Департамент образования и молодежной политики ханты-мансийского автономного округа югры


Итого  32    Таблица 2  Темы практических аудиторных занятий



Pdf көрінісі
бет6/18
Дата07.03.2022
өлшемі427.88 Kb.
#456050
түріМетодические рекомендации
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   18
Биоорганическая химия Метод указания

Итого 
32 
 
Таблица 2 
Темы практических аудиторных занятий
№ 
Тема практическо-
го занятия 
Содержание 
Часы 
(ауд.) 
Введение 
Обзор структурно-функциональных и синтетических исследо-
ваний биологически значимых высокомолекулярных соедине-
ний (белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и смешан-
ных биополимеров любых типв).
 


Раздел 1. Амино-
кислоты, пептиды, 
белки
Аминокислоты. Номенклатура, строение. Генетически коди-
руемые аминокислоты. Оптическая изомерия a-аминокислот. 
Кислотноосновные свойства. Химические свойства: реакции 
a-амино- и aкарбоксильной группы, функциональных групп 
боковых цепей. Методы синтеза аминокислот. Пептиды. При-
рода пептидной связи. Гомодетные и гетеродетные пептиды, 
депсипептиды. Линейные и циклические пептиды. Ионофоры. 
Химический синтез пептидов. Методы защиты функциональ-
ных групп. Создание пептидной связи: методы смешанных 
ангидридов, активированных эфиров, карбодиимидный и кар-
боксиангидридный методы конденсации. Представление о 
блочном и ступенчатом синтезе пептидов. Проблема рацеми-
зации. Твердофазный синтез пептидов. Ферментативный син-
тез и полусинтез пептидов и белков. Структура и функция 
биологически активных пептидов. Пептидные гормоны и ри-
лизинг-факторы. Нейропептиды. Представление о пептидах, 
нейротрансмиттерах, нейромодуляторах, коннекторах. Энке-
фалины и эндорфины. Окситоцин и вазопрессин. Иммуноак-
тивные пептиды. Пептидные токсины и антибиотики. Пепти-



11 
ды как лекарственные средства. Первичная структура белков. 
Общая стратегия определения структуры белков. Анализ ами-
нокислотного состава. Определение N- и С-концевых амино-
кислотных остатков. Фрагментация полипептидной цепи. 
Ферментативные методы гидролиза. Ограниченный протео-
лиз. Химические методы расщепления полипептидной цепи 
по остаткам метионина, триптофана, цистеина и по связям 
Asn-Gly и Asp-Pro. Последовательная деградация пептидов по 
методу Эдмана с идентификацией фенилтиогидантоинов и 
дансиламинокислот. Определение аминокислотной последо-
вательности белка с помощью жидкофазного, твердофазного и 
газофазного 
секвенаторов. 
Анализ 
расположения 
сульфгидрильных групп и дисульфидных связей. Использова-
ние масс-спектрометрии при определении первичной структу-
ры пептидов. Сложные белки: глико-, липо-, нуклео-, хромо-, 
фосфо- и металлопротеины. Химическая модификация белков. 
Задачи, решаемые c помощью химической модификации. 
Специфическая модификация a- и eаминогрупп в белках. Мо-
дификация остатков гистидина, метионина, тирозина, трипто-
фана, цистеина. Бифункциональные реагенты. Введение флу-
оресцентных, спиновых и фотоаффинных меток. Методы 
идентификации модифицированных аминокислотных остат-
ков. Биоспецифическая модификация белков. Посттрансляци-
онная модификация белков. Ферментативная посттрансляци-
онная модификация с расщеплением полипептидной цепи. 
Понятие о сигнальных пептидах и процессинге. Сортировка 
белков в клетке. Импорт белков в клеточные органеллы. Ко-
валентная посттрансляционная модификация -амино- и - 
карбоксильных групп, функциональных групп боковых цепей 
аминокислот (метилирование, гидроксилирование, введение 
дополнительной карбоксильной группы, фосфорилирование, 
гликозилирование, ADP-рибозилирование). Пространственная 
структура белков. Понятие о вторичной, третичной и четвер-
тичной структурах. Электронное строение и конфигурация 
пептидной связи. Углы f, j, w. Карты Рамачандрана. Типы вза-
имодействий, определяющие пространственную структуру 
полипептидов. Связь пространственной структуры белка с 
последовательностью аминокислотных остатков. Роль моле-
кулярных шаперонов. Вторичная структура пептидов и бел-
ков. a-Спираль, 310-спираль, параллельная и антипараллель-
ная -структуры, -изгиб, другие типы регулярных структур 
полипептидной цепи. Круговой дихроизм и дисперсия оптиче-
ского вращения как методы определения вторичной структу-
ры. Сверхвторичная структура белков. Понятие о доменах. 
Третичная структура белков. Рентгеноструктурный анализ как 
метод изучения пространственного строения белков. Ядерный 
магнитный резонанс как метод исследования конформации 
пептидов и белков в растворах. Денатурация и ренатурация. 
Четвертичная структура белков. Примеры субъединичных 


12 
структур. Методы исследования четвертичной структуры. 
Биологическая роль белков. Ферменты. Классификация. Пред-
ставление о биокатализе. Принципы ферментативной кинети-
ки. Ингибиторы и активаторы ферментов. Факторы, влияю-
щие на ферментативную активность. Понятие об активном 
центре. Фермент-субстратный комплекс. Функциональные 
группы активных центров ферментов на примере химотрип-
сина, лизоцима, карбоксипептидазы А. Причины высокой ка-
талитической активности и механизм действия ферментов. 
Белки-гормоны. Механизм действия пептидно-белковых гор-
монов. Структура и свойства аденилатциклазной системы. 
Инсулин, гормоны роста. Гликопротеиновые гормоны адено-
гипофиза. Белки системы гемостаза. Система свертывания 
крови. Интегрины. Антикоагулянты и фибринолитики. Двига-
тельные и структурные белки. Белки мышц и соединительных 
тканей. Актомиозиновый комплекс. Тропонины. Белки бакте-
риальной системы подвижности. Флагеллин. Цитоскелетные 
белки. Коллаген, кератин, фиброин шелка. Рецепторные бел-
ки. Бактериородопсин. Зрительный родопсин. Ацетилхолино-
вый рецептор постсинаптических мембран. Транспортные 
белки. АТФазы. Цитохром С, гемоглобин и миоглобин, сыво-
роточный альбумин. Белки-токсины микробного и раститель-
ного происхождения. Зоотоксины. Нейротоксины как инстру-
менты изучения механизмов нервной проводимости. 


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   18




©dereksiz.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет