Учебное пособие для студентов направления 552400 технология продуктов питания Кемерово 2004 (075) Печатается по решению Редакционно-издательского совета Кемеровского технологического института пищевой промышленности

CH3CO~S-КоА

глиоксиловая кислота

H₂O

HS-KoA

Рис. 10.2 Схема реакций глиоксилатного цикла

2. 
   Биосинтез липидов в тканях
   

10.4.1. Биосинтез жиров (ацилглицеролов)

1.Синтез глицерол-3-фосфата.

2.Синтез жирных кислот.

3.Присоединение жирных кислот к глицерол-3-фосфату (собственно синтез ацилглицеролов).

CH CH₂OH HAД^Н₂ НАД^ СН₂ОН

 ^{ТРИОЗОФОСФАТ-}  

СНОН ^{ИЗОМЕРАЗА} СО _{ГЛИЦЕРОЛФОСФАТ-} СНОН

  ^{ДЕГИДРОГЕНАЗА} 

СН₂ОР СН₂ОР СН₂ОР

Глицеральде- дигидроксиаце- глицерол-

гид-3-фосфат тонтрифосфат -3-фосфат

Глицерол-3-фосфат может образовываться из глицерола, освободившегося при гидролизе жиров:

_{глицеролкиназа}

Глицерол + АТФ глицерол-3-фосфат + АТФ

Синтез насыщенных жирных кислот
Исходным материалом для синтеза жирных кислот служат ацетил-КоА, НАДФН₂ и АТФ.

Ключевым промежуточным продуктом синтеза жирных кислот является малонил-КоА, который образуется путем карбоксилирования ацетил-КоА при участии АТФ и фермента ацетил-КоА-карбоксилаза (КФ 6.4.1.2) по схеме:

  _{ацетил-КоА-}  

CH₃C~S-KoA + CO₂ + H₂O + АТФ _{карбоксилаза} НООССН₂С~S-КоА + АДФ + Н₃РО_4.

ацетил-КоА малонил-КоА

Синтез жирных кислот из ацетил-КоА и малонил-КоА катализирует многоферментный комплекс, который носит название синтаза жирных кислот. У высших растений, животных и микроорганизмов этот комплекс состоит из 7 ферментов и кофермента называемого ацилпереносящим белком (сокращенно НS-АПБ). Этот белок термостабилен, имеет свободную группу НS- и участвует практически на всех этапах синтеза жирных кислот.

Последовательность реакций, в которых образуется насыщенная жирная кислота будет следующая: вначале ацетил-КоА и малонил-КоА вступают во взаимодействие с HS-АПБ:

О О

СН₃С~S-КоА + НS-АПБ ^{трансфераза} СН₃С~S-АПБ + НS-КоА

Ацетил-КоА ацетил-АПБ

О О

НООССН₂С~S-КоА + НS-АПБ ^{трансфераза} НООССН₂С~S-АПБ + НS-КоА

Малонил-КоА малонил-АПБ
Двууглеродные и трехуглеродные фрагменты при участии фермента 3-оксоацил-АПБ-синтазы (класс трансфераз) взаимодействуют между собой. В результате образуется соединение ацетоацетил-АПБ. Схема реакций биосинтеза представлена на рис.10.4.
RCO~S-АПБ + Н₂О ^{диацилаза} RСООН + НS-АПБ

пальмитоил-АПБ

RСООН + НS-КоА + АТФ ^{синтетаза} RСО~S-КоА + АМФ + Н₄Р₂О₇

тиоэфир жирной кислоты

В результате последовательных реакций за один цикл образуется четырехуглеродный фрагмент – бутирил-АПБ, который в свою очередь взаимодействует с новой молекулой малонил-АПБ и образует капронил-АПБ (шестиуглеродное соединение) и так идет повторение до синтеза нужной кислоты.

После того, как образуется конечный продукт, например, пальмитоил-АПБ под действием гидролитического фермента диацилазы, молекула пальмитиновой кислоты отщепляется от АПБ, и жирная кислота взаимодействует с НS-КоА при участии фермента ацил-КоА-синтетаза и АТФ.

Восстановленный НАДФ необходимый для синтеза жирной кислоты образуется в реакциях пентозофосфатного цикла (окисление углеводов без предварительного расщепления до триоз) 50% и 50% в результате окисления яблочной кислоты.

Ненасыщенные жирные кислоты синтезируются из насыщенных кислот. Образование двойной связи в молекуле жирной кислоты

   

О О

СН₃ССН₂С~S-АПБ + СО₂ + НS-АПБ

Ацетоацетил-АПБ



НАДФН₂

редуктаза

НАДФ⁺

О



Гидроксисоединение

Н₂О

О

 

кротоноил-АПБ

редуктаза

НАДФ⁺

О

 

бутирил-АПБ

Рис 10.4. Схема синтеза жирных кислот
происходит в результате реакции окисления, катализируемой ферментом ацетил-КоА-оксигеназой из класса оксидоредуктаз. Схема реакции следующая:

О

  _{ацетил-КоА}

Стеароил-КоА

О



Оленоил-КоА

- 2Н - 2Н

Олеиновая кислота линолевая кислота линоленовая кислота
Собственно синтез триацилглицеролов (жиров)

На первом этапе синтеза триацилглицеролов происходит ацилирование двух свободных гидроксильных групп глицеролфосфата двумя молекулами активированной жирной кислоты (ацил-КоА) с образованием диацилглицерол-3-фосфата или фосфатидной кислоты. Эти кислоты в клетке не накапливаются, а служат важным промежуточным продуктом для синтеза жиров и глицерофосфолипидов.

Ацилирование происходит при участии фермента глицеролфосфатацилтрансферазы (КФ 2.3.1.15). Далее от фосфатидной кислоты фермент фосфатаза (КФ 3.1.3.2) отщепляет фосфорную кислоту и образуется диацилглицерол, который взаимодействует с новой молекулой кофермента А производного жирной кислоты и образуется триацилглицерол.Схема реакций следующая:

СН₂ОН _{глицеролфосфат-} СН₂ОСОR₁

 + 2 RCO~S-KoA ^{ацилтрансфераза}  фосфатаза

СНОН СНОСОR₂

 2 НS-КоА  ^Н₂^{О Н}₃^РО₄

СН₂ОР СН₂ОР

глицерол-3-фосфат ацил-КоА фосфатидная кислота
СН₂ОСОR₁ СН₂ОСОR₁

 + RCO~S-KoA 

CНОСОR₂ CНОСОR₂

 

диацилглицерол триацилглицерол

Такой путь синтеза жиров называют глицерофосфатным.

2. 
   Биосинтез глицерофосфолипидов
   

Синтез наиболее важных глицерофосфолипидов локализован главным образом в эндоплазматической сети клетки. Сначала фосфатидная кислота в результате обратимой реакции с цитидинтрифосфатом (ЦТФ) превращается в цитидинтрифосфат-диглицерид (ЦДФ-диглицерид):

О О

СН₂ОСR₁ СН₂ОСR₁

О О

СНОСR₂ + ЦТФ СНОСR₂ + Н₂Р₂О₇

  ^{ПИРОФОСФАТ}

СН₂ОРО₃Н₂ СН₂



^{ФОСФАТИДНАЯ КИСЛОТА} О



НОР=О ЦДФ-диглицерид

О NH₂



СН₂ О

Затем в последующих реакциях, каждая из которых катализируется соответствующим ферментом, цитидинмонофосфат вытесняется из молекулы ЦДФ-диглицерида одним из двух соединений – серином или инозитом, образуя фосфатидилсерин или фосфатидилинозит. В качестве примера приводим образование фосфатидилсерина.

 СН₂ОСR₁

  _СЕРИН

СНОСR₂



СН₂ОЦДФ

 

О





СН₂ОРОСН₂СНСООН

ОН NH₂

В свою очередь фосфатидилсерин может декарбоксилироваться с образованием фосфатидилэтаноламина:

О О

СН₂ОСR₁ СН₂ОСR₁

О  СО₂ О

СНОСR₂ СНОСR₂

О О

СН₂ОРОСН₂СНСООН CH₂ОРОСН₂СН₂NH₂

  

ОН NH₂ ОН

Холин + АТФ ^{холинкиназа} холинфосфат + АДФ

На следующей стадии холинфосфат реагирует с цитидинтрифосфатом с образованием цитидиндифосфахолина и минеральной пирофосфорной кислоты. Реакция катализируется ферментом холинфосфатцитидилтрансферазой (КФ 2.7.7.15):

О

 СН₂ОСR₁

 

СНОСR₂



СН₂ОН

 

О



  СН₃

ОН СН<sub>3

ФОСФАТИДИЛХОЛИН (ЛЕЦИТИН)</sub>
ЦМФ вновь фосфорилируется под действием АТФ и может принимать участие в биосинтезе новых молекул фосфатидилхолина:
ЦМФ + АТФ ЦТФ + АДФ

10.5. Накопление и использование липидов в масличных культурах

Основные процессы в период созревания семян масличных культур – синтез жиров из углеводов и белков из аминокислот.

Процесс биосинтеза и накопления жира в семенах идет со времени оплодотворения до полного созревания семян. Однако интенсивность его на разных стадиях развития семян различна. Сразу же после цветения наблюдается в основном образование новых клеток, рост ткани семени, а интенсивность накопления жира в семенах этот период относительно невысока. Вскоре после цветения в них отмечается высокое содержание полисахаридов, растворимых углеводов и белковых веществ, а количество жира остается на низком уровне. Позднее, после окончания роста семенных тканей, синтез белков несколько ослабевает, и одновременно возрастает интенсивность превращения углеводов в жиры. В этот период семена масличных культур характеризуются очень высоким дыхательным коэффициентом, например для созревающих семян клещевины он равняется 4,7. Объясняется это тем, что углеводы, из которых образуются жиры, содержат больше кислорода, чем жиры. Синтез жиров продолжается до полного созревания семян, но в последний период его интенсивность значительно снижается.

Наряду с изменением общего содержания жиров в семенах масличных культур при их созревании довольно резко меняется и качественный их состав. В массе недозрелых семян много свободных жирных кислот, благодаря чему кислотное число такого масла довольно высокое. Во время созревания уменьшается количество свободных жирных кислот в масле, и снижается кислотное число.

Наряду с изменением кислотного числа при созревании семян изменяются и другие показатели масла: первое время после цветения в маслах содержится много насыщенных жирных кислот, а непредельных кислот довольно мало. По мере созревания количество насыщенных кислот уменьшается.

Процесс расщепления жира в растительном организме происходит особенно энергично при прорастании масличных семян. Он начинается с гидролитического распада жиров, происходящего под действием липазы и сопровождается накоплением глицерина и свободных жирных кислот. Образующиеся глицерин и жирные кислоты черезвычайно быстро используются для различных синтезов, происходящих в развивающемся ростке. При этом главным продуктом, возникающим в результате превращения жиров, является сахар. Необходимо отметить, что при прорастании богатых жиром семян образуются не только гексозы, но и пентозы. Этот факт указывает на то, что во время прорастания семян жир расщепляется до низкомолекулярных соединений. Путем конденсации этих низкомолекулярных соединений образуется затем различные моносахариды и другие вещества.

Дыхательные коэффициенты прорастающих масличных семян весьма низки, они могут достигать величин, близких к 0,3. Это объясняется тем, что при прорастании семян бедные кислородом жирные кислоты превращаются в богатые им сахара. Вследствие этого кислород потребляется не только для осуществления самого процесса дыхания прорастающих семян, но также для предварительного превращения жира в сахар. Если при созревании масличных семян в первую очередь образуются насыщенные кислоты и они служат материалом для дальнейшего образования ненасыщенных жирных кислот, то прорастание масличных семян сопровождается обычно понижением йодного числа, свидетельствующим о преимущественном потреблении и превращении ненасыщенных кислот. Накопление свободных жирных кислот, происходит при прорастании семян как следствие гидролиза жира под действием липазы, а также понижение йодного числа, свидетельствует о быстром исчезновении ненасыщенных жирных кислот.

Глава 11. Обмен белковых веществ

При недостаточном белковом питании организм некоторое время может поддерживать жизнедеятельность за счет белков мышечной ткани и печени. В этом случае можно говорить об эндогенном белковом питании. Интересно отметить, что даже при полном голодании мозг и сердце мало теряют в массе, так как они получают эндогенное питание за счет распада белков мышечной и печеночной тканей.

Переваривание белков носит гидролитический характер и заключается в расщеплении пептидных связей. Этот процесс начинается в желудке под влиянием желудочного сока. Желудочный сок, выделяемый железами слизистой оболочки стенок желудка, содержит до 99% воды, свободную соляную кислоту и протеолитический фермент – пепсин. Пепсин выделяется в неактивной форме – пепсиногена, который активируется соляной кислотой. Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, довольно далеко расположенные от концов полипептидной цепи. В результате гидролиза белков пепсином образуется сложная смесь полипептидов. Эта смесь направляется из желудка в кишечник, где вновь подвергается воздействию протеолитических ферментов – трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин и химотрипсин в поджелудочном соке содержатся в неактивной форме – трипсиногена и химотрипсиногена. Под действием фермента энтерокиназы трипсиноген превращается в активный фермент трипсин. Химотрипсиноген переходит в активную форму – химотрипсин – под действием трипсина. Трипсин гидролизует не только сложные полипептиды но и белки, по разным причинам неподвергшиеся гидролизу в желудке. В результате действия трипсина образуются небольшие полипептиды и даже свободные аминокислоты. Химотрипсин гидролизует такие пептидные связи, на которые трипсин не действует, и также приводит к накоплению низкомолекулярных полипептидов и некоторого количества свободных аминокислот. Оптимум действия этих протеолитических ферментов лежит в слабощелочной среде с рН 7,8.

Образование и выделение протеолитических ферментов (пепсина, трипсина, химотрипсина) в виде неактивных форм имеет важное биологическое значение, так как они предохраняют от разрушения органы, в которых выделяются и находятся ферменты.

Дальнейшее расщепление полипептидов происходит под действием ферментов кишечного сока: карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы. Карбоксипептидазы расщепляют полипептид со стороны свободной карбоксильной группы; аминопептидазы – со стороны свободной аминогруппы. Возникшие в результате гидролиза дипептиды распадаются под влиянием дипептидаз. Таким образом, принятый с пищей белок по мере его продвижения в желудочно-кишечном тракте подвергается ферментативному гидролизу и распадается на аминокислоты, которые легко всасываются стенками кишечника и поступают в кровь, принимают активное участие в обмене веществ.

Аминокислоты, полученные при переваривании белков пищи поступают в кровь и разносятся кровотоком в клетки тканей.

В каждой клетке постоянно идет распад устаревших белков. Это происходит потому, что в тканях существует система протеолитических ферментов, подвергающая тканевые белки гидролизу до низкомолекулярных полипептидов и аминокислот. Эта система, состоящая из нескольких ферментов, по своему действию сходны с пепсином, трипсином и пептидазами, получила название катепсинов.
11.3. Метаболизм аминокислот в клетках
В клетках тканей аминокислоты, полученные при переваривании белков пищи или расщеплении устаревших белков используются для синтеза тканевых белков, полипептидов, пептидов, гормонов, ферментов и других соединений. А также свободные аминокислоты подвергаются внутриклеточным превращениям. Аминокислоты могут синтезироваться в клетках живых организмов из простых предшественников. В растениях и большинстве микроорганизмов синтезируются все протеиногенные аминокислоты, в организме человека синтезируется 12 из них.

Аминокислоты в организме используются как источник энергии, распадаясь до конечных продуктов обмена – углекислого газа, воды, мочевины, аммиака.

В 1937 г. советскими учеными А.Е. Броунштейном и М.Г. Крицман впервые был установлен факт возможности и переноса аминной группы от аминокислоты на кетокислоту без освобождения при этом аммиака – реакция трансаминирования.

   

   

В большинстве случаев необходимо, чтобы один из участников этой реакции - -аминокислота или -кетокислота – был представлен дикарбоновой кислотой:

Реакция трансаминирования представляет собой обратимый процесс и используется организмом, как в процессах биологического распада, так и в процессах биологического синтеза аминокислот.

Аминогруппы некоторых аминокислот могут отщепляться путем окислительного дезаминирования. Сущность этого процесса заключается в следующем: аминокислоты в присутствии дегидрогеназ окисляются путем дегидрирования в соответствующие иминокислоты:

R R

• 
  
  

• 
  
  

 

 



NH₂

RCHCOOH +H₂O RCHCOOH + NH₃

NH₂ OH

Образовавшиеся в процессах дезаминирования -кетокислоты подвергаются в тканях животных различным превращениям. Прежде всего -кетокислоты могут подвергаться восстановительному аминированию с образованием соответствующей аминокислоты. Кроме того существуют пути, ведущие к образованию глюкозы, жирных кислот, компонентов цикла трикарбоновых кислот с последующим окислением и получением энергии. Ниже представлены все эти процессы схематически.

Глюкоза Жирные кислоты

Ала, Гли,

Сер, Тре, Лей, Фен,

Цис Три




ПВК Ацетил-КоА



Асп, Асн ЩУК



-кетоглутаровая ЦТК АцетоацетилКоА

Арг, Гис, кислота

Про, Глн,

Глу

Мет Фен, Лиз,

Рис. 11.1. Пути преобразования аминокислот в клетке

11.3.2. Декарбоксилирование аминокислот
Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО₂ получил название декарбоксилирования, при этом образующиеся продукты реакции названные биогенными аминами, обладают сильным фармокологическим действием на множество физиологических функций человека и животных, некоторые из них нашли широкое применение в качестве лекарственных средств. В растениях и у микроорганизмов также обнаружено декарбоксилирование некоторых аминокислот. Общая схема процесса декарбоксилирования аминокислот может быть представлена в следующем виде:

RCHCOOH RCH₂ + CO₂

 

Реакции декарбоксилирования в отличии от других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами – декарбоксилазами аминокислот, которые состоят из белковой части, обеспечивающей специфичность действия и простетической группы, представленной пиридоксальфосфатом.

Синтез амидов требует доставки энергии в виде АТФ и присутствия глутаминовой или аспарагиновой кислот, свободного аммиака и катализируется специфическими ферментами глутамин- и аспарагинсинтетазами в соответствии с уравнением реакции:

  + NH₃   + АДФ

   

   

Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является биосинтез мочевины. Последняя выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного обмена. Весь цикл мочевинообразования может быть представлен следующими уравнениями реакций. На первом этапе синтезируется высокоэргическое соединение карбамоилфосфат из СО₂ и NH₃ (или глутамина в качестве донора аммиака). Этот синтез требует участия двух молекул АТФ:

СО~ОР

В следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух последовательно протекающих реакций. На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием фермента аргиназы.

H₂NCO + H₂NCH₂ ^{орнитинкарбамоил-} H₂NCONH + Ф_н

  ^{трансфераза} 

O~P (CH₂)₂ (CH₂)₃

 

CHNH₂ CHNH₂

Орнитиновый цикл мочевинообразования может быть представлен в следующем виде:

Аргининоянтарная

Пути биосинтеза аминокислот разнообразны. Однако они обладают одним важным свойством: углеродным скелет аминокислот происходит из промежуточных продуктов гликолиза, пентозофосфатного пути или цикла трикарбоновых кислот. Кроме того, все аминокислоты подразделяются на шесть биосинтетических семейств.

-Оксоглутарат Оксалоацетат

 

Глутамат Аспартат
Глутамин Пролин Аргинин* Аспарагин Метионин* Треонин* Лизин*



Изолейцин*

Цистеин Глицин

+ Рибозо-5-фосфат

Фенилаланин* Тирозин* Триптофан

Тирозин

Рис. 11.3. Биологические семейства аминокислот

Заменимые аминокислоты синтезируются с помощью простых реакций, тогда как пути биосинтеза незаменимых аминокислот очень сложны. Например, аланин и аспартат синтезируются в одну стадию из пирувата и оксалоацетата, соответственно. Обе аминокислоты получают свою аминогруппу от глутамата в реакции трансаминирования (переаминирования) и в качестве кофактора в этой реакции участвует пиридоксальфосфат.

Полученный аммиак вступает в реакцию с кетокислотами, образует аминокислоты.

аммиак ПВК 

COOH

^АЛАНИН

В растениях этот путь образования аминокислот является основным.

Механизмы биосинтеза всех протеиногенных аминокислот изучены.

11.4. Синтез белка

Информация о строении синтезируемых белков в клетке содержится в ДНК. Генетическая информация закодирована в последовательности оснований вдоль полинуклеотидной цепи. Аминокислоты кодируются группами по три основания, которые называются кодонами. Открыто 64 кодона, из них 61 кодирует определенную аминокислоту, а остальные 3 служат сигналами начала и окончания синтеза. Однако, сама ДНК не используется в качестве непосредственной матрицы для синтеза белка. Роль таких матриц выполняют молекулы м-РНК. Синтез матричной РНК на ДНК называется транскрипцией. Полученная точная копия участка ДНК (м-РНК) направляется в рибосомы – к месту синтеза белка. Белок синтезируется в направлении от аминоконца к карбоксильному концу путем последовательного присоединения аминокислот к карбоксильному концу растущей пептидной цепи. Образование пептидной связи между аминогруппой одной аминокислоты и СООН-группой другой аминокислоты термодинамически невыгодно. Этот термодинамический барьер преодолевается путем активации аминокислот и присоединения к соответствующей т-РНК. Этот процесс происходит в две стадии.

  

Аминоациладенилат (Аминоацил-АМФ)

2. Аминоацил-АМФ + т-РНК Аминоацил-т-РНК + АМФ

Эти реакции катализируют специфические аминоацил-т-РНК-синтетазы, которые также называются активирующими ферментами.

Все транспортные РНК, обладающие различной специфичностью, характеризуются общим планом строения. Это одиночные полинуклеотидные цепи, тритичные структуры всех известных т-РНК могут быть написаны в виде кленового листа. Каждая т-РНК имеет место присоединения аминокислоты и антикодон. Информационная РНК узнает антикодон т-РНК и кодон и-РНК образует пары оснований с антикодоном т-РНК.
транспортная РНК



О



О_ РОСН₂ О Аденин



О^ Н Н

3^ 2^

О ОН



О С

СНR

NH₃⁺

Сигналом начала синтеза белка служит определенный кодон на и-РНК, в результате образуется комплекс инициации – м-РНК, рибосомальная 30S субчастица и определенная т-РНК. Цикл элонгации включает связывание аминоацил-тРНК (узнавание кодонов), образование пептидной связи и продвижение рибосомы на один кодон по м-РНК. Рост цепи происходит от N-конца к С-концу.Терминацию синтеза белка осуществляют определенные кодоны м-РНК. Формирование вторичной, третичной и четвортичной структур белка происходит вне рибосомы.

Глава 12. Взаимосвязь обмена белков, жиров и углеводов

Жирные

Кислоты Глицерин Глюкоза

Ацетоацетил-КоА Ацетил-КоА Пируват

Кетогенные СО₂ Глюкогенные

АМК АМК






Аминокислоты

NH₃

Помимо прямых перехродов метаболитов этих классов веществ друг в друга, существует тесная энергетическая связь, когда энергетические потребности организма могут обеспечиваться окислением какого-либо одного класса органических веществ при недостаточном поступлении с пищей других.

В процессе рапада углеводов образуются кетокислоты, которые могут подвергатьсяя аминированию или переаминированию и образовывать соответствующие -аминокислоты – структурные элементы белков. Например, путем аминирования или переаминирования пировиноградная кислота, являющаяся продуктом распада углеводов, может превратиться в аминокислоту – аланин. Кроме того, пировиноградная кислота в результате дальнейших превращений дает щавелевоуксусную и -кетоглутаровую кислоты, из которых путем реакций аминирования или переаминирования соответственно образуются аспарогиновая и глутаминовая аминокислоты. Углеводы в животном организме могут синтезироваться из продуктов окисления белков. Углеводы образуются из тех аминокислот, которые при дезаминировании превращаются в кетокислоты.

Единство в обмене углеводов и жиров доказывается возникновением общих промежуточных продуктов распада. При распаде углеводов образуется пировиноградная кислота, а из нее -–активная форма уксусной кислоты – ацетил-КоА, который может быть использован в синтезе жирных кислот. Последнии при своем распаде дают ацетил-КоА. Для синтеза нейтральных жиров необходим кроме жирных кислот и глицерин. Глицерин также может синтезироваться из продуктов распада углеводов, а именнно, 3-фосфоглицеринового альдегида и фосфодиоксиацетона. И наоборот, при распаде глицерина могут образовываться фосфотриозы.

Многие заменимые аминокислоты могут синтезироваться из промежуточных продуктов расщепления жиров. Возникающий при распаде жирных кислот ацетил-КоА вступает в конденсацию с щавелевоуксусной кислотой и через цикл трикарбоновых кислот приводит к образованию -кетоглутаровой кислоты. Эта кислота в результате аминирования или переаминирования переходит в глутаминовую. Глицерин, входящий в состав нейтральных жиров, окисляется в глицериновую кислоту и в дальнейшем превращается в пировиноградную, а последняя используется для синтеза заменимых аминокислот. Использование белков для синтеза жира осуществляется через образование ацетил-КоА, по схеме:
-NH₃, -2Н, + Н₂О + КоА

Аминокислота -кетокислота ацетил-КоА

Далее ацетил-КоА может быть использован для синтеза жирных кислот. Глицерин образуется лишь за счет тех аминокислот, которые способны превращаться в пировиноградную кислоту.

Таким образом, преобладание распада одних питательных веществ и биосинтеза других, прежде всего, определяется физиологическим состоянием и потребностями организма в энергии и метаболитах. Этими факторами в значительной степени может быть объяснено существование постоянного динамического состояния химических составных компонентов организма как единого целого.

Библиографический список
1. Анисимов А. А. Основы биохимии. – М.: Высшая школа, 1986. – 551 с.

2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.-М.: Медицина, 1983.-749с.

3. Биологический энциклопедический словарь. – М.: Сов. Энциклопедия, 1989. – 864 с.

4. Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ.- М.: Мир, 1987.- 543с.

5. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача.- Екатеринбург, Издательско-полиграфическое предприятие «Уральский рабочий», 1994.-383 с.

6. Грин С., Стаут У., Тейлор Д., Биология в 3-х томах: Пер с англ., под ред. Сопер Р.- М.: Мир, 1993г.-Т. 1- 367с.-Т. 2-326с.- Т. 3- 373с.

7. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: в трех томах. Пер. с англ.- М.: Мир, 1982.-Т. 1-398с. 1982.- Т.2-806с. 1982-.Т. 3-1117с.

8. Дузу П. Криобиохимия: Пер.с англ.,под ред. Сергеева Г.Б.- М.: Мир, 1980.-283с.

9. Калоус В., Павличек З. Биофизическая химия: Пер. с чешск.-М.: Мир, 1985.- 446с.

10. Королев А. П., Гридина С. Б. Основы биохимии. – Учебное пособие, в 3-х частях, РИО КемТИПП, Кемерово, 1999 – 2002гг..

11. Кретович В. Л. Биохимия растений. – М.: Высшая школа, 1980. – 445 с.

12. Малер г., Кордекс Ю. Основы биологической химии: Пер. с англ.- М.: Мир, 1970.- 567с.

13. Плешков Б. П. Биохимия сельскохозяйственных растений. – М.: Агропромиздат, 1987. – 494 с.

14. Скворцова Р.И. Биологические основы проблемы питания: Учеб. пособие.- М.: изд. МТИПП, 1981.-106с.

15. Степаненко Б.Н. Химия и биохимия углеводов (полисахариды): Учеб. пособие для вузов.- М.: Высшая школа, 1978.- 256с.

16. Страйер Л. Биохимия: Пер. с англ., под ред. Северина С.Е. в 3-х томах.- М.: Мир, 1984.- Т.1-227с.-Т. 2.-307с.- Т.3.-396с.

17. Филиппович Ю. Б. Основные вопросы биологической химии. – М.: Просвещение, 1969. – 464 с.

18. Фпайфельдер Д. Физическая биохимия: Пер. с англ.- М.: Мир, 1980.-582с.

19. Чанг Р. Физическая химия с приложениями к биологическим системам: Пер. с англ.- М.: Мир, 1980.- 662с.

20. Шабарова З.А. Богданов А.А. Химия нуклеиновых кислот и их компонентов.- М.: Изд. Химия, 1978.- 581с.

21. Шлегель Г. Общая микробиология: Пер. с нем.- М.: Мир, 1987.- 567с.

Оглавление

Глава 8. Введение в обмен веществ и энергии 3

8.1. Общие понятия об обмене веществ и энергии 3

8.2. Термодинамика (энергетика) биохимических процессов 6

8.2.1. Предмет и терминология 6

8.2.2. Первый закон (начало) термодинамики 9

8.2.3. Второй закон (начало) термодинамики 13

8.2.4. Принципы расчетов изменения свободной энергии 16

8.3. Биологическое окисление 19

Глава 9. Обмен углеводов. 24

9.1. Роль углеводов в обмене. 24

9.2. Первичный синтез углеводов (фотосинтез и хемосинтез). 25

9.3. Взаимопревращение углеводов в тканях. 28

9.3.1. Ферментативные взаимопревращения моносахаридов. 28

9.3.2.Биосинтез олиго- и полисахаридов (сахарозы, лактозы, крахмала,гликогена). 31

9.4.Превращение углеводов в процессе пищеварения. 35

9.5. Окисление углеводов в тканях. 36

9.5.1 Анаэробное окисление углеводов. Гликолиз. 36

9.5.2. Включение крахмала, гликоген и других углеводов в процессе гликолиза. 39

9.5.3. Аэробное окисление углеводоа. 42

9.5.4. Дыхательная цепь и окислительное фосфорилирование. 44

9.6. Пентозофосфатный цикл. 48

9.7. Брожение. 49

Глава 10. Обмен липидов 52

10.1. Роль липидов в животных и растительных организмах 52

10.2. Гидролиз липидов 54

10.2.1. Превращение липидов в пищеварительном тракте 54

10.2.2. Всасывание продуктов гидролиза липидов 56

10.2.3. Ресинтез жира в стенке кишечника 57

10.3. Окисление липидов в тканях 58

10.3.1. Окисление глицерола 58

10.3.2. Окисление жирных кислот 59

10.3.3. Окисление ненасыщенных жирных кислот 61

10.3.4. Глиоксилатный цикл 62

10.4. Биосинтез липидов в тканях 63

10.4.1. Биосинтез жиров (ацилглицеролов) 63

10.4.2. Биосинтез глицерофосфолипидов 68

10.5. Накопление и использование липидов в масличных культурах 70

Глава 11. Обмен белков 72

11.1. Переваривание белковых веществ в пищеварительном тракте 73

11.2. Превращения непереваренных белков в кишечнике 74

11.3. Метаболизм аминокислот в клетке 75

11.3.1. Дезаминирование аминокислот 75

11.3.2. Декарбоксилирование аминокислот 78

11.3.3. Обезвреживание аммиака в организме 79

11.3.4. Биосинтез аминокислот 82

11.4. Синтез белка 84

Глава 12. Взаимосвязь обмена белков, жиров и углеводов 86

Библиографический список 88

Алексей Петрович Королев

Гридина Светлана Борисовна

Зинкевич Елена Павловна

Основы биохимии

Часть 4
Учебное пособие

Подписано к печати 09.04.04.

Формат 60^х84/16. Объём 6,0 уч. Изд. л.

Тираж 800экз. Заказ № 71. Цена 24 руб.

Отпечатано на ризографе.
Кемеровский технологический институт пищевой промышленности

650056, г. Кемерово, б-р Строителей, 47

650010, г. Кемерово, 10 ул. Красноармейская, 52