Табиғи ақуыздың құрамына кіретін аминқышқылдары

28 
 
тізбектің құрамына кіретін екінші көміртегі - β, үшіншісі - γ, төртін-
шісі - ɗ, т. б болып белгіленеді.Ақуыз молекуласының құрамына тек а 
–  жағдайындағы  аминқышқылы  кіреді,  ал  қалғандары  жасушанын 
басқа  қызметтері  үшін  жұмсалады.  а  -жағдайындағы  аминқышкыл-
дары  өзара  қалай  байланысады?  Мұны  түсіндіру  үшін,α  -  көміртегі 
аминқышқылының  «иіні»  делік  те,  ол  “иіннен”  шығып  тұрған  амин 
және  карбоксил  топтарын  аминқышкылдарының  оң  және  сол  қолда-
ры делік. Міне, осы қолдарымен аминкышқылдары бір - біріменұста-
сып,  ақуыз  молекуласынын  тізбегін  құрайтындығын  полипептидтік 
байланыстан көруге болады. Сонда аминқышқыл иінін  а - көміртегі, 
ал  қолдарының  рөлін  барлығында  бірдей  NH
2
  мен  СООН  топтары 
атқарады.  Ендеше  аминқышқылдарының  бір  -  бірінен  айырмашы-
лығы неде? Мұнда «иін» қызметін атқаратын α- көміртегі аминқыш-
қылдарының  денесі  болып  табылады  да,  құрамы  жөнінен  сәйкес 
келеді.  Молекласының  құрамы  жөнінен  сәйкес  келмейтін  бөлігі  R- 
тізбегін құрайды (R - радикал деген сөз).   
Ақуыз  молекуласының  химиялық,  физикалық  және  рентген 
структуралық  әдіспен  зерттеу.  Ақуыз  молекуласы  аминқышқыл-
дарынан  тұратыны  дәлелденгеннен  кейін  ғалымдар  олардың  бір  – 
бірімен  қалай  байланысатынын  зерттей  бастады.  Әсіресе,  ХХ 
ғасырдың  басында  ақуыз  құрылысын  зерттеумен  неміс  ғалымы  -              
Э.  Фишер  айналысты.Ғалымсол  кездегі  белгілі  пепсин  мен  трепсин 
ферменттерінің  ақуызды  пептондарға  ыдырата  алмайтынын,  ал 
қыщқылмен  қосып  қыздырғанда  ақуыз  жеке  аминқышқылдарына 
ыдырайтындығын  химиялық  жолмен  зерттеп,  тсрең  талдай  білді.              
Ол  ақуыз  аминқышқылдарынан  тұрады  және  амидтік  байланысқа 
түседі деген пікірдің дұрыстығын дәлелдеді. 
Э.Фишер  амидтік  байланыс  түрін  пептидтік  байланыс  деп,  ал 
ақуыздың ең кіші бөлшегін пептид деп атады. Екі пептид байланысса 
дипептид,  үш  пептид  байланысса  «трипептид»,  ал  бірнешеуі  поли-
пептид деп аталады. Сонда, пептид молекуласы полимерлі молекула-
ға  жатады,  ал  оның  мономерлерінің  рөлін  аминқышқылдары  атқара-
тыны  өздеріңе  мәлім.  Э.  Фишер  ақуыз  құрамындағы  аминқышқыл-
дары бір-бірімен аминдік немесе пептидтік байланыс жасап орналаса-
тының ашты. 
XX ғасырдың бас кезінде ақуыздын қасиеті физикалық тұрғыдан 
зерттеле  бастады.  Нобель  сыйлығының  лауреаты,  швед  химигі 
Г.Сведберг жердің тартылыс күшінен 250 мың есе күшті үдеу беретін 

29 
 
центрифуга ойлап тапты. Қою сүйықтықтың үстіне ақуыз ерітіндісін 
құйып,  центрифугада  айналдырғанда,  ақуыз  молекулалары  ыдыстың 
түбіне  қарай  ығысқан.  Сведберг  ақуыздың  қою  сұйықтықта  ығысу 
аралығын  есептеп,  осы  әдіспен  оның  молекулалық  массасын  табуға 
болатынын  және  центрифугада  айналдыру  кезінде  шар  тәрізді  моле-
кулалар  көбірек  ығысатынын  айқыңдап,  ең  алғаш  ақуыз  молекула-
ларының шар тәрізді екенін анықтады.Полипептидтердің құрылымын 
рентген құрылымды әдіспен зерттеу 30-жылдары басталды Л. Полинг 
1951  жылы  зор  жаңалық  ашты.  Медицинада  «орақ  пішінді 
жасушалық анемия» дейтін ауру белгілі. Бұл аурумен ауырған адам-
дардың  қанындағы  эритроциттер  орақ  пішінді  болады.  Орақ  пішінді 
эритроциттер  оттегін  тасу  қасиетінен  айырылады  немесе  өте  нашар 
тасиды.  Л.  Полинг  ауру  жасуша  мен  cay  жасушаның  гемоглобин-
дерінің бірінші деңгейіндегі құрылымын зерттегенде мынадай жайға 
тап болған. Ауру гемоглобиннің аминқышқылдары тізбегінде алтын-
шы орында әдеттегі глутамин қышқылының орнында валин тұрғаның 
анықтады.Вал  -  Гис  -  Лей  -  Тре  -  Про  -  Глу  -  Глу  -  Лиз  -  сау 
гемоглобин.  Вал  -  Гис  -  Лей  -  Тре  -  Про  -  Вал  -  Глу  -  Лиз  -  ауру 
гемоглобин,  міне  бұл  аурудың  болу  себебі  бір  ғана  аминқышқылы-
ның  орын  ауыстыруына  байланысты  екені  жоғары  тізбектен  көрініп 
тұр.  Осымен  қатар  Л.  Полинг  пептид  молекуласы  берік  болу  үшін 
оның құрамындағы оттегі мен азот атомдарының арасы сутектік бай-
ланыспен байланысады деген корытыңдыға келді. Осыңдай еңбектері 
үшін Л. Полинг  1954 жылы Нобель сыйлығына ие болды. Сонымен, 
пептид молекуласының құрылымы толық зерттеліп, төрт құрылымды 
екені  анықталды.  Әрбір  ақуыз  молекуласы  әр  түрлі  аминқышкыл-
дарының  белгілі  бір  сандарынан  тұрады  және  олар  молекулада  тек 
белгілі бір ретпен орналасады.  
Полипептидтік  тізбектері  әртүрлі  аминқышқыддары  қалдықта-
рының  бір-бірімен  кезектесіп  байланысу  ретін  ақуыздың  бірінші 

жүктеу/скачать 1.59 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: