Материалы II студенческой межфакультетсткой конференции первокурсников по биоорганической химии
ЭКСПЕРИМЕНТ МИЛЛЕРА-ЮРИ Евтушенко Виктория Владимировна, 16 группа. Руководитель: Шаповал Л. Г
жүктеу/скачать 3.18 Mb.
|
ЭКСПЕРИМЕНТ МИЛЛЕРА-ЮРИЕвтушенко Виктория Владимировна, 16 группа. Руководитель: Шаповал Л. Г.Эксперимент Миллера-Юри – известный классический эксперимент. Он был проведён в 1953 году Стэнли Миллером и Гарольдом Юри. Эксперимент считается одним из важнейших опытов в исследовании происхождения жизни на Земле. Первичный анализ показал наличие в конечной смеси 5 аминокислот. Однако более точный повторный анализ, опубликованный в 2008 году, показал, что эксперимент привёл к образованию 22 аминокислот. Описание эксперимента. Собранный аппарат представлял собой две колбы, соединённые стеклянными трубками в цикл. Заполнявший систему газ представлял собой смесь из метана, аммиака, водорода и монооксида углерода. Одна колба была наполовину заполнена водой, которая при нагревании испарялась и водные пары попадали в верхнюю колбу, куда с помощью электродов подавались электрические разряды, имитирующие разряды молний на ранней Земле. По охлаждаемой трубке конденсировавшийся пар возвращался в нижнюю колбу, обеспечивая постоянную циркуляцию. Критика выводов эксперимента. Биохимик Роберт Шапиро указал, что аминокислоты, синтезированные Миллером и Юри, значительно менее сложные молекулы, чем нуклеотиды. Самая простая из тех 20 аминокислот, что входят в состав природных белков, имеет всего два углеродных атома, а 17 аминокислот из того же набора – шесть и более. Аминокислоты и другие молекулы, синтезированные Миллером и Юри, содержали не более трех атомов углерода. А нуклеотиды в процессе подобных экспериментов вообще никогда не образовывались. Список использованных электронных ресурсов:
ИМИДАЗОЛЗавора Полина Владимировна, 17 группа. Руководитель: Петюнина В. Н.И  мидазол (1,3-диазол, глиоксалин) бесцветные кристаллы с моноклинной решеткой.
Свойства: Формула: C3H4N2. Плотность: 1,23 г/см³. Молярная масса: 68,077 г/моль. Температура кипения: 256°C [1]. Общая характеристика: Имидазол – это достаточно высокоплавкое и легкокипящее вещество представляет собой пятичленный гетероцикл с двумя атомами азота, находящимися в 1-м и 3-м положениях кольца. Один из этих атомов аналогичен атому азота в пирроле и ответствен за слабокислотные свойства имидазола, другой похож на пиридиновый атом азота и обусловливает слабоосновные свойства имидазола. Таким образом, имидазол является амфотерным соединением; он способен образовывать соли с сильными кислотами и щелочными металлами. Наличие в молекуле имидазола NH-кислотной группировки и основного атома азота -N= служит причиной образования межмолекулярных ассоциатов за счет водородных связей. Следствием такой ассоциации является быстрый межмолекулярный водородный обмен, который приводит к прототропной таутомерии – таутомерии азолов – у некоторых гетероциклов (в частности, имидазола, пиразола и их производных). Переход атома водорода осуществляется настолько быстро (приблизительно 10 раз в секунду), что выделить индивидуальные 4- или 5-монозамещенные имидазолы не представляется возможным (быстрая таутомерия).[2] Получение: В  первые имидазол был получен Генрихом Дебюсом в 1858 г. конденсацией глиоксаля с аммиаком и формальдегидом, этот метод может использоваться и в синтезе замещенных имидазолов: В лабораторной практике имидазол синтезируют декарбоксилированием 4,5-имидазолдикарбоновой кислоты, получаемой окислением бензимидазола. [3] Биологическая роль: Имидазольный фрагмент входит в состав аминокислоты гистидина. Благодаря уникальным кислотно-основным свойствам, имидазольное кольцо может катализировать присоединение нуклеофилов к карбонильной группе. Эта реакция – одна из важнейших как в лабораторной практике, так и в живой природе. Этот гетероцикл – один из самых распространенных, можно сказать ключевых, в живых организмах. Он входит в состав пуриновых оснований, витамина В12 , многих ферментов. Биологические функции имидазола связаны с исключительным разнообразием и гибкостью его физико-химических свойств. Так, отщепляя протон, он превращается в анион, а присоединяя протон, – в катион имидазолия. Кислотно-основные свойства имидазола таковы, что в организме при рН = 7 около половины его молекул находятся в форме катиона, другая половина – в виде нейтральных частиц. Еще одна особенность имидазола состоит в склонности к образованию межмолекулярных водородных связей как с себе подобными молекулами, так и с водой, аминокислотами, другими биомолекулами [4]. Список литературы:
ГИСТИДИННгуен Хоанг Иен, 17 группа. Руководитель: Петюнина В. Н.Гистидин (L-α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота) – гетероциклическая альфа-аминокислота со слабыми основными свойствами, обусловленными присутствием в молекуле остатка имидазола. Для качественного определения гистидина используют реакцию Паули, которая основана на взаимодействии гистидина с диазобензолсульфоновой кислотой с образованием соединения вишнево-красного цвета [1]. 
Гистидин играет важную роль в метаболизме белков, в синтезе гемоглобина, белых кровяных телец, является одним из важнейших регуляторов свертывания крови, а также способствует росту и восстановлению тканей. Известно связанное с дефектом гистидиназы наследственное заболевание гистидинемия, которое характеризуется недостаточной активностью специального фермента (гистидазы), отвечающего за преобразование гистидина. В свою очередь, аминокислота накапливается в организме, вызывая необратимое повреждение головного мозга, как результат задержка умственного и физического развития. Единственным источником гистидина является содержащая ее пища. Минимальная суточная потребность грудного ребенка в данной аминокислоте составляет 16-34 мг/кг, это количество содержится в 100 мл женского молока. Продукты с высоким содержанием гистидина (в граммах на 100 г продукта): мясо говяжье – 0,805, молоко коровье – 0,081, кефир – 0,075, крупа пшенная – 0,137, треска – 0,54, творог – 0,306 [2]. Реакция декарбоксилирования гистидина является источником образования биологически активного вещества – гистамина, который играет важную роль в процессе воспаления и развития некоторых аллергических реакций. Декарбоксилирование происходит большей частью в тучных клетках соединительной ткани практически всех органов. Гистидин под воздействием специфического фермента гистидин-декарбоксилазы превращается в гистамин:
Выделяют гистидин из гидролизатов гемоглобина и крови или синтезируют, например взаимодействием 4-хлорметилимидазола с натрий ацетамином малонового эфира [3]. 
Список использованных электронных ресурсов:
жүктеу/скачать 3.18 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|
