Оқу-әдістемелік және тәрбие

Креатининнің және мочевинаның қандағы мөлшерінің жоғарылауы бүйрек қызметінің төменгі деңгейде атқарылатынын көрсетеді.

Несептегі креатининнің мөлшерін анықтау, несеппен бөлінетін маңызды физиологиялық қосындыларды есептеуге қолданылады.

Анализденелетін компоненттерді есептеу несеппен бөлінетін 1мг креатининмен салыстыру арқылы жүргізіледі. Мысалы, несеп ақуызы /креатинин, амилаза/ несеп креатинині, катехоламиндер/Креатинин.

Билирубиннің глюкурониді улы емес. Енді бұл қосақталған қосылыс бауырдан ішекке түседі, ішекте бактериялы ферметтердің әсерімен глюкурон қышқылына және билирубинге ыдырайды. Билирубин әрі қарай қос байланыс бар жерлерде тотықсызданып екі түрлі зат түзеді: а/ уробилиноген; б/ стеркобилиноген.

Бұл заттардың 95/% нәжіспен сыртқа шығарылып отырады, ал қалған бөлімі ішектен қайта қанға өтіп, өтке түседі, ал біршамасы бүйрек арқылы қайта шығарылады.




Сары аурудың түрлері
Сары аурудың түрлеріне:

1. Гемолиттік сары ауру

2. Механикалық немесе абтурациялық сары ауру

3. Паренхимиялық сары ауру

4. Нәрестеде болатын сары ауру

5. Жұқпалы сары ауру немесе вирусты гепатит

Гемолиттік сары ауру. Эритроциттердің ыдырауы күшейген кезде байқалады. Билирубин қалыптан көп мөлшерде түзіледі және оның экскрециясы жылдамдығы да жоғарлайды. Қанда тікелей емес билирубин мөлщері жоғарлайды. Зәрде билирубин болмайды, ал нәжіс пен зәрде стеркобилин мөлшері жоғары болады. Зәрдің түсі қызғылт сары, нәжіс қара қоныр болады.

Механикалық немесе абтурациялық сары ауру. Өт жолдары, тас, ісік, жарақат бітеліп қалады, өт ішекке түсе алмайды, ал гепатоциттерде олардың түзілуі жүріп жатады. Өт пигменттері бұл жағдайда қанға түседі, қанға байланысқан және байланыспаған билирубиндердің концентрациясы артады. Байланысқан билирубин суда еритін болғандықтан Боумен капсуласында сүзіліп, зәрмен сыртқа шығады. Ішекке билирубин түспейді. Сондықтан уробилиноген және стеркобилиногентзәрде болмайды. Зәрдің түсі ашық сары сыраның түсі сияқты.

Паренхималық сары ауру. Бауыр клеткалары зақымдалған, өттің түзілуі нашарлайды. Өт тек қана өт каналдарына емес, қанға да түседі. Қанға байланысқан және байланыспаған билирубиннің концентрациясы артады себебі глюкурон қышқылымен байланысу бұзылған және ет қанға түседі, зәрде байланысқан билирубин кездеседі.

Жұқпалы сары ауру немесе вирусты гепатит – бауырдың кең тараған ауруларының бірі. Оcы сыртқы ортада тұрақты өмірге бейімділігі жоғары кішкентай (майда) тірі организм вирус тудырады. Ол аурудың қаны мен зәрінде болады. Вирус тұрмыстағы ластанған заттар, қол, су, тағам өнімдері арқылы айналадағыларға беріледі.

Нәрестеде болатын сары ауру. Нәрестеде эритроциттің саны, гемоглобиннің концентрациясы үлкен кісіге көп болады. Бірнеше жетінің ішінде бұл үлкен кісілерге тән мөлшерге төменделеді. Өмірінің алғашқы күндерінде билирубиннің концентрациясы өседі. Бұл нәрестелерде глюкуронидтрансфераза ферменттерінің кешігіп синтезделуінен болуы мүмкін. Екінші жағынан сәбилер ішегінің қаннаң сіңіру жылдамдығы нашар болуы мүмкін. Егер де нәрестелерде билирубиннің концентрациясы 30 мг% асып кетсе, мидың жұмысы бұзылуы мүмкін, бұл жағдайда қан құйуға дейін барады.

Фенобарбитал – Р цитохромсидаза мен глюкуронидтрансфераза ферментің активтендіреді.

Қандағы аспартатаминотрансферазаның (АСТ) активтілігінің жоғарылауы өкпе тубуркулезбен ауырғанда, вирустық гепатитте және әржерде ісік пайда болғанда байқалады.

АСТ-ның активтілігі төмендейді маляриямен ауырғанда және жүктілік кезінде.

Анаболикалық стероидтарды, андрогендерді, пероральды контрацептивтерді, анестетиктерді және опиаттарды қабылдағанда АСТ-ның активтілігі жоғарылайды.

Коферменттер витаминдік және витаминдік емес болып бөлінеді.

Суда еритін витаминдердің адам организмінде өздеріне тән биологиялық қызметтерін атқаруы коферменттерді түзу нәтижесінде іске асырылады. Тағаммен түсетін витаминдер жеткіліксіз болған жағдайда, ферменттер жеткіліксіз мөлшерде түзіледі де, күрделі ферменттің атқаратын қызметі бұзылады. Ферменттердің өздеріне тән биологиялық қызметтерін организмге қажетті деңгейде атқара алмауы, патологиялық процесстердің дамуына себепкер болады.

Витаминдік коферменттерге тиаминдік, флавиндік, пантотендік, никотинамидтік, пиридоксиндық, фолиилық (птеридиндік), кобамидтық, биотиндік, липойлық, хинондық коферменттер жатады.

ФЕРМЕНТТЕРДІҢ ӘСЕРІНІҢ ТАЛҒАМДЫЛЫҒЫ

Ферменттер субстраттарға әртүрлі талғамдылық көрсетеді:

1. Стереохимиялық субстраттық талғамдылығы. Фермент субстраттың бір ғана стереоизомерінің өзгеріске ұшырауын катализдейді. Мысалы, фумаратгидратаза фумар қышқылына әсер етеді де, оның стереоизомері малеин қышқылына әсерін тигізбейді.


2. Абсолюттік субстраттық талғамдылығы. Фермент бір ғана субстраттың өзгеруін катализдейді. Мысалы, уреаза мочевинаға әсер етеді де, оған құрылымы ұқсас зат метилмочевинаға әсер етпейді.

3. Абсолюттік топтық субстраттық талғамдылығы. Фермент субстраттардың ұқсас топтарын катализдейді. Мысалы, алкоголь-дегидрогеназа этанолмен қатар басқа да алифаттық спирттерді де катализдейді.

4. Салыстырмалы топтық субстраттық талғамдылығы. Ферменттер субстраттардың топтарына талғамдылық көрсетпейді, бірақ субстраттардың топтарының жеке байланыстарына талғамдылық көрсетеді. Ас қорыту ферменттері (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза және т.б.) жануарлар мен өсімдік ақуыздарын ыдыратады, бірақта олар пептидтік байланысты түзген аминқышқылдарға талғамдылық көрсетеді. Мысалы, фермент трипсин лизин мен аргининнің карбоксильдік тобымен түзілген пептидтік байланысты гидролиздейді.

5. Салыстырмалы субстраттық талғамдылығы. Ферменттер әртүрлі химиялық қосылыстардың өзгерістерге ұшырауын катализдейді. Мысалы, фермент цитохром Р450 7000-ға жуық заттарды гидроксилдеуге қатысады. Осы ферменттік жүйенің әсерінен табиғаттық заттар, дәрілік препараттар және улар залалсыздандырылады.

6. Реакцияның жүру жолына сәйкес талғамдылығы. Әрбір фермент субстраттың мүмкін химиялық өзгерістерінің барлығын катализдей алмайды, тек біреуін ғана катализдейді. Ферменттің осы қасиетін, өзгерту жолдарының талғамдылығы деп атайды. Мысалы, гистидаза және гистидиндекарбоксилаза ферменттерінің субстраттық талғамдығы бірдей, яғни бір субстраттан-гистидинмен әрекеттеседі, бірақта ол ферменттер гистидиннің әртүрлі химиялық өзгерістерін катализдейді. Гистидазаның әсерінен аммиак түрінде амин тобы, ал гистидиндекарбоксилазаның әсерінен СО2 түрінде карбоксил тобы бөлініп шығырылады.

Ферменттердің әсерінің субстраттарға фермент-субстратты жинақ (Е8) түзілу арқылы тигізілетінін, Михаэлис және Ментен еңбектерінде анықтанылған.

Активтік ортасының құрамында коферменті бар ферменттің әсерінен түзілетін белсенді аралық фермент-субстраттық жинақтың үлгісі 5 суретінде көрсетілген.

Тіршілік етудің негізгі құбылысына тірі организмдердің термодинамикалық тепе-тендіктің түзілуіне кедергі жасап, химиялық реакцияларды кинетикалық жолмен реттеуі жатады. Реакцияға түсуші заттардың (ферменттердің, субстраттардың) химиялық табиғатының және олардың әсерлесу жағдайының, концентрацияларының, рН орта-сының, температураның және активаторлардың немесе ингибиторлардың қатысуының ферменттік реакциялар-дың жылдамдығына тигізетін әсерінің заңдылығын зерттеумен ферменттік реакциялардың кинетикасы айналысады.

Ферменттік реакциялардың жылдамдығының ферменттің мөлшеріне (а), температураға (б), рН-ортаға (в) және уақытқа тәуелділігі график түрінде келтірілген (Сурет 9).

Тірі организмдер өзінде жүретін процесстерді сыртқы ортаның жағдайына сәйкес реттей алады, бұл процесс биореттелу деп аталынады. Биореттелу ферменттердің активтілігін өзгерту арқылы жүреді.

Ферменттердің активтілігін реттеудің негізгі жолдары төмендегідей:

1) Проферменттердің активтендірілуі.

2) Ферменттердің активтілігінің коваленттік модификация

арқылы реттелінуі.

3) Ферменттердің активтілігін тежеу арқылы реттеу.

4) Ферменттердің активтілігін аллостерлік реттеу.

Бір организмде кездесетін және бір реакцияны катализдейтін ферменттерді көптік ферменттер деп атайды. Көптік ферменттер екі топқа бөлінеді; генетикалық (изоферменттер) және генетикалық емес.

Генетикалық емес көптік ферменттердің бірінен бірінің бірінші реттік құрылысы бойынша айырмашылығы жоқ. Олар ферменттен модификациялану жолымен пайда болады. Мысалы, димер фосфорилаза «в»-ның екі молекуласының фосфорлану арқылы тетрамер фосфорилаза «а» түзіледі. Фосфорилаза «а»-ның әсерінен гликоген фосфорилизге ұшырап, глюкоза-1-фосфат түзіледі.

Бір реакцияны катализдейтін ферменттің бірінші реттік құрылысының айырмашылығына байланысты пайда болатын генетикалық көптік ферменттерді изоферменттер деп атайды. Мысалы лактатдегидрогеназа (ЛДГ) Н жөне М түрлі төрт протемерлерден тұрады. Н-протомерінің теріс заряды, М-протомерге қарағанда жоғары. Осы протомерлерден тетрамерлік бес изоферменттер түзіледі; ЛДГ1(Н4), ЛДГ2(Н3М), ЛДГ3(Н2М2), ЛДГ4(НМ3), ЛДГ5(М4). ЛДГ-лардың молекулалақ салмақтары, электрофоретикалық жылжуы өзгеше және оларға активаторлардың, ингибиторлардың, субстраттың концентрациясының әсері әртүрлі болады.

№ 4 дәріс

Тақырыбы: Лактатдегидрогеназаның, креатинкиназаның, сілтілік фосфотазаның белсенділігін анықтаудың клиникалық-диагностикалық маңызы.
Креатинкиназаның (КК) және оның изоферменттерінің активтілігін анықтаудың клиникалық-диагностикалық маңызы.

Жарақаттанғанда, суықтағанда, интоксикацияда және дегидратация кезінде қандағы КК-ның активтілігі жоғарылайды. КК-МВ изоферментінің активтілігінің жоғарылауы, бұлшық ет дистрофиясында, ишемиялық ауруда және иіс газымен уланғанда байқалады. Қан айналымы нашарлағанда, өкпе ісігінде, алкогольдік интоксикацияда, асқазан ішек жолы (АІЖ) қанағанда және эпилепсияда КК-МВ активтілігі жоғарылайды.

Бұлшық еттердің жалпы ауруына дистрофия және атрофия жатады.

Бұлшық ет дистрофиясы (миопатия ) тұқым қуалаушы ауыр ауруға жатады. Бұл ауру баланың организмінде басталады. Миопатия кезінде бұлшық ет жасушалары біртіндеп тіршілігін тоқтатады да, олардың орнына дәнекерлеу ұлпалары түзіледі. Осы процесстің нәтижесінде бұлшық ет біртіндеп әлсізденіп, ақырында ол жойылады. Аурулар инфекцияның әсерінен қайтыс болады. Бұлшық еттің жойылуы лизосомалардың бөлініп шығып, әсер етуіне байланысты.

Дистрофия кезінде бұлшық еттің фосфолипидтік құрамы да өзгерістерге ұшырайды, яғни фосфотидилхолиннің және фосфотидилэтаноламиннің мөлшері төмендеп сфингомиелин мен лизофосфотидилхолиннің мөлшері жоғарылайды.

Бұлшық еттің атрофиясы (семуі немесе жансыздануы)

Е-авитаминозы кезінде, бұлшық ет жүйкесіздендірілгенде (нервсіздендірілгенде), бұлшық етті иммобилиздегенде (гипстеп таңғанда) сіңір кесілгенде байқалады. Бұл процесс бұлшық ет ақуыздарының қалыпты жағдайына қарағанда жылдам ыдырауына байланысты.

Мысалы: Е-авитаминозы кезінде, оның антиоксиданттық әсерінің тоқтауына байланысты липидтердің пероксидтік тотығу кезіндегі пайда болған өнімдері, лизосомдардың мембранасының құрылымын бұзып, қышқылдық гидролазалардың бөлінуін қамтамасыз етеді. Осы протеиназалардың әсерінен ақуыздар жылдам ыдырап, бұлшық еттің семуі байқалады.

Бұлшық ет патологиясы кезінде креатиннің метоболизімі бұзылып, креатинурия байқалады. Себептері креатинфосфат пен креатиннің түзілуінің бұзылуына байланысты.

Бұлшық ет патологиясы кезінде саркоплазмалық ферменттердің активтілігі жоғарылайды. Сонымен қатар цАМФ-тың мөлшері төмендейді де, фосфодиэстеразаның активтілігі жоғарылайды.

Жүрек бұлшық етінің энергия алмасуының ерекшеліктері

Жүрек бұлшық еті тәулігіне 100000 рет жиырылып, 7200л қанды айдайды (өткізеді). Миокард құрамы бойынша қызыл қаңқа бұлшық етіне ұқсас. Жүрек бұлшық етінің энергия алмасуының ерекшелігіне, оның толық аэробтық жолмен жүретіндігі жатады.

( Анаэробтық гликолизбен қалыпты жағдайда энергия (АТФ) түзілмейді). Тотығып фосфорлану процесінде негізгі субстрат ретінде май қышқылы қолданылады, яғни жүрек бұлшық етінде жұмсалатын оттегінің 70% (пайызы) май қышқылдарын тотықтыру күшін қолданылады. Сонымен қатар аэробтық жолмен энергия түзуге субстрат ретінде глюкоза, сүт қышқылы және пирожүзім қышқылы (пируват) қолданылады. Ас қабылдаған-нан кейін глюкозаның қолданылуы жоғарылайды да, май қышқылының қолданылуы, төмендейді, ал дене еңбегі кезінде жүректі энергиямен қамтамасыз етуде сүт қышқылының үлесі жоғарылайды.

Жүректің ишемия ауруы кезіндегі жүрек бұлшық етінің

метоболизмінің бұзылуы

Бұл кезде тотығып фосфорлану процестері төмендейді де анаэробтық гликолиз процесстері жоғарылайды. Бірақта күшейтілген анаэробтық метоболизм жүректі ұзақ уақыт энергиямен қамтамасыз ете алмайды. Себебі біраз уақыттан кейін гликогеннің қоры таусылады, глюкозаның миокардтқа енуі нашарлайды, сонымен қатар жасуша ішілік ацидоз байқалады, қышқылдық ортаның әсерінен (сүт қышқылының энергия көзі ретінде қолданылуының нашарлауымен байланысты) гликолиз процессінің реттеуші ферменті фосфофруктокиназа ингибирленеді (активсіздендіріледі). Энергияның жетіспеуіне байланысты биомембраналардың құрылымы бұзылып, индикаторлық (жасушаішілік) ферменттер бөлініп шығып, олардың активтілігі жоғарылайды. Мысалы. КфК2, АсТ, ЛДГ1 мен ЛДГ2-нің.

Жұлын сұйығының (ликвордың) көлемі қалыпты жағдайда ересек адамда 125мл шамасында болады. Ликвор әрбір 3-4 сағат аралығында жаңаланып отырылады. Оны плазманың біріншілік ультрафильтраты деп қарастыруға болады. Ликвордың құрамы қан плазмасымен салыстырғанда өзгеше болады. Ликвордың 99% судан және 1% органикалық заттармен бейорганикалық заттардан тұрады.

Жұлын сұйығында ақуыз аз мөлшерде (0,15-0,40г/л) болады, альбумин мен глобулиннің ара қатынасы (альбумин/глобулин/ төртке тең болады, липидтердің мөлшері қан плазмасына қарағанда 100есе кем болады. Құрамында азоты бар төменгі молекулалы заттардың жалпы мөлшері қанға қарағанда төмен болады. Ликвордағы глюкозаның мөлшері (2,50-4,16ммоль/л) қанға қарағанда біраз төмен болады, глюкозаның ликвордағы мөлшері қандағы глюкозаның мөлшерінің өзгеруіне байланысты жоғарылайды немесе төмендейді.

Патологиялық жағдайда

• 
  ликворды анализдеудің клиникалық маңызы бар. Мысалы, іріңді менингит кезінде ликворда ақуыздың мөлшері күрт жоғарылап кетеді (5-20г/л), қалыпты жағдайда (0,15-0,40 г/л) болатыны белгілі. Сонымен қатар глюкозаның мөлшері төмендеп кетеді оны гипогликорахия деп атайды. Энцефалитте, диабетте ликвордағы глюкозаның мөлшері жоғарылап кетеді, оны гипергликорахия деп атайды.Хлор анионының мөлшері менингитте төмендейді де, энцефалитте жоғарылайды. Менингит және инсульт кезінде, ми ісігенде, зақымданғанда жұлын сұйығында АсАТ, ЛДГ және т.б. ферменттердің активтілігі жоғарылайды.
  

• 
  негізгі бөлігі остеобласта орналасқан және оның активтілігі остеобласта остеоцитке қарағанда жоғары болады. Сілтілік фосфатаза эфирден фосфат-ионын акцепторға тасымалдап, сүйектің кристаллизациялану ядросын түзуге қатынасады. Сүйек ұлпасы мен қан плазмасындағы сілтілік фосфатазаның мөлшері остеобластардың активтілігіне байланысты. Сүйек сынықтарының жазылу кезеңінде, рахитте және гиперпаратиреозда сілтілік фосфатазаның активтілігі сүйек ұлпасында және қанда жоғарылайды, оны диагноз қою үшін қолдануға болады.
  

• 
  остеокластта болады. Ол сүйектің минералдық матриксін резорбциялау процессіне қатынасады, яғни қышқылдық фосфатаза фосфор қышқылының органикалық эфирін ыдырату реакциясын катализдеп, фосфат-ионының босап бөлініп шығуын қамтамасыз етеді.
  
• 
  Пирофосфаттар минерализациялану процессінің ингибиторы болып саналады. Пирофосфаттарды пирофосфатазаның әсерімен ыдырату нәтижесінде сүйек ұлпаларында минерализациялану процесстері жүреді.
  
• 
  Сүйек ұлпаларының резорбциялану процессіне лизосомалар-дың қышқылдық гидролазалары да қатынысады (аминопептидаза, бетта-глюкуринидаза, галактозидаза, гликозидаза, коллагеназа, фосфоамидаза, нуклеотидаза, АТФ-аза және фосфатаза )
  

№ 5 дәріс

Гликолиз арқылы АТФ-пен жасушаларды қамтамасыз еткенде глюкоза көп мөлшерде жұмсалып, пируваттың және лактаттың жинақталуы байқалады.

АТФ жасушада жеткіліксіз болғанда натрий, калий, кальций иондарының концентрациялық мембраналық градиенті бұзылып, активтік тасымалдау процессі нашарлайды.

Жасуша ішіндегі кальцидің мөлшерінің жоғарылауы фосфолипазаның активтелуіне және липидтердің пероксидтық тотығуының жылдамдануына себеп болады.

Лизофосфолипидтердің жиналуы және липидтердің тотығуының жоғарылауы биомембраналарының өткізгіштігін жоғарылатып, олардың ыдырауына және жасушалардың жоюылуына себеп болады.

Асқазан асты бездерінің гормондары

• 
  Асқазан асты бездерінің А- типті ( α- жасушасында ) глюкагон түзіледі. Ол 29 аминоқышқылдардың қалдығынан тұрады. Глюкагон аденилатциклаза арқылы әсер етіп бауырдың гликогенін, май ұлпасының үшглициридін және аз мөлшерде бұлшық еттің гликогенін ыдыратады.Осының нәтижесінде қандағы глюкозаның, май қышқылының және глицириннің мөлшері жоғарылайды. Бауырда май қышқылдарының тотығуы нәтижесінде көп мөлшерде ацетил Ко А, ал олардан кетондық денелер түзіледі.
  
• 
  Сондықтан глюкагон аздап кетонемия мен кетонурия процесстерін туғызады.
  
• 
  Сонымен қатар глюкагон бауырда ақуыздың синтезін тежейді де ақуыздың катоболизмін жеңілдетеді. Осының нәтижесінде пайда болған амин қышқылдар мочевинаның түзілуіне және глюконеогенезге жұмсалады. Яғни қандағы глюкозаның концентрациясы екі процесс арқылы жоғарылатылады: гликогенолиз ( жылдам процесс) және глюконеогенез ( баяу процесс) .
  

• 
  Инсулин β - жасушада түзіледі.Екі полипептидтік тізбектен тұрады. А – тізбек 21 – аминқышқыл қалдығынан, ал β- тізбек 30 аминқышқыл қалдығынан тұрады. Бұл екі тізбек бір – бірімен дисульфидтік байланыспен байланысады. Осы дисульфидтік байланыстың сақталынуына байланысты, оның активтілігі де сақталады.
  
• 
  (фен)Н2N │ │ COOH (ала) В – тізбек
  
• 
  S S
  
• 
  │ │
  
• 
  S S
  
• 
  │ │
  
• 
  (гли)Н2N COOH (асн) А - тізбек
  

Инсулиннің секреттелу жылдамдығын глюкоза, Са2+ - иондары, аргинин, лейцин және сомототропин жоғарылатады, ал бөлінуін соматоститин тежейді.( Қанға түскен инсулин бос және плазманың ақуыздарымен байланысқан күйінде болады. Бос инсулин барлық инсулинге сезімтал рецепторлармен байланысады.Ал ақуызбен байланысқан инсулин тек май ұлпаларына әсер етеді.) ( Инсулин жүйке ұлпаларына әсер етпейді ал бауыр жасушаларына аздап әсер етеді.)

• 
  ( локальдық) әсер ету арқылы глюкозаның, амин қышқылдарының, Са2+,К+ иондарының жасуша ішіне тасымалдануын жылдамдатады. Осының нәтижесінде жасуша ішілік процесстердің жүруі өзгереді.
  
• 
  Сонымен қатар инсулин гуанилатциклаза арқылы жасуша ішілік процесстердің жүруін реттейді.Инсулин қандағы глюкозаның, аминқышқылдарының, май қышқылдарының, глицириннің, К+иондарының концентрациясын төмендетеді, де несеппен аминқышқылдарының бөлінуін азайтады. Сонымен инсулин оң азот баланысты анаболиттік процесс жүргізеді.
  
• 
  Инсулин жетіспеген кезде қант диабеті ауруы пайда болады. Дүние жүзінде қазіргі кезде осы аурумен 100 млн – нан артықтау адамдар ауырады.
  

• 
  Ақиқат түрі – бұл кезде инсулиннің жетіспеуі β - жасушадағы инсулиннің түзілу және секреттелу процесстерінің бұзылуы нәтижесінде.
  
• 
  Алдамшы -түрінде инсулиннің қандағы жалпы мөлшері жеткілікті болғанмен бос инсулин мен ақуызбен байланысқан инсулиннің сандық ара қатынасының өзгеруіне байланысты. Яғни байланысқан инсулиннің мөлшері жоғарылап глюкоза майды түзуге ғана жұмсалады. Екінші жағынан инсулиндік рецепторлардың қызметінің нашарлауына байланысты.
  
• 
  Сонымен қант диабеті ауруы кезінде катобализм процессі анаболизм процессіне қарағанда жылдам жүреді. Қант диабеті кезінде глюкоза инсулинге сезімтал ұлпаларда дұрыс қолданылмайды да липидтер ыдырайды, май қышқылдарының тотығуы жылдам жүреді. Осының нәтижесінде гиперлипемия, гипераминоацидемия, кетонемия,глюкозурия,гипераминоацидурия,кетонурия процесстері байқалады. Сонымен қатар қанда май қышқылдарының, глицериннің, холестериннің мөлшері жоғарылайды. Қышқылдық орталы- кетондық денелердің көбеюіне байланысты қанның рН – ортасы төмендеп өлімге әкеліп соқтыруы мүмкін.
  

Қант диабетін емдеу үшін және аноболиттік препарат ретінде мүшелердің дистрофиясы кезінде, төменгі деңгейде қоректенгенде, өте арықтағанда, бұлшық еттердің өте ауыр жұмыстан кейін метобализмін қалпына келтіру үшін қолданылады.

Бұл процесс негізінен бауырда жүреді. Галактокиназа және гексозо-1-фосфатуридилтрансфераза ферменті жетіспегенде галактоземия ауруы пайда болады. Галактоземия тұқым қуалаушы ауруға жатады. Осы аурудың әсерінен моносахаридтердің жалпы қандағы мөлшері 11,1-16,6 ммоль/л дейін көтеріледі, бірақта глюкозаның мөлшері қалыпты жағдайда болады. Галактоземия жас нәрестелердің сана-сезімін жетілдіруге кедергі жасайды.