Катализатор туралы түсінік Катализатор
жүктеу/скачать 71.51 Kb. Pdf көрінісі
|
| 1.1. Биологиялық катализатор (өршіткі) ретіндегі ферменттер
қасиеті. Фермент – латыншадан fermentum – ашытқы; Энзим -грекшеден эн – ішкі, зиме –ашытқы. Ферменттер немесе энзимдер – барлық тірі ағзаларда түзеліп, қызмет атқаратын ақузды табиғатты катализаторлар. Терминдердің шығу тегі алғашқы кездері ферменттативтік процестердің бродильді өндірісте ашылып, зерттелумен байланысты. Әрбір жасушада жүздеген әртүрлі ферменттер болады. Олардың көмегімен 5-пен 400 С-ге дейін шамада сол ағза үшін сай келетін температура кезінде үлкен жылдамдықпен жүруі мүмкін көптеген химиялық реакциялар жүзеге асады. Осы реакциялардың дәл сондай жылдамдықпен ағза сыртында жүруі үшін, жоғары температура мен басқа да кейбір жағдайлардың шұғыл өзгерісі қажет болады. Жасуша үшін бұл өлімді білдіріп, жасушаның бүкіл жұмысы оның тіршілік етуінің қалыпты жағдайындағы кез келген қандай да бір елеулі өзгеріске ұшырамау үшін түрінде құрылған. Ферменттерді реакцияны жылдамдатушы зат секілді, биологиялық котализатор ретінде анықтауға болады. Оларсыз жасушадағы реакциялар өте баяу жүріп, тіршілік ете алмайтындықтан олар абсолютты түрде қажет –ақ. Ферменттермен катализденуші биохимиялық реакциялар жиынтығы барлық түрлі ағзалардың мәнін құрайды. Оның белсенділігінің реттелуінен ферменттативтік аппарат арқылы метоболизмдік реакциялар жылдамдығы мен олардың бағыттауының реттелуі жүреді. Ферменттер катализатор бола отырып, биологиялық емес катализатормен ортақ қасиеттерге ие болады: 1. Ферменттер реакцияның соңғы өнімі құрамына кірмей, тәртіпке сай одан алғашқылық түрде бөлініп шығады, сондай-ақ олар катализ процесінде шығындалмайды (қазіргі кезде кейбір ферменттердің химиялық реакция соңында Л.Михаэлис постулаттағандай өзгеріссіз түрде босамай, модификациялауға (түр өзгеріске) және тіпті ыдырауға да ұшырайды). 2. Ферменттер термодинамика заңына жүруі қарсы келетін реакцияларды қоздыра алмай, олар тек өздерінсіз жүруі мүмкін реакцияларды ғана жылдамдата алады. 3. Ферменттер тепе-теңдік жағдайын орнатпай, тек оның болуын жылдамдатады. Спецификалық ферменттер: 1. Әрине, барлық ферменттер өздерінің химиялық құрлысы бойынша ақуыздар болып табылады. 2. Биологиялық емес катализаторға қарағанда, ферменттердің эффективтілігі (әсерлілігі) едәуір жоғары (ферменттер қатысындағы реакциялардың жүру жылдамдығы бірнеше есе жоғары болады). 3. Ферменттер субстрат әрекетіне, олар катализдеуші зат айналуына тар спецификалыққа, таудаушылыққа ие. Ферменттердің жоғары спецификалығы тірі жасушаларда бір мезгілде жүзеге асатын басқа да мыңдаған химиялық реакциялар ішінен қандай да бір реакция жүруінің «білуән», жоғары туыстығы мен таңдамашылығын қамтамасыз ететін ферменттің активті (белсенді) орталығының тамаша құрылымы мен субстрат және фермент молекулалары арасындағы конформациялықжәне электростатикалық комплементарлылығымен себептендіріледі. Әрекет ету механизіміне байланысты ферменттер салыстырмалы (немесе топтық) спецификалықты және абсолютті спецификалықты болып бөлінеді. Сонымен, кейбір гидролитті фермент әрекеттері үшін субстрат молекуласындағы химиялық байланыс типтері үлкен мәнге ие. Мысалы, пепсин бір-біріненхимиялық құрылысы мен аминқышқылдық құрамы, сондай-ақ физикалы-химиялық қасиеттері бойынша қатты ерекшеленетін шығу тегі жануарлар мен өсімдік ақуыздарын ыдыратады. Дегенмен пепсин көмірсуларды немесе майларды ыдыратпайды. Глицерин мен майлы қышқылдардағы майлар гидролизін катализдеуші липазалар әрекеті үшін мұндай орын болып күрделіэфирлік байланыс табылады. Ұқсас салыстырмалы спецификалық фосфорлануды орындайтын спецификалықферменттер әрбір гексоза үшін бірмезгілде жасушада болғанымен, дерліктей барлық гексозаларды АТФ фосфорлау қатысында катализдеуші гексокиназа секілді кейбір клетка ішілік ферменттер ие. Әрекеттің абсолютті спецификалылығы деп тек жеке субстрат айналуын катализдеуші фермент қабілеттілігін айтады. Ферменттердің стереохимиялық спецификалылығы химиялық заттардың сптикалық изомерлі h-және Д-формалардың немесе геометриялық (цис-және транс) изометрлердің болуымен себептендіріледі. +SO 2 a-нетоқышқылы +NH 3 +H 2 O оксидоза h-аминқышқылы +SO 2 a – кетоқышқылы +NH 3 +H 2 O оксидоза Д-аминқышқылы Стереохимиялық спецификалықтың көрнекі мысалы болып CO 2 -нің тек һ-аспоргин қышқылынан һ-алонинге аспартатдекарбоксилоза табылады. 4. Биокатализаторлар секілді ферменттердің реттелуі. Ферментативті аппараттың реттеуі арқылы ауысушы сыртқы жағдайға бейімдеуде жаушаішілік орта тұрақтылығын ұстауға, тірі материяның қалпына келуіне бағытталған уақыт пен кеңістіктей барлық матаболистік процестер координациялануы (бағдарлануы) жүзеге асады. 5. Ферменттердің термолабильділігі. Химиялық реакциялар жылдамдығы температураға тәуелді, сондықтан ферменттермен катализденуші реакциялар температура өзгерісінде сезімтал. Дегенмен ферменттің ақуыздың табиғаты салдарынан температура жоғарылауы кезіндей жылулық денатурация реакция жылдамдығының сәйкесінше төмендеуімен ферменттік эффективті (әсерлі) концентрациясын төмендететін болады. Осындай түрде, температура жоғарылауына сезімталдық немесе термолабелділік ферменттерді неорганикалық катализаторлардан мүлдем ерекшелейтін, оларға тән сипаттардың бірі болып табылады. 1000 0 С кезінде дірлікбей барлық ферменттер өз активтілігін (белсенділігін) жоғалтады (1000 0 С Қыздыруға дейін шыдайтын тек бұлшықет ұлпасының ферменті – миокиназа ғана бұған кірмейді). Төмен температура (0 0 С және төмен)кезінде тәртіпке сай, ферменттердің активтілігі нөлге дейін төмендегенімен, олар бұзылмайды. Сәйкесінше температурада әсер ету уақыты барлық жағдайларда мәнге ие. Қазіргі уақытта пепсин, трепсин және бірқатар басқа да ферменттер үшін ферменттің инактивациялану жылдамдығы мен ақуыздың денатурациялануының дәрежесінің арасында тікелей байланыстың бар екндігі дәлелденген. Ферменттер термолабилділігіне субстрат концентрациясы, рН ортасымен басқа да факторлар белгілі бір әсер көрсетеді. 6. Ортаның рН – ына ферменттер активтілігінің (белсенділігінің) тәуелділігі. Ферметтер негізінен 6.0-8.0 орта рН-ының физиологиялық мәнінің эволюциялық процесінде негізінен өңделген жануар ұлпасы үшін сай келетін сутектік иондар консентрациясы аймағының тар шамасында едәуір белсендірек. Ферменттер әрекетінің рН-оптимумы физикалық мәндер шамасында жатады. рН-оптимумы 2.0-ге тең пепсин бұл құрамға кірмейді. Бұл пепсиннің осы фермент әрекеті үшін оптималды қышқыл орта жасайтын, құрамында бос тұз қышқылы бар асқазан сөлі құрамына кіруімен түсіндіріледі. Басқа жағынан аргинозалар рН-оптимумы күшті сілтілі аймақта (шамамен10.0)жатады; мұндай орта бауыр жасушасында жоқ, ізінше, in vivo аргиноза рН ортаның өзінің емес оптималды (қолайлы) аймағында функциялайды (қызмет атқарады). Орта рН-ы өзгерісінің фермент молекуласына әсері қышқылдық және негіздік топтардың (дикарбонды аминқышқылдарының СООН-топтары, цистейннің SH- топтары, гиститиннің имидазольды азоты және басқалар) иондық дәрежесі мен күйінің әрекеттесуінеде жатыр. Ортаның әртүрлі рН мәндері кезінде активті (белсенді) орталық ақуыздың үшіншілік құрылымы мен сәйкесінше белсенді резиент-субстраттың кешеннің қалыптасуын көрсететін жекелей иондалған немесе иондалмаған формада болады. Бұдан басқа, субстраттар мен кофакторлар иондануының жағдайы маңызға ие. |