Экзамен. Мембранология
Охарактеризуйте особенности строения гликофорина
жүктеу/скачать 1.91 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 52.Приведите примеры стабилизирующих и дестабилизирующих липидов. Объясните принцип такого разделения липидов
- 53. Нарисуйте, как выглядит мицелла обращенного типа. Охарактеризуйте данный тип мицелл.
- Мицелла, обратная
- 54. Нарисуйте, как выглядит мицелла классического типа. Охарактеризуйте данный тип мицелл.
- 56. Перечислите свойства простой диффузии. Какие вещества транспортируются путем простой диффузии
- 57. Перечислите, каковы возможные механизмы действия транслоказ
- 58. Приведите классификацию межклеточных контактов. 1. Замыкающие межклеточные контакты
- Адгезионные межклеточные контакты
- Замыкающие межклеточные контакты . Простой контакт — соединение клеток за счет пальцевидных впячиваний и
- Плотный замыкающий контакт — соприкасаются билипидные слои мембран соседних
- 59. Охарактеризуйте строение десмосом. Перечислите основные типы белков, входящие в состав десмосом.
- 60. Охарактеризуйте строение нексуса. Щелевое соединение
| 51. Охарактеризуйте особенности строения гликофорина.
К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин («переносчик сахара»). Его молекулярная масса составляет 30000; гликофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахаридных цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот, которые при рН 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гликофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Гликофорин А— главный гликопротеиновый компонент мембраны эритроцитов. Гликофорин А с молекулярной массой 29000 состоит из одной полипептидной цепи, построенной из 131 аминокислотного остатка. При изучении его первичной структуры были найдены две замены в положениях 1 и 5 цепи, которые имеют важное биологическое значение. Для проявления антигенных свойств имеют существенное значение О-гликаны, которые присоединены к аминокислотным остаткам. Другой важной областью цепи гликофорипа А является участок между остатками 73 и 95, где расположены аминокислоты с нейтральными или неполярными боковыми цепями. Этот домен вдается в липофильный бислой мембраны, причем одна часть полипептидной цепи располагается по одну сторону мембраны, а другая — по другую ее сторону. Аминоконцевая часть цепи, локализованная снаружи, очень богата улеводными цепями двух основных типов. Здесь расположены 15 О-гликанов, которые представляют собой ди-, три- или тетрасахариды, связанные через остаток N-ацетилгалактозамина с серином или треонином. К одному или обоим этим остаткам может присоединяться по остатку сиаловой кислоты. Сложные углеводные цепи присоединены к единственному остатку аспарагина пептидной цепи гликофорина. Они имеют ряд общих черт с N-гликанами растворимых гликопротеинов. Первичная структура минорных гликофоринов В и С сходна с таковой гликофорина А, хотя их цепи короче. Сложные олигосахаридные цепи у них отсутствуют, что указывает на делецию участка пептидной цепи с Asn-26. 52.Приведите примеры стабилизирующих и дестабилизирующих липидов. Объясните принцип такого разделения липидов Липиды делятся на стабилизирующие и дестабилизирующие. Фософолипиды и сфинголипиды- дестабилизирующие, из- за наличия полиненасыщенных жирных кислот. Разупорядочивают бислой, вследствие чего возрастает её лабильность: а)Повышается латеральная диффузия компонентов мембраны; б)Увеличивается диффузия веществ из мембраны; в)Повышается способность к разрыву. Гликолипиды и холестерин относятся к «стабилизирующим» липидам. Фосфофолипиды и сфинголипиды включают непредельные углеводородные «хвосты». Причем среди них встречаются остатки не только олеиновой кислоты, но и полиненасыщенных кислот – линолевой, арахидоновой и других. В каждом месте нахождения двойной связи углеводородная цепь имеет изгиб. А изгибы затрудняют взаимодействие соседних цепей, что делает структуру бислоя менее упорядоченной. 1.Повышается латеральная диффузия компонентов мембраны; 2.Увеличивается диффузия соответствующих веществ через мембрану; 3.Повышается также способность мембран к разрыву. Гликолипиды и холестерин оказывают на лабильность мембраны два противоположных действия. С одной стороны, они вносят дезорганизацию в расположение углеводородных «хвостов»: ХС – за счет внедрения между последними, а ГЛ – из-за более длинных, чем обычно, остатков нервоновой и цереброновой кислот. Это несколько дестабилизирует мембраны. Но, с другой стороны, те же факторы препятствуют активному перемещению липидов. А это, напротив, оказывает стабилизирующее действие, которое в итоге и перевешивает. По данной причине ХС и ГЛ отнесены к разряду «стабилизирующих» мембранных липидов. Поскольку во внутренних мембранах клеток этих липидов (ХС и ГЛ) очень мало, можно сделать вывод: данные мембраны существенно более лабильны, чем внешние. Т.е. они более текучи, более проницаемы и более склонны к разрыву. Все эти свойства могут меняться со временем и для одной и той же мембраны. Причиной этому обычно служит изменение ее липидного состава. Например, мембраны сперматозоида: плазмолемма и мембрана акросомы. В них высоко содержание ФЛ с большим количеством двойных связей в «хвостах». Это, как мы знаем, само по себе значительно лабилизирует мембраны. Но, кроме того, в женских половых путях секретируется белок, нагруженный ФЛ. Эти ФЛ с данного белка переходят в состав мембран сперматозоидов в обмен на ХС. Таким образом, соотношение между «дестабилизирующими» и «стабилизирующими» липидами еще больше сдвигается в пользу первых. Поэтому лабильность мембран сперматозоидов, уже и так высокая, достигает критического предела. Плазмолемма головки и мембрана акросомы легко разрываются при контакте с оболочками яйцеклетки. 53. Нарисуйте, как выглядит мицелла обращенного типа. Охарактеризуйте данный тип мицелл. 
Мицелла, обратная иначе обращенная мицелла (англ. inverse micelle или reverse micelle) — мицелла, образованная молекулами поверхностно-активных веществ в органическом (неполярном) растворителе, в котором гидрофильные группы формируют ядро, а гидрофобные — внешнюю оболочку. Мицеллы представляют собой простейшие агрегаты, образуемые липидными молекулами в объемной фазе растворителя. В зависимости от природы растворителя липиды могут давать либо мицеллы обычного типа, либо так называемые "обращенные" мицеллы. Если дисперсионной средой является органическая жидкость, ориентация молекул в мицелле может быть обратной: ядро содержит полярные группы, а гидрофобные радикалы обращены во внешнюю фазу (обратная мицелла). При большом содержании воды обращенные мицеллы можно рассматривать как капельки микроэмульсии типа "масло в воде". Размер частиц микроэмульсий варьирует в широких пределах, от 5 до 100 нм и больше. 54. Нарисуйте, как выглядит мицелла классического типа. Охарактеризуйте данный тип мицелл. 
Мицеллы – это ассоциаты «амфифильных молекул», поверхностно-активных веществ (ПАВ), обладающих полярной гидрофильной «головой» и неполярным углеводородным «хвостом». Если такое вещество растворить в любой жидкости, молекулы ПАВ будут собираться на ее поверхности, до тех пор, пока их концентрация не достигнет некоторого предельного значения, называемого критической концентрацией мицеллообразования (ККМ). Причем, молекулы ПАВ будут обращаться к жидкой фазе тем концом, который ближе по химической природе к молекулам растворителя. Выше же критической концентрации мицеллообразования молекулы начнут «съеживаться», образуя замкнутые ассоциаты, гидрофильная или гидрофобная часть которых полностью замкнута в объеме мицеллы. Если мы растворяем ПАВ в полярной среде (например, в воде), то наружу будут обращены полярные части молекул, а мицеллы будут называться «прямыми». 56. Перечислите свойства простой диффузии. Какие вещества транспортируются путем простой диффузии? Простая диффузия – это перенос небольших нейтральных молекул по градиенту концентрации без затрат энергии и переносчиков. Св-ва простой диффузии: 1. диффузия происходит по электрохимическому градиенту, т. е. из области с более высокой концентрацией в область с более низкой; 2. скорость диффузии линейно зависит от градиента конц-ции в-ва; 3. на диффузию не расходуется энергия; 4. осуществляется неизбирательно и отличается низкой скоростью; 5. гидрофильные в-ва передвигаются с меньшей скоростью, чем гидрофобные; 6. происходит без участия мембранного белка; 7. наиболее легко и характерна для в-в растворимых в воде. Путем простой диффузии через мембрану проникают газы, неполярные молекулы. Н-р кислород из легких транспортируется в кровь и из крови в ткани; всасывание продуктов пищеварения из кишечника; поглощение элементов минерального питания клетками корневых волосков.
Транслоказы – это специальные белки-переносчики, кот-е соединяясь с транспортируемыми молекулами, протаскивают их через мембраны, сами в них не растворяясь. Механизм действия транслоказ: 1. М\у субъединицами транслоказы всегда имеется открытый гидрофильный канала, досткпный для в-в только определенного размера и заряда (d=0,8 нм). Лактат – 0,54 нм, глюкоза – 0,86 нм. 2. Канал открывается только при связывании с одной из его сторон специфического лиганда. 3. Перенос в-ва осуществляется путем поворота транслоказы в плоскости мембраны на 180°. В результате в-во высвобождается с другой стороны. Независимо от механизма, направление и скорость переноса в-ва транслоказой определяется разностью конц-ций этого в-ва по обе стороны мембраны. Молекулы лиганда могут связываться с транслоказой как с одной, так и с другой стороны и, соответственно, переноситься в обоих направлениях. Но там, где конц-ция выше, связывание и перенос будут происходить чаще. При изменении градиента конц-ции возможно изменение направления облегченной диффузии. 58. Приведите классификацию межклеточных контактов. 1.Замыкающие межклеточные контакты: а) простой или рыхлый контакт; б) плотный замыкающий контакт. 2.Адгезионные межклеточные контакты: а) точечные контакты; б) адгезионные пояски; в) адгезионные соединения между клеткой и внутриклеточным матриксом; г) десмосомы. 3.Проводящие: а) нексусы; б) синапсы. 2. Замыкающие межклеточные контакты. Простой контакт — соединение клеток за счет пальцевидных впячиваний и выпячиваний цитомембран соседних клеток. Специфических структур, формирующих контакт, нет. Простые контакты занимают наиболее обширные участки соприкасающихся клеток. Расстояние между билипидными мембранами соседних клеток составляет 15-20 нм, а связь между клетками осуществляется за счет взаимодействия макромолекул соприкасающихся гликокаликсов. Посредством простых контактов осуществляется слабая механическая связь - адгезия, не препятствующая транспорту веществ в межклеточных пространствах. Разновидностью простого контакта является контакт "типа замка", когда плазмолеммы соседних клеток вместе с участком цитоплазмы как бы впячивается друг в друга (интердигитация), чем достигается большая поверхность соприкосновения и более прочная механическая связь. Плотный замыкающий контакт — соприкасаются билипидные слои мембран соседних клеток. В области зоны плотных контактов между клетками не проходят практически никакие вещества. Заякоривающие или сцепляющие соединения или контакты так называются из-за того, что они соединяют не только плазматические мембраны соседних клеток, но и связываются с фибриллярными элементами цитоскелета. К заякоревающим соединениям относятся межклеточные сцепляющие точечные контакты, сцепляющие ленты, фокальные контакты или бляшки сцепления - все эти контакты связываются внутри клеток с актиновыми микрофиламентами. Другая группа заякоревающих межклеточных соединений - десмосомы и полудесмосомы - связываются с другими элементами цитоскелета, а именно с промежуточными филаментами. Межклеточные точечные сцепляющие соединения обнаружены у многих неэпителиальных тканей, но более отчетливо описана структура специальных (адгезивных) лент в однослойных эпителиях. Это структура опоясывает весь периметр эпителиальной клетки, подобно тому как это происходит в случае плотного соединения. Чаще всего такой поясок или лента лежит ниже плотного соединения. В этом месте плазматические мембраны не сближены, а даже несколько раздвинуты на расстояние 25-30 нм, и между ними видна зона повышенной плотности. Это ничто иное как места взаимодействия трансмембранных гликопротеидов, которые специфически сцепляются друг с другом и обеспечивают. Синаптический контакт (синапсы). Этот тип контактов характерен для нервной ткани и встречается как между двумя нейронами, так и между нейроном и каким-либо иным элементом - рецептором или эффектором (например, нервно-мышечное окончание). Синапсы - участки контактов двух клеток, специализированных для односторонней передачи возбуждения или торможения от одного элемента к другому 59. Охарактеризуйте строение десмосом. Перечислите основные типы белков, входящие в состав десмосом. Десмосомы, структуры в виде бляшек или кнопок также соединяют клетки друг с другом. Десмосомные контакты или пятна сцепления представляют собой небольшие участки взаимодействия между клетками, диаметром около 0,5 мкм. Каждый такой участок (десмосома) имеет трехслойное строение и состоит из двух десмосомэлектронноплотных участков, расположенных в цитоплазме в местах контакта клеток, и скопления электронноплотного материала в межмембранном пространстве (15-20 нм). Количество десмосом на одной клетке может достигать 2000. Функциональная роль десмосом обеспечение механической связи между клетками. Десмосома состоит из белков клеточной адгезии из семейства кадгеринов и соединительных (адапторных) белков, которые соединяют их с промежуточными филаментами. Белки клеточной адгезии, формирующие десмосомы — десмоглеин идесмоколлин. Как и другие кадгерины, эти трансмембранные белки имеют по пять внеклеточных доменов и являются кальций связывающими. Они обеспечивают гомофильное соединение клеток — между собой соединяются две одинаковые по строению молекулы белка. Внутриклеточный белок десмоплакин (при участии еще двух белков, плакофиллина и плакоглобина) соединяет внутриклеточные домены десмоглеина с промежуточными филаментами. Тип промежуточных филаментов зависит от типа клеток: в большинстве эпителиальных клеток они кератиновые, а в клетках сердечной мышцы — десминовые, и т. п. 
60. Охарактеризуйте строение нексуса. Щелевое соединение или нексус — это область (0,5–3 мкм), где формируются каналы из одной клетки в другую, происходит передача малых молекул и ионов из клетки в клетку. В зоне контакта мембраны сближены на расстояние 2–3 нм, интегральные белки 2-х плазмолемм формируют комплексы — коннексоны в виде тубул. Каждый коннексон образован 6 (реже 4 или 5) субъединицами белка коннексина и имеет в центре канал диаметром 1,5–2,0 нм. Коннексоны соседних клеток соединены, поэтому диффузия веществ между двумя клетками идет без выхода в межклеточное пространство. В зонах щелевого контакта может быть от 10-20 до нескольких тысяч коннексонов в зависимости от функциональных особенностей клеток. Отдельные коннексоны встроены в плазматическую мембрану так, что прободают ее насквозь. Одному коннексону на плазматической мембране клетки точно противостоит коннексон на плазматической мембране соседней клетки так, что каналы двух коннексонов образуют единое целое. Коннексоны играют роль прямых межклеточных каналов, по которым ионы и низкомолекулярные вещества могут диффундировать из клетки в клетку. Было обнаружено, что коннексоны могут закрываться, изменяя диаметр внутреннего канала, и тем участвовать в регуляции транспорта молекул между клетками. Функциональная роль щелевого соединения — перенос ионов и мелких молекул. Нексусы кардиомиоцитов и гладких миоцитов позволяют передавать возбуждение с одной клетки на другую.  жүктеу/скачать 1.91 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|