Дипептид келесі аминқышқылы молекуласымен әрекеттесе алады
жүктеу/скачать 2.46 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 5.2.5.2. Екіншілікті құрылым
- 5.2.5.3. Үшіншілікті құрылым
| Фредерик Сангер
Белоктың макромолекуласының құрамындағы аминқышқылдарының ретін анықтау әдісінің негізін қалаған ғалым, ол ағылшын биохимігі Фредерик Сангер. Бұл ғалым 1953 ж инсулин белогының құрылымын анықтаған. Осы еңбегі үшін оған 1958 ж Нобель сыйлығының лауреаты атағы берілді. 1980 ж Фредерик Сангер химия саласы бойынша, Пол Берг (АҚШ) және Уолтер Гилберт (АҚШ) атты ғалымдармен бірге ДНҚ-ны зерттегені үшін екінші рет Нобель сыйлығына ие болды. Сонымен, Фредерик Сангер ғылым саласында Нобель сыйлығын екі рет алған әлемдегі үшінші адам болып тіркелді. Алғашқы екеуі М. Складовская-Кюри (физика ғылымы бойынша, 1903 ж, ал химия ғылымы бойынша 1911 ж) және Дж. Бардин (физика ғылымы бойынша, 1956 және 1972 жж.). 5.2.5.2. Екіншілікті құрылым Белоктардың екіншілікті құрылымы деп, олардың полипептидті тізбегінің құрамындағы карбокси және амин топтарының молекула ішілік сутектік байланысы арқылы, ретті құрылым түзу процесін айтамыз. Карбокси топ пен амин тобының α − Спираль арасындағы сутектік байланыс Глобулярлы белоктардағы молекула ішілік сутектік байланыстары, полипептидті тізбектің спиральды форма түзуіне мүмкіндік туғызады, Мұндай спиральдар α − спиральдар деп аталады. Фибриллиярлы белоктарда сутектік химиялық байланыстар жапырақшалы қатталған құрылымдар түзеді. Мұндай молекулааралық сутектік байланыстар әртүрлі фибриллиярлы белоктар тізбектерінің арасында да түзіледі. 5.2.5.3. Үшіншілікті құрылым Белоктардың үшіншілікті құрылымы деп, кеңістіктегі α − спиральды немесе жапырақшалы қатталған полипептидті тізбектердің белгілі бір бөліктерінің бір бірімен беттесіп, байланысуынан түзілген құрылымдарды айтады. Бұл беттесулер химиялық байланыстар пайда болудың нәтижесінде, яғни аминқышқыл қалдықтарының бүйір тізбектерінің әсерлесулері барысында түзіледі. Мұндай беттік әсерлесулер төмендегідей әртүрлі формаларда жүзеге асады. Бүйір тізбектердегі сутектік байланыстардың нәтижесінде: OH
Ser − CH2 − O − H ∙∙∙ O = C − CH2 − Asp / \ α − Спиральдың үшіншілік құрылым түзе бұралуы Белоктың қатталған жапырақшалы құрылымы: а – бір тізбектің әртүрлі бөліктеріндегі сутектік байланыстар; б - әртүрлі тізбектердің арасындағы сутектік байланыстар Ионды байланыстар. Бүйір тізбектердің бір-бірімен тігілуі, яғни байланысуы, осы бүйір тізбектердегі аниондар мен катиондардың арасындағы пайда болған иондық байланыстардың нәтижесінде жүзеге асады. Мысалы: O NH2 \ || | / Glu − CH2 − CH2 − C − O − +NH2 = C − NH −(CH2)3 − Arg / \ Гидрофобты байланыстар. Глобулярлы белоктардағы аминқышқыл қалдықтарының жартысына жуығының бүйір тізбектері гидрофобты (cумен әсерлеспейтін) қасиет көрсетеді. Осы қасиетіне байланысты глобулярлы белоктар суда ерігенде, олардың сумен әсерлеспейтін бүйір тізбектері полипептидтік тізбектің ішкі жағына қарай жиырылып, топтасады. Ал гидрофильді бүйір тізбектер керісінше тізбектің сыртына қарай, сумен әсерлесе орналасады. Осындай құбылыстардың барысында белоктың ішкі бөлігінен су молекулалары ығыстырылады. Ковалентті байланыстар. Белоктардағы полипептидті тізбектерінің бір- бірімен байланысуының кең тараған түрі ол екі цистеин қалдықтарының арасында түзілетін дисульфидті байланыс болып табылады. Мысалы, бұқа инсулиніндегі екі полипептидті тізбегі бір-бірімен дисульфидті байланыстар арқылы байланысады: H H H | | | H2N − C − CH2 − SH H2N − C − CH2 − S − S − CH2 − C − NH2 | | | COOH COOH COOH Цистеин Цистин (Cys) (Cys − S − S − Cys ) жүктеу/скачать 2.46 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|