Рабочая программа, письменные консультации и контрольные задания для студентов специальностей 271100 " Технология молока и молочных продуктов" и 271800 " Технология мяса и мясных продуктов" заочного факультета
жүктеу/скачать 323 Kb.
|
|
Министерство образования Российской Федерации Кемеровский технологический институт пищевой промышленности Методические указания Биохимия Рабочая программа, письменные консультации и контрольные задания для студентов специальностей 271100 - “ Технология молока и молочных продуктов” и 271800 - “ Технология мяса и мясных продуктов” заочного факультета. Составил: ктн доцент Гридина С.Б. кбн доцент Королев А.П. кбн доцент Шапкарин В.В. Рассмотрено и утверждено на заседании кафедры биохимия и микробиология протокол № 7 от 19 апреля 2002 Рекомендовано к печати методической комиссией заочного факультета Протокол № от ______ __________ 2002 Кемерово 2002 ВВЕДЕНИЕ
В методических указаниях представлены письменные консультации по каждой изучаемой теме, перечисленны все разделы и вопросы, которые студент должен изучить самостоятельно, а после освоения данной темы ответить на контрольные вопросы, приведенные в методических указаниях после каждой темы. Изучение материалов дисциплины осуществляется в системе заочного образования посредством самостоятельной работы с литературой, а результативность этого оценивается преподавателем по пресылаемым контрольным работам. Поэтому перед выполнением контрольного задания необходимо еще раз прочитать материал учебника, хорошо его продумать и изложить ответы своими словами. Переписывание разделов учебника дает основание предполагать, что материал для составления ответов на вопросы контрольной работы изучен студентом недостаточно глубоко. Для выполнения контрольных работ в методических указаниях представлен перечень заданий, каждое из которых содержит 3 вопроса. В процессе изучения теоретического материала студент выполняет контрольные работы и высылает в институт. После выполнения контрольных работ студент допускается к лабораторным работам и после их выполнения допускается к зачету или экзамену с предоставлением лабораторного журнала с записями, расчетами и выводами. Данные методические указания предназначены для самостоятельного изучения курса “Биохимия” студентами-заочниками и при соблюдении всех наших рекомендаций гарантируем успешную сдачу зачета и экзамена по данному курсу. ПРОГРАММА КУРСА “ БИОХИМИЯ” Цели обучения биохимии - обеспечить у студентов формирование знаний для глубокого понимания процессов, происходящих как в клетках живых организмов, так и в пищевом сырье при его хранении и переработке. Без этих знаний невозможно изучение на современном уровне микробиологии, технической биохимии, технологии и других дисциплин, необходимых в системе подготовки специалистов для пищевой промышленности. Задачи биохимического образования - усвоение студентами материала по значению в организме, строению и обмену белков, нуклеиновых кислот , ферментов, витаминов, липидов, углеводов, других соединений, входящих в состав животных и растительных организмов и приобретение умений по методам биохимических исследований. Знание особенностей химического состава организма и его отдельных частей биохимических процессов, протекающих как в целом организме, так и в отдельных органах, тканях и сырье для пищевой промышленности позволит будующему инженеру-технологу рационально использовать пищевое сырье, понять необходимость ведения технологичсекого процесса так, чтобы обеспечить высокую пищевую и биологическую ценность получаемых продуктов питания. Биохимия базируется на знаниях физики, неорганической, аналитической, органической, физической и коллоидной химий. Она завершает цикл химических дисциплин и служит основой для изучения специальных курсов по пищевой технологии.
По окончании курса студент должен знать: - биологическую роль, пищевое значение, строение и свойства химических соединений, входящих в состав живых организмов и основные процессы обмена, лежащие в основе жизнедеятельности; - овладеть основными методами химического анализа биологического материала / качественное обнаружение и количественное определение белков, аминокислот, витаминов и др. соединений/; иметь навыки: - обнаружения в биологических объектах белков, углеводов, липидов и витаминов; - исследования свойств и определения активности ферментов. 1. СОДЕРЖАНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ
2. ПРИМЕРНЫЙ ПЕРЕЧЕНЬ ЛАБОРАТОРНЫХ РАБОТ
3. ОСНОВНАЯ И ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ЛИТЕРАТУРА Основная литература 4.1.1. Чечеткин А.В. и др. Биохимия животных.-М.: Высшая школа, 1982.-510 с. 4.1.2. Березов Т.Т. Коровкин Б.Р. Биологическая химия. -М.:Медицина, 1982.-750 с. 4.1.3. Василенко Ю.К. Биологическая химия.-М.:Высшая школа, 1978.-381 с. 4.1.4. Основы биохимии: Учебное пособие / Королев А.П., Гридина С.Б. в 3-х частях.-Кемерово: КемТИПП ч1-1998.-152 с; ч2-1999.-82 с; ч3-2002.-85 с. Дополнительная литература 4.1.5. Збарский Б.И. и др. Биологическая химия.-М.: Медицина, 1972.-580 с. 4.1.6. Королев А.П. Руководство к лабораторным работам по биохимии: Учебное пособие.-Кемерово:КемТИПП, 1994.- 96 с.
ПИСЬМЕННЫЕ КОНСУЛЬТАЦИИ И ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПРОВЕРКИ 1. Предмет и задачи биохимии. Биологическая химия (биохимия) - наука о химическом составе живых организмов и превращениях веществ и энергии, происходящих при их жизнедеятельности. Знания химического состава живых организмов, прижизненных превращений веществ в них помогут будущему инженеру-технологу пищевой промышленности правильно понять химические и биохимические процессы происходящие при хранении, транспортировке и переработке пищевого сырья растительного и животного происхождения, и направлять эти процессы в нужную сторону с целью придания готовому продукту хорошого внешнего вида, вкуса, аромата, высокой пищевой и биологической ценности. В этом разделе необходимо ознакомиться с предметом и задачами биохимии, историей ее развития как науки, изучить группы элементов и соединений, входящих в состав организмов, уяснить их роль в питании человека и животных, связи организма с внешней средой. Биохимия оформилась как самостоятельная наука во второй половине ХIХ века на основе органической химии и физиологии. В своем развитии она опирается на практический опыт и потребности медицины, сельского хозяйства, ряда отраслей промышленности. Современная биохимия достигла крупных успехов как в области биологии, так и в области отдельных инженерных наук. Примером приложения успехов биохимии, микробиологии и инженерных наук являются витаминная промышленность, промышленность микробиологического синтеза пищевых и кормовых продуктов, другие производства новой отрасли народного хозяйства - биотехнологии. Вопросы для самоподготовки 1. Что изучает биохимия? Какое она имеет значение для отраслей пищевой промышленности и биотехнологии? 2. Роль отечественных ученых ( А.Н. Баха, А.Я. Данилевского, В.И.Палладина, М.С.Цвета, К.А. Тимирязева, А.Н.Белозерского и др) в развитии биохимии? 3. Перечислите макро- , микро-, ультроэлементы, входящие в состав организмов? Назовите границы между этими группами элементов? 4. Как осуществляется молекулярная организация живого организма? 5. Назовите основные соединения, входящие в состав клеток растительных и животных организмов и пищевого сырья? 6. Каким образом осуществляется связь организма с внешней средой?
Белки (протеины) - органические , азотосодержащие полимерные соединения, мономерными единицами которых являются -аминокислоты. Содержание белков в организмах колеблется в широких пределах. Массовая доля азота в белках из различных биологических объектов колеблется в пределах 15-18 %. Например, в белках зерен пшеницы и ячменя содержится 17,54%, белках риса - 16,8%, белках молока - 15,65% азота. Белки и их производные являются важной составной частью каждого живого организма и играют решающую роль во всех процессах и явлениях жизни. Огромное разнообразие функций белков определяется разнообразием их аминокислотного состава. В настоящее время из растительных и животных организмов выделено около 200 аминокислот. Из этого числа в составе белков обнаружено несколько больше 20 аминокислот, которые называются протеиногенными (белковообразующими) и два амида. Для понимания свойств протеиногенных аминокислот необходимо знать: - аминокислоты обладают амфотерными свойствами, существуют в форме биполярных ионов и, в результате, представляют собой внутренние соли, у которых СОО-- группа находится в ионной связи с NH+3 - группой; - аминокислоты ( за исключением глицина) имеет асимметрический атом углерода и образует изомеры L и D - ряда. Встречающиеся в белках аминокислоты принадлежат к L- ряду; - аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых цепей ( радикалов, обозначаемых буквой R ). Они определяют многие химические и физические свойства белков, формируют поверхность полипептидной цепи. Современная классификация аминокислот основана на различиях в полярности радикалов ( R -групп). R- группы ( и следовательно аминокислоты) подразделяются на четыре основных класса: 1) неполярные или гидрофобные; 2) полярные, но незаряженные, 3) положительно заряженные и 4) отрицательно заряженные (при рН 6-7, т.е. при значениях рН, соответствующих условиям, существующим внутри клетки). По физиологическому значению для организма человека и животных различают заменимые и незаменимые аминокислоты. Незаменимые аминокислоты в организме человека синтезироваться не могут и должны поступать с пищей; их восемь: валин, лейцин, лизин, изолейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Зеленые растения и микроорганизмы синтезируют все необходимые для образования белков, аминокислоты. С понятиями заменимые и незаменимые аминокислоты тесно связаны понятия о полноценных и неполноценных белках. Изучение аминокислотного состава белков производят после их гидролиза. Различают кислотный, щелочной и ферментативный гидролиз белков. Для разделения образовавшейся после гидролиза белков смеси аминокислот широко применяется хроматографический метод, предложенный профессором Воронежского университета М.С. Цветом в 1903 г для разделения растительных пигментов. Остатки аминокислот в молекуле белка соединены между собой пептидными связями (-СО-NH-), образование которых происходит за счет взаимодействия находящихся у - углеродного атома -СООН и NН2-групп разных аминокислот. В изучении строения белков важное значение имеют работы русского биохимика А.Я.Данилевского и немецкого химика Э.Фишера. Э.Фишер создал полипептидную теорию строения белков, которая признана полностью в настояшее время. Соединения, построенные из остатков двух аминокислот, соединенных пептидной связью, называются дипептидом, из трех - трипептидами, из четырех - тетрапептидами, из пяти - пентапептидами и т.д. Многие из полипептидов содержатся в свободном виде в растениях. Примером может служить трипепдит глютатион, состоящий из остатков гликокола, цистеина и глютаминовой кислоты. Его особенно много содержится в зародыше пшеничного зерна и дрожжах. Глютатион способен активировать протеолитические ферменты растительного происхождения. Полипептиды, имеющие относительную молекулярную массу около 6 тыс. и более, относят к белкам. Таким образом, согласно полипептидной теории молекула белка построена из одной или нескольких, связанных между собой полипептидных цепей, состоящих из аминокислотных остатков. Пептидная цепочка белков имеет ( за некоторым исключением в случае иминокислот) одинаковый структурный элемент (-NН-СН-СО-), формирующий ее основную(главную цепь); радикалы аминокислотных остатков расположены снаружи, по бокам пептидной цепи. Помимо пептидной в белках имеются дисульфидная, водородная, ионная (солевая), неполярная (гидрофобное взаимодействие) и другие связи. Связи ( ковалентные и нековалентные) в молекулах белков играют важную роль в создании и стабилизации конформации (или структурной организации ) белковых молекул, являющейся специфической для каждого белка. Исходя из конформации (пространственной организации), различают глобулярные (шаровидные) и фибрилярные (нитевидные) белки. На основании ренгеноструктурного анализа и с учетом результатов обычных химических методов выделено четыре уровня структурной организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура - это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Вторичная структура - это пространственная укладка атомов главной цепи; она бывает двух типов - -спирали и -структура. Связи, характерные для первичной и вторичной структуры действуют в главной цепи. Третичная структура - это распределение в пространстве всех атомов белковой молекулы, или способ укладки в пространстве полипептидной цепи, наряду со связями в главной цепи, возникают связи и между радикалами остатков аминокислот. жүктеу/скачать 323 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|