33
Любая молекула антитела имеет Y-образную форму (рис. 8) и состоит из
2 тяжелых (H) и 2 легких (L) цепей, связанных между собой дисульфидными
мостиками.
Каждая молекула антитела имеет 2 одинаковых антигенсвязывающих
фрагмента Fab (fragment antiqen binding) и один Fc-фрагмент (fraqment
crystallizable), с помощью которого антитела комплементарно связываются
с Fc-рецептором клеточной мембраны.
Fab
H
H
—
тяжелая
цепь
L
L
—
легкая
цепь
Fab
—
антигенсвязывающий
фрагмент
(активный центр)
Fc — к рецептору
клеточной мембраны
Fc
Рис. 8. Молекула антитела (Ройт А., 1991)
Концевые участки — Fab-фрагменты — легких и тяжелых цепей доста-
точно разнообразны или вариабельны; они формируют антигенсвязывающий
активный центр. Остальные участки молекулы иммуноглобулина (Fc-фраг-
менты) относительно неизменны (константны); их функция заключается в
фиксации и последующей активации системы комплемента по классическому
пути после образования комплекса антиген-антитело, в прикреплении IgG
к Fc-рецепторам клеточных мембран и в прохождении IgG через плаценту.
Fc-фрагменты определяют видовую, групповую, антигенную специфичность
каждого иммуноглобулина. В зависимости от строения константных областей
тяжелых цепей иммуноглобулинов они подразделяются на 5 классов: IgA,
IgM, IgG, IgE, IgD.
Достарыңызбен бөлісу: