Реферат Тақырыбы: Ферменттер Орындаған: Мирбек А.Ә Тобы: Ветеринариялық қауіпсіздік 21-01
жүктеу/скачать 31.79 Kb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Орындаған: Мирбек А.Ә Тобы: Ветеринариялық қауіпсіздік 21-01 Қабылдаған: Максутбекова Г.Т. Астана-2022
|
ҚАЗАҚСТАН РЕСПУБЛИКАСЫ АУЫЛШАРУАШЫЛЫҒЫ МИНИСТРЛІГІ С.СЕЙФУЛЛИН АТЫНДАҒЫ ҚАЗАҚ АГРОТЕХНИКАЛЫҚ УНИВЕРСИТЕТІ Реферат Тақырыбы: Ферменттер Орындаған: Мирбек А.Ә Тобы: Ветеринариялық қауіпсіздік 21-01 Қабылдаған: Максутбекова Г.Т. Астана-2022 Жоспар
Кіріспе
Кіріспе Фермент - барлық тірі организмдер құрамына кіретін, биокатализатор қызметін атқаратын күрделі ақуыздар. «Фермент» мен «энзим» терминдерінің мағынасы бір, синонимдер, әр түрлі елдердегі қолданысына қарай екі атаумен аталды. Ферменттердің ерекше маңызды қасиеттері - өте жоғары белсенділігі және таңдамалы спецификалық әсері - әр фермент белгілі бір затқа, белгілі бір байланыс түріне әсер етеді. Осы қасиеттеріне байланысты ферменттерді ерте кезден бастап адамның тұрмыс – тіршілігінде кеңінен қолданылып келеді (шарап, сыра, сірке су алу, тері, ет өндеуінде). Қазіргі кезде 3000-ға жуық ферменттер белгілі, сонын ішінде, 150 түрі – кристалды түрде бөлініп алынған, 300 – көпмасштабты өндіріс жолға қойылған. Қазіргі кезде, ферменттерді кеңінен қолданушы және өндірушы елдер: Жапония, АҚШ, Англия, Голландия, Германия, Қытай. Жапонияда - 55-60мың тонна/жылына ферменттер шығарылады, оның ішінде 38% ауыл шаруашылықта, 26% тағам өндірісінде және т.б. пайдаланылады. АҚШ-та - 30-35мың тонна/жылына ферменттік препараттарды өндіреді. Өндірістік масштабына байланысты ферменттер - үшінші орында, антибиотиктер мен аминқышқылдардан кейін. Негізгі бөлім 1. Ферменттер туралы жалпы түсінік Ферменттер деп ағзада жүретін алуан түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде әсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады. Фермент деген атау ғалымдарға көптеген жылдардан бері белгілі болса да, оның табиғаты қасиеті соңғы жылдары ғана анықтала бастайды. Әдетте химиялық реакциялардың жүру жылдамдығын шапшаңдататын заттарды катализаторлар деп атайды. Ал ферменттер − өсімдіктер мен жануарлар және микроорганизмдер клеткаларынан бөлінетін белок тектес, ағзадағы биохимиялық реакцияларды сан мың есе шапшаңдататын қабілеті бар зат. Мұның қатысуынсыз заттардың ағзада сіңуі мүмкін емес. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп атайды, өйткені, олар тірі ағзада өтетін зат алмасу процесіне тікелей ат салысады. Фермент (латыншада fermentum − ашу деген маңына береді) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде − enaum − ішкі, zyme − ашытқы деген мағына береді.) деген сөз де қолданылады. Ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін биохимия бөлімі энзимология деп аталады. Тірі клеткада зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әртүрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Мұндай реакциялар клеткадан тыс жерде өте қиындықпен және мейілінше бау жүреді. Ол үшін қатаң шарттар қажет. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді. Мәселен, асқорыту жолында крахмал моносахаридтерге , белок амин қышқылдарына және т.б. Бұл химиялық реакциялардың жылдамдығы тірі клеткалардан тысқары жердегіден миллиондаған артық. Ферменттер − ағзадағы химиялық реакциялардың жылдамдығын жүздеген және мыңдаған есе өзгерте алатын белокты заттар, атап айтқанда жекелеген қосындылардың синтезі мен мыдырауын, зат алмасу процестерін және тағы сол сияқтыларды шапшаңдататын заттар. Биохимиялық даму тарихында үңілсек, бұл едәуір дәрежедегі ферменттерді зерттеу тарихы деп білуіміз тиіс. Ферменттер туралы ілімнің дамуы көне заманға барып тіреледі. Мыңдаған жалдыр бойы адам баласы шарап ашыту, ірімшік жасау, нан пісіру, тері илеу, сыра қайнатушылық кәсіппен шұғылданғаны белгілі. Бірақ бұл процестерге ферменттердің тікелей қатысының барлығын адамдар білмеген еді. Себебі сол кезде ғылым онша дамымаған. Ферменттер қатысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу XVII ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздыруышылар көмегімен жүретінін анықтаған. Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады. Ең алғаш таза ферментті 1926 ж. жас биохимик Дж.Самнер кристалл түрінде алды. Ол канавалия деген өсімдік дәнінен уреаза ферментін бөліп алып, оның кристалдарының белоктан тұратынын анықтайды. Одан кейін Дж. Нортроп пепсин кристалдарын, ал келесі жылы ол Нортроп пен М. Кунитц екеуі кристалды трипсинді бөліп алады. осы екі ферменттің екеуі де белок екен. Қазіргі кезде кристалдық түрде жүздеген фермент алынды. Зерттеліп табылған ферменттердің саны қазір 2000 шамасынан асады. Ферменттер тірі клеткада емес, сонымен бірге клеткадан тыс ортада да өз күшін жоймай реакцияны тездетеді. Ферменттерді тұзбен тұндыру, ацетон фракциялау және колонкалы хроматография әдістерімен бөліп алғанда, олар катализдік қасиеттерін жоғалтпайды. Кристалл күінде бөлініп алынған ферменттер өте жоғары активті болады. Ферменттердің бір неше қасиеттері бар. Бірінші қасиеті химиялық реакцияны өте шапшаңдатып, тездетіп жібереді. Тағы бір қасиеті бар. Химиялық реакциялар кейде керісінше де жүреді кез келген зат жойылса, оның құрамындағы заттар бұрынғыдай бөлініп, қосылғанға дейінгі қалпына келеді. Ал ферменттер осының екеуінде де қатысып, екеуін де тездете алады. Ферменттің активтілігі мен мөлшерін өлшеу Бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтілігімен бағаланады. Ферменттердің активтілігі өте жоғары болады. ферменттік активтілік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде алынған субстарт шамасы. Мысалы, α − амилазаның осындай қасиетін зерттеп білу үшін 250оС жағдайында және 1 минут ішінде 1 мг фермент ыдыратқан крахмал мөлшерін анықтау қажет. Ферменттерді мөлшерлік анықтау негізінен үш принципке сүйенеді: 1. Ферменттің аз мөлшері белгілі субстраттың мөлшеріне қалай әсер ететіндігін анықтау. 2. Берілген субстарт мөлшерінен фермент әсері арқылы осы процесте түзілегн өнімдерді анықтау. 3. ферменттің активтілігі, оның әсер ету жылдамдығына негізделгін. Ферменттердің активтігі әр түрлі реакция жағдайында температураға, рН ортаға және субстарттың концентрациясына тәуелді болады. ферменттердің шамасы субстраттың шамасына және инкубация уақытына пропорционал болады. Ферменттер активтілігінің өлшемі жөнінде энзимологияда мынадай ұғымдар қабылданған. Ферменттің халықаралық өлшемі Ө бас әріпімен белгіленеді.Ферменттің халықаралық өлшемі дегеніміз − фермент әсерінің қолайлы жағдайында 250оС температурада бір минут ішінде субстраттың бір микромолін катализдеп өңдей алатын фермент мөлшері. Меншікті активтілік дегеніміз − ферменттік препараттағы бір мг белокқа тиісті фермент өлшемінің шамасы, ол мкмоль 1 мин мг белок деп көрсетіледі. Меншіктік активлік ферменттік препараттың тазалық өлшемі: фермент тазартылған сайын, ол арта түседі және фермент таза күйге жеткенде, ол көрсеткіш ең жоғары және тұрақты болады. Ферментті препаратта белоктың бар екенін Кьельдал әдісімен, немесе Лоуридің колориметриялық әдісімен анықтайды, ал тұнық және боялмаған ерітінділерде 280 нм кезінде Варбург пен Христианның спектрофотометриялық әдісі бойынша анықтайды. Ферменттерлдің активтігі рН шамасы белгілі 25-400оС температурада болатын буфер ерітіндісінде анықталады. Қазіргі кезде ферменттерді анықтау әдістеріне спектрофотометриялық, полярографиялық, колориметриялық, монометриялық және т.б. ферменттердің активтігін анықтауды субстраттың азаюымен немесе жңа реакция өнімінің пайада болуына байланысты хроматография және электрофорез әдістерімен жүргізуге болады. Ферменттердің құрылысы. Тірі организмде жүретін барлық процестер ферменттердің қатысуымен атқарылады. Олардың әсерімен қорек құрамындан күрделі заттар қарапайым қосылыстарға ыдырап, соңынан олардан осы организмге тән макромолекулалар түзіледі. Ферменттерге өте зор талғамдылық қасиет тән. Әр фермент тек белгілі бір затқа, белгілі бір байланыс түріне әсер етеді. Мысалы, мальтоза қантын ыдырататын мальтаза ферменті басқа қанттарға эсер етпейді. Ферменттер әрекетінің негізіңде үш түрлі әсер жатады жинақтау (концентрациялау әсері); бағдарлау (ориентациялау) әсері; көп бағытты катализ. Ферменттер алдымен ерітіндіден қоректі заттар субстратының әр түрлі молекулаларын талғап алып, оларды өз беткейіне жинақтайды, қоректі қорыту процесіне дайындайды, ал ферменттер олардың химиялық өзтерістерін тездетеді. Белоктар, майлар, көмірсулар молекулаларының құрамындағы ком-поненттер көбінесе ангидридтік байланыстар арқылы полимерлер түзеді. Бұл байланыстар ферменттердің әрекетімен су қосу арқылы (гидролиз) үзіледі. Соидықтан бұл процесті гидролиздік ыдырау, ал оны қамтамасыз ететін ферменттерді гидролазалар деп атаңды. Ас қорыту жолында қоректік заттар түрлі микроорганизмдер ферменттерінің әсерімен биологиялык, өндеуден де өтеді. Ас қорыту жүйесінің айтарлықтай көлемді алдынғы бөлімдерінде (қарывда) және ішектің кеңіген соңғы бөлімдерінде (әсіресе бүйенде) алуан түрлі микроорганизмдер өздеріне қолайлы жағдай тауып (түрақты жылылық, кажетті ылғалдьгқ, сілтілік не байтарап орта, мол және үздіксіз келіп тұратын қоректік заттар), тез көбейіп өседі де, қоректі тездетіп ыдыратуға көмектеседі. Өсімдік тектес азық құрамында организмде қиын қорытылатын және ас қорыту сөлдерінде ерімейтін заттарға бай клетчатка көп мөлшерде болады. Ал ас қорытатын сөлдер құрамында оны ыдырататын ферменттер болмайды. Сондықтан клетчатка тек микроорганизмдер ферменттерінің әсерімен қорытылады. Тоқ ішекте микроорганизмдер әрекетімен белоктар шіріп, майлар тотығып, көмірсулар ашиды, организмге қажет көптеген заттар (амин қышқылдары, дәрмендәрілер т.б.) түзіледі да, бұл молекулалардың өзара әрекеттесуін тездетеді. Ферменттердің бұл әрекетін жинақтау (концентрациялау) әсері деп атайды. Қоректік заттардың ыдырау процесі дұрыс жүру үшін фермент беткейіне жинақталған субстраттар молекулаларының белгілі аудандары бірбірімен жанасуы керек, демек олар бірінебірі бағдарлануы керек. Ферменітердің осындай бағдарлау әрекетінің әсерінен қоректік заттардың ыдырау процесі мыңдаған есеге шапшандайды. Барлық ферменттер глобулярлы нәруыздар болып келеді. Ферменттер туралы ақпарат басқа нәруыздар сияқты ДНҚ-да кодталған. Ферменттер катализатордың қызметін атқарады. Ферменттердің болуы реакцияның соңғы өнімінің табиғатына әсер етпейді. Ферменттер эффективті жұмыс жасайды, аз мөлшері субстраттың көп мөлшерін өнімге айналдырады. Мысалы, бір каталаза ферментінің молекуласы қалыпты дене температурасында бір секунд аралығында 600 мың сутегінің асқын тотығының молекуласын су мен оттекке ыдыратады. Орташа алғанда ферменттер бір секунд ішінде 1000 жуық реакцияларды катализдейді. Катализаторларсыз реакциялар миллион есе баяу жүретін еді. Ферменттер жоғары және арнайы маманданған, бір фермент тек бір субстратты катализдейді. Ферментпен катализдейтін реакция қайтымды болып келеді. 2. Ферменттердің аталуы және жіктелуі Ферменттердің казіргі кезде қолданылып жүрген атауларын Халықаралық биохимиялық одактын, комиссиясы 1961 жылы бекіткен болатын. Фермент атаулары екі түрлі: жүйелік (рационалды) атау және тривиалдык (жұмысшы, іскерлік атау). Ферменттердің жүйелік атаулары айтарлықтай күрделі, бірак ол реакцияға кірісетін субстрат және фермент катализдейтін химиялық реакция женінде толык мәлімет береді. Бұл атаулар әдетте ғылыми әдебиеттерде колданылады. Жүйелік атау бойынша әр ферменттің нөмірі (шифры) болады, ол торт саннан түрады және бұл сандардыц арасы нүктемен бөлінген. Бірінші сан ферменттің класын білдіреді, екінші сан класс тармағын, үшінші сан-класс тармағы бөлігін, төртінші сан өз катарындағы рет санын көрсетеді. Ферменттердің шифрындағы әрбір сан бір-бірінен нүктемен бөлінеді. Ферменттердің тривиальдык атаулары кыска да қолдануға ыңғайлы. Мысалы, бір ферменттің жүйелік атауы: АТФ: глюкоза-6-фосфотрансфераза. Ал осы ферменттің тривиальдык атауы глюкокиназа (гексокиназа). Біз бұл кітапта ферменттердің тривиальдык атауын колданамыз. Тривиальдык атаулар негізінен екі жолмен пайда болады: 1) фермент эсер ететін субстрат атауына «аза» жүрнағы қосылады. Мысалы, мальтозаны ыдыратып, глкжозаның екі молекуласына айналдыратын фермент мальтаза деп аталады; 2) фермент катализдейтін реакция атауына «аза» қосып алуды катализдейтін фермент гидролаза деп аталады, субстраттың сутексізденуін жүргізетін фермент дегидрогеназа деп, химиялық топтарды тасымалдайтын ферментті трансфераза деп атайды. Кейбір ферменттердің тарихи қалыптасқан атаулары бар. Мысалы: пепсин, трипсин, папаин, эластаза т.б. Өздері катализдейтін реакциялар түріне байланысты ферменттер 6 класқа бөлінеді. Оксидоредуктазалар Трансферазалар Гидролазалар Лиазалар Изомеразалар Лигазалар (синтетазалар) Оксидоредуктазалар Тотықтырушы-тотықсыздандырушы ферменттер, бұлар сутегі атомдарын немесе электрондарды қосып алу немесе бол in шығару арқылы субстраттың тотығу және тотықсыздану процестерін катализдейді. Оксидоредуктазалар ферменттердің үлкен класы болып табылады, олар оттегі бар кездегі немесе ол жок кездеп биологиялык тотығуға қатысады. Дегидрогеназаның аэробты және анаэробты (оттегісіз) түрі болады. Аэробты дегидрогеназалар тотықтырушы-тотықсыздандырушы ферменттер, олар сутегі атомдарын немесе электрондарды субстраттан молекулалық оттегіне тасымалдайды. Олар оксидазалар деп те аталады. Анаэробты дегидрогеназалар (оттегісіз) сутегі атомдарын және электрондарды оттегіне емес баска субстратқа тасымалдайды. Оксидоредуктазалар құрамында кофакторлар бар, оларға көбінесе мыналар жатады: НАД+, НАДФ+, ФАД, ФМН жэне металл иондары. Оксидоредуктазаларға 200 шамасынан астам ферменттер жатады. Оксидазалар сутек акцепторы ретінде ауаның молекулалық оттегін пайдаланып белгілі субстрат жағдайында оныц сутегін жоғалтуға қабілетті ферменттер тобын айтады. Оксидазалар екі топқа бөлінеді: 1) тотықсызданған молекулалық оттегін суға дейін катал іздейді, 2) сутек асқын оксидіне дейін катализдейді. Осыларға кіретін ферменттердің барлығы да күрделі белоктарға жатады, ал олардың простетикалық топтарында ауыр металдар (Fe, Cu және т.б.) кездеседі. Простетикалық топтардын металдары тотыққанда және тотықсызданғанда валенттігін өзгертіп электрондарын молекулалык оттегіне бере отырып, сондай-ақ тотығатын заттан оларды қайта қабылдап та ала алады. Оксидазалар жануарлармен өсімдіктер ұлпаларында көп кездеседі. Мысалы, полифенолоксидаза ферменті картоптар мен саңырауқүлақтардан бөлініп алынған. Пирогаллол, гваяк шайыры, полифенолдар және т.б. осы ферменттер аркылы тотығады. Бұл ферменттер тобында неғұрлым жаксы зерттелгендеріне мыналар жатады: Катехолоксидаза (тирозиназа), цитохромоксидаза, ксантиноксидаза, аскорбатоксидаза және т.б. Катехолоксидаза (тирозиназа) фенолдар мен оған жақын жатқан қосылыстарға эсер ететін ферменттер тобына кіреді. Электрондар акцепторынын қызметін молекулалық оттек атқарады. Химиялық табиғаты. Катехолоксидаза құрамында 0,20-0,25% мыс кездесетін металлопротеидтер болады. Мұндағы мыс ферменттің активті орталығының ең қажетті компоненті бола отырып, тотығу және тотықсыздану процесіндегі электрондарды тасымалдаушы қызметінде атқарады. Ферменттің құрамынан мысты алып тастаса, онда ол инактивтеледі, ал егер екі валентті мыстың иондарын косса қайтадан реактивтеледі. Катехолоксидазаның молекулалық салмағы 100 000. Адам мен жануарлар ағзасында катехолоксидаза адреналиннің физиологиялык активсіз пигмент адренохромға айналуын катализдейді. Адренохром конденсациялану барысында коңыр пигмент меланинге айналады. Бүйрек үсті безінің ауруға шалдығуынан адам терісінің қола түсті (аддисон ауруы) болуы меланиннің артық мөлшерде түзілуіне байланысты. Катехолоксидаза тек дифенолдардың тотығуын ғана емес, сол сияқты монофенолдардың да, мысалы тирозиннің де тотығуын катализдейді. Катехолоксидаза жануарлардың тек кейбір жекеленген ұлпалары мен мүшелерінде кездессе, ал өсімдіктер дүниесі және саңырауқұлақтарда кеңінен таралған екен. Трансферазалар өздері тасымалдайтын топтарға байланысты метилтрансфераза, ацилтрансфераза, фосфотрансфераза деп аталады. Сондай-ақ түрлі ағзалар клеткасында аспартатаминотрансфераза, гуанидинацетатметилтрансфераза, холинацетилтрансферазаларда кең тараған. Гидролазалар. Гидролаза (гректің «гюдор» — су деген сөзі). Ферменттердін бұл тобына полисахарид, дисахарид, майлар мен белоктарды ыдырататын түрлері жатады. Бұлардың кейбіреулерін казіргі кезде кристалл күйінде бөліп алған. Мұнда ферменттік реакция тек судың қатысуымен жүреді. Гидролаза класы бірнеше тармакқа бөлінеді. Бүған эстеразалар күрделі эфир байланысын ыдырататын ферменттер, майларды ыдырататын липазалар, тиол және фосфор эфирлерінің гидролазасы жатады. Тиол эфирлерінің гидролазасына ацетил — КоА — гидролаза, фосфор эфирлерінің гидролазасына глюкозо -1- фосфатаза, глюкозо -6- фосфатаза және т.б. жатады. Мәселен, эстеразалар күрделі эфир байланыстарын гидролиздейді де, кышқыл және спирт түзеді. Күрделі көмірсулар мен гликозидтерді гидролиздейтін ферменттер өсімдіктер мен микроб клеткаларында кең тараған. Пептидаза белоктар мен пептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздеу аркылы үзеді. Олардың көпшілігі тек жануарлар, микробтар клеткаларында кездеседі. Өсімдіктерден папаин ферменті табылған. Бұл фермент сояның тұқымында едәуір кездеседі. Аспаргиназа мен глутаминаза аспарагин мен глутаминнің гидролиздік ыдырауын катализдейді. Бұл топка ең алдымен карбогидраза ферменттері жатады. Оны көптеген микроорганизмдер бөліп шығарады. Карбогидраза дақыл дәндерінде мол кездеседі. Солардың кейбір аса маңыздыларына тоқталып өтейік. Амилаза. Крахмалды, гликогенді мальтоза қантына дейін ыдыратады. Ол көптеген зең саңырауқұлақтары мен бактерияларда кездеседі. Мальтаза-дисахарид. Мальтоза кантын екі глюкоза молекуласына айналдырады. Барлык микроорганизмдерде дерлік кездеседі. ß-фруктофуранозидаза -камыс қантын глюкозаға және фруктозаға ажыратады. Зең, ашытқы саңыраукүлағында, бактерияларда кездеседі. Бұл фермент бұрын сахараза деп аталған. Лактаза Сүт кантын (лактозаны) глюкоза және галактозаға ажыратады. Көптеген сүт қышқылы және басқа да бактерияларда болады. Оны цитаза деп те атайды. Мұны көптеген анаэробты микроорганизмдер бөліп шығарады. Ол клетчатканы целлобиозаға және жай қант-глюкозаға ажыратады. Пектиназа Өсімдіктердің клеткаларының аралығында кездесетін пектин заттарын ажыратады. Мұнда пектин заттарынан галактоза, арабиноза, ксилоза, сірке, галактурон қышқылдары және метил спирті түзіледі. Бүл ферменттер көптеген бактериялар мен зең саңыраукұлактарында табылған. Липаза. Майды гидролиз аркылы глицерин және май қышкылдарына ажыратады. Липаза көптеген микроорганизмдерде, өсімдіктер мен жануарлардың клеткаларында болады. Протеаза. Бұл ферменттер белоктарды пептон, полипептид және амин қышқылдарына дейін ажыратады. Мұның сүтті ұйытатын қасиеті бар. Аталған ферменттер көптеген шіріткіш бактерияларда, өсімдіктерде, асказан сөлінде кездеседі. Бұл топқа көптеген ферменттер жатады: мысалы, пепсин,трипсин сондай-ақ осы топ ішінде де бірнешеферменттер болады. Лиазалар. Атомдардың түрліше топтарын ажырататын немесе косып алу реакциясын судың не фосфор қышкылының катысуынсыз катализдейді. Мұнда су, аммиак, көмірқышқыл газы т.б. бөлінеді және еселенген байланыстар С-С, C-N, С-О, С-S бойынша түзіледі. Субстрат молекуласындағы қос байланыс бойынша химиялық топтардың косылуын да катализдей алады. Изомеразалар. Органикалық заттардың изомерлік өзгерістерін катализдейді. Атомдардың, атом топтарының, фосфор қышқылы қалдықтары мен әр түрлі радикалдардың молекула ішілік орын ауыстыруы салдарынан изомерлеу процесі өтеді. Мысалы, альдегидтердің өзара кетонға, цисформаның транс-формаға айналуы және керісінше. Егер изомерлеу топтары молекуланың ішінде ғана орын ауыстырумен жүрсе, бұл кезде фермент мутаза деп аталады. Ал инверсия ассиметриялық топтарда өтсе фермент рацемаза немесе эпимераза делінеді. Изомерлеу процесіне көбінесе комірсулары, амин қышқылдары мен органикалык кышқылдар ұшырайды. Изомеразаларға: фосфатизомераза, триозофосфатизомераза, ретиненизомераза, рибулозо-5-фосфатэпимераза және т.б. жатады. 3. Ферменттердің негізгі қасиеттері Ферменттер өз әсерін өте аз мөлшерде катализаторға ұқсас жүргізеді. Фермент өзінің әсер етуші заты – субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді: S + E → S·E → EP → E + P Ферменттердің катализдік ерекшелігіне келесі қасиеттері жатқызылады: Барлық ферменттер глобулярлы нәруыз болып табылады. Ферменттер жайында ақпарат, басқа да нәруыздар секілді ДНҚ-да сақталған. Фермент өздігінен жаңа реакция жүргізбейді. Ол тек термодинамикалық мүмкін реакцияны ғана жүргізеді. Реакция барысында активтендіру энергиясы төмендейді. Реакцияның үлкен кедергі энергиясын сатылап бөліп, төмендету және активтендіру энергиясын жоғарлату арқылы реакция жылдамдығын жоғарлатады. Фермент басталған реакцияның бағытын өз бетінше өзгерте алмайды. Ол бір ғана реакция өнімі түзілуі бағытында жұмыс істейді. Мысалы, глюкокиназа глюкозадан тек глюкоза-6-фосфат түзілуін жүргізеді. Фермент қатысатын реакция қайтымды болса, ол реакцияны екі бағытта да жүргізе алады. Мысалы, көмірсулардың гликолиздік ыдырауына қатысатын фосфогексо-изомераза, альдолаза, фосфоглицерат-киназа, фосфоглицератлидаза және т.б. Ферменттің активтілігі pH ортаға, температураға және субстрактың концентрациясына байланысты өзгереді. Ферменттер катализдік реакция энергиясының белсенділігін түсіреді. Ферменттер катализдейтін химиялық реакциялар түріне қарай 6 классқа бөлінеді: Оксидоредуктазалар – тотығу-тотықсыздандыру реакцияларын катализдеді. Трансферазалар – реакцияларда атомдар мен атомдар топтарын тасымалдайды. Гидролазалар – судың қосылуымен химиялық байланыстарды үзеді Лиазалар – субстратты гидролиздік емес жолмен ыдыратып, қос байланыс түзу және керісінше реакцияларды катализдейді. Изомеразалар – бір изомердің екінші изомерге ауысуын тездетеді. Лигазазалар - АФТ энергиясы арқылы екі әр түрлі қосылыстың конденсиациясын катализдеп, С−С, С−О, С−N , С−S байланысын құрады Фермент молекуласының ферменттік қасиетін анықтайтын бөлігін ферменттің активті орталығы деп атайды. Ферменттің активті орталығы субстратпен байланысуға және ыдыратып өзгертуге міндетті. Активті орталық бүйір радикалында функционалды тобы р амин қышқылдарының қалдықтарынан түзіледі. Күрделі ферменттерде активті орталыққа амин қышқылдарынан басқа металл иондары мен коферменттер кіреді. Олар катализ процесінде маңызды қызмет атқарады. Ферменттердің активті орталығында реакцияласуға қабілетті топтары бар мынадай амин кышқылдары кездеседі. Цистеин, оның кұрамында сульфгидрильдік топ - SН бар; Серин, оның құрамында гидроксильдік топ - ОН бар; Гистидин, oның құрамында имидазол сақинасы бар; Аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылы, ол екеуінің құрамында екінші карбоксильдік топ - СООН бар; Триптофан, құрамында индол сақинасы бар; Гидрофобты амин қышқылдары, ондай амин қышқылдары құрамында субстраттың полярсыз учаскесіне жақын (туыс) гидрофобты (полярсыз) бүйір топтар болады. Қорытынды Ферменттер биологиялық катализатор ретінде әрі гомогендік, әрі гетерогендік катализатордың белгілерімен сипатталады. Ферменттредің аса тұрақсысдығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Катализдік әсерін су ерітінділеріне көрсетеді. Ферменттердің гомогендік және гетерогендік катализаторларының жалпы белгілерімен қатар, ерекше қасиеттері де болады. ферменттердің негізгі ерекшелігі, жоғары катализдік активтігі мен өте жоғары талғампаздығында. Себебі: ферменттердің құырылыс ерекшелігі мен әсер ету мезханизмінде. Ферменттер катализаторлар сияқты активация энергиясына әсер етіп, оны төмендетеді. Ферменттік катализдің өзіне тән белгісі, оның мультпеттігі, яғни бір мезгілде бірнеше реакцияға көптеген активті орталық пен сәйкес субстраттарды қатыстыруында. Ферменттердің «өмір кілті» деп атағанда, олардың әсер ететін ортасының ерекшелігі бірсыпыра жағдайда негізге алынған. әрбір фермент белгілі бір заттарға ғана әсер етеді. Фермент заттың молекуласында кілттің құлыпқа дәл тура келуі керек. Э.Фишердің айтуы бойынша. Ферменттер − тірі оганизмдерде өте көп тараған. Ферментер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған. Қорытынды ретінде айтатын болсақ, ферменттер біздің өмірізде, адам организмі үшін ең қажетті зат болып табылады. Пайдаланылған әдебиеттер тізімі 1.Әлімқұлова Э. Ж. Биологиялық химия: дәрістер жинағы. - Астана : С.Сейфуллин атындағы ҚазАТУ, 2014. - 150 б. 2.Әлімқұлова Э. Ж., Оспанова Г. С. Биологиялық химия: оқу-әдістемелік кешен. - Астана : С.Сейфуллин атындағы ҚазАТУ, 2010. - 143 б. 3.Сағатов К.С. Биохимия: оқулық, - 2-бас. - Алматы : Білім, 2008. - 440 б. жүктеу/скачать 31.79 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|