Байболова Л. К., Абжанова Ш. А., Жаксылыкова Г. Н., Бердығалиұлы С

15 
Кесте 2.1 - Дәнекер тіннің жекелеген түрлерінің химиялық құрамы 
Дәнекер тіннің химиялық құрамы 
Құрамдас бөліктердің құрамы, % 
Тығыз 
(сіңір) 
эластикалық 
(желке байламы) 
Су 
62,9 
57,6 
Органикалық заттар 
36,6 
41,9 
Соның ішінде: 
Майлар мен басқа липидтер 
1,0 
1,1 
ақуыздар (альбуминдер мен глобулиндер) 
0,2 
0,6 
тендомукоид 
1,3 
0,5 
эластин 
1,6 
31,7 
коллаген 
31,6 
7,5 
Экстрактивті заттар 
0,9 
0,8 
Органикалық емес заттар 
0,5 
0,5 
Ақуызды заттар. Дәнекер тіннің негізгі компоненттері құрылымдық 
ақуыздар болып табылады және олар склеропротеиндер жатады – бұлар 
төзімді және эластикалық талшықты құрылымдар түзетін коллаген, эластин 
мен ретикулин. 
Дәнекер тіннің негізгі затының құрамына басқа склеропротеиндерден 
құрылымы мен физикалық-химиялық қасиеттерімен ерекшеленетін арнайы 
ақуыздар муциндер мен мукоидтар кіреді. Дәнекер тінде альбуминдер, 
глобулиндер, нуклеопротеидтер мен кейбір басқалары аз мөлшерде кездеседі. 
Фибриллярлы ақуыздар коллаген мен эластин түрінде кездеседі. 
Коллаген (грекше соllа - желім, gennao - түземін) суда қыздырғанда желім 
немесе желатин түзетін зат болып табылады. коллаген жануардың барлық 
ақуызының шамамен 30% құрайды. коллаген болбыр және тығыз дәнекер 
тінде, сүйек, шеміршек тіні мен жабын ұлпа құрамында болады, сіңір, 
фасциялардың құрамына кіреді (кесте2.2). 
Кесте 2.2 – Әр түрлі тіндердегі коллаген мөлшері 
Тіндер түрлері 
Коллаген мөлшері, тін массасына % 
Сіңірлер 
25-35 
Сүйектер 
10-20 
Шеміршек 
10-15 
Тері 
15-25 
Тамыр қабырғалары 
5-12 
Қаңқалық бұлшықет 
1-2 
Бүйрек 
0,4-1 
Бауыр 
0,1-1 
Ми 
0,2-0,4 
Коллаген жуандығы әр түрлі жіп (фибриллдер) түзеді. Жіптердің 
орналасуы олардың қызметін анықтайды, олар негізінен тіндерге үзілуге 
беріктік беру болып табылады. коллагенді жіптер жиі орналасқан және өзара 
бойлық және көлденең бағдарланған тропоколлаген деп аталатын 

16 
суббірліктерден тұрады. Тропоколлаген молекуласы екі түрдің үш тізбегінен 
тұрады: коллагеннің үшіншілік құрылымын түзетін – молекулалық массасы 
360 кДа үштік шиыршық α1 және α2 (сурет2.2, а). 
Әр тізбек шамамен амин қышқылдарының 1000 қалдығынан түзілген, 
олардың ішінде оксипролин мен оксилизин бар. Тропоколлагеннің бойлық 
бағытта агрегатталуының нәтижесінде коллагеннің төртіншілік құрылымы – 
фибрилла түзіледі (сурет 2.2, б). Электрондық микроскопта көрінетін кесіктің 
сызығы ұзындығы 280 нм тропоколлаген молекулаларынан тізбектердің 
түзілуіне сәйкес келеді және олар шамамен ¼ ұзындыққа (69 нм) тұрақты 
қашықтықпен бойлық бағытта параллель бағытталған. Тропоколлагеннің 
молекулалары бір-бірімен жанаспайды, сонымен олардың арасында 
кішкентай тесік қалады. Параллель көрші молекулалар бір бірін сәл жауып 
тұрады. Жалпы тесіктер мен жабындардың болуы ақ және қара жолақтардың 
түзілуіне алып келеді. Егер коллаген молекуласының ұзындығы оның 
диаметрінен 4,4 есе үлкен болса, онда тесіктер ені 0,6 ұзындықты, ал 
жабындар – 0,4 құрайды. тропоколлагеннің үштік шиыршығы жекелеген 
тізбектер арасындағы сутектік байланыстармен тұрақтандырылады. Бұл 
молекуланың үзілуге жоғары беріктігін түсіндіреді.
Сурет 2.2. Коллагеннің құрылымдық сызбасы: а – үшіншілік құрылым 
(тропоколлаген); б – төртіншілік құрылым (фибрилла) 
α-тізбектерімен ерекшеленетін коллагеннің төрт генетикалық типі 
болады. I сіңірде, II тип – шеміршекте анықталған, III тип патологиялық 
өзгерген тіндердегі коллагенге тән және IV базалдық мембраналарда 
табылған. 
Басқа ақуыздарға қарағандаколлагенде кейбір амин қышқылдары жоқ, 
олар триптофан, цистин мен цистеин, тирозин мен метионин өте аз, глицин, 
пролин и оксипролин, сондай-ақ басқа ақуыздарда анықталмаған оксилизин 
басым. Коллагеннің амин қышқылдық құрамының басты ерекшелігі – барлық 

17 
амин қышқылдық қалдықтардың ¼ дерлік глицин және ¼ - пролин мен 
оксипролин құрйды, сондықтан коллаген толыққанды емес ақуыздарға 
жатады. 
Табиғи коллаген суда, органикалық еріткіштерде ерімейді және оған 
қышқылдар, сілтілер мен протеолитикалық ферменттер (пепсин мен трипсин) 
өте мардымсыз әсер етеді. Коллагеннің суда ерімейтіндігі мен беріктігі оның 
молекуласында көлденең байланыстырадың болуымен түсіндіріледі (2.2, а 
сурет) және оларжеке полипептидті тізбектер арасындағы тропоколлагеннің 
үш шиыршықты молекуласында (ішкі молекулалық байланыстар) және жеке 
тропоколлагендің бірліктер арасында пайда болады (молекула аралық 
көлденең байланыстар). Ішкі молекулалық және молекула аралық көлденең 
байланыстар жекелеген учаскелірді және бүкіл құрылымды жалпы «қосады» 
дерлік. Мұндай байланыстар алдымен оксипролиннің қатысуымен түзіледі. 
Пептидті тізбектер арасында коллаген молекуласында пептидті байланыстың 
СО-топтары және төменде көрсетілгендей оксипролиннің ОН-топтары 
арасында сутекті байланыстар пайда болады: 
Бұдан басқа моносахаридтердің ОН-топтары есебінен күрделі эфирлі 
байланыстар мен байланыстардың басқа түрлері де пайда болуы мүмкін. 
Коллагеннің су ерімейтіндігі мен беріктігі жануардың түрі мен жасына, 
сондай-ақ ол кездесетін тінге байланысты. Жануардың жасы ұлғайған сайын 
коллаген құрылымындағы көлденең байланыстар мөлшері пероксидті 
қышқылдану есебінен өседі және оның беріктігі артады. 
Коллаген суда қатты ісіне алады, соның салдарынан оның массасы 1,5-
2 есе артады. Бұл тұрғыда ол тек миозинге ғана жол береді. Судың 
байланысуы ақуыздың функционалдық топтарының гидратациялануына 
байланысты (-СООН судың 3-4 молекуласын байланыстыра алады, -СО - 2, -
NН
2
- 1). 2.3 кестеде рН 5-7 болғандағы кейбір ақуыздардың ісінуі жөнінде 
деректер келтірілген. 

18 
Кесте 2.3 – Кейбір ақуыздардың ісінуі 
Ақуыздар 
Құрғақ ақуыз массасына % судың массасы 
Коллаген 
200 
Миозин 
300 
Ретикулин 
30 
Эластин 
25 
Ат қылының кератині 
40 
Коллагеннің жоғары гидратациясы ондағы диаминкарбонды және 
аминдикарбонды қышқылдардың көп мөлшерінің болуымен байланысты, 
сондықтан оның молекуласындағы бүйірлі полярлы топтардың көп 
мөлшерімен байланысты. рН орта изоэлектрлік күйден қышқыл немесе 
сілтілі ортаға ығысқан жағдайда коллагеннің ісінгіштігі күрт артады, бұл 
ретте ісінген ақуыз массасы толық ісіну күйінде құрғақ ақуыз массасына 400-
ден 1000% дейін жетуі мүмкін. Коллагеннің ісіну қабылеті ет өнімдерін, 
сондай-ақ желатин мен былғары шикізатын өндіруде маңызы зор. 
Жасы әр түрлі жануарлардың коллагенінің изоэлектрлік нүктелері 
бірдей емес: мысалы бұзау терісінің коллагені үшін ИЭН рН 6,4 болады, ірі 
қара мал терісі – рН 7 болады. 
Сумен ұзақ уақыт қыздырғанда коллаген бөлшектенеді. Жылумен әсер 
ету салдарынан денатурация жүреді, яғни коллагенді табиғи күйде ұстап 
тұратын байланыстар бұзылады, сондай-ақ пептидтік байланыстардың орны 
бойынша жартылай гидролитикалық ыдырау жүреді. Бұл ретте ыдыраудың 
жоғары молекулалық және төмен молекулалық өнімдері түзіледі. Жүйеде 
ыдыраудың жоғары молекулалық немесее төмен молекулалық өнімдерінің 
басым болуына қарай не желатин, не желім алынады. 
Эластин, коллаген сияқты склеропроетндерге жатады. Ол коллагенге 
қарағанда анағұрлым берік; суық немесе ыстық суда, тұз ерітінділерінде, 
араластырылған қышқылдарда және сілтілерде ерімейді, тіпті қатты күкірт 
қышқылы да оған әлсіз әсер етеді. 
Коллагенге қарағанда эластин оған тән созылғыштығымен құрылым 
түзеді. Бұл эластин мономерлерінің (проэластин) ерекше үш өлшемді 
қапталуымен түсіндіріледі және олар көлденеі ковалентті байланыстармен 
қосылған. Олар полифункционалды десмозин мен изодесмозин түзе отырып, 
проэластиннің екі-төрт буындары лизиннің бүйірлі тізбектерінің қоюлануы 
нәтижесінде пайда болады. Бұл байланыстардың мықты болуы соншалық, 
олар қышқылдық гидролиздеу кезінде бұзылмайды.
Талшықтағы проэластиннің ішкі бірліктерінің кеңістіктегі орналасуына 
құрылымдық гликопротеиндер әсер етеді деп есептеледі. 

19 
Десмозин молекуласының көрінісі 
Эластин талшықтары екі және одан артық есе созыла алады және толық 
созылған күйінде үзілуге жоғары беріктігін сақтайды. Ерімейтін полимерлі 
эластиннің 
созылғыштық 
қасиеттері 
мономерлердің 
құрылымдық 
орналасуымен түсіндіріледі. Тарту кезінде гидрофобты өзара әрекеттесулер 
бұзылады және су молекулаларының орналасуы өзгереді. Эластин жіптерінің 
беріктігі байланыстырадың ковалентті сипатымен түсіндіріледі. 
Коллагендегідей эластинде оксипролин болады, бірақ ол коллагенге 
қарағанда 10 есе аз; глицин мен пролин көп, бірақ триптофан мен метионин 
жоқ. Амин қышқылдық құрамы жағынан эластин толыққанды ақуыздарға 
жатады. Оның құрамына мукополисахаридтер кіреді. 
Эластин талшықтарының ішкі және сыртқы қабықтары болады. Ішкі 
қабығы желілік проэластинннен түзілген. Ішкі қабығын қорғап тұратын 
сыртқы қабығы проэластин мен полисахаридтерден жасалған мукопротеид 
пен эластомуциннен түзілген. Бұл құрылымдық элементтен талшыққа үлкен 
беріктік береді. 
Эластин – нашар сіңірілетін ақуыз, ол тринсинмен қорытылмайды, 
пепсинмен баяу қорытылады, бірақ ұйқы безінің ферменті эластазамен 
гидролизденеді. Коллагенге қарағанда эластин аз ісінеді, бұл эластин 
молекуласындағы полчрлық бүйірлі топтардың көп болуымен түсіндіріледі. 
Қыздырған кезде ол желатин түзбейді. 

жүктеу/скачать 1.98 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: