Департамент образования и молодежной политики ханты-мансийского автономного округа югры
Итого 32 Таблица 2 Темы практических аудиторных занятий
жүктеу/скачать 427.88 Kb. Pdf көрінісі
|
| Итого
32 Таблица 2 Темы практических аудиторных занятий № Тема практическо- го занятия Содержание Часы (ауд.) Введение Обзор структурно-функциональных и синтетических исследо- ваний биологически значимых высокомолекулярных соедине- ний (белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и смешан- ных биополимеров любых типв). - 1 Раздел 1. Амино- кислоты, пептиды, белки Аминокислоты. Номенклатура, строение. Генетически коди- руемые аминокислоты. Оптическая изомерия a-аминокислот. Кислотноосновные свойства. Химические свойства: реакции a-амино- и aкарбоксильной группы, функциональных групп боковых цепей. Методы синтеза аминокислот. Пептиды. При- рода пептидной связи. Гомодетные и гетеродетные пептиды, депсипептиды. Линейные и циклические пептиды. Ионофоры. Химический синтез пептидов. Методы защиты функциональ- ных групп. Создание пептидной связи: методы смешанных ангидридов, активированных эфиров, карбодиимидный и кар- боксиангидридный методы конденсации. Представление о блочном и ступенчатом синтезе пептидов. Проблема рацеми- зации. Твердофазный синтез пептидов. Ферментативный син- тез и полусинтез пептидов и белков. Структура и функция биологически активных пептидов. Пептидные гормоны и ри- лизинг-факторы. Нейропептиды. Представление о пептидах, нейротрансмиттерах, нейромодуляторах, коннекторах. Энке- фалины и эндорфины. Окситоцин и вазопрессин. Иммуноак- тивные пептиды. Пептидные токсины и антибиотики. Пепти- 6 11 ды как лекарственные средства. Первичная структура белков. Общая стратегия определения структуры белков. Анализ ами- нокислотного состава. Определение N- и С-концевых амино- кислотных остатков. Фрагментация полипептидной цепи. Ферментативные методы гидролиза. Ограниченный протео- лиз. Химические методы расщепления полипептидной цепи по остаткам метионина, триптофана, цистеина и по связям Asn-Gly и Asp-Pro. Последовательная деградация пептидов по методу Эдмана с идентификацией фенилтиогидантоинов и дансиламинокислот. Определение аминокислотной последо- вательности белка с помощью жидкофазного, твердофазного и газофазного секвенаторов. Анализ расположения сульфгидрильных групп и дисульфидных связей. Использова- ние масс-спектрометрии при определении первичной структу- ры пептидов. Сложные белки: глико-, липо-, нуклео-, хромо-, фосфо- и металлопротеины. Химическая модификация белков. Задачи, решаемые c помощью химической модификации. Специфическая модификация a- и eаминогрупп в белках. Мо- дификация остатков гистидина, метионина, тирозина, трипто- фана, цистеина. Бифункциональные реагенты. Введение флу- оресцентных, спиновых и фотоаффинных меток. Методы идентификации модифицированных аминокислотных остат- ков. Биоспецифическая модификация белков. Посттрансляци- онная модификация белков. Ферментативная посттрансляци- онная модификация с расщеплением полипептидной цепи. Понятие о сигнальных пептидах и процессинге. Сортировка белков в клетке. Импорт белков в клеточные органеллы. Ко- валентная посттрансляционная модификация -амино- и - карбоксильных групп, функциональных групп боковых цепей аминокислот (метилирование, гидроксилирование, введение дополнительной карбоксильной группы, фосфорилирование, гликозилирование, ADP-рибозилирование). Пространственная структура белков. Понятие о вторичной, третичной и четвер- тичной структурах. Электронное строение и конфигурация пептидной связи. Углы f, j, w. Карты Рамачандрана. Типы вза- имодействий, определяющие пространственную структуру полипептидов. Связь пространственной структуры белка с последовательностью аминокислотных остатков. Роль моле- кулярных шаперонов. Вторичная структура пептидов и бел- ков. a-Спираль, 310-спираль, параллельная и антипараллель- ная -структуры, -изгиб, другие типы регулярных структур полипептидной цепи. Круговой дихроизм и дисперсия оптиче- ского вращения как методы определения вторичной структу- ры. Сверхвторичная структура белков. Понятие о доменах. Третичная структура белков. Рентгеноструктурный анализ как метод изучения пространственного строения белков. Ядерный магнитный резонанс как метод исследования конформации пептидов и белков в растворах. Денатурация и ренатурация. Четвертичная структура белков. Примеры субъединичных 12 структур. Методы исследования четвертичной структуры. Биологическая роль белков. Ферменты. Классификация. Пред- ставление о биокатализе. Принципы ферментативной кинети- ки. Ингибиторы и активаторы ферментов. Факторы, влияю- щие на ферментативную активность. Понятие об активном центре. Фермент-субстратный комплекс. Функциональные группы активных центров ферментов на примере химотрип- сина, лизоцима, карбоксипептидазы А. Причины высокой ка- талитической активности и механизм действия ферментов. Белки-гормоны. Механизм действия пептидно-белковых гор- монов. Структура и свойства аденилатциклазной системы. Инсулин, гормоны роста. Гликопротеиновые гормоны адено- гипофиза. Белки системы гемостаза. Система свертывания крови. Интегрины. Антикоагулянты и фибринолитики. Двига- тельные и структурные белки. Белки мышц и соединительных тканей. Актомиозиновый комплекс. Тропонины. Белки бакте- риальной системы подвижности. Флагеллин. Цитоскелетные белки. Коллаген, кератин, фиброин шелка. Рецепторные бел- ки. Бактериородопсин. Зрительный родопсин. Ацетилхолино- вый рецептор постсинаптических мембран. Транспортные белки. АТФазы. Цитохром С, гемоглобин и миоглобин, сыво- роточный альбумин. Белки-токсины микробного и раститель- ного происхождения. Зоотоксины. Нейротоксины как инстру- менты изучения механизмов нервной проводимости. 2 жүктеу/скачать 427.88 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|