Рабочая программа, письменные консультации и контрольные задания для студентов специальностей 271100 " Технология молока и молочных продуктов" и 271800 " Технология мяса и мясных продуктов" заочного факультета

2. Химическое строение и название мономерных единиц ДНК.

3. Биосинтез ацилглицеринов ( нейтральных жиров) и фосфоглицеринов в тканях.

Вариант 36

1. Глютатион: химическая природа, строение, формы, биологическое значение влияние на активность протеиназ.

2. Биосинтез гликогена.

3. Назовите и напишите структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав ДНК и РНК.

Вариант 37

1. Брожение: определение, виды, роль в пищевой технологии, эффект Пастера и его механизм.

2. Фосфадитилхолины ( лецитины): химическая природа, полярность молекулы, распространение в природе, биологическое значение применение в пищевой промышленности.

3. Напишите формулы восстанавливающих и невосстанавливающих дисахаридов. Объясните, почему одни дисахариды восстанавливают, а другие не восстанавливают Фелингову жидкость. Практическое использование этих свойств дисахаридов.

Вариант 38

1. Классификация сложных белков на основании химической природы их простетических групп. Общая характеристика каждой группы сложных белков. Отдельные представители групп сложных белков.

2. Общая характеристика и биологическое значение цикла Кребса. Напишите реакции, в результате которых в этом цикле образуется восстановленные нуклеотиды, СО₂ и АТФ.

3. В результате каких реакций образуются при обмене углеводов и обмене липидов 3-фосфоглицериновый альдегид и ацетил-КоА.

Вариант 39

1. Что такое лиазы, лигазы, изомеразы, трансферазы? Назовите по одному представителю из каждого класса этих соединений и напишите уравнение катализируемых ими реакций.

2. Темновая фаза фотосинтеза, продукты реакций.

3. Биосинтез жирных кислот и роль кофермента А в этом процессе?

Вариант 40

1. Взаимопревращение моносахаридов в клетке и синтез гликогена в организме. Роль ферментов в этом процессе.

2. Напишите структурные формулы нуклеозидов, нуклеотидов и АТФ.

3. В чем состоят сходства и отличие между свойствами белков и ферментов.

Вариант 41

1. Что представляют собой пептиды, полипептиды, белки? Молекулярная масса белков и методы ее определения: химический, ультрацентрифугирования, молекулярных сит ( гель - фильтрация).

2. Строение гликогена, его мономер, связи в молекуле гликогена и его роль в организме.

3. Химическая природа, строение, физико-химичесие свойства и значение фосфоглицеридов и гликолипидов в пищевой промышленности.

Вариант 42

1. Растворимость, амфотерность и изоэлектрическая точка белков. Кислые и основные белки.

2. Сахароза, мальтоза, целлобиоза: химическая природа, строение, свойства, значение в пищевой промышленности.

3. Однокислотные и разнокислотные триацилглицерины, их физико-химические свойства. Физические и химические константы жиров.

Вариант 43

1. Хромопротеины и металлопротеины: химическая природа, состав, физико-химические и биологические свойства, отдельные представители.

2. Пектиновые вещества: протопектин, растворимый пектин, пектовая кислота; химическая природа, строение, физико-химические и биологические свойства, значение для пищевой промышленности.

3. Активаторы и ингибиторы ферментов и механизм их действия. Аллостерические ферменты и механизм регулирования их активности.

Вариант 44

1. Химическая природа, строение, биологическое значение нуклеопротеидов и нуклеотидов. Напишите структурные формулы адениловой, дезоксигуаниловой, дезоксицитидиловой и уридиловой кислот.

2. Химическая природа, строение, физико-химические и биологические свойства, значение для пищевой промышленности фосфатидилхолинов (лецитинов) и фосфадилэтаноламинов ( кефалинов). Содержание этих соединений в различных биологических объектах.

3. Общий механизм ферментативного катализа. Что такое энергия активации. Приведите примеры снижения энергии активации катализаторами неорганического и биологического происхождения.

Вариант 45

1. Перечислите и охарактеризуйте ферменты, катализирующие гидролиз крахмала. Приведите схемы реакций, осуществляемых каждым из этих ферментов. Роль амилаз в переваривании пищи.

2. УДФ-глюкоза: химическая природа, строение, биосинтез, участие в обмене веществ.

3. Первичная , вторичная, третичная структура ДНК, связи, обеспечивающие стабильность этих структур. Принцип комплементарности.

Правило Чаргаффа.

Вариант 46

1. Напишите реакции спиртового брожения, катализируемые ферментами из оксидоредуктаз и изомераз.

2. Пентозы, химическая природа, свойства, содержание в пищевом сырье.

3. Биосинтез жирных кислот в клетке, роль ацилпереносящего белка и кофермента А в этом процессе.

Вариант 47

1. Темновая стадия фотосинтеза. Химизм ассимиляции СО₂ растениями, конечные продукты фотосинтеза.

2. Ферментативный гидролиз жиров и фосфоглицеридов в растениях.

3. Принципы современной ( систематической) классификации ферментов.

Вариант 48

1. Дыхательная цепь: определение, основные компоненты и порядок их расположения, окислительное фосфорилирование и его место. Сколько молекул АТФ образуется при переносе одной пары водорода и электронов от восстановленного НАДи восстановленного ФАД к кислороду?

2. Сходство и различия в составе и строении ДНК и РНК. Биологическая роль этих соединений.

3. Характеристика белковых веществ пшеничной муки. Что такое клейковина и какие белки входят в ее состав.

Вариант 49

1. Химическая природа, состав, строение, биологическое значение ( описание и схемы реакций) пируватдекарбоксилазы, сукцинатдегидрогеназы.

2. Общие пути распада аминокислот ( дезаминирование и декарбоксилирование).

3. Растворимые и не растворимые белки. Химические методы количественного определения белков в продуктах и пищевом сырье; теоретическое обоснование этих методов.
Вариант 50

1. Напишите реакции ферментативного гидролиза сахарозы, мальтозы и лактозы. Назовите биологические объекты содержащие каждый из этих ферментов.

2.Химическое строение, биологическая роль, содержание в пищевых продуктах каротинов и растительных стеринов. Что такое провитамины?

3. Биосинтез белков ( основные этапы и их характеристика). Роль ДНК и РНК в биосинтезе белка. Рибосомы и полисомы.

Контрольные задания № 2
Для специальности 271100 Технология молока и молочных продуктов
Вариант 1

1. Ферментативный гидролиз жиров и фосфоглицеридов в клетках организмов.

2. Характеристика белков молока.

3. Биосинтез лактозы, роль АТФ и УДФ в этом процессе.

1. Дайте характеристику и составте схемы основных типов ферментативных реакций распада гликогена в клетках и включение продуктов распада в обменные процессы.

2. Химическое строение, биологическое значение и применение в пищевой промышленности фосфоглицеридов, восков и гликолипидов.

3. Биохимические процессы при сквашивании молока.

1. Биосинтез ацилглицеринов (триглицеридов) и фосфо-тидилхолинов (лецитинов).

2. В чем состоят сходство и отличие в химизме спиртового и гомоферментативного молочнокислого брожений.

3. Пищевая ценность белков молока.

1. Ферментативный распад белков в желудочно-кишечном тракте человека. Специфичность протеаз и пептидаз.

2. Углеводы молока и их изменения при производстве кисломолочной продукции.

3. Что такое гликолиз. Напишите реакции реакции гликолиза в которых происходит расход и образование АТФ.

1. Гидролиз дисахаридов в желудочно-кишечном тракте. Ферменты участвующие в этом процессе.

2. Реакции прямого аминирования и переаминирования. Значение этих реакций в биосинтезе аминокислот.

3. Биосинтез жирных кислот. Ферменты и коферменты участвующие в этом процессе.

1. Витамины характеристика, роль для организма человека. Классификация, пищевые источники витаминов.

2. Гомоферментативное молочнокислое брожение: химизм и значение в пищевой промышленности.

3. Характеристика реакций дезаминирования и декарбок-силирования аминокислот.

Вариант 7

1. Моно- и дисахариды молока и их значение для молочнокислого брожения.

2. Характеристика основных химических методов распределения белков в пищевых продуктах и биологических объектах.

3. Напишите химические реакции спиртового брожения и укажите ферменты катализирующие эти реакции.

1. Роль белков в питании. Биологическая ценность различных белков. Нормы потребления белка.

2. Окисление жирных кислот ( -окисление). Роль НS-КоА в этом процессе. Энергия пролного окисления стеариновой кислоты до СО₂ и Н₂О. Расчитать количество образуемых при окислении молекул АТФ.

3. Взаимосвязь обмена углеводов и белков.

1. Переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Ферменты участвующие в гидролизе липидов.

2. Роль цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) в обмене веществ и энергии.

3. Ферментативный распад крахмала в желудочно-кишечном тракте человека и животных. Конечные продукты.

1. Основы рационального питания. Значение витаминов в питании.

2. Константы жира: кислотное и йодное числа. Их характерис-тика и методы определения.

3. Биосинтез белка в клетках. Роль ДНК, информативной, транспортной и рибосомной РНК, рибосом в этом процессе.

Контрольное задание № 2

для специальности: 270900 Технология мяса м мясных продуктов
Вариант 1

1. Структура и функция “типичной” клетки и ее органелл ( ядро, биологические мембраны, рибосомы, митохондрии, лизосомы, эндоплазматическая сеть и др.) Значение структурной организа- ции клетки для жизнедеятельности.

2. Процессы катаболизма и анаболизма аминокислот в клетках

животных организмов.

3. Современная теория биологического окисления. Роль Баха А.Н. и Палладина В.И. в сохранении этой теории.

Вариант 2

1. Химическое строение, биологическое значение и применение в пищевой промышленности фосфоглицеридов, восков и стероидов.

2. Синтез гликогена в клетках и его значение для организма человека и животных.

3. Окислительное дезаменирование аминокислот и обезврежива-ние аммиака в клетках органов и тканей.
Вариант 3

1. Биосинтез в клетках ацилглицеринов (триацилглицеридов) и фосфатидилхолинов (лецитинов).

2. В чем состоит сходства и отличие в химизме спиртового и гомоферментативного молочнокислого брожений?

3. Ферменты и коферменты дыхательной цепи, их функции, место локализации и роль для организма.

1. Химизм гомоферментативного молочнокислого брожения. Какие реакции этого вида брожения являются окислительно-восстановительными?

2.Характеристика реакций дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот в клетках животного организма.

3.Роль витаминов В₁, В₂, РР в обмене веществ организма человека и животных.

1. Гидролиз дисахаридов в желудочно-кишечном тракте. Ферменты участвующие в этом процессе.

2. Строение , свойства и биологическая роль высших жирных кислот и ацилглицеринов для животных организмов. Полиненасыщенные жирные кислоты и их роль.

3. Понятие о коде и генетической информации зашифрованной в ДНК.

1.Протеазы пищеварительной системы человека и животных: протеиназы и пептидазы, схема гидролиза белков и пептидов при участии этих ферментов.

2.Углеводы мышечной ткани животных и изменения их состава и соотношения при интенсивной нагрузке.

3. Что такое брожение? Химизм спиртового брожения, продукты брожения.

1.Характеристика процесса катаболизма “устаревших” белков и неиспользованных на синтез, аминокислот в клетках органов и тканей.

2. Распостранение витаминов в природе, их классификация, источники витаминов для человека и животных.

3. Гликолиз, химизм, основное значение для клеток организма человека и животных. Пути преобразования пировиноградной кислоты в клетках мышщ при недостатке кислорода.

1.Название и теоретическое обоснование химических методов количественного определения белков в продуктах и биологических объектах.

2. Строение и биологическая роль витаминов Е и К, их источники. Использование витамина Е в пищевой промышленности.

3. Взаимосвязь обмена углеводов и липидов. Почему при избыточном потреблении углеводов в питании человека увеличивается количество жира в подкожном слое.

1.Строение УТФ и УТФ-глюкозы. Значение этих соединений в биосинтезе углеводов.

2. Гидролиз крахмала в ротовой полости и желудочно-кишечном тракте животных. Ферменты участвующие в этом процессе.

3. Окисление жирных кислот и глицерина в клетке. Роль НS-КоА в этом процессе.

1.Коковы сходство и отличие в химизме спиртового и гомоферментативного молочнокислого брожений.

2. Напишите реакции ферментативного окислительного дезаминирования аланина, аспарагиновой и глютаминовой кислот.

3. Биосинтез белка в клетке. Роль матричной, рибосомной и транспортной РНК в этом процессе.

1. Биохимия: определение и становление как науки, роль в подготовке специалистов для пищевой промышленности. Статическая, динамическая и техническая биохимия.

2. Общий химический состав живых организмов. Макро- и микроэлементы. Органические и неорганические соединения клетки.

3. Белки: определение, содержание в биологических объектах, элементный состав.

4. Функции белков в организме.

5. Химические реакции характерные для белков.

6. Количественное определение белков на основе биуретовой реакции и методом Къельдаля.

7. Принцип исследования аминокислотного состава белков. Кислотный и щелочной гидролиз белков.

8. Строение и стереохимия белковых аминокислот.

9. Белковые и небелковые, стандартные и нестандартные (редкие) аминокислоты.

10. Важнейжие физико-химические свойства белковых аминокислот.

11. Разделени и определение аминокислот из смеси.

12. Классификация аминокислот по полярности радикалов, числу аминных и карбоксильных групп, строениею радикалов.

13. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Полноценные и неполноценные белки. Биологическая ценность белков.

14.Характеристика аминокислот с гидрофобными и полярными незаряженными радикалами.

15. Характеристика аминокислот с отрицательно и положительно заряженными радикалами.

16. Химические связи в молекуле белка.

17. Полипептидная теория строения белков.

18. Характеристика первичной и вторичной структуры белков.

19.Характеристика третичной структуры белков. Нативная конформация молекулы белка.

20. Олигомерные белки. Четвертичная структура белков.

21.Молекулярная масса и размер молекул белка. Ультрацентрифугирование. Коэффициент седиментации. Единица Сведберга.

22. Амфотерность и изоэлектрическая точка (ИЭТ) белков.

23. Растворимость и осаждаемость белков.

24. Коллоидные свойства белков.

25. Денатурация белков.

26. Принципы классификации белков. Глобулярные и фибрилярные белки. Протеиноиды.

27. Характеристика проламинов и гистонов.

28. Характеристика альбуминов и глобулинов.

29. Понятие о группах сложных белков.

30. Характеристика гемоглобина и миоглобина.

31. Химический состав нуклеиновых кислот.

32. Структурные компоненты нуклеиновых кислот, их строение и название.

33. Нуклеозиды, нуклеотиды, нуклеопротеины. Фосфодиэфирная связь.

34. Строение и биологическая роль ДНК. Правила Чаргаффа. Комплементарность. Репликация.

35. Строение и биологическая роль РНК. Типы РНК.

36. Нуклеозидди- и -трифосфаты. АТФ - строение и роль в организме. Динуклеотиды.

37. Ферменты и их отличие от других катализаторов. Иммобилизованные ферменты.

38. Химическая природа и строение ферментов. Кофакторы, коферменты, простетические группы.

39. Активный и аллостерический центры ферментов, ихроль в катализе.

40. Специфичность ферментов и ее виды.

41. Обнаружение ферментов. Стандартная и официальная единицы активности ферментов.

42. Механизм действия ферментов.

43. Активаторы и ингибиторы ферментов. Виды ингибирования.

44. Влияние концентрации субстрата и концентрации фермента на скорость ферментативной реакции. Константа Михаэлиса.

45. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции.

46. Влияние рН на скорость ферментативной реакции.

47. Номенклатура и классификация ферментов. Классы и шифр ферментов.

48. Оксидоредуктазы. Дегидрогеназы. Оксидазы. Оксигеназы.

49. Пиридиновые дегидрогеназы: строение и тип катали-зируемой реакции. Лактатдегидрогеназы.

50. Флавиновые дегидрогеназы: строение и тип катализируемой реакции. Сукцинатдегидрогеназа. Альдегидоксидаза.

51. Каталаза и пероксидаза: строение и тип катализируемых реакций. Роль в пищевой технологии.

52. Цитохромная система.

53. Трансферазы. Фосфорилаза. Гликогенсинтетаза.

54. Аминотрансферазы. Гексогеназы.

55. Гидролазы. Липазы. Фосфатаза.

56. Амилазы. Сахараза. Мальтаза. Лактаза.

57. Пептид-гидролазы. Протеиназы. Пептидазы. Сычужный фермент. Катепсины.

58. Лиазы. Пируватдекарбоксилаза. Альдолаза.

59.Иэомеразы.Триозофосфатизомераза.Глюкозофосфатизо-мераза.

60. Лигазы (синтетазы). Пируваткарбоксилаза.

61. Витамины: определение, номенклатура, классификация. Связь витаминов с ферментами. Источники витаминов для человека.

62. Витамин А (ретинол). Каротины. Родопсин.

63. Витамин Д (кальцеферол). Эргостерол. 7-Дегидрохолестерол.

64. Витамин Е (токоферол). Роль этого витамина в пищевой технологии.

65. Витамин В₁( тиамин). Тиаминпирофосфат.

66. Витамин В₂ (рибофлавин). ФМН и ФАД.

67. Витамин В₃ (пантотеновая кислота). Кофермент А (кофермент ацилирования). Ацилпереносящий белое.

68. Витамин В₅ (витамин РР, никотинамид, никотиновая кислота). НАД и НАДФ.

69. Витамин В₆ (пиридоксин). Пиридоксальфосфат.

70. Витамин В₁₂ ( кобаламин). Кобамидные коферменты.

71. Витамин Н ( биотин). Биоцитин.

72. Витамин С ( аскорбиновая кислота). Роль аскорбиновой кислоты для стабилизации пищевых продуктов.

73. Углеводы и их роль в организме и питании. Классификация углеводов.

74. Моносахариды: классификация, строение молекул, представители. Наиболее распостраненные в животных организмах фосфорные эфиры углеводов.

75. Мальтоза и лактоза: состав молекул, свойства, роль в питании.Восстанавливающие сахара.

76. Сахароза: состав молекулы, свойства, роль в питании и пищевой технллогии. Инвертный сахар.

77. Гликоген: строение молекулы, роль в животном организме и питании. Крахмал.

78. Клетчатка: строение молекулы, роль в питании человека и животных.

79. Пектиновые вещества: химическая природа, представители, строение молекулы , роль в питании и пищевой технологии.

80. Переваривание углеводов.

81. Синтез гликогена.

82. Синтез лактозы.

83. Гликолиз. Гликолиз в мышцах при недостатке кислорода.

84. Гидролиз и фосфоролиз крахмала и гликогена. Пути включения этих соединений в гликолиз.

85. Включение в гликолиз дисахаридов и моносахаридов.

86. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты (пирувата) у аэробов. Суммарное уравнение этого процесса.

87. Цикл Кребса: принципиальная схема, конечные продукты, биологическое значение.

88. Дыхательная цепь. Окислительное фосфорилирование. Выход АТФ при полном окислении глюкозы у аэробов.

89. Молочнокислое брожение. Сбраживание лактозы.

90. Спиртовое брожение. Эффект Пастера. Сбраживание сахарозы и мальтозы.

91. Маслянокислое брожение.

92. Липиды: определение, классификация, роль в животном организме и питании. Незаменимые жирные кислоты.

93. Ацилглицеролы (жиры): строение, состав, свойства. Числс жира.

94. Фосфолипиды: состав молекул, номенклатура, роль в организме и использовании в пищевой технологии.

95. Гликолипиды. Воска. Стероиды.

96. Переваривание липидов (жиров и глицерофосфолипидов).

97. Синтез глицерол-3-фосфата. Окисление глицерол-3-фосфата.

98. Окисление жирных кислот в организме животных.

99. Синтез жирных кислот в животном организме.

100. Биосинтез ацилглицеролов (жиров) в тканях. Гидролиз жира в тканях организма.

101. Азотистый баланс и его виды. Норма белка в питании. Коэффициент изнашивания. Физиологический минимум белка.

102.Переваривание белков. Протеиназы и пептидазы пищеварительных соков. Сычужный фермент.

103.Реакции распада аминокислот в организме (дезами-нирование и декарбоксилирование).

104. Реакции синтеза аминокислот в животных тканях: аминирование -кетокислот, переаминирование (трансаминирование).

105. Синтез белка в клетке. Транскрипция. Трансляция.

Введение.........................................................................................2

1) Программа курса “Биохимия”.................................................3

2) Письменные консультации и вопросы для самопроверки...11

3) Контрольные задания (работы)...............................................43

4) Перечень вопросов к зачету или экзамену.............................63