156
Лизосомы, как и
другие клеточные органоиды, относятся к легко повреждаемым
клеточным структурам. При этом ферменты органоидов обычно не теряют активности. При
разрушении мембран лизосом они контактируют с соответствующими субстратами и
катализируют их расщепление. Аналогично ведут себя и ферменты, входящие в состав
мембран клеточных органоидов, например митохондрий и эндоплазматического ретикулума,
хотя разрушение этих мембран приводит к расстройству функций ферментативных систем в
целом. Вместе с тем, несмотря на сохранение
активности каждым ферментом, нарушается
строгая последовательность расположения ферментов, входящих в целостную структуру
единых ферментных комплексов.
Митохондриальное окислительное фосфорилирование начинает нарушаться, как
только работающие цитохондрии вступают в контакт с разрушенными лизосомами, получая
тем самым возможность реагировать с соответствующими структурами. Наблюдаемое на
начальных стадиях автолиза мышечной ткани повышение активности гидролаз сменяется ее
снижением. Прежде всего уменьшается
активность кислой фосфатазы, затем
дезоксирибонуклеа-зы и в последнюю очередь катепсинов.
Однако поведение этих ферментов при различных режимах холодильной обработки
и хранения мяса трудно спрогнозировать вследствие значительного количества
взаимовлияюших факторов в недостаточной их изученности. Так, в предубойный период жи-
вотные подвергаются воздействию целого ряда различных по силе и времени стрессовых
факторов (нарушение кормления, транспортирование и др.), поэтому реакция клеточных
структур также может быть различной. Вследствие этого в
тканях животных уже в
предубойный период может формироваться различный исходный ферментативный фон, от
которого и будут зависеть дальнейшие интенсивность и направленность развивающихся в
мясе биохимических и физико-химических процессов во время его обработки и хранения.
Общее правило гласит, что с понижением температуры активность ферментов
уменьшается. Скорость реакций, которые катализируют
большинство ферментов V, можно
определить по уравнению Аррениуса:
V = V
0
e
–
Е / (RТ)
,
где
V
0
—
константа скорости (постоянная величина), не зависящая от температуры;
е —
экспоненциальная функция;
Е — энергия активации;
R — газовая постоянная;
Т —
абсолютная температура.
Однако не все ферменты подчиняются этой зависимости. Некоторые полностью
утрачивают активность при -20
0
С, тогда как другие ферментативные реакции протекают
даже при -60 °С. Таким образом, по мере понижения температуры вместо ожидаемого спада
активности ферментов в отдельных случаях наблюдается ее рост.
Ряд ферментов проявляет высокую активность
при низких отрицательных
температурах. Так, липаза и пероксидаза активны при -29 °С, дегидрогеназа ниже -21
0
С.
Каталаза, тирозиназа и пероксидаза более активны в замороженном продукте, чем в
переохлажденном. Для этих ферментов существенное значение имеет происходящий при
замораживании переход среды из жидкой фазы в твердую. Одни исследователи считают, что
ускорение реакций в замороженных растворах — результат каталитического действия
твердых поверхностей, в том
числе и структурированной воды; другие полагают, что при
замораживании растворов скорость реакции замедляется в соответствии с уравнением
Аррениуса; в то же время по мере вымерзания воды увеличивается концентрация
реагирующих веществ в жидких включениях, что соответственно
повышает скорость
реакций (концентрационный эффект). Эти два фактора по-видимому, и определяют
результирующую действительную скорость ферментативных реакций в замороженных
растворах.
Особенности протекания ферментативных реакций с понижением температуры
определяются также изменениями физико-химических показателей среды и свойств
растворенных веществ (вязкость и
рН среды, степень ионизации групп ферментов и