Литература 1 Baulcombe D. Rna silencing in plants // Nature. 2004. V. 431. P. 356-363
Рисунок 1 – Зависимость активности фермента от рН среды Рисунок 2 –
жүктеу/скачать 370.9 Kb. Pdf көрінісі
|
| Рисунок 1 – Зависимость активности фермента от рН
среды Рисунок 2 – Влияние времени инкубации на гидролиз инулина Рисунок 3 – Зависимость активности инвертазы от исходной концентрации инулина в среде Рисунок 4 – Температурный оптимум инвертазы 0 20 40 60 80 100 0 10 20 30 40 мин Рисунок 5 – Стабильность инвертазы Определено что, максимальная активность инвертазы наблюдалась через 15 мин. Вышеуказанные результаты являются потенциальными источниками для получения функциональных соков, однако необходима иммобилизация фермента инвертазы для целевого использования в производстве получения соков и концентратов. Таким образом, в результате нашей работы впервые показана возможность использования дрожжевой инвертазы и инулина, выделенного из топинамбура для производства фруктозного сиропа, функциональных соков и пищевых концентратов. Литература 1. Francois A., Bignon C., Sulzenbacher G., Henrissat B. The three dimentional structure of invertase from Termogota maritima reveals a bimodular arragment and an evolutionary relationship between retaining and inverting glucohydrolases // J. Biol. Chem. - 2004. -V.279. -№18. - P.18903-18910. 2. Francois A., Jordi E., Henrissat B., Czjzek M. Crystal structure of inactivated Thermotoga maritima invertase in complex with the trisaccharide substrate raffinose // Biochem. J. -2006. -V.395. -№3. - P.457-462. 0 20 40 60 80 100 2 3 4 5 6 7 А /Амах рН 40 60 80 100 10 40 60 90 120 20 А /Амах мин 0 20 40 60 80 100 0 1 2 3 А /Амах Инулин, % 40 60 80 100 20 30 40 50 60 Температура, 0 С ___________________________________________________________________________________ 137 ISSN 1563-0218 KazNU Bulletin. Biology series №3/1 (59). 2013 3. Kojima Y., Moriya K., Nakamura Y., Ozawa O. Seito gijutsu kenkyukaishi // Proc.Res.Soc.Ja-P.Sugar Refin.Technol. - 1997. -V.45. - P.43-51. 4. Мазур П.Я., Столярова Л.И. Снижениe сахараёмкости булочных и сдобных изделий // Хлебопекарная и кондитерская промышленность. -1987. - №3. - С.341-344. 5. Verhaest M., Ende W., Roy K., Ranter C. X-ray diffraction structure of a plant glycosyl hydrolase family 32 protein: fructan 1- exohydrolase IIa of Cichorium intybus // The Plant Journal. - 2005. - №41. -P.400-411. 6. Nagem R., Rojas A., Golubev A., Korneeva O., Eneyskaya E. Crystal structure of exo-inulinase from Aspergillus awamori: the enzyme fold and structural determinants of substrate recognition // J. Mol. Biol. - 2004. - №344. -P.471-480. 7. Мирзарахметова Д.Т., Рахимов М.М., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р. Ферментативная конверсия субстратов инвертазы в водно-органической среде // Прикладная Биохимия и Микробиология. -2006. -№2. - С.160-174. 8. Афанасьева Г.А., Щербукин В.Д. Модификация ферроцианидного варианта глюкооксидазного метода определения глюкозы // Прикладная Биохимия и Микробиология. -1975. - №3. - С.460-462. 9. Lowry O., Rosenbryl N., Farr A. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem. -1954. -V.193. - P.265-275. 10. Мирзарахметова Д.Т., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р., Буриханов Ш.С. Субстратная специфичность инвертазы // Химия природных соединений. -2000. - №1. - С.14-17. 11. Мирзарахметова Д.Т., Дехканов Д.Б., Абдуразакова С.Х., Ахмедова З.Р., Рахимов М.М. Свойства инвертазы, ковалентно иммобилизованной на активированном угле // Прикладная биохимия и микробиология. - 2009. -Т. 45. - №3. - С. 287-291. УДК: 57.069.4:582.263 Т.С. Кустова* 1 , Т.А. Карпенюк 1 , А.В. Гончарова 1 , Л.К. Мамонов 2 1 Казахский национальный университет им. аль-Фараби, г. Алматы , Казахстан 2 Институт биологии и биотехнологии растений, г. Алматы, Казахстан *e-mail: kus_talya@yahoo.com жүктеу/скачать 370.9 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|