Химиялық пәндер кафедрасы
Тақырып: Ферментативті катализ
ПРЕЗЕНТАЦИЯ
ШЫМКЕНТ 2023 ж
Орындаған:Орынбасар Ж.
Топ: ЖМҚБ-8-23
Қабылдаған:
Жоспар: - Ферменттер, жалпы қасиеттері.
- Ферментативті катализдің механизмі.
- Ферменттердің номенклатурасы және жіктелуі.
4.Қорытынды
5. Пайдаланылған әдебиеттер
Фермент - Ферменттер – арнайылығы бар нәруыздар, жасушаларда түзіліп, химиялық үрдістерді тездетуге қабілетті биологиялық катализаторлар.
- «Фермент» термині «fermentum» - ашытқы латын сөзінен шыққан. Ағылшын тіліндегі әдебиеттерде «энзим» сөзі пайдаланылады, грек тілінінен «en zyme» – ашытқыда деген мағына береді.
Ферменттердің жалпы қасиеттері: - 1. құрылысының күрделілігі (ферменттер химиялық табиғаты нәруыз болғандықтан, нәруыздарға тән барлық қасиеттерді көрсетеді, алайда олардың құрылысы күрделірек болады);
- 2. әсер ету қуаттылығы жоғары;
- 3.жоғары арнайылығы;
- 4. ағзада жайлы жағдайда әсер етеді ( tо 37-45о, қысым 1 атм.);
- 5. активтілігін реттеуге болатын заттар (фермент пен субстрат концентрациясы, орта рН-ы, температура, эффекторлар).
Ферменттің нәруыздан айырмашылығы активті орталығының болуында, активті орталығы арқылы фермент өз субстратын танып, онымен байланысып, реакцияны тездетеді.
Активті орталық – ферменттердің беткі жағына орналасқан амин қышқылдарының функционалды топтарының белгілі бір шектелген кеңістікке шоғырлануы.
Субстрат – фермент әсер ететін зат.
Құрылысының күрделілігі
Активті орталықта функциясы жағынан ерекшеленетін 2 аймақ бар: Активті орталықта функциясы жағынан ерекшеленетін 2 аймақ бар:
Активті орталық
Субстраттық аймақ (фермент өз субстратын тани алады, байланысады)
Катализдік аймақ (химиялық реакцияның сипатын анықтайды)
Активті орталық (АО) Ферменттер - Біркомпонентті
- жай нәруыз – фермент-протеин
Мысалы: пепсин, трипсин , α-амилаза. - Екікомпонентті – фермент-протеид
Ферменттердің әсер ету механизмі
3 сатыдан тұрады:
І. Фермент-субстрат комплексінің түзілуі.
Субстрат ферменттің активті орталығымен байланысады. Бұл әрекеттесу субстраттың химиялық табиғатына тәуелді: егер субстратта зарядталған топтар болса, онда бұл комплекстің түзілуі иондық байланыс есебінен түзіледі. Ал ондай топтар болмаса, сутектік байланыс немесе гидрофобтық әрекеттесу есебінен іске асады.
ІІ. Фермент-реакция өнімі комплексінің түзілуі
Ферменттің активті орталығындағы активті топтар субстраттағы байланыстарды әлсірете отырып, оған әсер етеді. Бұл кезде субстраттың конфигурациясы өзгеріп, субстрат молекуласының деформациясы, полярлануы жүреді, активтену энергиясы төмендеп, субстарт ыдырайды. Бұл саты өте қысқа уақытта өтеді.
ІІІ. Фермент-реакция өнімі комплексінің ыдырауы, бос ферменттің бөлінуі.
ІІІ сатысы баяу жүреді, бүкіл реакция жылдамдығы осы сатыға байланысты.
Е – фермент;
S – субстрат;
ES –“фермент–субстрат” комплексі;
Р1, Р2 –реакция өнімдері;
К1, К2, К3 – тепе-теңдік константалары
Ферменттердің номенклатурасы мен жіктелуі. - Қазіргі уақытта барлық ферменттер класқа жіктеледі. Әр класс ферменттері топтарға, топтар топшаларға бөлінеді.
- Ферменттің аталуы субстраттың атына немесе катализдейтін реакция атына “аза” деген жалғау қосылып оқылады. Кейбір ферменттердің тривиальды аттары сақталған.
Барлық белгілі ферменттер катализдейтін реакция түріне байланысты 6 класқа бөлінеді: - Оксидоредуктазалар
- Трансферазалар
- Гидролазалар
- Лиазалар
- Изомеразалар
- Лигазалар (синтетазалар)
ПАЙДАЛАНЫЛҒАН ӘДЕБИЕТТЕР:
1.Северин Е.С. (қазақ тіліне аударған және жауапты редакторы А.Ж.Сейтембетова) «Биохимия», Мәскеу, 2014.
2. Сеитов З.С. Биологиялық химия, Алматы, 2012 ж.
- Сейтембетов Т.С., Төлеуов Б.И., Сейтембетова А.Ж.. Биологиялық химия.-Қарағанды, 2007.
- Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия.-Павлодар.-2008.
- Плешкова С.М. және басқалары Биохимияны студенттердің өздігінен оқып-білуіне арналған оқу құралы
1Бөлім. Белоктар, ферменттер, энергия алмасуы, витаминдер.
2Бөлім. Заттар алмасуы және оның реттелуі.
3Бөлім. Адам ағзасындағы сұйықтықтар мен тіндер биохимиясы.– Алматы, 2009 ж.
6.Биохимия пәнінен студенттердің өздігінен дайындалауына арналған тест сұрақтары – Алматы, 2007
НАЗАРЛАРЫҢЫЗҒА
РАХМЕТ!
Достарыңызбен бөлісу: |