Ферменты. Структура. Свойства, регуляция активности



жүктеу 231.1 Kb.
Дата27.06.2016
өлшемі231.1 Kb.
Раздел. ФЕРМЕНТЫ. СТРУКТУРА. СВОЙСТВА, РЕГУЛЯЦИЯ

АКТИВНОСТИ.

1. Что такое Ферменты?

а) сложные белки, являющиеся структурным материалом клетки;

б) биокатализаторы белковой природы;

в) кофакторы, ускоряющие химическую реакцию.

2. Что называется активным центром фермента?

а) участок фермента, обеспечивающий присоединение субстрата и его превращение;

б) место присоединения апофермента к коферменту;

в) часть молекулы фермента, которая легко отщепляется от апофермента.

3. Аминокислоты, входящие в активный центр фермента, располагаются:

а) в разных участках полипептидной цепи;

б) в середине полипептидной цепи;


в) на С-конце полипептидной цепи.

4. Какие связи преимущественно образуются между ферментом и субстратом при формировании


субстрат-энзимного комплекса?

а) водородные;

б) пептидные;

в) ионные;

г) дисульфидные.

5. Как называется вещество, с которым взаимодействует Фермент?

а) апофермент;

б) кофермент;

в) изоэнзим;

г) субстрат:

д) холофермент.

6. С белковой частью фермента непрочно связан:

а) простетическая группа;

б) кофермеит;

в) апофермент;

г) изофермент.

7. Какая часть Фермента определяет специфичность его действия?

а) апофермент;

б) кофермент;

в) простетнческая группа;

г) профермент.
8. Как называется участок фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата?

а) адсорбционный центр;

б) регуляторяый центр;

в) каталитический центр.


9. Аллостерический центр - это участок фермента, к которому присоединяется:

а) квази-субстрат;

б) кофермент;

в) эффектор.


10. Теория Фишера - это:

а) теория "ключа и замка";

б) теория "идуцировашого соответствия";

в) теория образования субстрат-энзимного комплекса.

11. Сущность теории Кошланда;

а) активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;

б) активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;

в) активный центр присоединяет группу родственных субстратов.


12. Какова возможная причина активирующего действия на Фермент ионов щелочно-земельных металлов?

а) способствуют образованию субстрат-энзимного комплекса;

б) усиливают диссоциацию субстрат-энзимного комплекса;

в) вызывают денатурацию апофермента;

г) изменяют конформацию субстрата.
13. Какие связи разрушаются под действием амилазы?

а) пептидные;

б) эфирные;

в) гликозидные;

г) водородные.
14. Ферменты, участвующие в разрыве -C-C-связей без участия воды, относятся к классу:

а) лиаз;


б) лигаз;

в) трансфераз;

г) гидролаз;

д) изомераз.


15. Какой фермент осуществляет гидролитический распад дисахарида?

а) липаза;

б) амилаза;

в) лактаза;

г) пептидаза.
16. К классу оксидоредуктаз относятся;

а) цитохромоксидаза;

б) глюкокиназа;

в) каталаза;

г) эндопептидаза.
17.Энзимопатии - заболевания, связанные с недостаточной функцией:

а) белков;

б) белков-ферментов;

в) углеводов;

г) углеводно-белковых комплексов.
18. Что такое "энергия активации"?

а) средняя кинетическая энергия молекул в системе;

б) минимальное количество энергии, которое нужно сообщить системе, чтобы все молекулы стали реакционноспособными;

в) минимальная энергия реакционноспособных молекул.


19. Как влияет изменение концентрации субстрата на активность фермента?

а) не изменяет;

б) активность фермента постоянно повышается с увеличением концентрации субстрата;

в) с увеличением концентрации субстрата активность фермента повышается до определенного предела.


20. Чему равна константа Михаэлиса?

а) концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной;

б) концентрации субстрата, яри которой скорость реакции является максимальной;

в) концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна.


21. При превращении профермента в фермент происходит:

а) изменение активного центра;

б) стабилизация структуры белка;

в) отщепление части полипептидной цепи, изменение структуры фермента, формирование активного центра;

г) образование субстрат-энзимного комплекса.
22. В физиологических условиях не наблюдается;

а) необратимое ингибирование;

б) конкурентное ингибирование;

в) неконкурентное ингибирование;

г) ретроингибироваиие.
23. Эффект положительной кооперативности - это:

а) эффект усиления первоначального действия ферментов;

б) эффект ослабления первоначального действия ферментов;

в) обратимое ингибирование;

г) необратимое ингибирование.
24. Обратимое ингибирование активности фермента возможно:

а) при врожденном нарушении первичной структуры фермента;

б) при действии солей тяжелых металлов;

в) при действии высокой температуры;

г) при избытке субстрата.
25. Субстратное ингибирование активности ферментов возникает вследствие:

а) недостаточной концентрации субстрата;

б) оптимальной концентрации субстрата;

в) высокой концентрации субстрата.


26. Какой вид торможения наблюдается при действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом?

а) неконкурентное;

б) конкурентное;

в) аллостерическое;

г) неспецифическое.
27. Необратимые ингибиторы ферментов:

а) гормоны;

б) соли тяжелых металлов в высоких концентрациях;

в) соли щелочно-земельных металлов;

г) избыток субстрата.
28. Что относится к специфической регуляции активности ферментов?

а) влияние температуры;

б) влияние рН;

в) влияние гормонов;

г) влияние ионной силы.
29. Каков механизм действия конкурентных ингибиторов?

а) вызывают денатурацию фермента;

б) изменяют пространственную конформацию активного центра;

в) блокируют активный центр;

г) окисляют сульфгидрильные группы фермента.

30 .Какая часть молекулы фермента обеспечивает присоединение к нему отрицательного эффектора?

а) активный центр;

б) аллостерический центр;

в) каталитический участок;

г) субстратный центр.


31. Ингибирование фермента по типу обратной связи называется:

а) конкурентным ингибированием;

б) бесконкурентным ингибированием;

в) ретроингибированием;

г) смешанным ингибированием.
32. Изоферменты - это:

а) ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию;

б) мультимеры, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами;

в) ферменты, катализирующие разные химические реакции.


33. Что является неактивной формой протеолитических ферментов?

а) апофермент,

б) профермент;

в) кофермент;

г) изофермент.
34. Квази-субстрат присоединяется к:

а) активному центру;

б) аллостерическому центру;

в) апоферменту;

г) коферменту.
35. Отрицательный эффектор:

а) влияет на активный центр фермента и ускоряет ход реакции;

б) вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

в) вызывает обратимую денатурацию белка-фермента;

г) вызывает необратимую денатурацию фермента.
36. Положительный эффектор:

а) изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции;

б) вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

в) вызывает обратимую денатурацию фермента.


37. Каков механизм действия аллостерических ингибиторов ферментов;

а) вызывают денатурацию апофермента;

б) блокируют активный центр фермента;

в) нарушают пространственную конфигурацию активного центра фермента.


38. Что не относится к модификации Фермента;

а) денатурация апофермента;

б) ограниченный протеолиз;

б) присоединение химических группировок;

г) аллостерический эффект.
39. Малоновая кислота тормозит активность сукцинатдегидрогеназы в результате:

а) аллостерического ингибирования;

б) субстратного ингибирования;

в) конкурентного ингибирования;

г) ретроингибирования.

40. Какое свойство ферментов лежит в основе их обнаружения?

а) специфичность действия и каталитическая активность;

б) термолабильность;

в) зависимость от рН среды;

г) способность к электрофорезу.


41. Какой Фактор влияет на активность фермента, изменяя ионизацию субстрата и активного центра фермента?

а) температура;

б) рН среды;

в) соли тяжелых металлов;

г) соли щелочноземельных металлов.
42. Что происходит с ферментом при действии низкой температуры?

а) денатурация;

б) необратимая инактивация;

в) обратимая инактивация.


43. Механизм активации проферментов:

а) изменение первичной структуры;

б) изменение третичной структуры;

в) формирование активного центра;

г) присоединение металла.
44. Увеличение активности ферментов при повышении температуры до 45 С связано с:

а) денатурацией белковой части фермента;

б) изменением первичной структуры;

в) обратимым изменением третичной структуры;

г) снижением энергии активации.
45. Укажите свойства ферментов, обусловленные их белковой природой:

а) ускорение как прямой, так и обратной реакции;

б) термолабильность;

в) рН зависимость;

г) не изменяемость в ходе реакции;

д) изменяют активность под действием активаторов и ингибиторов;

е) специфичность.
46. Ферменты какого класса требуют энергии для осуществления реакции?

а) оксидоредукгазы;

б) трансферазы;

в) гидролазы;

г)лиазы;

д) изомеразы;

е) лигазы.
47. Ферменты какого класса способны расщепить молекулу субстрата на два фрагмента, присоединив молекулу воды по месту разрыва?

а) лигазы;

б) изомеразы;

в) гидролазы;

г) лиазы;

д) трансферазы;

е) оксидоредуктазы.
48. Фермента какого класса способны перемещать группу атомов внутри молекулы субстрата?

а) трансферазы;

б) лиазы;

в) лигазы;

г) гидролазы;

д) изомеразы;

е) оксидоредуктазы.
49. Ферменты какого класса могут отщеплять молекулу воды от субстрата, замыкая в нем двойную связь?

а) оксидоредуктазы;

б) трансферазы;

в) гидролазы;

г) лиазы;

д) изомеразы,

е) лигазы.
50. Ферменты какого класса могут транспортировать электроны?

а) трансферазы;

б) оксидоредуктазы;

в) гидролазы;

г) лигазы;

д) лиазы;

е) изомеразы.
51. Что происходит при конкурентном ингибировании?

а) необратимое ингибирование;

б) изменение третичной структуры фермента;

в) ингибирование продуктами реакции;

г) обратимое ингибирование;

д) угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора.


52. Изоферменты отличаются между собой по:

а) первичной структуре;

б) оптимуму температуры;

в) электрофоретической подвижности;

г) оптимуму рН;

д) иммунологическим особенностям;

е) отношению к ингибиторам;

ж) механизму действия.


53.Ферменты используются в науке и клинической практике:

а) при изучении патогенеза заболевания;

б) при изучении этиологии;

в) для диагностики;

г) в качестве средств лечения;

д) для дифференциальной диагностики;

е) в качестве профилактических средств.
54. Биологическое значение витаминов заключается в том, что они:

а) являются источником энергии;

б) являются структурными компонентами клеток;

в) входят в состав ферментов в виде коферментов.


55. Витамины-кофакторы:

а) связываются с ферментом только слабыми связями;

б) связываются с ферментом только ковалентно;

в) связываются с активным центром фермента всеми типами связей;

г) связываются с апоферментом;

д) встраиваются в активный центр фермента.

56. Функции витаминов:

а) ингибиторная, кинетическая;

б) кофакторная, косубстратная;

в) рецепторная, антиоксидантная;

г) регуляторная, ингибиторная;

д) регуляторная, субстратная.


57. Витамины - кофакторы трансфераз:

a) PР, Н, B6, B1;

б) В3, В6, Вс, В12;

в) K, Q, C, B2, B5;

г) В6, В12.
58. Витамины - кофакторы оксидоредуктаз:

a) B3, B6, B12;

б) K, Q, C, B2, B5;

в) В2, В5;

г) В1, В6, РР.
59. Витамины - кофакторы лиаз:

a) B12;


б) B1, B6;

в) Н;


г) В2,В5.

60. Витамины - кофакторы изомераз:

a) B1, B6;

б) Н;


в) B12;

г) В2, В5.


61. Основная функция витамина B5 (РP или никотинамида):

а) дегидрирование;

б) декарбоксилирование;

в) ацетилирование;

г) окислительное декарбоксилирование.
62. Основная функция витамина В6:

а) перенос ацильных групп;

б) перенос аминогрупп, декарбоксилирование аминокислот;

в) перенос карбоксильных групп;

г) перенос метальных групп.
63. Основная функция витамина В2:

а) карбоксилирование субстрата;

б) декарбоксилирование субстрата;

в) перенос ацильных групп;

г) перенос метальных групп;

д) дегидрирование субстрата.


64. Основная функция витамина Н (биотина):

а) включение карбоксила в молекулу субстрата;

б) перенос аминогрупп;

в) перенос метальных групп;

г) перенос ацильных групп.
65. Основная функция витамина B1:

а) участие в процессах дезаминирования;

б) участие в процессах окисления;

в) перенос ацильных групп;

г) участие в процессе окислительного декарбоксилирования кетокислот.
66. К водорастворимым витаминам относятся:

а) РР, Н, В6;

б) А, В, С, Д;

в) С, Р, К, Е;

г) В1, В2, В12.
67. К жирорастворимым витаминам относятся:

а) А, В, С, Д;

б) А, Д, Е, К;

в) РР, Н, В, Вс;

г) С, Р, К, Е.
68. Антивитамины - это:

а) вещества, вызывающие авитаминоз;

б) структурные аналоги витаминов;

в) блокаторы активных центров ферментов;

г) метаболиты, применяемые для питания микроорганизмов.
69. Ферменты - это:

а) вещества, которые используются в ходе реакции;

б) вещества, которые в ходе реакции претерпевают изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние;

в) белковые катализаторы;

г) вещества, которые образуют комплекс с субстратом и разрушаются в ходе реакции;

д) вещества, ускоряющие химическую реакцию.


70. Активный центр фермента формируется при образовании:

а) третичной и четвертичной структуры;

б) первичной структуры;

в) вторичной структуры;

г) четвертичной структуры.
71. Центр регуляции - это:

а) место связывания фермента с субстратом;

б) место присоединения эффектора;

в) место присоединения кофактора;

г) часть фермента, обеспечивающая химические превращения субстрата.
72. Химическое превращение субстрата обеспечивается:

а) аллостерическим центром;

б) регуляторным центром;

в) адсорбционным центром;

г) каталитическим центром.
73. Функция активного центра:

а) ориентация субстрата относительно активного центра;

б) строгая пространственная ориентация фермента и субстрата;

в) присоединение субстрата;

г) взаимосвязь с регулятором фермента;

д) акт катализа.


74. Какая функциональная группа лизина может входить в активный центр фермента?

а) карбамоильная группа;

б) альфа-аминогруппа;

в) эпсилон-аминогруппа;

г) углеводородная цепь.
75. Какая функциональная группа аспарагиновой кислоты может входить в активный центр фермента?

а) гамма-карбоксильная;

б) альфа-аминогруппа;

в) альфа-карбоксильная;

г) гамма-аминогруппа.
76. В активном центре различают:

а) контактный участок;

б) каталитический участок;

в) регуляторный участок;

г) апофермент, определяющий специфичность фермента.
77. Аллостерический центр - это:

а) место присоединения субстрата;

б) место присоединения кофактора;

в) центр регуляции;

г) участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов.
78. Простетическая группа ферментов - это:

а) прочно связанные с активным центром небелковые компоненты;

б) кофакторы, легко вступающие в реакцию и не связанные с активным центром фермента;

в) белковая часть фермента.


79. Апофермент - это:

а) белковая часть фермента, не влияющая на ход химических реакций;

б) небелковая часть фермента;

в) часть фермента, обеспечивающая связывание "своего" субстрата;

г) белковая часть фермента.
80.Коферменты - это:

а) нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции;

б) прочно связанные с активным центром соединения;

в) производные витаминов, участвующие в химической реакции.


81. Для образования фермент-субстратного комплекса необходимо:

а) соответствие конфигураций субстрата и активного центра фермента;

б) комплементарность контактного участка активного центра с кофактором;

в) соответствие апофермента и кофермента;

г) изменение конфигурации субстрата относительно активного центра.
82. Могут ли ферменты катализировать реакции, которые термодинамически невозможны в отсутствие фермента?

а) не могут;

б) могут;

в) могут, если эти реакции экзотермические;

г) могут, если эти реакции эндотермические.
83. В основе обнаружения Фермента лежит следующее свойство:

а) зависимость от рН среды и ионной силы раствора;

б) зависимость от температуры;

в) специфичность действия и каталитическая активность;

г) высокая скорость реакций и их разнообразие.
84. Скорость Ферментативной реакции измеряют:

а) по количеству исчезающего субстрата в единицу времени;

б) по изменению количества кофактора фермента;

в) по количеству фермента в пробе;

г) по количеству продукта, образовавшемуся под действием фермента в единицу времени.
85.Выберите особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

а) являются ключевыми ферментами метаболических путей;

б) являются мономерными белками;

в) имеют пространственно разделенный активный и регуляторный центры;

г) при взаимодействии с лигандами не проявляют кооперативный эффект;

д) не проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры.


86.Что происходит при неконкурентном ингибировании:

а) Км увеличивается. Vmax уменьшается;

б) Км не изменится. Vmax уменьшается;

в) Км уменьшается. Vmax увеличивается;

г) сродство фермента к субстрату не изменяется;

д) уменьшаются Км и Vmax.


87. Для снятия действия неконкурентного ингибитора используют:

а) увеличение концентрации субстрата;

б) реактиваторы;

в) SH-содержащие комплексоны;

г) аналоги субстрата.
88. Бесконкурентное ингибирование происходит при:

а) присоединении ингибитора к каталитическому участку;

б) присоединении ингибитора к ES-комплексу;

в) присоединении ингибитора к ферменту в отсутствие субстрата.


89. Выберете способ регуляции активности фермента путем ограниченного протеолиза:

а) протеинкиназа (неакт) -цАМФ -> протеинкиназа (акт)

б) гликогенсинтетаза (неакт) + АТФ -> АДФ + гликогенсинтетаза (неакт)

в) пепсиноген + Н2О -> пепсин + пептид.


90. Что происходит при бесконкурентном ингибировании?

а) увеличивается сродство фермента к субстрату

б) изменяются Км и Vmax

в) Км увеличивается и Vmax уменьшается.


91. Гликогенсинтетаза может находиться в двух формах с различной активностью - в виде простого белка и в виде фосфопротеина. Объясните механизм изменения активности ферментов.

а) ограниченный протеолиз

б) химическая модификация ферментов

в) аллостерическая регуляция

г) ретроингибирование
92. При неконкурентном ингибировании ингибитор:

а) связывается в активном центре фермента

б) не имеет структурного сходства с субстратом

в) связывается чаще всего вне активного центра

г) не влияет на связывание субстрата в активном центре фермента.
93. Что происходит при конкурентном ингибировании:

а) Км уменьшается, Vmax увеличивается

б) уменьшаются Км и Vmax

в) уменьшается сродство фермента к субстрату

г) Км увеличивается и Vmax уменьшается.
94. Липаза в жировой ткани может находиться в двух формах - в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните механизм изменения активности Фермента

а) аллостерическая регуляция

б) кооперативный эффект

в) химическая модификация фермента

г) ограниченный протеолиз.
95. Что происходит при аллостерическом ингибировании активности Ферментов

а) уменьшается скорость реакции

б) изменяется конформация фермента

в) эффектор присоединяется в активном центре фермента

г) нарушается комплиментарность активного центра субстрату

д) эффектор присоединяется в аллостерическом центре

е) изменяется конформация активного центра.
96. Участок фермента, стереохимически комплементарный субстрату - это:

а) аллостерический центр

б) регуляторный центр

в) активный центр

г) адсорбционный центр
97. Класс лигаз - это:

а) ферменты, катализирующие соединение молекул с использованием энергии АТФ

б) ферменты, катализирующие соединение двух молекул без затрат энергии АТФ

в) ферменты, катализирующие отщепление групп от субстрата по негидролитическому типу

г) ферменты, катализирующие образование С-С связей.
98. Антивитамины - это:

а) вещества, вызывающие конкурентное торможение химических реакций

б) это модификаторы витаминов химической природы

в) вещества, введение которых вызывает гипо- и авитаминоз

г) это питательная среда для микробов.
99. Модель индуцированного соответствия Кошланда:

а) основана на гибкости активного центра

б) жесткое взаимодействие фермента с субстратом

в) объясняет взаимодействие фермента с субстратом

г) субстрат вызывает конформационное изменение фермента.
100. Оптическая специфичность - это:

а) способность фермента действовать на определенные связи в большом количестве субстратов

б) способность фермента воздействовать на определенный участок субстрата

в) способность фермента катализировать превращение одного изомера субстрата

г) способность фермента катализировать реакции одного типа.
101. Отличия фермента от неорганического катализатора:

а) не изменяет направление реакции

б) не сдвигает положения равновесия

в) обладает специфичностью

г) обладает способностью к регуляции.

102. Трансферазы - это:

а) ферменты, катализирующие перенос групп с субстрата на субстрат

б) ферменты, катализирующие перенос одноуглеродных фрагментов

в) ферменты, катализирующие перенос групп внутри субстратов

г) ферменты, катализирующие перенос альдегидных и кетонных группировок.


103. Ионизацию субстрата и аминокислот активного центра изменяют:

а) ионная сила раствора

б) рН среды

в) соля щелочных и щелочноземельных металлов

г) разность температур.
104. В состав активного центра входят:

а) аминокислоты с функциональными группировками

б) все аминокислоты

в) определенные аминокислоты, расположенные в полипептидной цепи вдали друг от друга и приближенные друг к другу

г) несколько аминокислот, расположенных в полипептидной цепи непосредственно друг около друга.
105. К особенностям ферментативного катализа относятся:

а) исходная активность при низкой температуре

б) высокие кинетические параметры

в) специфичность действия

г) высокая скорость реакции.

д) разнообразие реакций при отсутствии специфичности.


106. Класс изомераз:

а) это ферменты, катализирующие перенос групп с одного субстрата на другой

б) это ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и позиционных соединении

в) это ферменты взаимопревращения альдоз и кетоз

г) это ферменты, катализирующие взаимопревращения путем гидролиза.
107. Сходство фермента с неорганическим катализатором выражается:

а) они не сдвигают положения равновесия

б) они не расходуются в реакции

в) они не обладают специфичностью

г) они работают в мягких условиях.
108. Абсолютная специфичность - это:

а) способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата

б) способность фермента катализировать только одну реакцию

в) способность фермента катализировать превращение одного субстрата.


109. Какую реакцию ускоряют ферменты в равновесных системах типа [S]-[P]:

а) ускоряют только обратную реакцию, если [P]>[S]

б) ускоряют только прямую реакцию, если [S]>[P]

в) ускоряют наступление равновесия в системах при любых соотношениях концентраций.


110. Класс гидролаз - это ферменты:

а) катализирующие разрыв эфирных и пептидных связей

б) катализирующие расщепление гликозидных связей

в) катализирующие гидролиз соединения с затратой энергии АТФ

г) действующие на С-С и P-N связи.

111. Групповая специфичность - это:

а) способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата

б) способность фермента катализировать превращения одного субстрата

в) способность фермента действовать на определенные связи в большом числе субстратов

г) способность фермента катализировать реакции одного типа.


112. Класс оксидоредуктаз - это ферменты:

а) определяющие донора электронов

б) катализирующие окислительно-восстановительные реакции с учетом двух субстратов

в) указывающие на акцептор электронов

г) действующие на группу СН-ОН.
113. Витамин С принимает участие:

а) в структуре редокс-цепи митохондрий

б) в регуляции водно-солевого обмена

в) в реакциях дегидрирования и декарбоксилирования

г) в окислительно-восстановительных процессах, гидроксилировании аминокислот и стероидных гормонов.
114. Витамин В2 является составной частью кофермента:

а) флавинадениндинуклеотида

б) никотинамидадендинуклеотида

в) биотина

г) пиридоксальфосфата.
115. Витамин В5 является кофактором:

а) ФАД-зависимых дегидрогеназ

б) НАД-зависимых дегидрогеназ

в) трансаминаз



г) декарбоксилаз.


©dereksiz.org 2016
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет