Байболова Л. К., Абжанова Ш. А., Жаксылыкова Г. Н., Бердығалиұлы С

77 
Коллагеннің пісірімделуі мен дезагрегациясы
Ылғалды күйінде 58-62°С дейін қыздырылған коллаген (дәнекер тіннің 
түріне қарай) пісірмделеді. Бұл реттеколлагеннің үш өлшемді құрылымында 
полипептидті тізбектерді ұстап тұратын сутектік байланыстардың әлісзденіп, 
үзілуі ерігіш ақуыздардың табиғисыздануы кезінде болатындай тізбектердің 
жылулық тербелісінің күшеюімен түсіндіріледі. 
Сутектік байланыстардың үзілуі нәтижесінде коллагеннің изоэлектрлік 
нүктесі рН жоғары мәндері жағына ығысады.полипептидті тізбектер 
байланыстардың әлсізденуі мен жартылай үзілуінің салдарынан иіліп, 
шиыршықталады. Олардың арасында кездесйоқ сипаттағы жаңа сутектік 
байланыстар пайда болады.Бұл реттеколлагенді талшықтар қысқарып және 
жуанданып пішінін өзгертеді. 
Коллагеннің 
пісірімделуісутектік 
байланыстардың 
бұзылуы 
салдарынан жылу сіңірумен қатар жүреді. Коллагеннің пісірімделуінің 
жылуы 8-20Дж/г құрайды. Пісірімделген коллагенді салқындатқанда, 
сіңірілген жылудың бір бөлігінің қайта шығуы бұзылған байланыстардың 
жартылай қайта бастапқы қалпына келуін білдіреді. Алайда, жалпы 
коллагеннің пісірімделуі – қайтымсыз құбылыс және фибриллді ақуыздың 
табиғисыздану процессі ретінде қарастырыла алады. 
Коллаген пісірімделгенде протеолитикалық ферменттер, әсіресе пепсин 
пен трипсиннің әрекетіне ашылады. Коллагеннің трипсинмен елеулі 
қорытылуы 60-70°С температуралар интервалында болады.
Коллагеннің пісірімделуінің нәтижесінде коллагенді талшықтар 
ұзындығы бастапқыдан шамамен 60% кемиді, жуандығы елеулі артады. 
Жалпы коллаген талшықтарының көлемі артады, ал талшықтар құрылымы 
борпылдақтанады. Коллагенді талшықтан бірден және қатты қысқаратын 
пісірімделу температурасы коллагеннің тегіне, әсіресе онда оксипролин 
мөлшеріне байланысты. Оксипролин мөлшері артқанда ол да ұлғаяды. 
Натрий хлориді коллагеннің пісірімделу температурасын арттырады. Бұл 
реттеколлагеннің 
су 
байланыстырушы 
қабылеті 
біршама 
артады. 
Пісірімделген коллаген созылымды болады, оның беріктігі едәуір 
төмендейді. 
Коллагеннің пісірімделуі құрамына кіретін дәнекер тінді түзілістердің 
өзгеруі мен құрылымының әлсізденуін тудырады. 
Дәнекер тінді түзілістердің құрылымы неғұрлым күрделі болса, 
пісірімделу тудыртатын өзгерістер жүретін температура соғұрлым соғары 
болады. Коллагенді талшықтардың параллель орналасқан құрылымдар 
(перимизиялар) коллагенді талшықтар мен түйіндерге ұқсас қысқарып, 
жуандайды. Коллагендері бір-бірімен шырмалған кұрылымы күрделі тіндер, 
тек қысқарып, жуандамай, сонымен бірге иіліп,бүрсиеді. Бұл өзгерістер 
коллагенді түзілістер құрылымының күрделілігіне байланысты. Өлшемінің 
өзгеру, пішінін өзгерту, беріктілігінің кему дәрежесі қыздыру температурасы 
мен ұзақтығына тікелей байланысты. 

78 
Ұзақ 
қыздырғанда 
пісірімделген 
коллаген 
глютин 
түзіп, 
агрегатсызданады. Агрегатсыздану коллаген құрылымындағы полипептидті 
тізбектерді ұстап тұратын тұзды және сутекті көлденең байланыстардың 
үзілуін білдіреді. Одан берігірек ковалентті байланыстар сақталады, 
сондықтан түзілетін молекулалар, глютиндер 5-6 ковалентті байланысқан 
полипептидті тізбектерден тұрады және молекулалық массасы шамамен 320 
кДа. Глютин молекулаларында коллагендегідей сондай гидрофильді топтар 
бар және олардың да мөлшері сондай, сондықтан глютин суда коллаген 
секілді ісінеді. Бірақ оған қарағанда глютин 40°С және одан жоғары 
температурада суда шексіз ерігіш, себебі молекулалар арасында тұрақты 
берік 
байланыстар 
жоқ. 
Суытқан 
кезде 
глютин 
ерітінділері 
қоймалжыңданады. Глютин протеазалармен оңай жарықшақтанады. 
Коллагеннің глютинге айналу процессі пептизация деп аталады. 
Коллаген пептизациясымен бірге түзілетін глютин гидролизі жүреді. Бұл 
ретте глютиннің полипептидті тізбектері пептидті байланыстар орнында 
өлшемі мен құрылымы әр түрлі ұсақ буындарға үзіледі. Ыдыраудың бұл 
өнімдерін глютозалар немесе желатозалар деп атайды. Олардың арасында 
өлшемдері әр түрлі пептидтер, соның ішінде үш-және дипептидтер де 
табылды. 
Коллагеннің пісірімделу температурасына жақын температураларда 
глютин түзілу жылдамдығы гидролиз жылдамдығынан едәуір асып 
түседі.осының салдарынан коллагеннің агрегатсыздануда көбіне глютин 
түзілумен жүреді. Температура артқан сайын глютиннің түзілу 
жылдамдығымен салыстырғанда глютин гидролизінің жылдамдығы артады 
және ыдырау өнімдерінде көп бөлікті желатозалар құрайды. Бұл ретте 
температура неғұрлым жоғары және қзыдыру ұзақ болса, коллагеннің 
агрегатсыздануының төмен молекулалық өнімдері соғұрлым көп түзіледі. 
Қоймалжың түзу немесе желатиндену қабылеті ыдырау өнімдеріндегі 
жоғары молекулалы және төмен молекулалы қосылыстардың арақатынасына 
байланысты. Жоғары молекулалы қосылыстар неғұрлым көп болса, 
қоймалжың түзілу соғұрлым тез өтеді және температурасы жоғары болады, 
ал түзілетін қоймалжыңдар берігірек.
Коллагеннің гидротермиялық агрегатсыздануының өнімі – салмағы 10-
нан 80 кДа дейінгі желатин 23-27°С ерімейтін берік қоймалжың түзе отырып, 
тез қоймалжыңданатын ерітінділер (сорпалар) беруге қабылетті. Алайда, 
жақсы желатин үшінмолекулалық массасы 60-80 кДа болғаны дұрыс. 
Коллагеннің пісірімделуі мен оның әрі қарай гидротермиялық 
агрегатсыздануы тегі жануарлардан алынған өнімдерді жылумен өңдеуде 
маңызды. 
Ет өнімдерін жылумен өңдеу нәтижесіндегі коллагеннің өзгеруі белгілі 
бір тұрғыда оң іс болып табылады. коллагеннің пісірімделуі оның 
сіңімділігін арттырып, дәнекер тіннің беріктігін бәсеңдетеді, осының 
салдарынан ет сіңімділігі артады. Жылумен өңдегенде етті аспаздық 
дайындыққа дейін жеткізеді. Глютин суға өте тұрып, еттің басқа ерігіш 

79 
құрамдас бөліктерімен қоректі сорпа түзеді. Осымен біргеколлаген 
өзгерістерінен болатын дәнекер тіннің бұзылуы ақыр соңында ет 
құрылымының көп немесе аз бұзылуына алып келеді. Егер ол өте қатты 
бұзылса, онда ет дәнкер тінді қыртыстармен біріккен бұлшықет 
талшықтарының түйіндері арасындағы байланыстардың бұзылуының 
нәтижесінде талшықтанады.
Желімжелатинді өндірісте және қоймалжың өндірісінде коллагеннің 
пісірімделуі мен осының соңынан болатын гидротермиялық агрегатсыздану 
коллагеннен желатиндеуші және желімдеуші заттарды алуда басты 
технологиялық процесс болып табылады. 

жүктеу/скачать 1.98 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: