Механизм переаминирования

Вначале, АК передает свою аминогруппу на пиродоксальфосфат. АК при этом превращается в кетокислоту, а пиродоксальфосфат - в пиридоксаминфосфат.

Затем, реакции идут в обратную сторону: но уже другая кетокислота, принимает аминогруппу от пиридоксаминфосфата и превращается в новую АК, а пиридоксаминфосфат в пиродоксальфосфат.



Органоспецифичные аминотрансферазы АЛТ и АСТ

Чаще всего в трансаминировании участвуют АК и кетокислоты, которых много в организме — глу, ала, асп, α-КГ, ПВК и ЩУК. Основным донором аминогруппы служит глу, а кетогруппы - α-КГ.

Наиболее распространёнными аминотрансферазами в большинстве тканей млекопитающих являются аланинаминотрансфераза (АЛТ) и аспартатаминотрансфераза (ACT).

АЛТ катализирует реакцию трансаминирования между ала и α-КГ: ала+α-КГ↔ПВК+глу АЛТ локализуется в цитозоле клеток многих органов, больше всего ее в клетках печени и миокарде.

ACT катализирует реакцию трансаминирования между асп и α-КГ: асп+α-КГ↔ЩУК+глу

ACT имеет как цитоплазматическую, так и митохондриальную формы. Наибольшее ее количество обнаружено в миокарде и печени.

АСТ и АЛТ являются органоспецифичными ферментами, их определяют в крови для диагностики заболеваний печени, сердца и, в меньшей степени, скелетных мышц. Соотношение активностей АСТ/АЛТ называют «коэффициент де Ритиса». В норме он равен 1,33±0,42.

При инфаркте миокарда активность ACT в крови увеличивается в 8—10 раз, а АЛТ — в 1,5—2,0 раза, коэффициент де Ритиса резко возрастает.

При гепатитах активность АЛТ в сыворотке крови увеличивается в - 8—10 раз по сравнению с нормой, a ACT — в 2—4 раза. Коэффициент де Ритиса снижается до 0,6.