Рабочая программа, письменные консультации и контрольные задания для студентов специальностей 271100 " Технология молока и молочных продуктов" и 271800 " Технология мяса и мясных продуктов" заочного факультета

5. Ферментативный гидролиз нейтральных жиров и фосфолипидов.

6. Биосинтез глицерина и жирных кислот растениями.

7. Окисление глицерина и жирных кислот в растительных организмах.

8. Какова судьба глицерина и жирных кислот, образующихся при гидролизе жира в процессе прорастания семян масличных культур?

9. Биосинтез нейтральных жиров (ацилглицеринов) и фосфолипидов в растениях.

Азот - важнейший элемент, необходимый для синтеза белков и нуклеиновых кислот.

Большинство живых организмов могут использовать азот только в какой-либо связанной форме - в виде аммиака, нитратов, аминокислот и других соединений. Растения усваивают азот из окружающей Среды, в основном, в виде аммиака, который образуется как при распаде азотистых соединений, так и при восстановлении молекулярного азота воздуха ( фиксация азота) и нитратов.

Аммиак, поглащенный растениями из почвы, или образовавшийся в нем в результате восстановления нитратов, чаще всего вспупает в реакцию с кетокислотами. Реакция прямого аминирования кетокислот аммиаком - основной путь синтеза аминокислот в растениях. Таким путем растения синтезируют аланин, глютаминовую, аспарагиновую кислоты. Аспарагиновая кислота может образовываться также при прямом присоединении аммиака к фумаровой кислоте.

Образование большинства других аминокислот происходит либо в результате реакции переаминирования, либо в результате взаимных превращений аминокислот. Ознакомтесь с процессами ассимиляции растениями молекулярного азота, восстановлением нитратов до аммиака, использованием аммиака в биосинтезе аминокислот. Изучите другие пути биосинтеза аминокислот (переаминирование, превращение отдельных аминокислот).

Образование аминокислот в может происходить и в результате расщепления белков протеолитическими ферментами (протеазами), имеющимися во всех клетках и тканях организма. Протеазы делят на две группы: протеиназы и пептидазы. Протеиназы катализируют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах с образованием низкомолекулярных пептидов. Последние при участии пептидаз (амино-, карбокси- и дипептидазы) гидролитически расщепляются до аминокислот.

Аминокислоты, синтезированные в результате реакций аминирования, переаминирования, взаимных превращений аминокислот или же образовавшиеся в результате расщепления белков протеазами могут использоваться для биосинтеза новых белков или других соединений, а также подвергаться диссимиляции.

Основными путями распада аминокислот является их дезаминирование и декарбоксилирование. Окислительное дезаминирование аминокислот имеет большое техническое значение в ряде бродильных производств, основанных на использовании спиртового брожения. При дезаминировании аминокислот дрожжами образуются кетокислоты, которые подвергаются в дальнейшем окислительно-восстановительным превращениям с образованием так называемых сивушных масел - смесь различных одноатомных спиртов, придающих неприятный запах и привкус этиловому спирту, вину или пиву. Обратите особое внимание на распад растительных белков при участии протеаз и увяжите этот процесс с качеством хлеба. Разберите химизм дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот и образование из них сивушных масел.

Биосинтез белков

В клетках живых организмов постоянно происходят процессы синтеза и распада белков. Основными соединениями, из которых строятся белки, являются аминокислоты. Причем каждый вид организмов синтезирует свои специфические белки, характеризующиеся определенным аминокислотным составом, молекулярной массой и последовательностью аминокислот. Такое постоянство синтезируемых растениями белков достигается посредством реализации фундаментальных принципов, характерных для живых систем - матричного принципа и принципа комплементарности.

Роль матрицы при биосинтезе белков выполняют нуклеиновые кислоты. Матрица через принцип комплементарности ( дополнительности) определяет последовательность аминокислот в полипептидной цепи и, тем самым, способствует синтезу специфических для данного вида организмов белков.

Синтез белков происходит в субклеточных структурах - рибосомах. Обратите внимание на роль ДНК, информационной РНК и транспортной РНК в процессе биосинтеза белков, уясните механизм активирования аминокислот и механизм образования полипептидной цепи.

1. Ассимиляция молекулярного азота и нитратов растениями.

2. Механизм биосинтеза аминокислот в клетках.

3. Биохимия диссимиляции аминокислот (дезаминирование, декарбоксилирование).

4. Что такое сивушные масла и каков механизм их образования?

5. Биохимия диссимиляции белков. Роль растительных протеиназ и пептидаз в этом процессе. Рибосомы и полисомы.

Взаимосвязь процессов обмена веществ в организме

Обмен веществ (метаболизм ) - строго упорядоченная система химических превращений, связывающая воедино организм с окружающей его внешней средой. Ведущая роль в этих превращениях принадлежит белкам, в частности ферментам, и нуклеиновым кислотам. Обмен веществ в организме протекает как единое целое при тесном взаимодействии и взаимообусловленности отдельных составляющих его процессов. Деление обмена веществ на обмен белков, углеводов, липидов и т.п. является искусственным и вызвано исключительно удобством изложения и изучения материала.

Последовательность всех ферментативных реакций, из которых состоит обмен веществ, делят на два типа: катаболизм (диссимиляция) и анаболизм ( ассимиляция). Диссимиляция - расщепление крупных органических молекул до более простых с выделением энергии. Образовавшиеся в результате диссимиляции простые вещества и энергия (АТФ) являются исходными соединениями для процесса ассимиляции, т.е. биосинтеза сложных компонентов клетки, роста и развития организма. В этом состоит единство двух противоположных процессов - диссимиляции и ассимиляции.

Обратите внимание на роль нуклеопротеидов, связыващих воедино обмен белков и нуклеиновых кислот, роль 3-ФГА и ацетил-КоА, которые являются связующими звеньями в обмене углеводов и липидов, а также на роль пировиноградной кислоты и других кетокислот, связывающих между собой обмен углеводов, белков и липидов.

1. Ассимиляция и диссимиляция. В чем проявляется единство и противоположность этих процессов?

2. Каковы общие закономерности взаимосвязи обмена веществ в организме? Как осуществляется взаимосвязь между организмом и внешней средой?

3. Каким образом проявляется взаимосвязь между обменом нуклеиновых кислот и белков, обменом углеводов и нуклеиновых кислот?

4. В чем выражается взаимосвязь между обменом углеводов и белков?

5. Какие соединения связывают между собой обмен углеводов и липидов? Составьте схему перехода от углеводов к ацилглицеринам и от ацилглицеринов к углеводам.

КОНТРОЛЬНЫЕ ЗАДАНИЯ ( РАБОТЫ)
Каждый студент выполняет две контрольные работы. Литература для освоения курса биохимии и выполнения контрольной работы приведена на стр. . В процессе подготовки и составления конторольных работ можно использовать и другую литературу по биохимии, освещающую более глубоко или с новых поцизий материал изучаемого раздела.

Материал контрольной работы отражает степень усвоения студентом отдельных разделов программы, его умение самостоятельно анализировать прочитанное. Ответы на вопросы необходимо давать своими словами, не переписывая состветствующих разделов учебника. Материал излагать ясно, четко и именно так, как Вы его поняли.

Оформление контрольных работ должно отвечать следующим требованиям:
1. Работа должна быть написана разборчиво и аккуратно, страницы тетради пронумерованы.

2. На специальном бланке, приклееном к передней части обложки тетради, напишите фамилия, имя, отчество, шифр, индекс группы, номер контрольной и варианта, точный домашний адрес.

3. Работу начинать с формулировки вопроса. Ответы писать непосредственно на вопрос, без лишних рассуждений, кратко, но исчерпывающе, подтверждая их уравнениями реакций, формулами, схемами или рисунками.

4. В конце работы должны быть:

а) список использованной литературы ( фамилия и инициалы автора

( авторов), название учебника ( журнала, книги и т.п.), город,

издательство, год издания, страницы). Для журналов и трудов

необходимо указать номер или выпуск.

б) подпись студента, выполнившего контрольную работу;

в) дата выполнения.

5. Для замечания рецензента необходимо оставлять поля и в конце тетради 2-3 листа для заключительной рецензиии.
Каждый студент выпоняет вариант первогоконтрольного задания в соответствии с последними двумя цифрами его шифра до номера 50. Если две последние цифры шифра больше 50, то следует из них вычесть 50 и оставшиеся две цифры будут вариантом контрольного задания. Например, студент с шифром 5138 выполняет вариант 38, а с шифром 6259 выполняет вариант 9 ( 6259 - 50 = 6209); студент с шифром, оканчивающимся двумя нулями выполняет вариант 50.

Вариант второй контрольной работы соответствует последней цифре его шифра. Студент с шиифром, оканчивающимся нулем выполняет вариант 10.

Контрольные задания № 1
Вариант 1

1. Функции белков в живом организме. Элементный состав белков. Массовая доля азота в белках различных биологических объектов.

2. Классификация углеводов и основные принципы на которых она основана. Назовите и напишите структурные формулы глюкозы, фруктозы, сахарозы, крахмала, гликогена.

3. Строение и каталитические функции анаэробных (пиридиновых, пиридинзависимых) и аэробных (флавинзависимых, флавиновых) дегидрогеназ. Назовите по 2-3 представителя этих дегидрогеназ и напишите уравнение катализируемых ими реакций. Что такое оксидазы?

1. Характеристика первичной структуры белков. Связи, обеспечивающие стабильность этой структуры и механизм их образования.

2. Напишите структурные формулы глюкозы, фруктозы, рибозы, сорбита, глюкаровой , глюконовой и глюкуроновой кислот, покажите взаимосвязь между этими соединениями. Биологическое значение этих соединений.

3. Химическая природа, строение, пищевые источники и биологическое значение пантотеновой кислоты. Напишите структурную формулу кофермента, содержащего этот витамин.

Вариант 3

1. Значение работ А.Я.Данилевского, Э.Фишера и Л.Полинга в формировании современных представлений о строении белка.

2. На каких свойствах сахаров основано их количественное определение в пищевых продуктах и сырье. Особенности количественного определения сахарозы в сырье и продуктах.

3. Состав и физико-химические свойства растительных масел. Напишите структурные формулы основных жирных кислот, входящих в состав растительных масел и укажите температуру их плавления. Незаменимые жирные кислоты.

Вариант 4

1. Кислые и основные белки. Функциональные группы белков. Почему растворы белков обладают свойствами коллоидных растворов.

2. Строение, биологическая роль стеринов и стеридов. Физико-химические свойства.

3. Методы выделения и очистки ферментов. Принципы обнаружения ферментов в биологических объектах. Единицы активности ферментов.

Вариант 5

1. Влияние на скорость ферментативной реакции рН, температуры, концентрации фермента и концентрации субстрата. Использование этих факторов в практической деятельности инженера-технолога.

2. Напишите и назовите структурные формулы незаменимых для организма взрослого человека аминокислот.

3. Ферментативные превращения фруктозы и галактозы в глюкозу. Роль УТФ и фосфорных эфиров в этом процессе.

Вариант 6

1. Первичная структура РНК. Типы РНК и их биологическое значение.

2. Превращение крахмала в глюкозу при участии гидролаз. Промежуточные и конечные продукты, образующиеся при этом превращении.

3. Оксидоредуктазы, участвующие при -окислении жирных кислот. Напишите химические реакции, катализируемые этими ферментами в данном процессе.

Вариант 7

1. Напишите схемы химических реакций ферментативного катализа жиров и фосфоглицеридов. Назовите образующиеся при этом продукты.

2. Гликоген: химическая природа, строение, свойства, биосинтез, биологическое значение.

3. Жирорастворимые витамины, назовите и напишите формулы представителей каждой группы этих витаминов. Какие из жирорастворимых витаминов обладают антиокислительными свойствами.

Вариант 8

1. Окислительное и неокислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Назовите ферменты и коферменты, участвующие в каждом из этих процессов. Напишите структурные формулы продуктов, образующихся в результате этих видов декарбоксилирования.

2. Строение и свойства моносахаридов на примере глюкозы, фруктозы, галактозы.

3. Биосинтез фосфолипидов в клетках. Напишите формулы важнейших промежуточных и конечных продуктов, образующихся в результате этих реакций.

Вариант 9

1. Химизм анаэробного расщепления глюкозы (гликолиз). Напишите формулы доноров и акцепторов водорода, образующиеся при молочнокислом (гомоферментативном) брожении.

2. Нативная конформация и денатурация белков. Значение денатурации белков в пищевой промышленности.

3. Напишите формулы дисахаридов - сахарозы, лактозы, мальтозы. Пищевые источники и значение в пищевой промышленности.

Вариант 10

1. Олигомерные белки. Четвертичная структура белков и связи, обеспечивающие стабильность этой структуры. Биологическое значение четвертичной структуры белков.

2. Биосинтез аминокислот в клетках. Источники азота в растениях и для животных.Использование аммиака для биосинтеза аминокислот.

3. Нуклеотиды, их строение, биологическая роль. Напишите формулы азотистых оснований и пентоз входящих в состав нуклеиновых кислот.

Вариант 11

1. Назовите и напишите формулы всех мономерных единиц, входящих в состав белков. Что такое гидролиз белков? Назовите продукты полного и неполного гидролиза белков.

2. Напишите формулы восстанавливающих и невосстанавливающих дисахаридов. Почему некоторые дисахариды не обладают востанавливающими свойствами?

3. Липиды: определение, биологическое значение, классификация. Напишите формулы моно-, ди- и триацилглицеринов, эргостерола, воска. Опишите характерные признаки отличающие эти соединения друг от друга.

Вариант 12

1. Дайте определение вторичной, третичной и четвертичной структуры белков. Какие связи поддерживают стабильность каждой из этих структур. Приведите примеры глобулярных и фибриллярных белков.

2. Химическая природа, строение, биологическое значение и использование в пищевой промышленности фосфолипидов.

3. Химическая природа, строение, биологическое значение и пищевые источники витамина РР. Назовите отдельные ферменты и напишите структурные формулы коферментов в состав которых входит этот витамин.

Вариант 13

1. Факторы, обуславливающие устойчивость коллоидных растворов. Обратимые и необратимые реакции осаждения белков.

2. Крахмал: химическая природа, строение, ферментативные превращения, роль в пищевой промышленности.

3. Однокомпонентные ферменты и их активные группы. Строение двухкомпонентных ферментов. Коферменты и простетические группы.

Вариант 14

1. Простые белки, классификация, методы разделения и очистки: высаливание, диализ, электрофорез.

2. Особенности химического строения и физико-химические свойства мальтозы и сахарозы. Инвертный сахар.

3. Специфичность действия ферментов и ее разновидности. Приведите конкретные примеры каждого вида специфичности.

Вариант 15

1. Химическое строение и название мономерных единиц РНК.

2. Биосинтез жирных кислот в живом организме.

3. Что представляет собой ферменты мультимеры, изоферменты и мультиферментные комплексы? Название и состав мультиферментного комплекса, участвующего в окислительном декарбоксилировании пировиноградной кислоты?

Вариант 16

1. Ферментативные превращения дисахаридов ( сахарозы, мальтозы, лактозы) и моносахаридов ( фруктозы, галактозы, маннозы) в глюкозу. Значение этих превращений для брожения.

2. Что такое нуклеотиды, нуклеозиды и полинуклеотиды? Напишите структурные формулы аденозина, уридина, гуаминовой, цитидиновой, дезокситимидиловой и дезоксиадениловой кислот.

3. Амфотерность и изоэлектрическая точка белков. Назовите и напишите формулы аминокислот, от радикалов которых зависит заряд белковой молекулы.

Вариант 17

1. Напишите химические реакции процесса дыхания, сопровождающиеся образованием восстановленных нуклеотидов ( НАДН₂, ФАДН₂, НАДФН₂).

2. Назовите и опишите химизм качественных реакций на пептидную связь, радикалы циклических аминокислот и аминогруппу в -положении.

3. Общие реакции биосинтеза аминокислот в растениях.

Вариант 18

1. Напишите химические реакции спиртового брожения, катализируемые ферментами из класса лиаз.

2. Каротины: химическая природа, строение, распространение в природе, биологическая роль в растениях и значение в питании.

3. Вторичная структура белков. Виды, схема образования, связи, поддерживающие вторичную структуру.

Вариант 19

1. Назовите основные стадии процесса дыхания. Напишите химические реакции этих стадий, сопровождающиеся образованием восстановленных нуклеотидов. Назовите конечный акцептор водорода при дыхании.

2. Что такое иммобилизованные ферменты? Перспективы использования иммобилизованных ферментов в отраслях пищевой промышленности.

3. Водородная связь: схема образования, значение и место возникновения при образовании вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы.

Вариант 20

1. Протеиназы и пептидазы животного организма: определение, типы катализируемых реакций, отдельные представители и их характеристика, активаторы и ингибиторы протеиназ. Атакуемость белков протеиназами и факторы ее обуславливающие.

2. Какие жирные кислоты называют незаменимыми и почему? Напишите структурные формулы этих кислот.

3. Назовите основные соединения, входящие в состав клеток животных организмов и пищевого сырья животного происхождения. Перечислите основные макро- и микроэлементы, необходимые для построения вещества клеток.

Вариант 21

1. Принцип деления простых белков на отдельные группы. Дайте общую характеристику каждой группы простых белков и назовите отдельные белки входящие в эти группы.

2. Крахмал и клетчатка: химическая природа, строение, свойства, биологическое значение, использование в пищевой промышленности.

3. Химическая природа, строение, биологические свойства и пищевые источники рибофлавина. Назовите ферменты и напишите формулы коферментов, в состав которых входит рибофлавин.

Вариант 22

1. Общее строение, кислотно-основные свойства, стереохимия (стериоизометрия) аминокислот.

2. Пектиновые вещества: химическая природа, строение, свойства, биологическое значение, использование в пищевой промышленности.

3. Химическая природа, строение, биологическое значение и пищевые источники витаминов группы А. Химическая структура и пищевые источники провитаминов этой группы.

Вариант 23

1. Альбумины и глобулины животных организмов: химическая природа, массовая доля в различных видах тканей животных. Физико-химические свойства, биологическое значение, отдельные представители.

2. Химическая структура, биологическое значение, пищевые источники витамина С. Изменения витамина С при переработке плодов и овощей.

3. Активный, субстратный и аллостерический центры ферментов. Принцип образования этих центров и роль их в катализе.

Вариант 24

1. АТФ: химическая структура, биологичексое значение, пути образования в клетке.

2. Дайте характеристику двух основных, наиболее распостраненных в природе типов вторичной структуры белка.

3. Напишите химические реакции брожения в которых происходит образование и превращение фосфорных эфиров глюкозы и фруктозы.

Вариант 25

1. Напишите химические реакции спиртового брожения, катализируемые ферментами класса трансфераз.

2. Ингибиторы ферментов: общие и специфические, конкурентные и неконкурентные, аллостерические. Механизм действия ингибиторов и значение их в ферментативном катализе.

3. Витамины: определение, история открытия, названия, классификация. Понятие о провитаминах, антивитаминах, гиповитаминозах.

Вариант 26

1. Незаменимые аминокислоты и их характеристика. Биологическая ценность белков. Полноценные и неполноценные белки.

2. Биосинтез гликогена в организме. Роль УТФ в этом процессе.

3. Нейтральные жиры: состав, физические и химические константы, прогоркание, высыхание. Незаменимые жирные кислоты.

Вариант 27

1. Фотосинтез: световая и темновая фазы, образование НАДФН и АТФ. Продукты темновой фазы фотосинтеза.

2. Процессы дыхания в живом организме: определение понятия дыхания, влияние интенсивности дыхания на сохранность пищевого растительного сырья.

3. Напишите структурные формулы незаменимых жирных кислот и назовите источники этих кислот в питании человека.

Вариант 28

1. Первичная и вторичная структура нуклеиновых кислот; природа химических связей, стабилизирующих эти структуры.

2. Биосинтез нейтральных жиров в клетках.

3. Классификация аминокислот по полярности радикалов ( R-группа). Кислые и основные белки.

Вариант 29

1. Взаимосвязь между процессами брожения и дыхания. Значение пировиноградной кислоты в общей системе реакций брожения и дыхания.

2. Строение первичной структуры белковых молекул; связи , поддерживающие первичной структуры.

3. Назовите и напишите структурные формулы коферментов, участвующих в -окислении жирных кислот. Приведите схемы этих реакций.

Вариант 30

1. На каких свойствах белков основаны их качественное обнаружение и количественное определение. Назовите и дайте общую характеристику наиболее распространенных химических методов количественного определения белков в биологических объектах и продуктах.

2. Какие соединения называются нуклеотидами? Напишите формулы нуклеозидов, входящих в состав ДНК и РНК.

3. Химическое строение ферментов, коферментов и витаминов, принимающих участие в реакциях дезаминирования, декарбоксилирования аминокислот.

Вариант 31

1. Сложные белки, их состав, классификация и биологическое значение отдельных групп сложных белков.

2. Стереоизомерия моносахаридов: соединения D- и L-ряда, правовращающиеся и левовращающиеся формы сахаров, оптические антиподы, рацематы, эпимеры. Биологическое значение стреоизомерии.

3. Химическая природа, строение, биологические свойства и пищевые источники тиамина. Назовите ферменты и напишите формулы коферментов, в состав которых входит тиамин.

Вариант 32

1. Нативная конформация и денатурация белков. Факторы вызывающие денатурацию белков. Значение денатурации белков в пищевой и ферментативной промышленности.

2. Сахароза; структурная формула, свойства, применение в пищевой промышленности. Инверсия и инвертный сахар.

3. Химическая природа, строение, биологическое значение и пищевые источники витаминов группы Д. Химическое строение провитаминов этой группы.
Вариант 33

1. Протеиноиды ( склеропротеины); химическая природа, физико-химические свойства и биологическая роль, содержание в животных тканях, отдельные представители.

2. Крахмал; строение, свойства, биологическая роль, распространение в пищевых продуктах.

3. Ферменты; определение, значение для жизнедеятельности организма, применение в промышленности, отличие от неорганических катализаторов. иммобилизованные ферменты и их преимущества.

Вариант 34

1. Нуклеопротеины: химическая природа, состав, биологическое значение,отдельные представители.

2. Биосинтез и окисление глицерина в клетках.

3. Современная номенклатура и классификация ферментов. К каким классам, подклассам и подподклассам относятся ферменты амилаза и каталаза.

Вариант 35

1. Напишите химические реакции гомоферментативного молочнокислого брожения, катализируемые ферментами из класса оксидоредуктаз и лиаз.