Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов



жүктеу 1.53 Mb.
бет1/7
Дата17.06.2016
өлшемі1.53 Mb.
  1   2   3   4   5   6   7


ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ
Кемеровский технологический институт

пищевой промышленности




Т. П. Перкель


ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ И БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ПРОИЗВОДСТВА МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ

Учебное пособие
Для студентов вузов

Кемерово 2004



УДК 637.52.001.5

П26

Рецензенты:

С.Г. Воронина, канд. хим. наук, доцент

Кузбасского Государственного технического университета;



Н.Н. Воробьева, канд. техн. наук, доцент Кемеровского института

(филиала) Российского Государственного

торгово-экономического университета

Рекомендовано редакционно-издательским советом

Кемеровского технологического института пищевой промышленности

Перкель Т. П.

П26 Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов: Учебное пособие / Кемеровский технологический институт пищевой промышленности. - Кемерово, 2004. - 100 с.

ISBN 5-89289-313-8

В учебном пособии рассматриваются особенности строения состава и свойств различных тканей мяса, основные процессы, происходящие в мясе и мясопродуктах под влиянием различных природных и технологических факторов, их влияние на свойства мясного сырья и изделий из мяса.

Предназначено для студентов специальности 270900 «Технология мяса и мясных продуктов».

УДК 637.52.001.5

ISBN 5-89289-313-8


© Т.П. Перкель, 2004

© КемТИПП, 2004

Введение
Дисциплина «Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов» относится к циклу специальных дисциплин и является основополагающей при подготовке инженеров-технологов по специальности 270900 «Технология мяса и мясных продуктов».

Основная цель дисциплины - формирование у студентов системы научных знаний о сырье для рационального управления технологическими процессами его переработки и гарантированного получения пищевой, медицинской и технической продукции высокого качества с высоким выходом при минимальных потерях и затратах.

Задачами дисциплины являются изучение морфологического, химического состава и свойств основных тканей мяса; физико-химических, биохимических изменений, происходящих в мясном сырье под влиянием различных факторов в процессе его хранения и переработки.

Изучение дисциплины базируется на знаниях и умениях, полученных студентами при изучении естественно научных, общепрофессиональных и специальных дисциплин, таких, как органическая химия, физическая и коллоидная химии, биохимия, техническая микробиология, химия пищи, анатомия и гистология сельскохозяйственных животных и др. Изучение дисциплины предусматривает выполнение контрольной работы. Рекомендации для выполнения контрольной работы, варианты контрольных работ указаны в приложении.

Знания, полученные студентами при изучении данной дисциплины, являются научной основой для изучения профилирующих дисциплин СД 09 «Общая технология мясной отрасли», СД 10 «Технология мяса и мясных продуктов». После изучения дисциплины студент должен знать:


  • виды тканей сельскохозяйственных животных и птицы, их структурные, функциональные, химические особенности и технологическое значение;

  • классификацию сырья, получаемого при переработке сельскохозяйственных животных и птицы; особенности тканевого и химического состава, свойств, пищевой и промышленной ценности;

  • основные процессы, происходящие в сырье и продуктах под воздействием биохимических, микробиологических, технологических факторов (холодильная обработка, посол, сушка, копчение, тепловая обработка) и их влияние на качество и величины потерь сырья и продуктов.

иметь представление:

  • о биосинтезе и прижизненных функциях тканей;

  • о концепции барьерной технологии пищевых продуктов, ее физико-химической и биохимической сущности.

уметь:

  • определять показатели качества мясного сырья и степень их изменения под воздействием различных факторов.

.

Тема

Содержание дисциплины

1

2

1. Мышечная ткань
2. Соединительная ткань

3. Костная и хрящевая

ткани

4. Покровная ткань



5. Жировая ткань.

6. Кровь
7. Мясо

1


Морфологический и химический состав.

Белки мышечной ткани, их локализация, свойства. Ферменты. Небелковые компоненты, их биохимическое и технологическое значение. Биологические функции мышечной ткани


Морфологический состав ткани.

Разновидности соединительной ткани. Строение и состав плотной и эластической соединительной ткани. География распространения в туше животных и птицы. Белки соединительной ткани, особенности состава, строения и свойств. Промышленно значимые источники ткани, их пищевая ценность и направления использования


Строение, химический состав и свойства костной и хрящевой тканей, их функциональное значение. Белки тканей. Пищевая ценность.

Строение, состав и классификация кости.

Направления промышленного использования
Особенности строения, состава и свойств покровной ткани и ее производных. Прижизненные функции. Белковые вещества. Направления промышленного использования
Строение, состав и свойства жировой ткани. Физико-химические свойства жиров. Гидролиз и окисление жиров. Принципы предохранения жиров от порчи. Белки и ферменты ткани. География распространения ткани в туше животных и птицы. Биологическая функция ткани. Пищевая и промышленная ценность
Морфологический, химический состав и свойства крови. Биологические функции крови. Строение и свойства белков крови. Небелковые компоненты крови. Пищевая ценность крови и ее фракций. Пути промышленного использования
Промышленное понятие о мясе. Тканевый и химический состав мяса. Пищевая и биологическая ценность. Органолептические и технологические показатели качества. Факторы, определяющие качество мяса. Роль мяса в питании человека

2


8. Автолитические изменения животных тканей

9. Изменение свойств мяса и мясопродуктов под действием ферментов микроорганизмов

10. Холодильная обработка мясного сырья

11. Посол мяса

1


Понятие об автолизе. Автолитические превращения мышечной ткани. Стадии автолиза. Изменения в углеводной и белковой системах мяса при автолизе. Факторы, влияющие на интенсивность автолитических превращений. Изменение органолептических и технологических свойств мяса в ходе автолиза. Современные представления о ходе автолитических изменений в мясе различных групп качества (NOR, PSE, DFD).

Автолитические изменения жировой ткани, крови, их значение


Механизм гнилостной порчи мяса и других продуктов убоя. Изменение показателей качества мяса. Классификация мяса по степени свежести. Технологические приемы торможения и предотвращения микробиальной порчи мяса и мясопродуктов.

Понятие о концепции барьерной технологии пищевых продуктов. Важнейшие факторы (барьеры) и их возможные комбинации.

Биохимические основы использования конкурирующих микроорганизмов в технологии мясопродуктов, комбинаций традиционных и потенциальных сохраняющих факторов
Способы холодильной обработки мяса. Изменение органолептических, физико-химических, технологических свойств мяса, пищевой ценности в ходе автолитических, микробиологических процессов и взаимодействия с окружающей средой при охлаждении и хранении мяса и мясопродуктов в охлажденном виде. Влияние процессов кристаллизации, рекристаллизации влаги и сублимации льда при замораживании и хранении на показатели качества мяса при размораживании

Использование сохраняющих барьеров при холодильной обработки мяса с целью стабилизации его качества


Общая характеристика посола. Массообменные процессы при посоле. Причины и технологическое значение изменения водосвязывающей способности мяса при посоле. Стабилизация окраски мяса при посоле; механизм формирования нитритной окраски. Гидролитические изменения белков и липидов при посоле мясного сырья, их значение. Роль тканевых и микробиальных ферментов

2


12. Тепловая обработка мяса

13. Копчение мяса и мясопродуктов

14. Сушка мяса и мясопродуктов


Цель и методы тепловой обработки. Изменение белков мяса при тепловой обработке. Денатурация, агрегирование белков, сваривание и гидротермический распад коллагена. Формирование вкуса и аромата продукта при тепловой обработке. Значение реакции меланоидинообразования. Пастеризующий эффект нагрева при умеренных температурах. Изменения витаминов.

Понятие о стерилизации. Изменения в мясе при высокотемпературном нагреве. Влияние на микрофлору. Гидролиз высокомолекулярных азотистых соединений, липидов; превращение экстрактивных веществ, витаминов; структурные изменения. Значение процессов, протекающих в мясе при стерилизации, для формирования качества мясопродуктов.


Понятие о копчении. Цель копчения. Изменение органолептических показателей качества мяса при копчении. Бактерицидный и антиокислительный эффект копчения. Сущность биохимических и структурных изменений, происходящих при холодном копчении, их влияние на качество сырокопченых мясопродуктов. Понятие о коптильных препаратах.
Цель сушки при производстве мясопродуктов. Формирование структуры, окраски, вкусо-ароматических характеристик мясопродуктов как следствие комплекса взаимосвязанных изменений, происходящих при сушке. Значение ферментативных процессов при формировании качества продуктов при сушке. Влияние сушки на микробиологическую стабильность продуктов.



Тема 1. Строение, состав и свойства мышечной ткани мяса
1. Морфологический состав и строение мышечной ткани

2. Химический состав мышечной ткани

3. Строение и свойства белков мышечной ткани

4. Небелковые компоненты мышечной ткани


1. Морфологический состав и строение мышечной ткани
Основным структурным элементом мышечной ткани является мышечное волокно, представляющее собой длинную многоядерную клетку. Диаметр волокна может быть от 10 до 100 мкм, длина зависит от длины мышцы.

Поверхность мышечного волокна покрыта эластичной двухслойной оболочкой - сарколеммой (рис. 1). Внутри волокна по его длине расположены длинные нитеподобные образования - миофибриллы занимающие 60-65 % объема клетки. Они являются сократительными элементами мышечного волокна.

Внутри клетки расположены также ядра, митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие органеллы. Все эти структурные элементы окружены саркоплазмой - по-лужидкой частью клетки, занимающей 35-40 % ее внутреннего объема.

Мышечные волокна разделены тончайшими прослойками соединительной ткани - эндомизием, который связан с сарколеммой. Группа мышечных волокон образует первичный мышечный пучок, окруженный соединительнотканной оболочкой - внутренним перимизием. Первичные пучки объединяются в пучки вторичные, третичные, которые в совокупности образуют мышцу (мускул).

Мышца также окружена оболочкой - эпимизием или фасцией. Мышцы можно отделять друг от друга по фасциям.

Содержание в мясе этих соединительнотканных образований имеет важное значение для его консистенции. В перимизии и эпимизии мышц упитанных животных находятся жировые клетки, образующие «мраморность» на разрезе мяса.



2. Химический состав мышечной ткани
Химический состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %.

Около 80 % сухого остатка мышечной ткани составляют белки, свойства которых в значительной степени определяют свойства этой ткани.


3. Строение и свойства белков мышечной ткани
Белки мышечной ткани разнообразны по аминокислотному составу, строению и свойствам. По форме белковых молекул и отношению к растворителям их делят на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы.

Саркоплазматические белки: миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин, кальмодулин. На их долю приходится около 40 % мышечных белков. Они имеют глобулярное строение, извлекаются из мяса путем экстракции водой.

Миоген. Его характеристика:

  • группа белков, выполняющих ферментативные функции;

  • составляет около 20% от суммы мышечных белков;

  • по физико-химическим свойствам - альбумин;

  • хорошо растворяется в воде;

  • изоэлектрическая точка рН=6,0-6,6;

  • температура денатурации 55-66 оС;

  • полноценный белок.

Глобулин Х. Его характеристика:

  • смесь белков с ферментативными функциями;

  • составляет около 20 % от суммы мышечных белков;

  • по физико-химическим свойствам - псевдоглобулин;

  • из мяса экстрагируется водой;

  • изоэлектрическая точка рН=5,2;

  • температура денатурации 50 оС;

  • полноценный белок.

Миоальбумин. Его характеристика.

  • составляет 1-2 % от суммы белков мышечной ткани;

  • по физико-химическим свойствам - альбумин;

  • хорошо растворяется в воде;

  • изоэлектрическая точка рН=3,0-3,5;

  • температура денатурации 45-47 оС;

  • полноценный белок.


Миоглобин. Его характеристика:

  • составляет 0,5-1 % от суммы белков мышечной ткани;

  • пигмент мышечной ткани;

  • сложный белок хромопротеид;

  • растворим в воде;

  • изоэлектрическая точка рН=7,0;

  • температура денатурации 60-70оС;

  • полноценный белок.

Миоглобин играет важную роль в формировании окраски мяса и мясопродуктов. Миоглобин построен из белковой части - глобина (94 %) и простетической - гема (6 %). Основой гема является протопорферин, построенный из 4-х пирольных колец, объединенных в молекулы кольцевой формы. Центральное место в молекуле гема занимает атом железа, имеющий 6 координационных связей: одну - с молекулой глобина, четыре - с атомами азота пирольных колец, шестая связь участвует в образовании комплексов миоглобина с различными соединениями (О2, Н2О, NО, СО и др.).

Цвет миоглобина определяется окраской гема, который зависит от валентности железа. У нативного миоглобина железо в геме двухвалентное, белок окрашен в красный цвет. Окисление железа до трехвалентного сопровождается изменением окраски гема с образованием серо-коричневых оттенков разной интенсивности.

Миоглобин способен обратимо связывать кислород без окисления гема (прижизненная функция миоглобина). Эта форма белка носит название - оксимиоглобин. Длительное воздействие кислорода и других окислителей приводит к окислению миоглобина с образованием формы пигмента - метмиоглобина, имеющего серо-коричневую окраску.

Метмиоглобин может быть вновь восстановлен в миоглобин. Процесс восстановления представлен на рисунке.


Количественное соотношение этих трех форм белка: нативного миоглобина (Мв), оксимиоглобина (МвО2) и метмиоглобина (МеtМв) определяет цвет мяса. Установлено, что при содержании МеtМв больше 50 % от общего количества Мв в мясе цвет его становится серо-коричневым.

Содержание миоглобина в мышечной ткани зависит от вида мяса, анатомического происхождения мышц, что объясняется различиями в интенсивности их прижизненной физической нагрузки.

Таким образом, цвет мяса и его интенсивность зависят от концентрации миоглобина в мышечной ткани и от количественного соотношения различных форм этого белка. Так как окраска мяса может изменяться под влиянием различных факторов, для ее стабилизации используют специальные технологические приемы.



Кальмодулин - белок, обратимо связывающий ионы кальция; влияет на процесс мышечного сокращения, изменение консистенции мяса при его хранении.

Саркоплазматические белки мышечной ткани. Характеристика:

  • составляют около 40 % от суммы мышечных белков;

  • полноценные;

  • хорошо растворимы в воде, обладают высокой водосвязывающей способностью;

  • количество и состояние миоглобина определяет окраску мяса;

  • денатурируют в интервале температур от 45 до 70 оС.



Миофибриллярные белки (сократительные, контрактильные): миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, десмин и др. По строению - это нитевидные, волокнистые белки, которые значительно хуже извлекаются из ткани, чем саркоплазматические. Растворяются в солевых растворах высокой ионной силы (например, 0,6М КСl).

Миозин. Его характеристика:

  • составляет около 40 % от суммы мышечных белков и количественно преобладает в мышечной ткани;

  • обладает ферментативными свойствами (АТФазная активность);

  • выделяется из мышечной ткани солевыми растворами, при диализе экстракта осаждается;

  • изоэлектрическая точка рН=5,4;

  • температура денатурации 45-50 оС;

  • полноценный белок;

  • высокая способность к гидратации за счет наличия в молекуле большого количества полярных групп;

  • высокая гелеобразующая и эмульгирующая способности;

  • способен взаимодействовать с актином, образуя актомиозин.

Молекула миозина построена из двух белковых цепочек, образующих «двойную спираль», так называемый «хвост» молекулы. Продолжением молекулы являются несколько коротких полипептидных цепочек, создающих глобулярную «голову» молекулы (рис. 2).


Рис. 2. Строение молекулы миозина


Соединяясь «хвост к хвосту», молекулы миозина образуют толстые нити (А-диски) миофибрилл.

Важнейшим свойством миозина является его способность катализировать расщепление АТФ:




Выделяемая энергия (33,5 кДж/моль) расходуется для мышечного сокра-щения. АТФазная активность миозина характерна для «головы» молекулы.



Актин. Его характеристика:

  • составляет около 15 % от суммы мышечных белков;

  • трудно извлекается из мяса;

  • изоэлектрическая точка рН=4,7;

  • температура денатурации около 50-55 оС;

  • полноценный белок;

  • способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозин.



А
Молекулы

G-актина
ктин обладает свойством существовать в двух формах: глобулярной (G-актин) с молекулярной массой 46000 и фибриллярной (F-ак-тин) с молекулярной массой 1500000. Обе формы могут переходить друг в друга, причем F-актин является полимеризованным, нитевидным производным G-актина с двухспиральной структурой. Каждая спираль состоит из 200-300 глобул G-актина (рис. 3). Этот переход осуществляется под влиянием критических концентраций ионов кальция и магния.

У
Рис. 3. Схема

строения F-актина


становлено, что из F-актина построены тонкие нити миофибрилл (I-диски).

Актомиозин - это сложный комплекс, состоящий из белков актина (1/3) и миозина (2/3). При образовании актомиозина молекулы миозина прикрепляются своими «головами» к глобулам двойной спирали актина, а «хвост» располагается виде спирали вдоль оси актомиозина.

В зависимости от физиологического состояния мышц миозин может находиться или в комплексе с актином, или в диссоциированном состоянии.

В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актомиозин частично или полностью диссоциирует на актин и миозин. Это явление тесно связано с сокращением и посмертным окоченением мышц.

Актомиозин растворим в растворах солей высокой концентрации. Температура денатурации белка 42-48 оС.



Тропомиозин, тропонин, десмин - белки, участвующие в построении миофибрилл. Кроме тропомиозина (нет триптофана) - все полноценные. Составляют около 2,5-3,0 % от массы мышечных белков.


Миофибриллярные белки мышечной ткани. Характеристика:

  • количественно преобладают среди мышечных белков (50-55 %);

  • все (кроме тропомиозина) полноценные;

  • участвуют в построении сократительных элементов мышечного волокна (миофибрилл), в акте сокращения-расслабления мышц;

  • в зависимости от состояния определяют консистенцию мяса;

  • солерастворимы;

  • обладают высокими функциональными свойствами (водосвязывающей, гелеобразующей, эмульгирующей способностями)


Белки ядер включают три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый и остаточный белок.

Белки стромы. Эти белки входят в состав сарколеммы, соединительнотканных оболочек, участвующих в построении мышц (эндомизий, перимизий, эпимизий). Основными белками стромы являются коллаген и эластин. В межклеточном веществе мышечной ткани содержатся муцины и мукоиды - сложные белки глюкопротеиды. К белкам стромы относят также нейрокератины и липопротеиды.

Содержание соединительнотканных белков в составе мышечной ткани зависит от вида, возраста, породы, пола, категории упитанности животного, анатомического происхождения части туши.

От их количества зависит качество мяса: пищевая, биологическая ценность, органолептические свойства (в частности жесткость).


Белки стромы. Характеристика:


  • составляют около 5 % от массы мышечных белков;

  • влияют на показатели пищевой ценности мышечной ткани.


4. Небелковые компоненты мышечной ткани
Липиды. Содержание липидов в мышечной ткани зависит от вида, возраста, пола, упитанности животного. Часть липидов, в основном фосфолипиды, является пластическим материалом и входит в структурные элементы мышечного волокна (клеточные мембраны и др.). Другая часть липидов, в основном, триглицериды, играет роль резервного энергетического материала и содержится в саркоплазме, в межклеточной соединительной ткани, между пучками мышц (в перимизии) и между отдельными мускулами (в эпимизии).

Экстрактивные вещества. К экстрактивным веществам, подразделяемым на азотистые и безазотистые, относятся вещества, извлекаемые (экстрагируемые) из мышечной ткани водой.

К азотистым экстрактивным веществам относятся азотистые основания: креатин, карнозин, ансерин, аденин, гипоксантин и др.; свободные аминокислоты; мочевина; аммонийные соли; АТФ, АДФ, АМФ, креатинфосфат и др. Несмотря на небольшое относительное содержание азотистых экстрактивных веществ (1-1,7 %), их роль в формировании качества мяса значительна, так как они являются предшественниками вкуса и аромата мяса и, видоизменяясь при нагреве, образуют ароматические и вкусовые вещества.

К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген и продукты его фосфоролиза (молочная, пировиноградная кислоты и другие соединения) и амилолиза (декстрины, мальтоза, глюкоза). Количество гликогена в мышечной ткани невелико (около 1 %) и зависит от двигательной прижизненной активности мышц. Соответственно количеству гликогена изменяется и содержание в мышцах продуктов его превращения в ходе автолиза, в частности органических кислот, от количества которых зависит величина рН мяса, влияющая на состояние и свойства основных мышечных белков.

Витамины мышечной ткани, в основном, представлены водорастворимыми витаминами: В1, В2, В3, В6, РР, В12 и др. По количественному содержанию мышечная ткань является важным источником витаминов группы В.

Минеральные вещества. Их содержание в мышечной ткани достигает 1,5 %. Среди них в наибольших количествах присутствуют калий, натрий, магний, кальций, железо, цинк, фосфор, сера, хлор. В мышечной ткани имеются также микроэлементы: медь, марганец, кобальт, молибден и др.

Мышечная ткань является наиболее ценной тканью мяса, она в значительной степени определяет его качество, пищевую, биологическую ценность, органолептические и технологические свойства.



Пищевая ценность мышечной ткани определяется, прежде всего, содержанием белков, липидов, витаминов группы В, микро- и макроэлементов.

Биологическая ценность мышечной ткани определяется полноценностью и высокой усвояемостью мышечных белков.

Мышечная ткань играет важнейшую роль в формировании органолептических показателей качества мяса и изделий из него.

Характеристика мышечной ткани:


  • от содержания и состояния мышечного белка миоглобина зависит цвет мяса;

  • от качественного и количественного состава экстрактивных веществ мышечной ткани в значительной степени зависят вкус и запах мяса;

  • количественное содержание внутримышечной соединительной ткани и состояние белков актомиозинового комплекса существенно влияют на консистенцию мяса;

  • мышечная ткань является основным функциональным компонентом мясного сырья, так как мышечные белки определяют важнейшие функционально-технологические свойства мясных систем: водосвязывающую, гелеобразующую, эмульгирующую способности.



  1   2   3   4   5   6   7


©dereksiz.org 2016
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет