1 Аралық бақылауға дайдындалуға арналған сұрақтар
жүктеу/скачать 0.8 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Хромопротеидтердің маңызы: кейбір өкілдері фотосинтезге, бүкіл организмнің тыныс алуына, сәуле және түсті ажыратуға, тотығу-тотықсыздану реакцияларына, энергия түзуге қатысады.
- Аминқышқылдар (аминкарбондық қышқылдар, АМҚ) — молекуласында амин (NH2) және карбоксил (-СООН) топтары бар органикалық қосылыстар
| КҮРДЕЛІ НӘРУЫЗДАР
Күрделі нәруыздар – жай нәруызден және протестикалық топтан тұрады. Хромопротеидтер – боялған күрделі белоктар. Құрылысы бойынша жай белоктан және протестикалық тобы металлдан тұрады. Хромопротеидтердің 3 тобы бар: гемопротеидтер, магнийпорфириндер және пигменттер. Гемопротеидтер – құрамында гемі бар, қан жасушаларын түзуге қатысады. Магнийпорфириндер – тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысады, фотосинтезге және энергия бөліп шығаруға қатысады. Пигменттер теріге, шашқа, көзге түс береді. Хромопротеидтердің маңызы: кейбір өкілдері фотосинтезге, бүкіл организмнің тыныс алуына, сәуле және түсті ажыратуға, тотығу-тотықсыздану реакцияларына, энергия түзуге қатысады. Гликопротеидтер – күрделі нәруыздарға жататын молекулалық массасы үлкен белоктар. Ол құрылысы бойынша жай белоктан және протестикалық тобы – полисахаридтерден, олардың амин туындыларынан, нейроминдерден, көмірсулардан тұрады. Гликопротеиздерге – муциндер, иммуноглобулиндер, қан тобын анықтайтын белоктар, гормондар, тасымалдаушы белоктар жатады. Гликопротеидтердің маңыздылығы: гидрофобты заттар мен металл иондарын тасымалдайды, арнайы жанасуды қамтамасыз етеді, иммунологиялық реакцияларға қатысады, кілегейлі, шырышты қабаттардың құрамында кездесіп, қорғаныс қызметін атқарады. Аминқышқылдар. Трипептидтерді жазу Аминқышқылдар (аминкарбондық қышқылдар, АМҚ) — молекуласында амин (~NH2) және карбоксил (-СООН) топтары бар органикалық қосылыстар: H2N-CH2-COOH (аминсірке қышқылы (глицин)) Аминқышкылдарын радикалындағы сутек атомдары амин тобына алмасқан карбон қышқылдарының туындылары ретінде қарастыруға болады. Кейбір аминқышқылдарының құрамында екі аминтобы, гидроксил тобы, тиол тобы — SH, екі карбоксил тобы болады. Құрамында әртүрлі функционалды топтары болғандықтан, аминқышқылдары гетерофункционалды қосылыстарға жатады. Аминқышқылдары табиғатта көп таралған: ақуыздардың, пептидтердің және т.б. физиологиялық белсенді қосылыстардың құрамына кіреді және бос күйінде де кездеседі. Тіршілік үшін аса маңызды қосылыс ақуыз молекуласы аминқышқылдар қалдықтарынан құралатындықтан, олардың маңызы өте зор. Ақуыз биосинтезіне жиырма шақты а-аминқышқылдары қатысады. Олардың біразы алмаспайтын аминқышқылдары. Олар организмде синтезделмейді немесе өте аз мөлшерде синтезделеді, сондықтан олардың организмге қажеттілігі тек қана тағаммен қамтамасыз етіледі Табиғатта аминқышқылдардың 150-ден астам түрі бар. Олардың 20-сына жуығы ақуыздар түзілісінде аса маңызды қызмет атқаратын мономер блок-топшалар. (Аминқышқылдардың ақуыз құрамына енгізілуі тәртібін тектік код есептейді). Аминқышқылдары барлық ағзалардың зат алмасу процесіне қатысып гормондар витаминдер мидиаторлар пуринді және пиримидинді азоттық негіздердің алқолоидтердің т. б. гормондар биосинтезінің негізгі қосылыстарын түзу қызметін атқарады. Микроағзалардың көпшілігі өздеріне керекті аминқышқылдарын синтездейді. Адам мен барлық жануарларда аминқышқылдарын өздігінен түзіле алмағандықтан оларды дайын түрінде ішіп-жейтін қорегінен алады. Қазіргі кезде адам және жануарлардың тамағына косылатын аминқышқылдары биотехнологиялық синтездеу әдісімен (химия және микробиология) игеріледі. Сонымен қатар олар өнеркәсіптік полиамидтер, бояулар мен дәрі-дәрмек шығаруда да үнемі пайдаланылатын өнім.[2] Амин қышқылдары барлық тірі организмдерде жүретін азотты заттар (гормондардың, витаминдердің, медиаторлардың, пурин және пиримидин негіздерінің, алкалоидтардың т.б. заттардың негізгі де бастапқы қосылыстары болып саналады) алмасуына қатысады, жануарлар мен өсімдіктер организмдерінің барлық ақуыздарының (протеиндерінің) мономерлері қызметін атқарады. Жасушалардағы протеиндер биосинтезіндегі амин қышқылдарының ақуыздағы орындарын генетикалық код анықтайды. Микроорганизмдер мен өсімдік организмдерінің көпшілігінде, оларға қажет амин қышқылдарының барлыгы түгелімен, аталган организмдерде түзіледі, ал адам мен жануарлар организмдерінде алмаспайтын амин қышқылдары түзілмейді, олар тек дайын түрінде ғана тамақ пен азықтың құрамымен организмге келеді.[3] Адам организмі қажетті аминқышқылдарының жартысынан астамын өздігінен синтездей алады. Ал сегіз аминқыщқылын адам организмі синтездей алмайды. Олар ауыстырылмайтын аминқышқылдары деп аталады. Организмде синтезделмейтін аминқышқылдарын адам қоректік заттармен қабылдауы керек. Барлық аминқышқылдары мал етінің құрамында болатындықтан, ет аминқышқылдарының негізгі көзі болып саналады. Ал әр өсімдіктің құрамында өзіне тән жеке аминқышқылдары болады. Аминқышқылдары медицинада дәрі-дәрмек, ал ауыл шаруашылығында мал азығына үстеме қорек ретінде пайдаланылады. Өнеркәсіпте синтетикалық талшық(капрон, нейлон) алу үшін де аминқышқылдары қолданылады. күрделі нәруыздарды атаңыз. Олардың құрылымы туралы түсінік беріңіз КҮРДЕЛІ НӘРУЫЗДАР Күрделі нәруыздар – жай нәруызден және протестикалық топтан тұрады. Хромопротеидтер – боялған күрделі белоктар. Құрылысы бойынша жай белоктан және протестикалық тобы металлдан тұрады. Хромопротеидтердің 3 тобы бар: гемопротеидтер, магнийпорфириндер және пигменттер. Гемопротеидтер – құрамында гемі бар, қан жасушаларын түзуге қатысады. Магнийпорфириндер – тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысады, фотосинтезге және энергия бөліп шығаруға қатысады. Пигменттер теріге, шашқа, көзге түс береді. Хромопротеидтердің маңызы: кейбір өкілдері фотосинтезге, бүкіл организмнің тыныс алуына, сәуле және түсті ажыратуға, тотығу-тотықсыздану реакцияларына, энергия түзуге қатысады. Гликопротеидтер – күрделі нәруыздарға жататын молекулалық массасы үлкен белоктар. Ол құрылысы бойынша жай белоктан және протестикалық тобы – полисахаридтерден, олардың амин туындыларынан, нейроминдерден, көмірсулардан тұрады. Гликопротеиздерге – муциндер, иммуноглобулиндер, қан тобын анықтайтын белоктар, гормондар, тасымалдаушы белоктар жатады. Гликопротеидтердің маңыздылығы: гидрофобты заттар мен металл иондарын тасымалдайды, арнайы жанасуды қамтамасыз етеді, иммунологиялық реакцияларға қатысады, кілегейлі, шырышты қабаттардың құрамында кездесіп, қорғаныс қызметін атқарады. Хромопротеиндер-құрылысы, жіктелуі Хромопротеидтер – боялған күрделі белоктар. Құрылысы бойынша жай белоктан және протестикалық тобы металлдан тұрады. Хромопротеидтердің 3 тобы бар: гемопротеидтер, магнийпорфириндер және пигменттер. Гемопротеидтер – құрамында гемі бар, қан жасушаларын түзуге қатысады. Магнийпорфириндер – тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысады, фотосинтезге және энергия бөліп шығаруға қатысады. Пигменттер теріге, шашқа, көзге түс береді. Хромопротеидтердің маңызы: кейбір өкілдері фотосинтезге, бүкіл организмнің тыныс алуына, сәуле және түсті ажыратуға, тотығу-тотықсыздану реакцияларына, энергия түзуге қатысады. Гемоглобин – құрылысы мен рөлі (ағылшын немесе қазақ тілінде). Гемоглобин (грекше – haima, haimatos – қан және латынша globus -шар) – адамның, омыртқалы және кейбір омыртқасыз жануарлырдың қанының қызыл пигменті.[1] Тыныс мүшелерінен оттекті ұлпаларға, ал көмірқышқыл газын ұлпадан тыныс мүшелеріне тасымалдайды. Гемоглобин жетіспесе анемия ауруы пайда болады. Гемоглобиннің қалыпты жағдайдағы нормасы әйелдерде 120-150г/л, ер адамдарда 130-160 г/л. Егер гемоглобин мөлшері шектен тыс көп болса, қан қоюланып жүрек қан тамыр ауруына шалдығады. Құрамы
Гем-темір(II) атомы бар порфирин қосылыстары класына жататын IX прото-порфирин кешені. Бұл кофактор гемоглобин мен миоглобин молекулаларының гидрофобты қуысымен ковалентті түрде байланысты емес. Темір (II) октаэдрлік үйлестірумен сипатталады, яғни алты лигандпен байланысады. Олардың төртеуі бір жазықтықта орналасқан порфирин сақинасының азот атомдарымен ұсынылған. Қалған екі үйлестіру позициясы порфирин жазықтығына перпендикуляр осьте орналасқан. Олардың бірі полипептидтік тізбектің 93-ші позициясында гистидин қалдығын азотпен алады (F бөлімі). Гемоглобинмен байланысқан оттегі молекуласы артқы жағындағы безге үйлестіріліп, темір атомы мен тізбектің 64-ші позициясында орналасқан тағы бір гистидин қалдықтарының азотының арасында орналасады (e бөлімі). Адамның гемоглобинінде оттегінің төрт байланысы бар (әр суббірлікке бір гем), яғни төрт молекула бір уақытта байланыса алады. Өкпедегі Гемоглобин оттегінің жоғары парциалды қысымымен оған қосылып, оксигемоглобин түзеді. Бұл жағдайда оттегі гем безіне қосылып, 6 үйлестіру байланысына гем безіне қосылады. Көміртегі тотығы гемоглобинмен байланыс үшін оттегімен "бәсекелестікке" еніп, карбоксигемоглобин түзеді. Гемоглобиннің көміртегі тотығымен байланысы оттегіге қарағанда берік. Сондықтан гемоглобиннің көміртегі тотығы бар кешенді құрайтын бөлігі оттегінің тасымалдануына қатыспайды. Әдетте адамда 1,2% карбоксигемоглобин пайда болады. Оның деңгейінің жоғарылауы гемолитикалық процестерге тән, осыған байланысты карбоксигемоглобин деңгейі гемолиздің көрсеткіші болып табылады. Құрамында гемоглобин бар азық-түліктер: бауыр, ет т.б. Гемоглобин қанның қызыл жасушалары эритроциттердің құрамында болады. Эритроцит оттегіні өкпеден бұлшықет тарамдарынан көмірқышқыл газын алып, өкпеге апарады. Бұл "гем" деп аталатын ерекше ақуыз көмегімен жүзеге асырылады. Гемге оттегі молекуласы қосылады,ол -гемоглобин бөлігі. Жалпы гемоглобин 96%-ы нәруыз -глобиннен, 4%-ы темір атомы бар гемнен тұрады. Тыныс мүшелерінен оттекті ұлпаларға, ал көмірқышқыл газын ұлпадан тыныс мүшелеріне тасымалдайды. Миоглобин-құрылымы мен рөлі Миоглобин (мио және глобин – гемоглобиннің ақуызды бөлігі) – күрделі ақуыз; омыртқалы жануарлар мен адамның бұлшық еттерінде оттекті тасымалдайтын глобулярлы ақуыз. Ет тінінде молекулалық оттекті жасушалардың тотықтыру жүйесіне тасымалдайды. Миоглобинның молекуласы бір полипептидтік тізбектен (153 амин қышқылдары қалдықтары бар) және гемнен (2 валентті темірі бар порфириннің кешенді қосылысы) тұрады. Оның молекулалық массасы 17000. Ет тіні жиырылғанда капилляр қан тамырларының жиырылуы нәтижесінде оттектің парциалды қысымы кенет төмендеген кезде Миоглобиннен жұмыс істеп тұрған бұлшық етке қажетті оттек бөлініп шығады. Миоглобин, әсіресе, теңіз сүтқоректілерінің (әсіресе, су астында ұзақ уақыт тіршілік ететін) – дельфиндер (3,5%) мен итбалықтардың (7,7%) бұлшық еттері Миоглобинге бай болады. Миоглобиннің үш өлшемді құрылымы рентгендік құрылымдық талдау әдісімен анықталған бірінші ақуыз (1957 – 60 жылдары) 10) Нуклеопротеиндердің құрылысы. 11) ДНҚ, мәні. Чаргаф Ережелері. Чаргаф ережесі - сандық арақатынастарды азотты түптің түрлі үлгілерінің арасында ДНК суреттеуші эмпиризмдік айқында жүйесі. Эрвин Чаргаффтың биохимик тобының жұмысының нәтижесінде 1949-1951 ж. болды. Чаргаффтың биохимиктар тобының жұмыстарына дейін " тетрануклеотитті " теория, кейіннен ДНҚ бөлек төрт түрлі азотты негізден(аденин, тимин, гуанин және цитозин) тұрады. Чаргаффқа және қызметкерлергіне ДНҚ нуклеотидтарын бөліп алу арқылы, қағаздың хроматографиясының және өзге нуклеотидының арасындағы нақты сандық арақатынастарын анықтады. Олар бірталай эквимолярлықтан ерекшелендіы, мұны күтуге болатын еді, егер барлық төрт негіздің тең пропорцияларда көрсетілгенде. Чаргафф сәйкесінше, аденин(А), тимин(Т), гуанин(Г) және цитозин(Ц). Чаргафф ережесі : Аденин саны тиминге, ал гуанин саны цитозинге тең: A=T , Г=Ц. Пуринаның саны пиримидиннің санына тең А+Г=Т+Ц. Аминогруппаның 6 жағдайда тең негіздің саны мен кетогруппаның 6 жағдайда: А+Ц=Т+Г, бірге сәйкесінше (A+Т) :(Г+Ц) ДНҚ-ның әр түрлі бөлек түрлі болуы мүмкін. Олардың біреулері жұптар табады АТ , өзгелері ГЦ. Чаргаффтың ережесі рентгеноструктуралық анализдың деректерлерімен, Дж. Уотсон және Фрэнсис Криконның ДНҚ құрылымның түсіндірудде шешуші рөлді атқарды. а) ДНҚ-ның бастапқы құрылымы, осы құрылымды тұрақтандыратын байланыс, екі нуклеотидтің бір-біріне қосылуының мысалын қолдана отырып көрсетіледі; б) ДНҚ-ның екінші реттік құрылымы, осы құрылымды тұрақтандыратын байланыс; в) ДНҚ-ның үшінші реттік құрылымы, осы құрылымды тұрақтандыруға қатысатын гистон түрлері; г) ДНҚ төртінші реттік құрылымы. 12) РНҚ, ДНҚ-дан айырмашылықтар, РНҚ түрлері, олардың бір-бірінен айырмашылықтары. РНҚ құрамына кіретін динуклеотидті жазыңыз. Рибонуклеин қышқылы (РНҚ) – бұл сызықты тарамдалмаған полирибонуклеотидтер, рибонуклеозид монофосфатрибонуклеин қышқылының (РНҚ-ның) құрылым бiрлiгi болып табылады. Рибонуклеозидмонофосфат РНМФ – бұл ( H3PO4) фосфор қышқылының бiр қалдығынан және рибозаның пуриндi және пиримидиндi азотты негiздерiнен тұратын қосылыстар. Рибонуклеин қышқылдары құрамы жағынан ДНҚ-ға ұқсайды, тек РНҚ молекуласында дезоксирибоза орнына рибоза болады, ал тимин урацилмен алмастырылған. Сонымен рибонуклеин қышқылдарының құрамына азотты негiздерден аденин, гуанин, цитозин және урацил кiредi. РНҚ-ның құрамындағы гидроксил туындылары (кето- тѕрiнде) лактамдар түрiнде кездеседi. РНҚ-ның құрамында көрсетiлген рибонуклео зидмонофосфаттардан басқа аз мөлшерде минорлы негiздер және минорлы нуклеозидтер де кездеседi. Минорлы азотты негiздер – бұл процессинг (РНҚ-ның пiсiп жетiлуi) кезiнде полирибонуклеотид құрамындағы басты негiздердiң түрленуi нәтижесiнде түзiлген метил және гидроксил туындылары. 13) м-РНҚ, құрылым туралы түсінік. Генетикалық кодтың сипаттамасы; Генетикалық код — тірі организмдерге тән нуклеин қышқылдары молекуласындағы тұқым қуалаушы (генетикалық) ақпараттың нуклеотидтер тізбегі түріндегі біртұтас “жазылу” жүйесі. Бұл — барлық тірі организмдерге ортақ заңдылық. Генетикалық код туралы қазіргі қалыптасқан көзқарасқа 1960 жылы АҚШ ғалымдары Маршалл Ниренберг, Хар Гобинд Корана және П. Ледердің жүргізген зерттеулері көп әсерін тигізді. Генетикалық код бірлігі — ДНҚ мен РНҚ молекуласындағы 3 нуклеотид (триплет) тізбектерінен тұратын кодон (аРНҚ нуклеотидтерінің триплеттері) болып табылады. Гендегі кодондар тізбегі осы генді “жазатын” (кодтайтын) ақуыздағы амин қышқылдар тізбегін анықтайды. Клеткадағы генетикалық код екі сатыда іске асады: транскрипция сатысы ядрода жүреді және ДНҚ-ның сәйкес бөліктерінде ақпараттық (информациялық) рибонуклеин қышқылдарының молекулалары (аРНҚ) жасалады. Сонымен қатар, ДНҚ нуклеотидтер тізбегі аРНҚ нуклеотидтер тізбегі ретінде қайта жазылады; трансляция сатысы цитоплазмада, ақуыз синтезделетін рибосомада жүреді. Сондай-ақ, аРНҚ нуклеотидтер тізбегі, полипептидтер құрайтын амин қышқылдар қалдықтарының белгілі бір тізбегіне көшеді.[1] Генетикалық кодтың бір ерекшелігі, әмбебап екендігі, яғни барлық организмдерде белгілі бір 3 нуклеотид (триплет) белгілі бір амин қышқылдарын “жазады” (кодтайды). Бір амин қышқылы бірнеше триплетпен “жазылуы” (кодталуы) мүмкін. Кодондар арасында “үтір” болмайды, яғни олар бір-бірінен бөлінбеген. Ол бір геннің аймағында белгіленген нүктеден бастап, бір бағытта есептелінеді. 64 кодонның 61-і ақуыз құрайтын 20 амин қышқылдарын “жазады” (кодтайды), ал қалған үш “нонсенс” (мағынасыз) кодондар (УАГ, УАА және УГА) полипептид синтезін аяқтайтын “нүкте” қызметін атқарады. Олар ақуыз биосинтезінінің аяқталғанын білдіреді. 14) т-РНҚ, құрылымы туралы түсінік, т-РНҚ-дағы белсенді учаскелер, т-РНҚ мәні; 15) р-РНҚ, құрылым туралы түсінік 16) Ферменттер, түсінік. Ферменттер (лат. fermentum - «ашу») немесе энзимдер (гр. ζύμη - «ішінде», гр. ἔνζυμον «ашытқы») — барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді.[1] Ферменттер - жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Ферментті 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған, алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих ферменттер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассеина (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды. 17) Ферменттер мен Бейорганикалық катализаторлардың әсеріндегі ұқсастықтар мен айырмашылықтар. 18) ферменттердің құрылысы – үш тілде. Жай (бір компонентті) және күрделі (екі компонентті) ферменттер. 19) ферменттің активті орталығының құрылысы, оның рөлі. 20) ферменттердің аллостериялық орталығы дегеніміз не, оның рөлі. 21) изоферменттер. 22) ферменттердің арнайлғ: а) субстрат б) әсер ету арнайлығы 23) субстрат арнайлығының түрлері: салыстырмалы, абсолюттік, стереохимиялық 24) ферменттердің әсер ету механизмі. 25) витаминдер, түсінік, гипо, гипер,-витаминдер, Провитаминдер, антивитаминдер және витамерлер. 26) Витаминдердің жіктелуі: суда және майда еритін. 27) В1, биологиялық әсері, авитаминоз, тәуліктік қажеттілік, табиғатта таралуы 28) В2, биологиялық әсері, авитаминоз , тәуліктік қажеттілік, табиғатта таралуы 29) РР витамині, биологиялық әсері, авитаминоз, тәуліктік қажеттілік, табиғатта таралуы 30) пантотен қышқылы витамині, биологиялық әсері, авитаминоз, тәуліктік қажеттілік, табиғатта таралуы 31) В6 витамині,биологиялық әсері, авитаминоз , тәуліктік қажеттілік, табиғатта таралуы 32) В12 және Вс витаминдері, қан түзуге қатысу, авитаминоз, тәуліктік қажеттілік, табиғатта таралуы 33) С және Р витаминдері ,химиялық табиғат туралы түсінік, биологиялық әсері, витамин тапшылығы, тәуліктік қажеттілік, табиғатта таралуы 34) энергия алмасуы, 35) энергия алмасуы сатылары (ағылшын және қазақ тілдерінде) 36) І кезең – үш тілде аквтивті сірке қышқылының түзілуімен көмірсулардың, липидтердің және белоктардың ыдырауының арнайы (ерекше) жолдары. 37) ҮҚЦ, мәні, маңызы, реакция жиынтығы 38) Тіндік тыныс алу, түсінігі, мәні, маңызы. Электронды тасымалдау тізбегі. БТ сатылары, протондар мен электрондарды тасымалдауға қатысатын ферменттер жүктеу/скачать 0.8 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|