Определение степени поражения различными болезнями ячменя и пшеницы на территории аккайынского района северо-казахстанской области



бет10/13
Дата13.06.2016
өлшемі2.61 Mb.
#132352
1   ...   5   6   7   8   9   10   11   12   13

Список использованной литературы:


  1. Способ биологической очистки природных и сточных вод и устройство для его осуществления. Патент Российской Федерации. Номер патента: 2185337.

  2. Авторские свидетельства СССР № 802433, 802434, 802435, бюллетень «Открытия, изобретения, образцы и товарные знаки», 1981, №5.

  3. Ю. Б. Овчинников. Тростник. «Химия и жизнь». Журнал АН СССР, 1984, №5 – С.43-44.

  4. В. А. Илле. Санитары наших вод. «Химия и жизнь». Журнал АН СССР, 1984, №5 – С. 44-45.

  5. В. К. Бишимбаев, А. У. Исаева, А. Ж. Ембердиев. Технологии биоремедиации in situ нефтезагрязненных почв и сточных вод. Журнал «Нефть и газ», 2011, №3 (63) – С.67-84.

  6. Е. П. Пахненко. Осадки сточных вод и другие нетрадиционные органические удобрения : учебное пособие. – М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2007. – 311 с.

  7. Экологические и технологические вопросы производства и использования органических и органоминеральных удобрений на основе осадков сточных вод и твердых бытовых отходов / Материалы международного симпозиума, 16-19 сентября 2004 г. Владимир, 2004. – М. : РАСХН – ВНИПТИОУ, 2004. – 218 с.

  8. Сарсенов А. М., Кабиева А. А., Сарсенова М. А. «Экологические проблемы загрязнения природной среды нефтью и пути их решения». В материалах II-ой Международной Казахстанско-Российской конференции по химии и химической технологии. Караганда, 28 февраля-2 марта 2012 г.

  9. Кабиева А. А., Сарсенов А. М., Сарсенова М. А. «Өндірістің қалдық суларын зиянды заттардан тазарту әдістері» (оқу құралы). Актобе – 2010, - 24 бет. (ISBN 9965-825-92-0).

  10. Паршина Г. Н., Сарсенова М. А. «Очистка сточных вод от органических соединений при помощи биометода». В материалах Международной молодежной научно – практической конференции «Альфред Нобель и достижения мировой науки и цивилизации за 110 лет». Казань, КГУ. 09.09.2011.

УДК 598.2:061.62
ГНЕЗДОВАЯ БИОЛОГИЯ КРЕЧЕТКИ VANELLUS GREGARIUS, ВЫЖИВАЕМОСТЬ ГНЕЗД И ПРИЧИНА ИХ ГИБЕЛИ.

Яхновец К.В., Бекеева С.А.



Евразийский Национальный университет им.Л.Н. Гумилева, Астана, Казахстан,

xeniya.yakhnovets@gmail.com

Научный руководитель – к.б.н., доцент Бекеева С.А.
Кречетка (Vanellus gregarius) – степной кулик, находящийся под угрозой исчезновения с устойчивой тенденцией быстрого сокращения численности. Занесена в Красную книгу Казахстана, России и некоторых других государств СНГ. За последние 15 лет численность кречетки по всему ареалу предположительно снизилась на 95%, что позволило международной ассоциации по охране птиц “BirdLife International” перевести ее из «уязвимого» вида в «критически угрожаемый» вид (Critically Endangered) красного списка Международного союза защиты природы (IUCN). Кречетка – эндемик Казахстана и приграничных областей России [6]. Монотипический вид, единственный представитель рода.

Точные причины сокращения численности кречетки пока не известны, хотя выдвинуто несколько гипотез на этот счет [1,2,3]. Из-за политических изменений после распада Советского союза, в районе гнездовании вида в последние годы произошли существенные изменения в сельском хозяйстве. Произошло значительное снижение поголовья скота и перемены в управлении скотоводством. Эти изменения, в свою очередь, повлияли на гнездовую продуктивность вида через увеличение случаев затаптывания гнезд и изменений привычных местообитаний. Для гнездования кречетка предпочитает использовать территории с короткой растительностью, которые в большинстве случаев расположены вокруг населенных поселков, где сохранилось скотоводство. Поэтому, гнездящиеся вокруг поселков птицы подвержены фактору человеческого беспокойства и беспокойства со стороны собак, а также разорение гнезд увеличивающимися популяциями грачей.

В ноябре 2004 (AEWA 2004) был опубликован план действий по кречетке, в котором были обозначены меры сохранения, которые необходимо использовать в пределах гнездового ареала, на миграции и на зимовках.

Исходя из вышеизложенного, целью работы явилось выявление причин сокращения численности вида и причина их гибели.

Исследования проводились в рамках долгосрочного международного проекта «Сохранение кречетки - ключевого глобально угрожаемого степного вида» на территории Центрального Казахстана.

Эти исследования были начаты в 2005 году, и по результатам первого года можно судить, что высокий процент потери гнезд мог объяснять наблюдаемое сокращение популяции (Крессвелл, неопубл.). В данном тезисе я представляю исследования, проведенные в период с 2004 по 2011 года.

Следовательно, полученные данные позволяют оценить масштабы антропогенного воздействия на данный вид. Работа проводилась для подтверждения и обоснования теорий и догадок, имеющихся на сегодняшний день [5], а также, чтобы правильно ответить на вопросы о причинах сокращения численности. И принять необходимые меры для сохранения вида.

Поиск гнезд проходил при обнаружении взрослых птиц и насиживающих самок. Уровень выживаемости гнезд определялся с использованием стандартных методов Мейфилда [7]. Важность использования метода заключается в следующем:



  1. не все гнезда могут быть найдены в начале сезона, а могут быть обнаружены уже в ходе гнездового сезона.

  2. успешные гнезда проще найти, чем те, где размножение не удалось, поскольку взрослых птиц рядом нет.

Рассчитывается подневная вероятность выживания яиц в известных гнездах. Эти значения вероятностей используются для расчета доли гнезд, где было начато размножение и в итоге вылетели птенцы.

Чтобы определить дату вылупления измерялась длина, ширина и вес яиц. Крамп и Симмонс (1983) также отмечали [4], что инкубационный период составляет 25 дней. Даты откладки первого яйца и даты ожидаемого вылупления вычислялись двумя способами:

Найденным гнездам присваиваются шифры, соответствующие названиям населенных пунктов, на территории которых они были найдены, и индивидуальные порядковые номера. Обычно в кладке 4 яйца. Проводятся замеры яиц, т.е. их масса, с помощью электронных весов, длина и ширина, используя штангенциркуль. Это делается для вычисления приблизительной даты вылупления птенцов. Дата откладки первого яйца и ожидаемого вылупления вычислялись двумя способами:

а) Если гнездо было найдено до того, как было отложено последнее яйцо, то даты откладки первого яйца и завершения кладки вычислялись исходя из предположения, что в каждый последующий день откладывалось по яйцу. Ожидаемая дата вылупления для каждой кладки оценивалась по 25 дневному периоду от дня завершения кладки.

б) Большинство гнезд было найдено уже после того, как последнее яйцо было отложено.

Таким образом, даты откладки первых яиц и ожидаемый день вылупления были оценены по среднему показателю плотности (средний вес яиц/средний объем яйца (длина х ширину²)). Средняя плотность яиц по 23 кладкам с отмеченным днем вылупления были использованы для вычисления коэффициента регрессии и получения уравнения, что дало возможность узнавать день вылупления и день откладки последнего яйца в тех случаях, когда эти даты не были известны



Дни до вылупления (D)= 262673 плотность – 111,62 (r²=0,861)

Плотность яиц использовалась для оценки стадии инкубации в случаях, когда или не были известны даты завершения кладки или даты вылупления.

Выяснение причины гибели гнезд расценивается по нижеуказанным параметрам. Кладка считалась успешной, если оно подходило, по крайней мере, под один из ниже перечисленных критериев:

1. в гнезде имелись маленькие кусочки скорлупы

2. был найден по крайне мере один птенец

3. поведение родителей подтверждало наличие выводка

Кладка считалась утерянной, если гнездо было найдено пустым до дня предполагаемого вылупления птенцов или если существовали признаки разорения гнезда хищниками, например, большие осколки яиц потревоженный лоток и т.д. Кладка считалась брошенной, если насиживающие родители не наблюдались на протяжении двух последовательных посещений.

Все учеты гнезд важны для того, чтобы рассчитать доли вылупившихся и потерянных гнезд кречетки в целом. Это является важным показателем работы исследователей, на этом этапе можно определить главные причины потери гнезд, вероятных хищников (таблица 1).

В течение шести полевых сезонов, 2005 – 2011, на основной проектной территории исследователями было найдено всего 1084 гнезд, судьба которых была прослежена; в результате была получена ценная информация по биологии, экологии и поведению этого вида.

Было и то, что мы не могли определить статус гнезда, это определили как неизвестный исход гнезда. Количество найденных нами гнезд из года в год варьируется, это зависит от ряда причин, таких как: погодные условия, количество работающих команд, антропогенные факторы (шум маши, прогон скота).


Таблица 1



Статус гнезд


Год

Статус


2005

2006

2007

2008

2009

2010

2011

Успешно

47

100

112

72

40

63

45

Разорено хищником

24

25

140

10

59

54

36

Затоптано

5

20

40

30

12

3

2

Брошено

3

4

8

2

2

2

7

Неизвестно

6

15

26

20

3

0

13

Всего

85

164

326

134

116

122

103

В 2006 году доля вылупившихся гнезд составила 64% из 100%. Ниже приведена гистограмма (рисунок 1), показывающая все вылупившиеся гнезда в период с 2004 по 2011 года. Это общее количество гнезд к успешному их исходу.

Общая доля вылупившихся гнезд из всех найденных


Рисунок 1
На вылупление гнезд могли повлиять следующие причины, видимые нами при изучении кречетки, как: разорение хищниками, затаптывание гнезд скотом, погодные условия, были случаи, когда при кольцевании взрослой особи, та больше не возвращалась на свое гнездо. Самым надежным источником для получения доказательств по причинам разорения кладок служили гнездовые фотокамеры. Так, например, в 2007 году с помощью камер удалось выяснить, что главными разорителями гнезд были наземные хищники - в том числе лисы, ежи и даже суслик, хищничество мелких млекопитающих (ежей, хорь), также птиц (чаек, грачей). Явная причина потери гнезд – один из главных лимитирующих факторов – затаптывание кладок домашними животными на пастбищах и близ водопоев.

Гнездование является важным моментом в определении численности кречетки. Выяснения причин потери гнезд и возможных хищников, является одной из главных целей проекта.



Список использованной литературы:


  1. Гладков Н.А. Отряд кулики//Птицы Советского Союза. Т. 3. М., 1951. 372 с.

  2. Козлова Е.В. Ржанкообразные. Подотряд кулики//Фауна СССР. Птицы. Т. 2, вып. 1, ч. 2. М.-Л., 1961. 501 с.

  3. Долгушин И.А. Отряд кулики//Птицы Казахстана. Т. 2. Алма-Ата, 1962. С. 40- 245.

  4. Cramp S., Simmons K.E.L. Handbook of the birds of Europe, the Middle East and North Africa. L.,N.Y. Vol. 3. 1983. 913 p.

  5. Хроков В.В. Кречетка в Тенгиз-Кургальджинской впадине (Центральный Казахстан)//Редкие и исчезающие звери и птицы Казахстана. Алма-Ата, 1977. С. 231-234.

  6. Ковшарь А.Ф. Редкие, исчезающие и уязвимые птицы Казахстана (состояние и перспективы территориальной охраны)//Территориальные аспекты охраны птиц в Средней Азии и Казахстане.М., 1999. С.77-84.

  7. Хроков В.В. Биология гнездящихся куликов Тенгиз-Кургальджинской впадины (Центральный Казахстан). Автореф. канд. дисс. М., 1979. 18 с.


Секция «Современные аспекты молекулярной биологии»

УДК 5.8.1.1


МОЛИБДОФЕРМЕНТЫ И ИХ БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ В РАСТЕНИЯХ

Бабенко О.Н.



Евразийский национальный университет им. Л.Н. Гумилева, г. Астана, Казахстан, Babenko_ON@mail.ru

Научный руководитель – к.б.н., доцент кафедры биотехнологии и микробиологии, заведующий лаборатории клеточной биологии Аликулов З.А.

Зарубежный консультант – д.б.н., профессор Ласло Эрдей (г. Сегед, Венгрия)
В настоящее время известно более 50 молибденсодержащих ферментов и их число все еще увеличивается [1-3]. Список этих ферментов включает в себя гидроксилазы, оксидоредуктазы и дегидрогеназы, которые катализируют различные ключевые биохимические реакции превращения метаболитов в организме. В растениях молибдоферменты играют главную роль в ассимиляции азота (нитратредуктаза и нитрогеназа), окислении альдегидов и сульфитов (альдегидоксидаза и сульфитоксидаза), в метаболизме пуринов и других N-гетероциклических соединений (ксантиндегидрогеназа и др.) [4]. Большинство молибдоферментов имеет бактериальное происхождение, и только ограниченное их число присутствует в эукариотах [1,3], где они подразделяются на два семейства: семейство ксантиноксидаз включает ксантиндегидрогеназу, альдегидоксидазу и никотингидроксилазу; семейство сульфитоксидаз - сульфитоксидазу и нитратредуктазу. Все молибдоферменты, за исключением нитрогеназы, содержат молибденовый кофактор (Moco) [4,5], и в основе их деления на семейства лежит координация химических связей молибдена в активном сайте, т.е. структура молибденового кофактора [6].

Из перечисленных выше ферментов остановимся на четырех наиболее важных для растений молибденсодержащих ферментах – нитратредуктазе, ксантиндегидрогеназе, альдегидоксидазе и сульфитоксидазе.



Нитратредуктаза (NR, EC 1.7.1.1) – один из наиболее известных ключевых молибдоферментов. Она представляет собой гомодимерный фермент, каждая субъединица которого состоит из трех доменов, ковалентно связанных с кофакторами – FAD, цитохром b557 и Moco [7]. Ее активность определяет скорость ассимиляции неорганического азота растением и оказывает значительное влияние на весь азотный метаболизм, так как NR катализирует первый этап ассимиляции нитратов, превращая в цитозоле нитраты в нитриты [1, 4]. В отличие от реакций, катализируемых XDH, AO и SO, процесс редукции нитрата потребляет, а не производит электроны, происходящие или из NADH, или из NADPH.

NR является субстратиндуцибельным ферментом. В отсутствие нитрата её активность поддерживается на крайне низком стационарном уровне [8-10]. Активность NR индуцируется также освещенностью [9] и сигналами гормональной природы, прежде всего цитокининами [11-13]. У разных видов растений активность NR в корнях и побеге сильно варьирует [14,15]. Так, у злаковых растений ⅔ нитратов ассимилируется в надземных органах и только ⅓ - восстанавливается в корнях [16]. Любое изменение внешних условий отражается на показателях NR. Во многом это определяется её чрезвычайной лабильностью. Особенно сильно активность NR подавляется в условиях экстремальных температур, жесткого водного дефицита, засоления и ряда факторов антропогенного происхождения. Предполагается, что падение активности NR в ответ на то или иное повреждающее действие является адаптивной реакцией растений, направленной на экономию энергетических и структурных ресурсов, а также на предотвращение возможного «аммиачного отравления» [17]. Механизмы «отключения» процесса ассимиляции неорганического азота при стрессе в настоящее время изучены недостаточно. Еще меньше исследованы механизмы регуляции экспрессии генов NR в стрессовых условиях [18-21]. Поэтому в настоящее время в значительной степени остается открытым вопрос о механизмах регуляции экспрессии генов NR у растений, особенно в условиях стресса.



Ксантиндегидрогеназа (XDH, EC 1.17.1.4) катализирует окислительное гидроксилирование широкого диапазона альдегидов и ароматических гетероциклов [1], но известна, прежде всего, как ключевой фермент деградации пуринов, окисляющий гипоксантин в ксантин и далее в мочевую кислоту и уреиды (аллантоин и аллантоиновую кислоту). Она не является строго специфичной к гипоксантину и ксантину и может катализировать окисление около тридцати алифатических и ароматических альдегидов [22]. Этот фермент участвует в катаболизме пуринов (образование NADH из NAD+), образующихся при фиксации атмосферного азота бобовыми растениями [23]. Однако XDH синтезируется не только в листьях бобовых, но и во всех органах не бобовых растений [24], в связи с этим ее основная биологическая роль до сих пор остается не до конца выясненной.

Субклеточная локализация XDH в растительной клетке также все еще является объектом дебатов. Согласно одним источникам [25] XDH локализуется в пероксисомах, согласно другим – в цитозоле [26], а третьим (более современным) – и в цитозоле, и в пероксисомах [27]. XDH имеет гомодимерную структуру, состоящую из двух идентичных подъединиц. Причем при разделении фермента на мономеры обнаруживается, что каждый из них в отдельности обладает каталитической активностью [1,3]. Молибденовый кофактор XDH связан двумя s-связями с FAD, двумя - с 6-замещённым птерином, протонированным в положении 7, и одной - с серой цистеина.

В настоящее время XDH активно рассматривается не только как фермент, разлагающий пурины, но также имеющий дополнительные физиологические функции в метаболизме активных форм кислорода [28]. Так, активность XDH и одновременное продуцирование активных форм кислорода наблюдались при взаимодействии «растение-патоген» [29], сверхчувствительном ответе [30] и засухе [28]. Связано это исключительно с активностью XDH или является косвенным последствием различных ферментативных путей, включая XDH, остается до сих пор не ясным.

Альдегидоксидаза (АО, EC 1.2.3.14) – молибдо-железо-флавофермент, который катализирует окисление множества ароматических и неароматических альдегидов в соответствующие карбоксильные кислоты [1]. Данный фермент вовлечен в путь биосинтеза абсцизовой и индолилуксуной кислот в растениях [31]. Лучший субстрат для неё - абсцизовый альдегид, но АО также действует с индол-3-альдегидом, 1-нафтальдегидом и бензальдегидом как субстратами, но более медленно. Ранее считалось, что АО неспособна связать NAD+ и исключительно использует в качестве акцептора электронов молекулярный кислород, после передачи электронов которому она производит перекись водорода [28]. Однако в настоящее время было показано стимулирование добавлением NAD+ активности белка AO (AAO4) [32]. Предполагают, что эта недавно идентифицированная изоформа AO из Arabidopsis siliques представляет собой промежуточный тип между «истинными» белками AO и белками XDH.

В геноме Arabidopsis имеются четыре гена AO (AAO1 - AAO4), продукты которых формируя гомо- и гетеродимеры, приводят к изменению субстратных специфик соответствующих изоферментов. Так, в 6-дневных проростках генные продукты AAO1 и AAO2 формируют изоферменты AO, способные к производству индолилуксусной кислоты (IAA) [33]. Известно, что IAA принадлежит семье ауксинподобных фитогормонов, это дает возможность предположить определенную физиологическую роль AO в биосинтезе ауксина во время ранних стадий развития растений. В розетках листьях белки AAO1 заменяются белками AAO3 [34-36], также называемыми AOδ, которые характеризуются высоким предпочтением к абсцизовому альдегиду [36] - окончательному предшественнику абсцизовой кислоты (АВА), которая вовлечена во многие процессы роста и развития растений, включая созревание семени, состояние покоя, старение листа, а так же адаптацию ко множеству экологических стрессов [37,38].



Сульфитоксидаза (SO, EC 1.8.3.1), находясь в митохондриях, участвует в метаболизме серосодержащих аминокислот – цистеина и метионина – и катализирует окисление сульфита в сульфат. Как XDH и AO, SO освобождает электроны во время окисления и впоследствии передает их молекулярному кислороду с одновременным формированием перекиси водорода [39]. Ранее предполагалось, что SO в растительной и животной клетках локализуется в межмембранном пространстве митохондрий [40]. Однако Новак К. с соавторами [41] было продемонстрировано, что SO у растений постоянно находится в пероксисомальном матриксе, что, в свою очередь, с физиологической точки зрения кажется разумным, поскольку лишняя перекись водорода, произведенная во время окисления сульфита, может легко быть устранена каталазой.

Физиологическая роль SO у растений была выяснена сравнительно недавно. Так Бричкова Г. [42] и Ланг Ц. [43] с соавторами обнаружили, что по сравнению с дикими растениями, растения дефектные по SO более восприимчивы к высоким концентрациям сульфита, в то время как, растения с повышенным продуцированием SO более терпимы к лишнему сульфиту. Согласно своим результатам они предположили, что SO является ключевым ферментом для защиты растений от лишнего сульфита.



Хотя рассмотренные выше ферменты были предметом многих биохимических и спектроскопических исследований, до сих пор немного известно об их структурно-функциональных взаимоотношениях.
Список использованной литературы:


  1. Bittner F. and Mendel R-R. Cell biology of molybdenum.//Cell Biology of Metals and Nutrients, Plant Cell Monographs 17, 2010. - P. 119-143.

  2. Mendel R-R. Cell biology of molybdenum.//Biofactors, #35 (5), 2009. - P. 429-434.

  3. Mendel R-R. Cell biology of molybdenum in plants.//Plant Cell Rep., #30 (10), 2011. - P. 1787-1797.

  4. Meyer Ch. et al. Identification by mutational analysis of four critical residues in the molybdenum cofactor domain of eukaryotic nitrate reductase.//FEBS Letters 370, 1995. - P. 197-202.

  5. Кильдибеков Н.А. Молибденовый кофактор: структура, свойства, разнообразие форм в клетке.//Автореф. диссерт. на соиск. уч. ст. канд. биол. наук. - М.: РАН, институт биохимии им. А.Н. Баха, 1996. - 44 с.

  6. Gunter S. et al. Molybdenum cofactors, enzymes and pathways. //Nature, V. 460 (13), 2009. - Р. 839-847.

  7. Ботаника. Том 2. Физиология растений. / П. Зитте и др.; пер. с нем. О.В. Артемьевой и др. – М.: Изд. центр «Академия», 2008. - С. 58, 155-156.

  8. Rajasekhar V.K., Oelmuller R. Regulation of induction of nitrate and nitrite reductase in higher plants.//Physiol.Plantarum., V. 71, 1987. - P. 517.

  9. Callaci J.J., Smarrelli J.J. Regulation of the inducible nitrate reductase isoform from soybeans.//Biochim. Biophys. Acta., V.1088, 1991. - P. 127-130.

  10. Гиясов Г.Д. и др. Функционирование нитратредуктазы в прорастающих семенах хлопчатника: влияние света и доступности субстрата./ Физиология растений, т. 39, вып. 4, 1992. - C. 807-813.

  11. Campbell W.H. Nitrate reductase structure, function and regulation: Bridging the gap between biochemistry and physiology.//Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., V. 50, 1999. - P. 277-303.

  12. Deruure Y., Kieber J. Molecular mechanisms of cytokinin signaling.//Growth Regul., V. 21, 2002. - P. 32-39.

  13. Sakakibara H. Nitrate-specific and cytokinin-mediated nitrogen signaling pathways in plants. //Plant Res., V. l 16, 2003. - P. 253-257.

  14. Ежерепов А.Е. и др. Изменение активности нитратредуктазы в процессе формирования зерна пшеницы.//Ферменты и качество зерна, 1987. - С. 154-157.

  15. Пешкова А.А., Хавкин Э.Е. Активность нитратредуктазы и ассимиляция нитратов в связи со скоростью роста проростков кукурузы.//Физиология растений, т. 27, вып. 5, 1980. - С. 1032-1038.

  16. Пешкова А.А. Формирование нитратвосстанавливающей системы в органах проростков озимой и яровой пшеницы. //Физиология растений, т. 39, вып.1, 1999. - С. 111-117.

  17. Рагулин В.В. Регуляция экспрессии генов нитратредуктазы в зародышах куколя.// Автореф. диссерт. на соиск. уч. ст. канд. биол. наук. - М.: РАН, 2005. - 46 с.

  18. Rizhsky L., Liang H., Mittler R. The combined effect of drought stress and heat shock on gene expression in tobacco.//Plant Physiol., V. 130, 2002. - P. 1143-1151.

  19. Маевская С.Н. и др. Влияние повышенных температур на восстановление нитрата и нитрита в листьях и интактных хлоропластах.//Физиология растений, т. 50., 2003. - С. 675-679.

  20. Морозкина Е.В. Влияние факторов стресса на свойства нитратредуктаз микроорганизмов. //Автореф. диссерт. на соиск. уч. ст. кандидата биол. наук. - М.: РАН, институт биохимии им. А.Н. Баха, 2005. - 22 с.

  21. Shamsul Hayat et al. Growth, nitrate reductase activity and antioxidant system in cadmium stressed tomato (Lycopersicon esculentum Mill.) cultivars.//Biotechnologie, Agronomie, Société et Environnement, V. 15, numéro 3, 2011 - Р. 401-414.

  22. Мецлер Д. Биохимия: химические реакции в живой клетке.Т.2. - М.: Мир, 1976. - 531 с.

  23. Nguyen J. Plant xanthine dehydrogenase: its distribution, properties and function.//Physiol. Vegetab., 24 (2), 1986. - P. 263-281.

  24. Montalbini P. Ureides and enzymes of ureide synthesis in wheat seeds and leaves and effect of allopurinol on Puccinia recondita f. sp. tritici infection.//Plant Sci., #87, 1992. - Р. 225-231.

  25. Sandalio L.M. et al. Superoxide free radicals are produced in glyoxysomes.//Plant Physiology., #127, 1988. - P. 1-4.

  26. Datta D.B. et al. Localization of xanthine dehydrogenase in cowpea root nodules: implications for the interaction between cellular compartments during ureide biogenesis.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA., #8, 1991. - P. 4700-4702.

  27. Corpas F.J. et al. Peroxisomal xanthine oxidoreductase: characterization of the enzyme from pea (Pisum sativum L.) leaves.//Plant Physiology., #165, 2008. - P. 1319-1330.

  28. Yesbergenova Z. et al. The plant Mo-hydroxylases aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase have distinct reactive oxygen species signatures and are induced by drought and abscisic acid.//Plant., #42, 2005. - P. 862-876.

  29. Montalbini P. Inhibition of hypersensitive response by allopurinol applied to the host in the incompatidle relationship between Phaseolus vulgaris and Uromyces phaseoli. //Phytopathology, #134, 1992. -P. 218-228.

  30. Montalbini P., Della Torre G. Evidence of a two-fold mechanism responsible for the inhibition by allopurinol of the hypersensitive response induced in tobacco by tobacco necrosis virus.//Phys. Mol. Plant Pathol., #48, 1996. - P. 273-287.

  31. Oritani T. and Yamashita K. Biosynthesis of (+)abscisic acid in Cercospora cruenta.// Ag. Biol.Chem., #49, 1985. - Р. 245-249.

  32. Ibdah M. et al. An aldehyde oxidase in developing seeds of Arabidopsis converts benzaldehyde to benzoic acid.//Plant Physiol., #150, 2009. - P. 416-423.

  33. Akaba S. et al. Production of homo- and hetero-dimeric isozymes from two aldehyde oxidase genes of Arabidopsis thaliana.//Biochem., #126, 1999. - P. 395-401.

  34. Koiwai H. et al. Tissue-specific localization of an abscisic acid biosynthetic enzyme, AAO3, in Arabidopsis.//Plant Physiol., #134, 2004. - P. 1697-1707.

  35. Seo M. et al. Abscisic aldehyde oxidase in leaves of Arabidopsis thaliana.//Plant, #23, 2000. - P. 481-488.

  36. Seo M. et al. The Arabidopsis aldehyde oxidase 3 (AAO3) gene product catalyzes the final step in abscisic acid biosynthesis in leaves.//Proc. Natl. Acad. Sci. USA, #97, 2000. - P. -12908-12913.

  37. Verslues P.E., Zhu J.K. Before and beyond ABA: upstream sensing and internal signals that determine ABA accumulation and response under abiotic stress.//Biochem. Soc. Trans., #33, 2005. - P. 375-379.

  38. Mauch-Mani B., Mauch F. The role of abscisic acid in plant-pathogen interactions.//Curr. Opin. Plant. Biol., #8, 2005. - P. 409-414.

  39. Hansch R. et al. Plant sulfite oxidase as novel producer of H2O2: combination of enzyme catalysis with a subsequent nonenzymatic reaction step. //Biol. Chem., #281, 2006. - P. 6884-6888.

  40. Kisker C. et al. Molybdenum-cofactor-containing enzymes: structure and mechanism.//Annu. Rev. Biochem., #66, 1997. - P. 233-267.

  41. Nowak K. et al. Peroxisomal localization of sulfite oxidase separates it from chloroplast-based sulfur assimilation.//Plant Cell Physiol., #45, 2004. - P. 1889-1894.

  42. Brychkova G. et al. Sulfite oxidase protects plants against sulfur dioxide toxicity.//Plant, #50, 2007. - P. 696-709.

  43. Lang C. et al. Sulfite oxidase as key enzyme for protecting plants against sulfur dioxide.// Plant Cell Environ., #30, 2007. - P. 447-455.

УДК 577.21; 577.15; 575.224.4




Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   5   6   7   8   9   10   11   12   13




©dereksiz.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет