Материалы II студенческой межфакультетсткой конференции первокурсников по биоорганической химии


ГИСТИДИН Гимадеева Карина Викторовна, 2 группа. Руководитель: Лукьянова Л. В



бет42/60
Дата29.06.2016
өлшемі3.18 Mb.
#166729
түріПротокол
1   ...   38   39   40   41   42   43   44   45   ...   60

ГИСТИДИН

Гимадеева Карина Викторовна, 2 группа. Руководитель: Лукьянова Л. В.


Гистидин (L-α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота) является гетероциклической аминокислотой. Он выделен Kossel в 1896г. Из сернокислых гидролизов протамина спермы осетра. Молекулярная масса гистидина – 155,16. Он представляет собой кристаллы, растворим в воде, спирте, не растворим в эфире, pH при изоэлектрической точке 7,6.

Гистидин – альфа-аминокислота со слабыми основными свойствами, обусловленными присутствием в молекуле остатка имидазола. Образует окрашенные продукты в биуретовой реакции и с диазотированной сульфаниловой кислотой (реакция Паули), что используется для количественного определения гистидина. Дезаминирование гистидина происходит в печени и коже под действием фермента гистидазы с образованием уроканиновой кислоты, которая затем в печени превращается в имидазолонпропионовую кислоту под действием уроканиназы. Дальнейшее превращение в ходе серии реакций имидазолонпропионовой кислоты приводит к образованию аммиака, глутамата и одноуглеродного фрагмента, соединённого с тетрагидофолиевой кислотой. Реакция декарбоксилирования гистидина имеет большое физиологическое значение, так как является источником образования биологически активного вещества – гистамина, который играет важную роль в процессе воспаления и развития некоторых аллергических реакций. Известно связанное с дефектом гистидиназы наследственное заболевание гистидинемия, при котором характерно повышенное содержание гистидина в тканях. Гистидин входит в состав эрготионеина, который обнаружен в эритроцитах. Отсутствие гистидина замедляет синтез гемоглобина и приводит к развитию анемии. Гистидин может образоваться при распаде гемоглобина. Гистидин – это незаменимая аминокислота, способствующая росту и восстановлению тканей. Он входит в состав миелиновых оболочек, защищающих нервные клетки, а также необходим для образования красных и белых клеток крови. Гистидин защищает организм от повреждающего действия радиации, способствует выведению тяжелых металлов из организма и помогает при СПИД. Слишком высокое содержание гистидина может привести к возникновению стресса и даже психических нарушений (возбуждения и психозов). Неадекватное содержание гистидина в организме ухудшает состояние при ревматоидном артрите и при глухоте, связанной с поражением слухового нерва. Метионин способствует понижению уровня гистидина в организме. Гистамин, очень важный компонент многих иммунологических реакций, синтезируется из гистидина. Так как гистамин стимулирует секрецию желудочного сока, применение гистидина помогает при нарушениях пищеварения, связанных с пониженной кислотностью желудочного сока. Дневная потребность человека в гистидине составляет 1,5-2 г.



ТИРОЗИН В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА

Христенко Яна Александровна, 2 группа. Руководитель: Лукьянова Л. В.


Тирозин впервые получен Либихом в 1846 г. При расщеплении казеина щелочью. Химическое строение аминокислоты установлено Erlenmeyer , Lipp, в 1883 г. путем синтеза. Существует в двухоптически изомерных формахL и D и в виде рацемата (DL).

Тирозин очень слабо растворяется в воде, нерастворим в эфире, трудно растворим в спирте, хорошо растворяется в кислотах, щелочах, аммиаке. Выпадает из белковых гидролизатов при их нейтрализации.

Тирозин поступает в организм человека в составе пищевого белка и синтезируется в организме. Колебания концентрации тирозина в крови зависят от приема пищи и время суток. Эта аминокислота входит в состав всех белков животных и растительных тканей. Превращение фенилаланина в тирозин в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как тирозин обычно в достаточном количестве поступает с белками пищи, и его дефицита, как правило, не возникает. Избыток тирозина утилизируется. Тирозин, как и все аминокислоты, участвует в образовании структурных, иммунных и ферментативных белков. Кроме того, он служит основой в синтезе в организме таких биологически активных соединений, как норадреналин, адреналин, тироксин, мескалин, морфин, кодеин и др.

Тирозин воздействует на клетки и ткани не только напрямую, но и косвенно, через влияние на функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза. Это влияние существенно меняет метаболические процессы, оказывая значительное действие на нормализацию физического состояния.

Список использованных интернет ресурсов:

1. http://ru.wikipedia.org/wiki/

2. http://max-body.ru/stati/pitanie/sportivnye-dobavki/aminokisloty/2879-tirozin-chto-my-znaem-o-nem.html



ФЕЛИНАЛАНИН

Ситникова Анастасия Сергеевна, 2 группа. Руководитель: Лукьянова Л. В.


Фенилаланин, (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, C3H5CH2CH(NH2)COOH; ароматическая аминокислота. Существует в виде двух оптически-активных L-и D-и рацемической DL-форм. В количестве 3-8% L-Фенилаланина входит в состав всех природных белков (кроме протаминов), встречается у животных, растений и микроорганизмов в свободном состоянии. L-Фенилаланин – незаменимая аминокислота, суточная потребность в которой составляет (в мг/кг) у взрослых мужчин 4,3; у женщин 3,1; у детей 90. Фенилаланин непрерывно образуется в организме при распаде белков пищи и тканевых белов. Потребность в фенилаланине возрастает при отсутствии в пище аминокислоты тирозина, который в норме образуется в печени гидроксилированием фенилаланина с участием фермента фенилаланингидроксилазы. Нарушение этого процесса вследствие генетически обусловленного дефекта приводит к накоплению фенилаланина в клетках и жидкостях организма. Нарушение нормального пути превращения фенилаланина вызывает вторичные биохимические реакции, приводящие к образованию в организме фенилпировиноградной, фенилмолочной и фенилуксусной кислот и развитию заболевания – фенилкетонурии. При нормальном обмене фенилаланина через тирозин превращается в ДОФА (диоксифенилаланин), меланины, норадреналин, адреналин и в незначительной степени подвергается переаминированию. Аминокислота фенилаланин повсеместно считается биостимулятором мозга и является популярным ингредиентом "умных напитков". Это незаменимая аминокислота; ее природными источниками являются говядина, куриное мясо, рыба, соевые бобы, яйца, творог, молоко. Он усваивается в печени, где некоторое количество его используется для регулирования уровня сахара в крови посредством инсулина. Фенилаланин также участвует в образовании белковых волокон в клетках. Он является строительным материалом в метаболической цепочке реакций, благодаря которым образуются нейромедиаторы, называемые катехоламинами, в том числе норадреналин и дофамин, которые вызывают активацию психики, ясность ума и приподнятое настроение. Фенилаланин в промышленных масштабах получают микробиологическим способом. Используют фенилаланин для сбалансирования кормов для животных, как компонент спортивного питания. Значительная часть фенилаланина идёт на производство дипептида аспартама – синтетического сахарозаменителя, активно использующегося в пищевой промышленности, чаще в производстве жевательной резинки и газированных напитков. Употребление таких продуктов противопоказано лицам, страдающим фенилкетонурией.

Список литературы:

1. Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ. – М., 1961.

2. Харрис Г. Основы биохимической генетики человека, пер. с англ. – М., 1973.





Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   38   39   40   41   42   43   44   45   ...   60




©dereksiz.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет