Учебно-методическое пособие для самостоятельной аудиторной и внеаудиторной подготовки
жүктеу/скачать 3.71 Mb.
|
| 7. Хромопротеины
К хромопротеинам (хромос (греческ.) – окрашенный) относятся окрашенные белки. Их окраска зависит от природы простетической группы. Мир хромопротеинов очень разнообразен. Их представители имеют самую разнообразную окраску. Так, например гемопротеины окрашены в красный цвет, родопсины – в оранжевый, флавопротеины – в желтый, церуллоплазмин – в голубой и пр. Рассмотрим особенности строения и функцию отдельных представителей хромопротеинов. Флавопротеины. Представляют собой сложные белки в состав которых в качестве простетической группы входит производное рибофлавина – витамина В2 (рис. 52). Рис. 52. Строение изоаллоксазиновой части молекулы рибофлавина Флавиновая простетическая группа может быть представлена в форме ФАД (флавинадениндинуклеотида) или ФМН (флавинмононуклеотида). С помощью ковалентных связей она присоединяется к полипептидной цепи белка. Остаток рибофлавина в составе простетической группы флавиновых дегидрогеназ обладает свойством акцептировать и отдавать атомы водорода. По этой причине флавиновые дегидрогеназы принимают участие в окислительно-восстановительных процессах в клетках. Рис. 53. Сукцинатдегидрогеназа митохондрий. (D. L. Nelson, M. M Cox, 2004) Большая часть флавиновых дегидрогеназ является мембраносвязанными белками. Они участвуют в транспорте электронов по дыхательной цепи митохондрий и электронтранспортным цепям эндоплазматического ретикулума (НАДН-дегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, НАДФН-зависимый флавопротеин микросомальной оксигеназной цепи и др.). На рис. 53 представлена структура молекулы сукцинатдегидрогеназы. Наряду с мембраносвязанными, встречаются также и растворимые флавиновые дегидрогеназы. Они локализуются в цитоплазме клеток. К ним относится широко распространенный фермент ксантиноксидаза (рис.40). Следует заметить, что флавопротеины представляют собой очень сложно устроенные молекулы сложных белков. Помимо флавиновой группы в их состав одновременно могут входить и другие небелковые компоненты. Так, в структуру сукцинатдегидрогеназы дополнительно входят еще 3 Fe-S -центра и гем типа b, а в состав ксантиноксидазы – атом молибдена, входящий в состав молидбеноптерина. Родопсины. Являются сложными белками, белковый компонент которых (опсин) связан с простетической группой, представленной cis-изомером ретиналя (альдегидной формы витамина А) (рис. 54): Рис. 54. 11-cis-ретиналь –небелковая часть белка родопсина Простетическая группа присоединяется к остатку лизина, включенного в состав полипептидной цепи опсина, образуя при этом соединение типа шиффова основания (рис. 55). Рис. 55. Соединение 11-cis-ретиналя с лизиновым остатком опсина путем образования шиффова основания Молекула родопсина жестко встроена в мембрану диска фоточувствительных клеток сетчатки глаза (палочек и колбочек). Полипептидная цепь опсина уложена таким образом, что образует 7 спиральных фрагментов, насквозь проходящих через мембраны. При этом остаток ретиналя оказывается расположенным в толще мембраны (рис. 56). Рис. 56. Расположение родопсина в мембране палочки сетчатки глаза. С центральной частью опсина в толще мембраны связан остаток 11-cis-ретиналя (D. L. Nelson, M. M Cox, 2004) Под влиянием квантов света видимой области спектра происходит изомеризация 11-cis-ретиналя в trans-ретиналь. Шиффово основание лизина с данным изомером ретиналя существовать не может. Поэтому родопсин распадается на свободный опсин и trans-pетиналь. Свойство родопсина распадаться на составляющие его компоненты под влиянием квантов видимого света обусловливает его участие в процессе световосприятия. В специальных фоточувствительных клетках сетчатки глаза, обеспечивающих процесс цветовосприятия – колбочках, присутствуют 3 изомерные формы опсина. Они являются продуктами экспрессии разных генов и поэтому отличаются друг от друга по первичной структуре полипептидной цепи. Их характерным свойством являются различия в максимуме спектра поглощения видимого света (рис. 57). Рис. 57. Спектр поглощения трех разных изоформ родопсинов колбочек сетчатки глаза (по L. Stryer, 2006) Различия в максимуме спектра поглощения позволяет изомерным формам родопсина распадаться под влиянием квантов света с разной длиной волны, что и лежит в основе процесса цветовосприятия. жүктеу/скачать 3.71 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|