1. Биохимия ғылымы: Биохимияның даму тарихы. Атақты биохимик ғалымдар. Биохимияның дамуы бір – бірімен шектес басқа пәндермен жалпы биологиямен, гистологиямен, цитологиямен, генетикамен, физикамен, биофизикамен, бейорганикалық, аналитикалық, органикалық
Ферменттердің активті орталықтары туралы түсінік
жүктеу/скачать 413.22 Kb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 4. Ферменттердің қасиеттері. Температура мен ортаның ферменттерге әсері.
| 3. Ферменттердің активті орталықтары туралы түсінік.
Ферменттер молекуласының субстраттпен тікелей тиісіп жанасатын бөлігін ферменттердің активті орталығы деп атаймыз. Ферменттердің активті орталығы субстратпен байланысуға және ыдыратып өзгертуге міндетті. Активті орталық бүйір радикалында функционалды тобы бар амин қышқылдарының қалдықтарынан түзіледі.Күрделі ферменттерде активті орталыққа амин қышқылдарынан басқа металл иондары мен коферменттер кіреді. Олар катализ процесінде маңызды қызмет атқарады. Ферменттердің активті орталығында реакцияласуға қабілетті топтары бар мынадай амин қышқылдары кездеседі. 1.Цистейн, оның құрамында сульфгидрильдік топ –SH бар; 2 .Серин,оның құрамында гидроксильдік топ –OH бар; 3. Гистидин,оның құрамында имидазол сақинасы бар; 4.Аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылы, ол екеуінің құрамында екінші карбоксильдік топ –COOH бар; 5. Трифтофан, құрамында индол сақинасы бар; 6.Гидрофобты амин қышқылдары, ондай амин қышқылдары құрамында субстраттың полярсыз учаскесіне жақын гидрофобты (полярсыз) бүйір топтар болады. Активті орталық фермент молекуласының бетіндегі шағын ғана бөлік. Ферменттегі амин қышқылдары қалдықтарының үлкен бөлігі орталық активтілігіне әсер етпейді. Мысалы, мынадай жағдайға анықталған:124 амин қышқылдары қалдықтарынан тұратын рибонуклеаза молекуласынан 20% дейін амин қышқылдарын бөліп алған кезде, ол өзінің активтілігін жоғалтпаған. Активті орталық нүктеде емес, сызықшаға да ұқсамайды, кеңістік пішінді, ол ферменттің полипептидтік тізбегінде бірінен-бірі қашық орналасқан жеке амин қышқылдарының өзара жақындасуынан пайда болады. 4. Ферменттердің қасиеттері. Температура мен ортаның ферменттерге әсері. Фермент активтілігіне температура әсері. 30-40º С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді. Бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді. Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес температураны 10 С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін. Температура 50º С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады. Орта температурасы төмендегенде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді. Төменгі температурада, мысалы, 0º С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай (ет,май,балық,көкөністер, т.с.с) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады. Қысты күні температура 0º С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылына бастауымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке айналады. 2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді. 3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді. Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді. Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т.с.с. 4. Фермент акиваторлары мен ингибиторлары (тежегіштер) Фермент активтілігі орта әр түрлі химиялық байланыстар болуына байланысты. Ондай заттардың кейбіреулері фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады. Ал екіші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді. Мұндай заттар ингибитолар деп аталады. Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді. Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе тежейді. Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емес тежеушісін ажыратып бөледі. Бәсекелес тежеуші өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, ол сондықтан да ферментті «алдай алады», оның активті орталығымен байланыс жасайды да, ферменттің әсерін шектеп тастайды. Бәсекелес емес ингибиторлардың құрылымы субстраттан бөлек және ол ферменттің субстрат байланысатын активті орталығымен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS-тобымен байланысады. Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымды инактивация болады. Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де комплексімен де байланыс жасайды, осылайша емес комплекс түзеді. 5. Проферменттер (латын тілінде –алдыңғы, бұрынғы және фермент деген сөзден шыққан) –ферменттердің активті емес түрі. Проферменттердің активті түрге айналуын физиологиялық және биохимиялық жағдайлар реттейді. жүктеу/скачать 413.22 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|