- Сүйек тіні
- Сілтілі
- фосфатаза
- Миокард
- АСТ, АЛТ,
- КФК МВ,
- ЛДГ1,2
- Бүйрек
- Трансамидиназа,
- сілтілі
- фосфатаза
- Бауыр
- Аргиназа, АЛТ, АСТ, ЛДГ4,5,
- сілтілі фосфатаза,
- γ-глутамилтранспептидаза,
- глутаматдегидрогеназа
- холинэстераза
- Тек белгілі-бір мүшеге немесе тінге
- (немесе мүшелер мен тіндер тобына) ғана тән
- Простата
- Қышқыл
- фосфатаза
- Ұйқы безі
- α-амилаза, липаза,
- γ-глутамилтранспептидаза
- https://ppt-online.org/18629
Органелла өзгешелік ферменттер - Жасушалық мембрана
- Сілтілі фосфатаза,
- Аденилатциклаза,
- К-Nа-АТФаза
- Тегіс ЭПР
- Микросомальды
- тотығу
- ферменттері
- Рибосомалар
- Белок
- синтезінің
- ферменттері
- Лизосомалар
- Қышқыл фосфатаза
- Митохондриялар
- Тотығу фосфорлану,
- Кребс циклы,
- май қышқылдарының
- β-тотығу ферменттері
- Ядро
- РНК-полимераза,
- НАД-синтетаза
- https://ppt-online.org/18629
- Изоферменттер – бір ферменттің көптеген формалары, олар бірдей реакцияны катализдейді, бірақ біріншілік құрылымы бойынша ерекшеленеді
- Изоферменттердің ерекшеліктері:
- Субстратқа туыстық,
- Катализденетін реакцияның максималды жылдамдығын қамтамасыз ету,
- Электрофорездік қозғалғыштық,
- Ингибиторлар мен активаторларға әртүрлі сезімталдық,
- рН оптимум,
- Термотұрақтылық
- Изоферменттердің төртіншілік құрылымы бар, ол суббірліктердің
- жұп мөлшерінен тұрады (2, 4, 6 және т.б.):
- Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
- ЛДГ – 4 суббірліктен тұрады:
- 2 түрлі М (muscle) және Н (heart), олар 5 изоформа түзеді
- Құрамында дикарбонды аминқышқылдары басым
- Құрамында диаминомонокарбонды
- аминқышқылдары басым
- https://ppt-online.org/18629
- Өкпе альвеолаларының эпителийі
- миокард, эритроциттер,
- бүйректің қыртысты
- заты
- Көлденең-жолақты бұлшық ет, гепатоциттер
- https://ppt-online.org/18629
- Креатинкиназа (креатинфосфокиназа)
- КФК 2 суббірліктен тұрады:
- 2 типті М (оғылшын muscle - бұлшық ет) және В (ағылшын brain - ми), олар әртүрлі комбинацияларда 3 изоформалар түзеді
- КФК бұлшық ет және жүйке тіндеріндегі энергетикалық алмасуды қамтамасыз етеді
- Қанда мүшеөзгешелік және изоферменттердің белсенділігін анықтау клиникалық диагностикада кеңінен қолданылады
- Панкреатикалық амилаза,
- γ-глутамилтранспептидаза, липаза
- АЛТ, АСТ, ЛДГ4,5,
- γ-глутамилтранспептидаза,
- глутаматдегидрогеназа
- Тарихи қалыптасқан атаулар: (пепсин, трипсин)
- Жұмыс атаулары:
- субстрат + аза жалғауы (сахараза)
- субстрат + оның хим.айналуы + аза (пируваткарбоксилаза)
- Атауы бойынша ферментті және оның катализдейтін реакциясын нақты анықтауға болады. Әрбір класта белгілі-бір схема бар
- 1961 жылы биохимиктердің Халықаралық одағы қабылдаған
| | | | | | | | | | - Оксидазалар
- Аэробты ДГ
- Анаэробты ДГ
- Оксигеназалар
| | | | - Функционалды топтарды тасымалдау
| | | - Протеинкиназалар
- Гексокиназалар
| | | - Субстраттан топтарды гидролитикалық бөліп алу
| | | | | | - Субстраттан топтарды гидролитикалық емес жолмен бөліп алу
| | | | | | | | | | | | - Макроэргиялық қосылыстардың есебінен синтез реакциясы
| | - C-O-лигаза,
- C-S-лигаза,
- C-N-лигаза,
- C-C-лигаза
| | - Әрбір ферменттің өз шифры бар КФ 1.1.1.1. 1 - класс, 2-ші сан - подкласс, 3-ші сан - подподкласс, 4-ші сан – подподкласстағы ферменттің реттік нөмірі (ашылу ретіне байланысты).
Оксидоредуктазалар - Систематикалық атауы Сукцинат:ФАД-оксидоредуктаза
- Жұмыс атауы Сукцинатдегидрогеназа
- Класс 1. Оксидоредуктазалар
- Подкласс 1.3.СН-СН-тобына әсер етеді
- Подподкласс 1.3.99.Акцептор ретінде ФАД+
- Классификациялық нөмірі КФ 1.3.99.1.
- Кофакторы Флавинадениндинуклеотид
Трансферазалар - Систематикалық атауы АТФ:фруктозо-6-фосфат-
- фосфотрансфераза
- Жұмыс атауы Фосфофруктокиназа
- Класс 2. Трансфераза
- Подкласс 2.7. Фосфотоптарды тасымалдайды
- Подподкласс 2.7.1. спиртті топпен акцептор
- ретінде
- Классификациялық нөмірі КФ 2.7.1.11.
- қайдан: қайда қандай орынға – не– трансфераза
- донор: акцептор – тасымалданатын топ – трансфераза
Гидролазалар - Систематикалық атауы Триацилглицерол:ацилгидролаза
- Жұмыс атауы ТАГ-липаза
- Класс 3.Гидролазалар
- Подкласс 3.1. Күрделі эфирге әсер етеді
- Подподкласс 3.1.1.карбон қышқылдарының гидролазасы
- Классификациялық нөмірі КФ 3.1.1.3
- Субстрат–не бөлінеді–гидролаза
- Субстрат–гидролаза
Лиазалар - Систематикалық атауы 2-оксиқышқыл: карбоксилиаза
- Жұмыс атауы Пируватдекарбоксилаза
- Класс 4. Лиазалар
- Подкласс 4.1.С-С-лиаза
- Подподкласс 4.1.1. Карбокси-лиаза
- Классификациялық нөмірі КФ 4.1.1.1.
- Кофакторы Тиаминдифосфат
- субстрат: не бөлінеді–лиаза
Изомеразалар - Систематикалық атауы Глюкозо-1,6-фосфомутаза
- Жұмыс атауы Фосфоглюкомутаза
- Класс 5. Изомеразалар
- Подкласс 5.4. Молекулаішілік трансфераза
- Подподкласс 5.4.2.Фосфотрансфераза
- Классификациялық нөмірі КФ 5.4.2.2.
- Кофакторы Глюкозо-1,6-дифосфат
- Субстрат –изомеризация түрі – изомераза
- Субстрат – өнім– изомераза
Лигазалар - Систематикалық атауы Пируват:карбоксилигаза
- Жұмыс атауы Пируваткарбоксилаза
- Класс 6.Лигазалар
- Подкласс 6.4.С-С- байланысын түзеді
- Подподкласс 6.4.1.С-С- байланысын түзеді
- Классификациялық нөмірі КФ 6.4.1.1.
- Кофакторы Биотин.Магний.Цинк
- субстрат: субстрат – лигаза (энергия көзі)
Ферменттердің әсер ету механизмі туралы теориялар - Ферменттердің субстраттарға жоғары өзгешелігін түсіндіру үшін 1894 жылы Эмиль Фишер субстраттың геометриялық формасының және ферменттің белсенді орталығының тура сәйкестігі туралы гипотеза ұсынды
- 2. «Индукцияланған сәйкестік» теориясы
- Бұл теорияны 1959 жылы Даниэль Кошланд ұсынған:
- Фермент пен субстраттың толық сәйкестігі олардың өзара әсер ету процесінде ғана болады: субстрат ферменттің қажетті конформациялық өзгерістерін индукциялайды да, олар байланысқа түседі.
- Теория кинетикалық сараптау мәліметтеріне, фермент-субстратты комплексті рентген-құрылымды сараптау, спектрография және т.б. әдістермен зерттеу негізінде ұсынылған.
- Тек геометриялық қана емес, электростатикалық та сәйкестік бар
- Субстрат пен ферменттің өзара әрекеттесуі кезінде олар екеуі де модификацияға ұшырайды да, бір-біріне сәйкестенеді. Субстраттағы өзгерістер оның өнімге айналуына ықпал етеді
- 3. «Индукцияланған сәйкестік» теориясы
- (заманауи көзқарастар)
Реакция жылдамдығының субстрат концентрациясына тәуелділігі - Ферменттік реакцияның кинетикасы
- Km – субстрат [S] концентрациясы, бұл кезде ферменттік реакцияның жылдамдығы V максималды жылдамдықтың жартысына тең
- Реакция жылдамдығының фермент концентрациясына тәуелділігі
Ферменттік реакция жылдамдығына температураның әсері - Температураның 10 градусқа жоғарылауы химиялық реакция жылдамдығын 2-4 есе арттырады
- Температура жоғарылаған кезде фермент денатурацияға ұшырайды және белсенділігін жоғалтады
- Ферменттік реакция жылдамдығы
Ферменттік реакция жылдамдығына рН әсері - Н+ концентрациясының өзгеруі ферменттің химиялық құрамын, оның құрылысын және каталитикалық белсенділігін өзгертеді
- Н+ концентрациясының өзгеруі субстраттың химиялық құрамын, оның құрылысын және ферменттік реакцияға түсу қабілетін өзгертеді
- Өте жоғары немесе өте төмен рН кезінде ферменттің денатурациясы
Ферменттік реакция жылдамдығының рН мөлшеріне тәуелділігі - Қайтымды
- Ингибиторлар ферментпен әлсіз байланысады
- Қайтымсыз Ингибиторлар ферментпен берік байланысады
- Ингибиторлардың физиологиялық маңызы жоқ (ферменттік улы заттар болып табылады)
- 1. Ингибитор құрылысы бойынша субстратқа ұқсас
- 2. Белсенді орталық үшін субстратпен бәсекелеседі
- 1. Субстраттың құрылымдық аналогы емес
- 2. Белсенді орталыққа қосылмайды
- 3. Аллостериялық орталыққа әсер етеді немесе химиялық модификатор ретінде әсер етеді
Қайтымсыз ингибиторлау - Қайтымсыз ингибиторлау кезінде ферменттің каталитикалық белсенділігін көрсетуге қажетті функционалды топтардың байланысуы немесе зақымдалуы жүреді.
- Мысалы, диизопропилфторфосфат заты ацетилхолинэстеразаның белсенді орталығындағы сериннің гидрокситобымен берік және қайтамсыз байланысады, ал ацетилхолинэстераза жүйке синапстарында ацетилхолинді гидролизге ұшыратады.
- Оның ингибирленуі синапсты қуыста ацетилхолиннің ыдырауын болдырмайды, нәтижесінде жүйке бойымен белгінің әрі қарай берілуі болмайды.
- Ацетилхолинэстеразаның белсенді орталығы
Достарыңызбен бөлісу: |
