1. Физиология пәнінің мазмұны мен маңызы
Бұлшық ет талшығы жиырылуының механизмі
жүктеу/скачать 0.99 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 11.Бұлшық ет талшығы жиыруына қажетті қуат көздері(энергетика)
| 10.Бұлшық ет талшығы жиырылуының механизмі
Биологиялық қозғалыс процестерімен байланысты: жануарлар бұлшықеттерінің жиырылуы, жасушалардың өсіуі, жасушалардың бөлініуі кезіндегі ондаған хромосомалардың қозғалысы пайда болады. Бұл процестер химиялық процестермен қамтамасыз етіледі және АТФ энергетикалық түрінде пайда болады. Бұлшықеттердің жиырылуы –оның сакромерлерінің қысқаруынан туады. Сакромерлерінің қысқаруы қалай жүреді? Ол актиндік, миозиндік жіпшелердің бойымен М- пластинкасына бағытталып қозғалуы арқылы жүреді. Ал актиндік жіпшелердің қозғалуы негізгі миофибрил белоктарының – миозиннің, актиннің, тропомиозиннің және тропониннің өзара әрекеттесуі нәтижесінде іске асады. Саркомердің қысқаруы АТФ- тың гидролизі және Са² қатысуымен жүреді. Яғни Са² бұлшықеттердің жиырылуы процесінің аллостериялық жолмен физиологиялық реттеушісі болып табылады. Нервтік импульс м.б. деполяризация → Са² → тропонин → тропоминоз → актин → миозин →актомиозин → Са² ыдырауы Са² АТФ- аза → эндоплазмалық ретикулум. Нервтік импульс мембрананың деполяризациясын туғызып Са² эндоплазмалық ретикулумнан босап шығуына жағдай жасайды. Са² тропонинимен байланысып оның конформациясын өзгертеді, бұл өзгеріс әрі қарай торпомиозинге және актинге жетеді. Миозинмен актин әрекеттесіп, АТФ гидролизге ұшырайды. Сонан соң Са² босайды, тропомиозин актиннің миозинмен байланысуын тежейді. Соның арқасында бұлшықеттің жиырылуы тоқтап, қайтадан орнына келеді. Са² цитоплазмадан қайтадан эндоплазмалық ретикулумге енуі АТФ- аза насосы арқылы іске асады. Ол үшін энергия жұмсалады. 2Са² үшін I молекула АТФ жұмсалады. 1.тыныштык кезінде миозиннін бас бөлімі актин жібімен байланыспайды. 2. Са2 актинмен, миозинмен байланысып актомиозин түзеді. 3. миозиннің бас бөлімі өз бағытын өзгертеді, сонымен аяқ бөліммен бас бөлімінің арасында бұрыш пайда болады, бұл бұрыш 45С тең 4. миозиннің бас бөлімі актинмен байланысқан, оның 45° бұрылуы актиннің де жылжуына әкеп соқтырады.Актин 75 А° жылжиды. 11.Бұлшық ет талшығы жиыруына қажетті қуат көздері(энергетика) Бұлшықет талшығы (myofibra; грек, mys — бұлшық ет және fibra — талшық) - бұлшықеттің паренхимасын құрайтын көпядролы бейжасушалық құрылым — симпласт. Бұлшықет талшығы — сыртынан қабықшамен (сарколеммамен) қапталған. Оның саркоплазмасының (цитоплазма) шеткі жағында, сарколеммаға жақын орналасқан ұзынша келген көптеген ядролар болады. Бұлшықет талшығы саркоплазмасында адам мен барлық жануарлар жасушаларына тән органеллалармен қатар, жиырылу қызметін атқаратын арнайы органеллалар — миофибриллалар (протеин миожіпшелері) болады. Олар бұлшықет талшығы цитоплазмасының орта түсында орналасады. Миофибриллалар кезегімен орналасқан актин (жіңішке протеин жігішесі) және миозин (жуан протеин жіпшесі) миофиламенттерінен құралған. Актин миофиламенттері кезегімен орналасқан ақшыл түсті (изотропты), миозин күңгірт түсті (анизотропты) дискілер түзетіндіктен, бұлшықет талшығында көлденең жолақтар байқалады. Жұмыс атқарудағы бұлшықеттің жиырылуына қажет энергия көздері: АТФ, креатинфосфат концентрациясы, Са2+, ет жасушаларында жинақталған гликогеннің ыдырауы (гликолиз) және ет жасушасындағы тотықтырушы метаболизм. Импульс сыртқы саркоплазмалық мембрананың деполяризациясын тудырады. Тыныштық күйде Са2+ ретикулумда жоқ, сондықтан АТФаза әрекетсіз. Қозу Са2+ ионының шығуымен аяқталады – электрохимиялық кезең. Са2+ ионы босап шыға салысымен АТФаза АТФ молекулаларын ыдырата бастайды. Бұлшық ет босаңсығанда Са2+ саркоплазмалық мембранадағы ретикулумге активті механизм арқылы қайтарылады. Ал егер бұлшық етте АТФ болмаса жиырылмаған бұлшық ет босаңсымайды да қасарысып қалады (мышцы сводят) – контрактура. Мұндай жағдайда көпіршелер байланысы қатайып қалады. Контрактураға мысал – адам өлген кездегі бұлшық еттердің қатып қалуы. жүктеу/скачать 0.99 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|