Биохимияның дамуы бір – бірімен шектес басқа пәндермен жалпы биологиямен, гистологиямен, цитологиямен, генетикамен, физикамен, биофизикамен, бейорганикалық, аналитикалық, органикалық, физикалық, коллоидтық, биофизикалық химиямен молекулярлық биологиямен және физиологиямен тығыз байланысты. Биохимияның аса маңызды міндеті – студентті тірі организмдердің химиялық құрамымен және тірі материалардың тіршілігін қамтамасыз ететін химиялық заңдылықтармен таныстыру.
Биохимия ғылым ретінде ХVI – XIX ғасырларда пайда болды. Алғашқы биохимиялық мағлұматтар адамзатқа өте көне заманнан таныс. Мысалы, адам баласы өте ерте кезден – ақ нан пісіруді, шарап, дәрі – дәрмек жасауда, тері илеуде және т.б. биохимиялық процестерді пайдаланған. Бірақ, бұл адам баласының тәжірибесіне ғана негізделген эмпиризндік білімдер еді.
Биохимияның ғылым ретінде қалыптасуында маңызды роль атқарған көптеген мәліметтер қайта өрлеу дәуірінде қорланды. Ұлы ғалым Леонардо да Винчи 1452- 1519 барлық тіршілік процестерінің оттегінің қатысуымен өтетіндігін дәлелдеді.
Биохимияның тарихы – материалистік және идиалистік екі көзқарастар күресінің тарихы. Өзінің дамуының алғашқы кезеңінде биохимия химиялық жаңылыс флогистон теориясымен соқтығысты. Бұл теория бойынша заттардың жиынтығы олардың құрамындағы “отты материяға” байланысты болды. Тіршілікке деген материалистік көзқарастың негізін салушы алғашқы ғалым М. В. Ломоносов, табиғатта ешқандай флогистон жоқ және болуы мүмкін еместігін дәлелдеді.
ХІХ ғасырдың басында дамып келе жатқан биохимия идеалистік витализм / лат vita - өмір, тіршілік теориясымен тартысқа түсті. Көп ұзамай виталистердің ілімін практика және химиялық тәжірибелер теріске шығарды. Ф. Велер бейорганикалық заттардан қымыздық қышқылын 1824ж және несеп нәрін алды. Орыс ғалымы Н.Н.Зинин, өсімдік шикізатынан өндірілетін анилинді 1842ж алды. 1845жылы неміс химигі А. Кольбе сірке қышқылын, француз ғалымы М. Бертло майларды, ал 1861ж А.М. Бутлеров тұңғыш рет синтетикалық қанты бар заттарды синтездеді.
Отандық биохимияның негізін салушы А. Я. Данилевский 1838- 1923ж болып есептеледі. Ол, Россияда физиолог – химиктердің алғашқы мектебін ашты. Мектеп көптеген белоктардың құрамын, қасиеттерін зерттеді.
1891ж Петербургте М.В. Ненцкий бірінші биохимиялық лабораторияны ашты. Гемнің құрылысын зерттеп, гемоглобин мен хлорофиллдың ұқсастығын тапты.
ХХ ғасырдың бірінші жартысында биохимияның жаңа салалары –адам биохимиясы, медициналық биохимия, жануар, өсімдік, микробтар және вирустар биохимиясы қалыптасты.
1925ж Харьковте А. В. Палладин бірінші биохимия инстетутын ашты. Адамзаттың қазіргі кезеңдегі назары биохимиялық ғылымдар алдына тіршілік құбылысының мәнін анықтау, органикалық дүние дамуының биологиялық заңдылықтарын ашу, тіршілік физикасы мен химиясын, зат алмасу, тұқым қуалаушылықты зерттеу жөнінде бірқатар басты- басты міндеттер қойып отыр.
Баќылау с±раќтары:
1 Биологиялық химия нені зерттейді.
2 Статистикалық, динамикалық және функционалдық биохимиялардың бір бірінен айырмашылығы
3 Биохимияның тарихы
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция № 2.
Тақырып : Организмдердің химиялық құрамы.
Д.И.Менделеевтің периодтық таблицасының 100 элементінің 27-сі тірі организмдер құрайтын элементтер болып табылады. Химиялық қосылыстардың ішінде организм үшін судың маңызы ерекше.
Химиялық таза су иіссіз, дәмсіз мөлдір сұйық болып келеді. Су молекуласында 11,19 % сутек және 88,81 % оттек бар. Судың молекулалық массасы 18, 016, қату нүктесі –00С, қайнау шегі –100 0С, судың тығыздығы +4 С0 –да
1г /см3 –ге тең.
Судың көптеген органикалық және минералдық заттардың өте жақсы еріткіші болуы, оның молекуласының құрылымымен байланысты. Су органдарда, тканьдерде, клеткаларда бос, гидраттық және иммобильдік күйде болады. Бос су көптеген биологиялық сұйықтықтардың / қан, лимфа/ негізін құрайды. Клетка құрамындағы биополимерлер ерітіндіде коллоидтық қасиет білдіреді. Олар судың біраз мөлшерін өздеріне тартып, оларды электростатикалық күшпен, немесе Н – байланыс арқылы ұстап тұрады. Судың бұл қабаты гидраттық деп аталады. Клетка ішінде гидраттық қабықшаның құрамына кірмейтін суды иммобильдық су деп атайды.
Минералдық заттарға Д. И. Менделеевтің периодтық кестесіндегі жүзден аса элементтер жатады. Осы кестедегі төрт элемент – сутек, көміртек, оттек және азот- органикалық элементтер деп аталып, бүкіл органикалық қосылыстарды түзеді. Көлемі жағынан ең көп кездесетін алғашқы жеті минералды элементті ғылымда макроэлементтер деп атайды. Ол гректің “макрос” – көп, үлкен деген сөзінен шыққан. Макроэлементтерге жататыны мыналар – Са, Мq, K, Na, P, Cl және т.б.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 3
Тақырып : Белоктардың биохимиясы, белоктардың
жалпы сипаттамасы. Белоктардың физикалық және химиялық қасиеттері.
Белоктар – тіршіліктің негізгі нышаны. Белок жоқ жерде тіршілік те жоқ. Белоктар өмірдің материалдық негізі болып есептелінеді.
Белок деген ат ең алғаш құс жұмыртқасының ақ затына берілген. 1839 жылы голландия ғалымы Мульдер бұл заттың тіршіліктегі аса маңызына көңіл аударып белокты «протеин» / грекше pratos – ең басты, ең маңызды / деп атауды ұсынды.
Белок – организмдегі заттардың ең күрделісі, ал оның элементтік құрамы айтарлықтай қарапайым болып келеді. Онда 50-55 % көміртек, 21-24 % оттек, 15-18 % азот, 6,5-7,5% сутек, 0,3-2,5 % күкірт, 1-2 % фосфор болады.
Кейбір белоктарда өте аз мөлшерде 0,3-0,00001 % темір, мыс, иод, марганец, бром, кальций, мырыш және т.б. кездеседі.
Организмнің құрғақ затында белоктың мөлшері Д.Л. Фердманның деректері бойынша / мына төмендегідей болып келеді, % алынған:
Көк бауыр 84 Жүрек 60
Өкпе 82 Бауыр 57
Бұлшық ет 80 Ми 45
Бүйректер 72 Сүйектер 28
Тері 63
Белок қорғаныштық қызмет атқарады. Ол организмнің иммундық ауруға төтеп беру қасиеттерін жүзеге асырады. Сонымен бірге белоктың тағы бір маңызды қызметінің бірі – оның құрылыс материалдары ретінде пайдаланылуы. Олар тіреу, бұлшықет және жабын тканьдерінің сүйек, шеміршек, сіңір, тері негізін құрайды. Белоктардың физикалық және химиялық қасиеттері организмнің тіршілік әрекетінің негізін құрайды.
Белоктар жоғары молекулалы органикалық қосылыстар. Табиғатына байланысты белоктардың молекулалық массасы барынша өзгере алады. Кең таралған белоктардың молекулалық массасын мына сандармен межелеуге болады : инсулин –35000, пепси –39000, гемоглобин –68000, жұмыртқа альбумині – 40500.
Белоктардың молекулалық массасын арнайы әдістермен анықтайды. 1925ж Т. Сведберг қалыптастырған әдіс – ең тиімділерінің бірі. Әдіс ультрацентрафуганы қолдануға негізделген. Молекуласының түрлеріне қарай белоктар фибриллярлық және глобулярлық болып екіге бөлінеді. Фибриллярлық белоктардың коллаген, фибрин, эластин түрі жіп тәріздес болады. Оларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобиндер жатады. Фибриллярлық белоктар әдетте құрылымдық және жиырылу, ал глобулярлы – зат алмасу метаболизмдік қызмет атқарады.
Белоктар ерітіндісі коллоидтық сипатта болады. Көп белоктар суда, тұз ерітіндісінде және қышқылдарда ериді. Белоктардың барлығы дерлік сілтілерде жақсы ериді.
Белоктарды анықтағанда түсті реакциялардан басқа тұндыру реакциялары да қолданылады. Белоктарды тұнбаға түсіру үшін тұздарды, ауыр металдардың тұздарын және қыздыруды пайдаланады. Қайтымсыз тұндыру, немесе коагуляция / денатурация деп аталады.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 4.
Тақырып : Амин қышқылдары – белок гидролизінің
негізгі өнімдері, олардың қасиеттері.
Молекуласында карбоксил және амин топтары бар қосылыстарды амин қышқылдар дейміз. Олдардың құрамы жалпы формуламен өрнектеледі.
R - CH – COOH
NH2
Амин қышқылдары түссіз кристалды заттар. Көпшілігі суда жеңіл ериді. Балқу температурасы өте жоғары /220 –315 0 С. Глициннен басқаларының бәрінде ассиметриялық көміртегі атомы бар, сондықтан олар оптикалық активті.
COOH COOH
H2 N C H H C NH2
CH2 CH3
Амин қышқылдарының құрамындағы – СООН тобының қышқылдық қасиеті бар, ал – NH2 тобының негіздік екені біздерге белгілі. Сондықтан осы топтар амин қышқылдарының амфотерлік қасиетін айқындайды.
Пептидтік байланыстар. 1888ж орыс ғалымы – биохимик А.Я. Данилевский өз тәжірибелері бойынша белок молекуласындағы амин қышқыл қалдықтарының арасында пептид байланысының болуы туралы болжам айтты. Кейінірек, ХХ ғасырдың басында неміс ғалымы Э. Фишер пептид байланысының болуын тәжірибе жүзінде дәлелдеді.
Жеке белоктардың молекулаларына кіретін амин қышқылы қалдықтарының саны әралуан : инсулинде –51, миоглобинде –140 т.т. Бір амин қышқыл карбоксилімен келесі амин қышқылының амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде пептидті байланыстар түзіледі.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 5.
Тақырып : Белок молекуласының құрылымдары.
Полипептидтік тізбек белок молекуласының негізін құрайды.
Белоктардың біріншілей құрылымы – оның химиялық құрылымы, яғни пептидтік байланыстың арасында түзілген полипептидтік тізбек болып табылады. Белоктардың екіншілей құрылымы кеңістіктегі полипептид тізбегінің түрі. Пептидтік топтардың өзара тартылуы есебінен белок молекуласының ішінде сутектік байланыстар түзіледі.
Белоктың үшіншілей құрылымы кеңістікте оралым болып бұралған полипептид тізбегі бүктеліп глобула түзеді, яғни жиынтық шумақ болып орналасуын айтады. Бұл құрылым негізінен дисульфид байланыстарымен берік сақталады.
Белоктың төртіншілей құрылымы өте күрделі суббірліктен құралады. Әр суббірліктің үшіншілей құрылымы болады. Бұл құрылым күрделі белоктарға ғана тән.
Суббірліктерді Ван –дер – Ваальс, электростатикалық тартылу, гидрофобты әрекеттесу күштері біріктіріп тұрады.
Химиялық қасиеттері бойынша белоктар екі топқа бөлінеді :а/ қарапайым белоктар – протеиндер, гидролиз кезінде тек қана амин қышқылына ыдырайды, ә/ күрделі белоктар немесе протеидтер, бұлар қарапайым белоктардың белок емес заттармен қосылуынан пайда болады.
Протеиндер. Протеиндер, олардың ерігіштігіне және изоэлектр нүктесінің орналасуына байланысты топтаға бөлінеді : альбуминдер, глоболиндер, проламиндер, гистондар, склеропротеиндер, коллаген, эластин, фиброин. Простетикалық бөлігінің табиғатына байланысты, протеидтерді топтарға бөледі :
Нуклеоротеидтер. Молекуласында қарапайым белок, гистондар немесе протаминдер, нуклеин қышқылымен байланысқан.
Хромопротеидтер. Қарапайым белок пен бояғыш затқа ыдырайды.
Фосфопротеидтер. Жай белок пен фосфор қышқылына гидролизденеді.
Глюкопротеидтер. Жай белок пен көмірсуларға гидролизденеді.
Липопротеидтер. Жай белок және майларға гидролизденеді.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 6.
Тақырып : Ферменттер туралы ілім-энзимология.
Ферменттер ттіірі клеткаларда пайда болатын және организмдегі биохимиялық процесстерді жылдамдататын белок тектес биологиялық катализаторлар. Олар организмдегі жекелеген химиялық процесстердің жүруін және бүкіл зат алмасу процесстерін тездетеді.
Фермент деген терминді ғылымға 19-ғасырдың басында Я.Б.Ван Гельмонт деген химик енгізген. Бұл сөз латынның Ферментацио-газ бөле отырып ашу деген сөзінен шыққан. Сонымен бірге әдебиетте энзим деген сөз де қолданылады. (эн-ішінде, зиме-ашытқы ) Ферменттерді зерттейтін ғылым саласын энзимология деп атайды.
Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған, мысалы тыныс алу ферменттері митохондрияда , белок синтезіне қатысты ферменттер рибосомада шоғырланған.
Ферменттер белок тектес заттар болғандықтан белоктарды бөліп ал әдістерін ферменттерге де қолданылады. (Диализ, тұндыру, хроматография, электрофорез.)
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан – белоктық заттар. Ферменттердің тездеткіштік қасиеті оның молекуласында белок барлығына байланысты.
Ферменттер де белоктар тәрізді қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді.
Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ғана болады. Бұларға жататындар- рибонуклеаза, пепсин, амилаза.
Күрделі ферменттердің молекуласы 2 компоненттен тұрады.Белоктық бөлігін апофермент ал белоксыз бөлігін кофермент деп атайды.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 түрлі қызмет атқарады.
-
олар ферменттің активті орталығын қалыптастырады.
-
Жекелеген атомдарды бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 7.
Тақырып : Ферменттердің жалпы қасиеттері.
Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Температураның әсері. Ферменттің ең жоғары активтігі 36-400С байқалады.
Ортаның рН –ның әсері. Әрбір ферменттің өте жоғары
активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН-1,5 – 2,5; трипсин рН –8, 0-9,0, сілекей амилазасы рН- 6,9 –7,0, уреаза рН – 7, 2-8,0 болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.
Талғампаздығы іріктеушілігі. Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі – бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп кәрінін ыдырау реакциясын катализдейді. Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арқасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Ферменттің активтігін ортада әртүрлі қоспалардың болуына байланысты. Ферменттің активтігін жоғарылататын заттарды активаторлар, ал баяулататындарды немесе тежейтіндерді ингибиторлар / бөгегіштер деп атайды. Активаторлар ферментативтік реакциялардың жылдамдығын арттырады. Активаторлар талғаулы/ специфические/ және талғаусыз / неспецифические/ болып екіге бөлінеді. Бөгегіштер ферментативтік реакцияларды ішінара, немесе толық тежейді. Талғаулы бөгегіштерге антиферменттер – антипепсин, антитрипсин және т.б жатады. Талғаусыз бөгегіштерге ферменттердің улы заттары /НСN, KCN, NaCN/, ауыр металдардың иондары, сульфидтер және т.б жатады.
Ферменттердің активтігін өлшеу. Ферменттердің активтігі өте жоғары. Олардың шапшандатқыш активтігін сипаттау үшін, «айналым саны» деген ұғым қолданылады. «Айналым саны» деп І моль ферменттің әсерінен І минут уақытта өзгеріске ұшырайтын субстраттың мөлшерін/ моль санымен есептегенде/ айтады. Мысалы, кейбір таза ферменттің «айналым саны» мынандай :
Каталаза Н202 5 000 000
Пепсин Казеин 40 000
Ферменттің активтік орталығы деп оның молекуласының субстратпен түйісетін бөлігін айтады. Реттегіш орталық активтік орталықтан едәуір қашықтықта орналасады. Аллостерлі ферменттер реттегіш орталығы арқылы модулятордың / эффектордың/ молекуласымен байланысқа түседі.
Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуін 1961ж Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен.
Жаңа жіктеу бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді :
-
Оксидоредуктаза – сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстраттың тотығу – тотықсыздану процесін үдететін фермент.
-
Трансфераза – атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент.
-
Гидролаза – заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент.
-
Лиаза – еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.
-
Изомераза –изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.
-
Лигаза /синтетаза/ - АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшандататын фермент.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 8.
Тақырып : Витаминдердің сипаттамасы.
Витаминдер - әр түрлі химиялық табиғаты бар, организмнің тіршілігіне өте шамалы мөлшерде қажет төмен молекулалы органикалық қосылыстар. Зат алмасуда катализаторлық және реттегіштік қызмет атқарады. Витаминдерді 1880 жылы орыс ғалымы Н.И. Лунин ашты. 1912 жылы поляк ғалымы К. Функ күріш кебегінен, құрамында азоты бар, кристалды затты бөліп алып, оған витамин / лат. vita – тіршілік, amin – амин / деген ат берді. Қазіргі уақытта витаминдердің 30-ға жуық түрі жақсы зерттелген. Витаминдерді осы уақытқа дейін латын алфавитының үлкен әріптерімен атайды А, Д, Е, К.Витаминдер ерігіштік белгісіне қарай екі үлкен топқа : майда және суда еритін витаминдер болып бөлінеді. Бұл көпшілікке танылған жіктеу. А- витаминінің организмде жетіспеуі зат алмасуының бұзылуына және әр түрлі ауруларға әкеледі. Д- витамині азықтарда болмағанда, немесе жетіспегенде төлдерде рахит аурулары дамиды. Рахит /грек rhachis – арқа қыры, омыртқа бағанасы/ - мешел / құныс/ ауруы организмдегі кальций мен фосфор алмасуының өзгеруінен болады. Е- витамині майларда және майлы еріткіштерде еритін май тәрізді зат. Е- витамині жетіспегенде құстар мен сүтқоректілердің бұлшық еттері мен тканьдерінде, қан тамырларында елеулі өзгерістер болады. Шөп астық тұқымдастарда бір зат жетіспесе, балапандар геморрагиялық ауруға ұшырайтыны 1935 жылы белгілі болды. Жетпеген ол затты К витамині деп атады. К витамині жетіспегенде қан тамырының қабырғасы селдіреуінен оның ішіндегі қан айналаға шапшып шығып сол араға жиналады. Ғ витамині бұл митамин қанықтырылмаған май қышқылдарына жатады.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 9.
Тақырып : Майда еритін витаминдер
Майда еритін витаминдерді осы уақытқа дейін латын алфавитының үлкен әріптерімен атайды А, Д, Е, К. Бұл көпшілікке танылған жіктеу. А- витаминінің организмде жетіспеуі зат алмасуының бұзылуына және әр түрлі ауруларға әкеледі. Д- витамині азықтарда болмағанда, немесе жетіспегенде төлдерде рахит аурулары дамиды. Рахит /грек rhachis – арқа қыры, омыртқа бағанасы/ - мешел / құныс/ ауруы организмдегі кальций мен фосфор алмасуының өзгеруінен болады. Е- витамині майларда және майлы еріткіштерде еритін май тәрізді зат. Е- витамині жетіспегенде құстар мен сүтқоректілердің бұлшық еттері мен тканьдерінде, қан тамырларында елеулі өзгерістер болады. Шөп астық тұқымдастарда бір зат жетіспесе, балапандар геморрагиялық ауруға ұшырайтыны 1935 жылы белгілі болды. Жетпеген ол затты К витамині деп атады. К витамині жетіспегенде қан тамырының қабырғасы селдіреуінен оның ішіндегі қан айналаға шапшып шығып сол араға жиналады. Ғ витамині бұл митамин қанықтырылмаған май қышқылдарына жатады.
Лекция 10.
Тақырып : Суда еритін витаминдер / В тобындағы витаминдер/ .
Суда еритін витаминдерге В1, В2, В3, В5 /РР/, В6, Вс, В12, Н, С және Р жатады. В тобындағы витаминдер – суда еритін, организмдегі зат алмасуға үлкен әсер ететін активті заттар. Бұл витаминдер және олардың туындылары көптеген ферменттердің құрамына кофермент ретінде енеді. Организмдегі зат алмасудың жүйелілігі және бағыты осыларға байланысты. В тобындағы витаминдердің біреуі жетіспесе, организмдегі биохимиялық реакциялар бұзылып, алуан түрлі патологиялық процестер пайда болады. В1 витамині / тиамин. Тиаминнің биологиялық активтігі фосфорлану процесінен кейін ғана пайда болады. Тиаминнің фосфорлы туындысы тиаминпирофосфат липоев қышқылымен бәрігіп, пирожүзім қышқылын карбоксилсыздандыру құбылысына қатысатын ферменттер құрамына кіреді.Тиамин жетіспегенде карбоксилазаның пайда болуы бұзылып, пирожүзім қышқылы одан әрі ыдырамағандықтан оның қандағы мөлшері бірсыпыра көбейеді. Ал пирожүзім қышқылының жиналуы орталық және шеткі жүйке жүйелері бөлімдерінің қызметіне ұнамсыз әсер ететіндіктен полиневрит ауруы пайда болады.
В2 витамині / рибофлавин/.Осы витамин тотықтандыратын сары ферменттер /ФАД, ФМН/ құрамына кіреді. Бұл витамин көмірсулардың алмасуына, глюкоза мен галактозаның ішекте сіңірілуіне қатысады. Көру органының, жыныс бездерінің, жүйке жүйесінің қалыпты қызметіне және төлдің құрсақта өсуіне рибофлавин қажет.
Рибофлабин жетіспеуінен организмдегі органикалық заттардың тотығуы бұзылады. Мысалы, бұл жағдайда қанттардың алмасуы бұзылып, бауырдағы гликогеннің пайда болуы төмендеп, сүт пен пирожүзім қышқылдарының тотығуы тоқтайды.
Рибофлабин жетіспеген жағдайда организм белок пен амин қышқылдарын нашар пайдаланады.
В3 витамині / пантотен қышқылы/. Пантотен қышқылы
/ грек. Пантос – желаяқ/ 1943 жылы қолдан жасалды. Пантотен қышқылы ашық сары, жабысқақ сұйық. Бұл қышқыл өзінің биологиялық активтігін организмде А коферменті ретінде көрсетеді.
Пантотен қышқылы жеткіліксіз болса, организмнің өсіп – жетілуі баяулайды, терісі зақымданады, жүйке жүйесінің қызметі және ішкі секреция бездерінің жұмысы бұзылады.
1914жылы К. Функ пеллагра ауруын жазатын заттың табиғатын анықтады. Бұл зат никотин қышқылы болып шықты.
Никотин қышқылы – ақ түсті, қышқылдау, суда жақсы еритін, кристалдар. Ол жоғары температураға, күн сәулесіне, ауаға, сілтілі ерітінділерге тұрақты. Никотин қышқылы амидінің де витаминдік қасиеті бар.
Никотинамид зат алмасуына өте қажетті ферменттердің /кодегидраза, кодегидрогеназа, немесе НАД, НАДФ/ құрамына коферменттер ретінде кіреді. Ал бұл ферменттер сутегінің алмасуына әсер етеді. Бұл витаминнің рационда жетіспеуі пеллагра дейтін ауыр індетке ұшыратады.
В6 витамині /пиридоксин/.В6 витамин тобына пиридоксил немесе пиридоксин, пиридоксаль мен пиридоксамин кіреді.
Пиридоксин жетіспегенде жануарлардың азықты пайдалануы мен өсуі нашарлап, терісі қабынып /дерматид/, аяқтары құрысып және жансызданып, қандағы темірдің мөлшері көбеюіне қарамастан қанның жалпы мөлшері азайып гипохромдық анемия пайда болады.
В12 витамині / цианкобаламин/. Витаминнің құрамында кобальт болғандықтан, оны оны кобаламин деп атайды.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 11.
Тақырып : Суда еритін витаминдер.
Суда еритін витаминдерге Н, С және Р жатады.
Свитамині /аскорбин қышқылы/. С витамині су мен метиль спиртінде жақсы, этиль спиртінде нашар еритін, ацетон мен эфирде ерімейтін ақ кристалды ұнтақ.
Химиялық жағынан С витамині – аскорбин қышқылы. Организмде бос аскорбин қышқылы қалпына келтірілген / аскорбин қышқылы/ және тотыққан /дигидроаскорбин қышқылы/ түрінде кездеседі.
С витаминнің жануарлар организміндегі физиологиялық мәні өте үлкен. Клеткалардың тыныс алуына, белоктар мен қанттар алмасуына қатысу, организмнен улы заттарды шығару – аскорбин қышқылының негізгі биологиялық ролі. Аскорбин қышқылы дәнекер тканінің, коллаген мен хондрамукоид белоктарының бауырдағы гликогеннің пайда болуына, қарын шырынының бөлінуіне, тирозин қышқылының тотығуына, нуклеин қышқылдарының өзгеруіне қатысады.
С авитаминозының белгілері:
С витаминінің ұзақ уақыт жетіспегендігінен құрқұлақ ауруы пайда болады. Бұл авитаминоздың төрт белгісі бар : ішектің зақымдануы, ет пен теріге қан құйылу, буын мен сүйектердің өзгеруі және қанның азаюы.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 12.
Тақырып : Нуклеин қышқылдарының биохимиясы.
1869ж Австрия биохимігіФридрих Мишер клетка ядросының құрамынан қышқылдық қасиеттері бар затты бөліп шығарды. Оны нуклеин қышқылы / латын сөзі «нуклеус» - ядро деп атады. Нуклеин қышқылдары – үлкен молекулалы қосылыстар, нуклеотид мономерлерінен тұратын биополимерлер болып келеді. Тірі клеткаларда нуклеин қышқылдарының екі түрі кездеседі – дезоксирибонуклеин /ДНК/ және рибонуклеин /РНК/. өте маңызды роль атқарады. Пуриндік негіздерге аденин /6 – аминопурин/ және гуанин /2 – амино 6 оксипурин/ жатады.
Пиримидиндік негіздерге урацил /2,6 диоксипиримидин/, тимин /2,6 диокси 5- метил перимидин/, цитозин /2-окси 6 амино – пиримидин жатады : Моносахарид дезоксирибозаның рибозадан айырмашылығы бар.Онда карбонил көміртекпен көршілес жатқан көміртекте оттек атомы болмайды. Яғни, бір гидроксилі бар деген сөз :
Азот негіздері рибоза, немесе дезоксирибозамен қосылып нуклеозид түзеді.
Құрамына азотты негіз, рибоза немесе дезоксирибоза және
фосфор қышқылының қалдығы кіретін қосылыс нуклеотид деп аталады. Мысалы :
С-NH2 N
C
N H H
HC CH
C C H ОН
C H
N N C OH OH C – CH2 –0 – P =0
Аденин
ОН OH
Аденозин
Аденил қышқылы /АМФ/
Нуклеин қышқылдарының құрамына кіретін жеке нуклетидтер өзара жалғасып ұзын тізбек /полинуклеотид/ түзеді. Жекелеген нуклеотид құрылыс «кірпіші» ретінде пайдаланылады. Пентозаның 3- көміртегіндегі Он бос күйінде қалады. Осы гидроксил тобы және фосфор қышқылы арқылы нуклеотидтер өзара байланысады.
Сондықтан, нуклеин қышқылдары нуклеотидтердің полимерлері, ал жекеленген нуклеотидтер мономерлер деп аталады.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 13.
Тақырып : ДНК – ның құрылысы.
Дезоксирибонуклин қышқылы екі полинуклеотидтік тізбектен тұратын оралым / спираль/ тәрізді ширатылған молекула. ДНК – нуклеотидтердің полимері, күрделі молекулалық зат. Оның мономерлері – нуклеотидтер. Нуклеотидтердің құрамына азоттық негіз / аденин, гуанин, тимин, цитозин/, көмірсутек – дезоксирибоза және фосфор қышқылының қалдығы кіреді. Нуклеотидтер тек азоттық негіздермен ажыратылады да, солардың бас әріптерімен белгіленеді. А, Г, Т, Ц.
Уотсон мен Криктің моделі бойынша ДНК молекуласы бір оське бағытталған оралым тәрізді оңға қарай айнала оралған екі тізбек / қос оралым/ болып келеді. Тізбектер түзілгенде, бір нуклеотидтің фосфор қышқылының қалдығы келесісінің дезоксирибозасымен ковалентті түрде байланысады, яғни фосфат көпіршесі арқылы. Екі тізбек азоттық негіздер арқылы қосақтала алады.
Сол себептен қос тізбекті оралымның ішіне азот негіздері орналасады, ал көмірсу мен фосфат топтары оралымның сыртына орналасады. Бұл сутектік байланыс бірін – бірі толықтырып тқратын комплементарлық принцип бойынша қалыптасады : Аденин /А/ тек Тиминмен /Т/, ал Цитозин /Ц/ тек Гуанинмен /Г/.
Э. Чаргафтың 1952 ж заңы бойынша ДНК молекуласындағы пуриндік және пиримидиндік негіздердің арасында сандық сәйкестіліктің бар екенін көреміз.
Шыққан тегіне байланыссыз әр түрлі ДНК –ның молекуласындағы пурин негіздерінің қосындысы пиримидин негіздерінің қосындысына тең
А + Г = Т + Ц =1
ДНК – нің біріншілей құрылымы деп, оның молекуласындағы нуклеотид қалдықтарының белгілі тәртіппен /ретпен/ кезектесіп қайталануын айтады.
ДНК –нің екіншілей құрылымы – оның спиральдық құрылымы, яғни көптеген дезоксирибонуклеотид тізбектерінің оралым түрінде болатындығы.
ДНК –ның үшіншілей құрылымында оралым кеңістікте бүктеліп қалады.
ДНК –ның негізгі биологиялық қызметі белоксинтез- делгенде оның құрамын реттеу және тұқым қуалайтын белгілерді ұрпақтан ұрпаққа жеткізу. Толықтырушы принциптегі байланыс бізге ДНК молекуласының негізгі қасиетін өзін - өзі еселей алатынын / репликация, редупликация/ түсінуге болады.
ДНК клеткадағы ядроның құрамындағы хромосомдарда болады. Хромосома деп аталуы / грекше «хрома» - түс «сома» - дене / оның жақсы боялуына байланысты.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 14.
Тақырып : РНК – ның құрылысы және түрлері.
ДНК – мен РНК – ның айырмашылықтары.
РНК-да ДНК тәрізді нуклеотидтерден тұратын күрделі зат. ДНК –ға қарағанда РНК бір тізбекті болып келеді. РНК –ның иілгіш тармақталған жібі тізбектегі сутектік байланыстар арқылы бір – бірімен әрекеттесіп, бұралып, молекула ішінде екі оралымды учаске құрады. Бұл құрылым “жоңышқа жапырақтары” немесе “беде жапырақтары” деп аталады. Нуклеотидтері де төрт А,Г,Ц,У түрлі болады. Бірақ азоттық негіздеріндегі айырмашылығы : тиминнің орнына урацил орналасады. РНК – ның тағы бір ерекшелігі : олардың құрамында көмірсутек / қант/ рибоза болады. Рибонуклеин қышқыл ядрода, көбінесе протоплазмада кездеседі. Тірі клеткаларда РНК –ның бірнеше түрлері бар хабарлаушы информациялық и – РНК , тасымалдаушы /транспорттық/,т - РНК/ және рибосомалық р – РНК.Бұлар бір –бірінен құрамы, молекулалық массасы және атқаратын қызметі жағынан әр түрлі. Бұл РНК – ның әрқайсысы белоктар биосинтезінде ерекше роль атқарады. РНК –ның молекуласының біріншілей құрылымы дегеніміз ондағы нуклеотид қалдықтарының белгілі ретпен кезектесіп орналасуын айтады.
РНК –ның екіншілей құрылымы – оның полинуклеотидтік тізбегінің орамдалған түрі. РНК- ның үшіншілей құрылымы сыртқы орта жағдайына /тұздар концентрациясы, температура / байланысты бір тізбектің кеңістікте ретсіз немесе доп- домалақ болып, не тығыз таяқша тәрізді түрінде орналасуын айтады. Үш азотты негіз - аденин, гуанин, цитозин нуклеин қышқылдарының бәріне ортақ болып келеді. ДНК –ның құрамына тимин, ал РНК –ның құрамына урацил кіреді. ДНК – ның құрамында дезоксирибоза, ал РНК –да рибоза болады. Нуклеин қышқылдары құрамындағы пентозаның атына сәйкес дезоксирибонуклеин /ДНК/ және рибонуклеин /РНК/ болып аталады. ДНК- ны тек клетканың ядросынан, ал РНК –ны цитоплазмадан да, ядродан да кездестіре аламыз. ДНК клеткада генетикалық информацияны сақтаушы қызметін атқарады. РНК белок биосинтезіне қатысады.
ДНК молекуласы қос оралым болса, РНК бір тізбектен тұрады.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Лекция 15.
Тақырып : Зат және энергия алмасу процестері.
Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Организм мен қоршаған сыртқы орта арасында үздіксіз зат және энергия алмасуы болып тұрады. Сыртқы ортамен зат алмасу организмге оттек, су және қоректік заттардың түсуінен басталады.
Сыртқы ортадан заттардың организмге енуінен бастап, ыдырау өнімдерін қайта тысқа шығаруға дейінгі күрделі өзгеру тізбегін зат алмасу деп атайды. Қоректенудің организмдегі алғашқы сатысы асқорыту процесі болып табылады.
Екінші сатысы – сіңіру немесе сорылу, яғни қарапайым заттардың қанға өтіп, организмнің клеткаларына таралуы.
Үшшінші сатысы - аралық алмасу. Ол клеткаларда өтеді.
Төртінші сатысы – сыртқа шығарылуы. Зат алмасуының ақырғы өнімдерінің /СО2, Н20, Н3 және басқа да заттардың/ сыртқа шығарылуы. Зат алмасу процесінің екі қыры бар:
Ассисмиляция – организмге сыртқы ортадан енген басқа зататрдан оның клеткаларында өзіне тән заттардың түзілуі.
Диссимиляция – ассимиляцияға қарама – қарсы процесс. Диссимиляция деп организм клеткаларындағы органикалық қосылыстардың энергияны босатып, шығара отырып ыдырауы мен тотығуын, ал босап шыққан энергияны тіршілік әрекетіне пайдалануын айтады.
Негізгі алмасу дегеніміз барынша тынып күйде тіршілік етуге организмге қажетті энергияның ең аз мөлшері.
Қолданылған әдебиеттер тізімі.
Негізгі :
1. Ленинжер А. Биохимия. М. :Мир, 1974
2. Ленинжер А.Основы биохимия . Т.1-3, М. 1985.
3. Анисимов А.А. Основы биохимия . М.1986.
4. Уайт А идр. Основы биохимия . Т.1-3, М. 1981.
5. Кретович В.Л. Биохимия растений. М. 1986.
6. Мецлер Д. Биохимия .Т. 1-3, М. 1981.
7. Албертс и др. Молекулярная биология клетки . Т. 1-5,М 1989.
8. Сеитов З. С. Биохимия. Алматы . 2000.
9. Срайер А. Биохимия.Т.1-8.М1984-1985.
10. Филипов вич Ю.Б. Основы Биохимий. М.1985.
Қосымша :
11. Малер Г., Кордекс Ю. Основы биологической химии. М.1990.
12. Дэвиен Т., ГерейЯ., Аминокислрты и белки.М. 1976.
13. Евстегнеева С.П. и др. Химия липидов . М. 1987.
14. Эткинс П. Молекулы. Саратов 1991.
15. Корнили-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.1988.
16. Бакл Д.Ж. гормоны животных. М.:1986.
17. Льюин Б. Гены. М. 1987.
18. Айтхожин М.А., искаков Б.К. Информосомы растений. Алматы 1972.
19. Березов Т:Т: , Коровнин Б . Биологическая химия
Достарыңызбен бөлісу: |