Байболова Л. К., Абжанова Ш. А., Жаксылыкова Г. Н., Бердығалиұлы С

8 
беретін өсімдік пигменттерінің – каротиноидтар мен ксантофилдердің 
мөлшері де әсер етеді. Бұл пигменттер жануарлар ағзасына жеммен бірге 
түседі. 
Қанның пішіндік элементтері. Қанның пішіндік элементтерінің негізгі 
массасын эритроциттер құрайды. олардың мөлшері 1 мм
3
-де 6-дан 18 
млн.дейін, лейкоциттер мөлшері – 6-16 мың, тромбоциттер – 200-600 мың 
болады. Жануарлардың әр түрлеріндегі қандағы пішіндік элементтердің 
диаметрі мен мөлшері бірдей емес (Кесте5). 
Кесте 1.5 – Әртүрлі жануарлардың қандағы пішімдік элементтердің құрамы. 
Жануарлар 
Эритроцит 
Лейкоцит 
Тромбоцит 
диаметр, 
мкм 
1 мм
3
жалпыса
ны, млн. 
диаметр, 
мкм 
1 мм
3
жалпы 
саны, 
мың. 
диаметр, 
мкм 
1 мм
3
жалпы 
саны, 
млн. 
Ірі қара
5,1 
6-10 
4-20 
7-9 
2-3 
0,2-0,6 
Шошқа
6,2 
6-8 
6-16 
Ұсақ 
мал 
(қойлар, 
ешкілер) 
5,0 
6-11 
9-10 
Жылқы 
5,6 
8-10 
8-11 
Ешкі 
4,0 
14-18 
--- 
Эритроциттер – бұл тыныс алу қызметін атқаратын жоғары арнаулы 
жасушалар. Олар тез тозады: эритроциттердің тіршілік ету ұзақтығы 35-100 
күнді құрайды. Эритроциттер сүйек кемігінде жаңадан түзіледі. 
Эритроциттер құрамына су (шамамен 60%), ақуыздар, ферменттер, қан 
плазмасындағы болатын заттарға ұқсас ақуызды емес азотты заттар, азотсыз 
заттар, соның ішінде липидтер кіреді. Минералды заттардан эритроциттерде 
біршама мөлшерде калий болады, ал микроэлементтерден темір, жез және 
мырыш табылды. 
Суды эритроциттерден бөліп алғаннан кейін құрғақ қалдық қалады, ол 
90% гемоглобин ақуызынан - Нb (м.м. 68 кДа) тұрады. Гемоглобин глобиннің 
ақуызды бөлігі мен –гема простатикалық тобынан тұратын күрделі ақуыз 
болып табылады. 
Гемоглобин молекуласында төрт суббірлік бар, олардың әрқайсысы 
геммен байланысқан бір полипептидті тізбектен (үшіншілік құрылым) 
тұрады. Сәйкесінше гемоглобиннің бір молекуласы төрт полипептидтік 
тізбектерден және гемнің төрт молекуласынан тұрады. Гемолглобинге 
қарағанда, моглобинде ақуыздың бір молекуласы (глобин) бәр кеммен 
байланысқан. Адам гемоглобинінің изоэлектрлік күйі – рН 6,9 болғанда, 
жануарларда 5,5 болып ауытқиды. Әр түрлі жануарлардың гемоглобині 
глобиннің құрылымдары – амин қышқылды қалдықтардың үйлесуі мен 
тегімен ерекшеленеді. Гемоглобин ал-қызыл НbO2 оксигемоглобин түзе 
отырып, өкпеде оттегімен қайтымды түрде қосылуға қабылетті: 

9 
HbO
+
+ O
2
HbO
2
+ H
+
(1) 
Бұл қайтымды реакция оксигендеу деп аталады және O
2
төмен 
парциалды қысым жағдайында тін капиллярларында НbO
2
диссоциация-
ланады.
Тыныс алу кезінде көміртегі диоксиді СO
2
қанмен шеттегі тіндерден 
өкпеге негізінен эритроциттерде түзілетін бикарбонат түрінде НСO
-
3
жеткізіледі, онда СO
2
диффузияланып, цитоплазманың сулы фазасымен 
өзара әрекеттеседі: 
H
2
O + CO
2
HCO
3

+ H
+ 
(2) 
Түзілетін 
гидрокарбонатиондар 
плазмаға 
хлор 
иондарымен 
ығыстырылып, айналмалы қанмен өкпе альвеолаларына жеткізіледі. 
Көмір қышқылының бір бөлігікарбамин қышқылының туындысы 
пішіненде – карбНb жеткізіледі, олар глобиннің аминтоптарынан және СO
2 
түзіледі: 
HbNH
2
+ CO
2
HbNHCO
2
H
HbNHCO
2 
+ H
+ 
(3) 
 
Нb ең ұқсас тұншықтырғыш газ (көміртегінің монооксиді), оның Нb 
қосындысы - - карбоксигемоглобин (НbСО) оксигемоглобинге қарағанда 
НbO
2
екі есе төзімді. Тұншықтырғыш газ ағзадан таза ауаны ұзақ емес 
қарқынды жұтқанда немесе өкпені мәжбүрлі респираторлық түрде 
желдеткенде шығады. Екі жағдайда да карбоксигемоглобин оксигемоглобин 
айналады: 
HbCO + O
2
HbO
2
+ CO 
(4) 
Нb қатысуыменоттегіні тасымалдаудың жоғары тиімділігі көбінесе O
2
өкпе мен ағзаның шеттегі тіндерінде байланысу мен босау процесстерінің 
кооперативтік сипатымен түсіндіріледі. Суббірліктердің Нb өзара 
әрекеттесуінің кооперативтік сипаты сүтқоректілердіңтыныс алуының 
молекулалық механизмінің қызмет етуінің жоғары сенімділігін қамтамасыз 
етеді. Оттегінің Нb молекулаларымен байланысуына және босатуына СO
2 
мен Н
3
O
+
(Х.Бор әсері) концентрациялары анық әсер етеді. O
2
мен протондар 

10 
байланысу деңгейлері арасында теріс кері байланыс бар, бірақ бұл ретте O
2 
гемнің феррокатионымен, ал Н
3
O
+
(оксоний иондары) - глобиннің 
диаминқышқылды қалдықтардың шеткі топтарымен, мысалы гистидинмен 
байланысады.
Осындай өзара байланыс O
2
мен СO
2
арасында да бар, оның 
нәтижесінде айтылғандай карбамингемоглобинді кешен түзіледі Nb NH 
CO
2
H (карб Нb). 
Көптеген тотықтырғыштар (нитриттер, нитробензол, сутегі пероксиді) 
қасиеттері қатты ерекшеленетін Ғе (II) феррокешендерін Ғе (III) 
феррокешендеріне тотықтырады. Мысалы, НЬ мен МЬ бірэлектронды 
тотығуда НЬ [Ғе (III)], МЬ [Ғе (III)], кешендері түзуледі және бұлар 
метгемоглобин және метмиоглобин деп аталады. Олар O
2
байланыстыруға 
қабылетсіз, бірақ CN
-
анионамдармен төзімді бірігіп, мет Нb-ні цианидтермен 
уланғанда уға қарсы дәі ретінде пайдалануға мүмкіндік береді. 
Соңғы онжылдықтарда зерттеушілердің темірдің орталық катионының 
жалпы нормадан ауытқыған жоғары тотығу деңгейлі гемі бар ақуыздар үлкен 
қызығушылығын тудырып отыр. Мұндай объектілерге ақжелкектің 
цитохром-С-оксидазасы, 
цитохромпероксидазасы 
мен 
пероксидазасы 
жатады. Осы және басқа гемі бар ақуыздарды темірдің Ғе (IV) мен Ғе (V) 
әдеттен жоғары валентті күйлеріне жатқызуға болады. Темір кешендерінің 
мұндай пішіндерінің болуын феррильді кешендер деп атайды. Оксотемірлі 
кешен Ғе (V) ҒеО
2+
символымен белгілейді, ал Ғе (V) кешенін р
+
ҒеО
2+
порфиринді π-электронды жүйесінің бір электронды тотығуының өнімі 
ретінде беріледі.
Жақында ғана ядролық гаммарезонансты спектроскопия көмегімен 
анықталған феррильді миоглобин (IV), төмендегі үлгі бойынша алынды: 
Fe(III) – PH + H
2
O =

Fe(IV) = O

p + H
2
O 
(5) 
Бұл салыстырмалы бірқалыпты қосылыстың босрадикалды сипаты 
спинді белгін пайдалана отырып, электрондық парамагниттік резонанс 
әдісімен расталған болатын. 

жүктеу/скачать 1.98 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: