Ферменттер



бет5/10
Дата23.11.2023
өлшемі3.61 Mb.
#484226
түріҚұрамы
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10
Ферменттер

Мүшеөзгешелік ферменттер

  • Сүйек тіні
  • Сілтілі
  • фосфатаза
  • Миокард
  • АСТ, АЛТ,
  • КФК МВ,
  • ЛДГ1,2
  • Бүйрек
  • Трансамидиназа,
  • сілтілі
  • фосфатаза
  • Бауыр
  • Аргиназа, АЛТ, АСТ, ЛДГ4,5,
  • сілтілі фосфатаза,
  • γ-глутамилтранспептидаза,
  • глутаматдегидрогеназа
  • холинэстераза
  • Тек белгілі-бір мүшеге немесе тінге
  • (немесе мүшелер мен тіндер тобына) ғана тән
  • Простата
  • Қышқыл
  • фосфатаза
  • Ұйқы безі
  • α-амилаза, липаза,
  • γ-глутамилтранспептидаза
  • https://ppt-online.org/18629

Органелла өзгешелік ферменттер

  • Жасушалық мембрана
  • Сілтілі фосфатаза,
  • Аденилатциклаза,
  • К-Nа-АТФаза
  • Тегіс ЭПР
  • Микросомальды
  • тотығу
  • ферменттері
  • Рибосомалар
  • Белок
  • синтезінің
  • ферменттері
  • Лизосомалар
  • Қышқыл фосфатаза
  • Митохондриялар
  • Тотығу фосфорлану,
  • Кребс циклы,
  • май қышқылдарының
  • β-тотығу ферменттері
  • Ядро
  • РНК-полимераза,
  • НАД-синтетаза
  • https://ppt-online.org/18629
  • Изоферменттер – бір ферменттің көптеген формалары, олар бірдей реакцияны катализдейді, бірақ біріншілік құрылымы бойынша ерекшеленеді
  • Изоферменттердің ерекшеліктері:
  • Субстратқа туыстық,
  • Катализденетін реакцияның максималды жылдамдығын қамтамасыз ету,
  • Электрофорездік қозғалғыштық,
  • Ингибиторлар мен активаторларға әртүрлі сезімталдық,
  • рН оптимум,
  • Термотұрақтылық
  • Изоферменттердің төртіншілік құрылымы бар, ол суббірліктердің
  • жұп мөлшерінен тұрады (2, 4, 6 және т.б.):
  • Изоферменттер
  • Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
  • ЛДГ – 4 суббірліктен тұрады:
  • 2 түрлі М (muscle) және Н (heart), олар 5 изоформа түзеді
  • М (muscle)
  • Н (heart)
  • Құрамында дикарбонды аминқышқылдары басым
  • Құрамында диаминомонокарбонды
  • аминқышқылдары басым
  • ПЖҚ
  • https://ppt-online.org/18629
  • ЛДГ1
  • НННН
  • ЛДГ2
  • НННМ
  • ЛДГ3
  • ННММ
  • ЛДГ4
  • НМММ
  • ЛДГ5
  • ММММ
  • О2
  • О2
  • Н (heart)
  • М (muscle)
  • Өкпе альвеолаларының эпителийі
  • миокард, эритроциттер,
  • бүйректің қыртысты
  • заты
  • Көлденең-жолақты бұлшық ет, гепатоциттер
  • рН бейтарап
  • рН қышқыл
  • https://ppt-online.org/18629
  • Креатинкиназа (креатинфосфокиназа)
  • КФК 2 суббірліктен тұрады:
  • 2 типті М (оғылшын muscle - бұлшық ет) және В (ағылшын brain - ми), олар әртүрлі комбинацияларда 3 изоформалар түзеді
  • КФК ВВ
  • КФК МВ
  • КФК ММ
  • КФК бұлшық ет және жүйке тіндеріндегі энергетикалық алмасуды қамтамасыз етеді
  • Қанда мүшеөзгешелік және изоферменттердің белсенділігін анықтау клиникалық диагностикада кеңінен қолданылады
  • Миокард инфарктысы
  • АСТ, АЛТ, КФК МВ, ЛДГ1,2
  • Панкреатит
  • Панкреатикалық амилаза,
  • γ-глутамилтранспептидаза, липаза
  • Гепатит
  • АЛТ, АСТ, ЛДГ4,5,
  • γ-глутамилтранспептидаза,
  • глутаматдегидрогеназа
  • Тарихи қалыптасқан атаулар: (пепсин, трипсин)
  • Жұмыс атаулары:
  • субстрат + аза жалғауы (сахараза)
  • субстрат + оның хим.айналуы + аза (пируваткарбоксилаза)
  • Тривиальды
  • Жүйелік
  • Атауы бойынша ферментті және оның катализдейтін реакциясын нақты анықтауға болады. Әрбір класта белгілі-бір схема бар
  • 1961 жылы биохимиктердің Халықаралық одағы қабылдаған
  • Реакция түрі
  • Класс
  • Подкласс
  • Поподкласс
  • 1
  • Тотығу-тотықсыздану
  • Оксидоредуктазалар
  • Оксидазалар
  • Аэробты ДГ
  • Анаэробты ДГ
  • Оксигеназалар
  • 2
  • Функционалды топтарды тасымалдау
  • Трансферазалар
  • Киназалар
  • Протеинкиназалар
  • Гексокиназалар
  • 3
  • Субстраттан топтарды гидролитикалық бөліп алу
  • Гидролазалар
  • Фосфатазалар
  • ФПФ
  • 4
  • Субстраттан топтарды гидролитикалық емес жолмен бөліп алу
  • Лиазалар
  • 5
  • Изомеризация
  • Изомеразалар
  • 6
  • Макроэргиялық қосылыстардың есебінен синтез реакциясы
  • Лигазалар
  • C-O-лигаза,
  • C-S-лигаза,
  • C-N-лигаза,
  • C-C-лигаза
  • Ферменттердің жіктелуі
  • Әрбір ферменттің өз шифры бар КФ 1.1.1.1. 1 - класс, 2-ші сан - подкласс, 3-ші сан - подподкласс, 4-ші сан – подподкласстағы ферменттің реттік нөмірі (ашылу ретіне байланысты).

Оксидоредуктазалар

  • Систематикалық атауы Сукцинат:ФАД-оксидоредуктаза
  • Жұмыс атауы Сукцинатдегидрогеназа
  • Класс 1. Оксидоредуктазалар
  • Подкласс 1.3.СН-СН-тобына әсер етеді
  • Подподкласс 1.3.99.Акцептор ретінде ФАД+
  • Классификациялық нөмірі КФ 1.3.99.1.
  • Кофакторы Флавинадениндинуклеотид

Трансферазалар

  • Систематикалық атауы АТФ:фруктозо-6-фосфат-
  • фосфотрансфераза
  • Жұмыс атауы Фосфофруктокиназа
  • Класс 2. Трансфераза
  • Подкласс 2.7. Фосфотоптарды тасымалдайды
  • Подподкласс 2.7.1. спиртті топпен акцептор
  • ретінде
  • Классификациялық нөмірі КФ 2.7.1.11.
  • қайдан: қайда қандай орынға – не– трансфераза
  • донор: акцептор – тасымалданатын топ – трансфераза

Гидролазалар

  • Систематикалық атауы Триацилглицерол:ацилгидролаза
  • Жұмыс атауы ТАГ-липаза
  • Класс 3.Гидролазалар
  • Подкласс 3.1. Күрделі эфирге әсер етеді
  • Подподкласс 3.1.1.карбон қышқылдарының гидролазасы
  • Классификациялық нөмірі КФ 3.1.1.3
  • Субстрат–не бөлінеді–гидролаза
  • Субстрат–гидролаза

Лиазалар

  • Систематикалық атауы 2-оксиқышқыл: карбоксилиаза
  • Жұмыс атауы Пируватдекарбоксилаза
  • Класс 4. Лиазалар
  • Подкласс 4.1.С-С-лиаза
  • Подподкласс 4.1.1. Карбокси-лиаза
  • Классификациялық нөмірі КФ 4.1.1.1.
  • Кофакторы Тиаминдифосфат
  • субстрат: не бөлінеді–лиаза

Изомеразалар

  • Систематикалық атауы Глюкозо-1,6-фосфомутаза
  • Жұмыс атауы Фосфоглюкомутаза
  • Класс 5. Изомеразалар
  • Подкласс 5.4. Молекулаішілік трансфераза
  • Подподкласс 5.4.2.Фосфотрансфераза
  • Классификациялық нөмірі КФ 5.4.2.2.
  • Кофакторы Глюкозо-1,6-дифосфат
  • Субстрат –изомеризация түрі – изомераза
  • Субстрат – өнім– изомераза

Лигазалар

  • Систематикалық атауы Пируват:карбоксилигаза
  • Жұмыс атауы Пируваткарбоксилаза
  • Класс 6.Лигазалар
  • Подкласс 6.4.С-С- байланысын түзеді
  • Подподкласс 6.4.1.С-С- байланысын түзеді
  • Классификациялық нөмірі КФ 6.4.1.1.
  • Кофакторы Биотин.Магний.Цинк
  • субстрат: субстрат – лигаза (энергия көзі)

Ферменттердің әсер ету механизмі туралы теориялар

  • Ферменттердің субстраттарға жоғары өзгешелігін түсіндіру үшін 1894 жылы Эмиль Фишер субстраттың геометриялық формасының және ферменттің белсенді орталығының тура сәйкестігі туралы гипотеза ұсынды
  • 1. «Кілт – құлып» моделі
  • Р1
  • Р2
  • +
  • +
  • E+S
  • ES
  • E
  • 2. «Индукцияланған сәйкестік» теориясы
  • A
  • B
  • C
  • S
  • E
  • B
  • A
  • C
  • ES
  • Бұл теорияны 1959 жылы Даниэль Кошланд ұсынған:
  • Фермент пен субстраттың толық сәйкестігі олардың өзара әсер ету процесінде ғана болады: субстрат ферменттің қажетті конформациялық өзгерістерін индукциялайды да, олар байланысқа түседі.
  • Теория кинетикалық сараптау мәліметтеріне, фермент-субстратты комплексті рентген-құрылымды сараптау, спектрография және т.б. әдістермен зерттеу негізінде ұсынылған.
  • Тек геометриялық қана емес, электростатикалық та сәйкестік бар
  • S
  • S
  • Субстрат пен ферменттің өзара әрекеттесуі кезінде олар екеуі де модификацияға ұшырайды да, бір-біріне сәйкестенеді. Субстраттағы өзгерістер оның өнімге айналуына ықпал етеді
  • A
  • B
  • C
  • E
  • B
  • A
  • C
  • ES
  • S
  • S
  • 3. «Индукцияланған сәйкестік» теориясы
  • (заманауи көзқарастар)

Реакция жылдамдығының субстрат концентрациясына тәуелділігі

  • [S]
  • Vmax
  • Ферменттік реакцияның кинетикасы

Михаэлис-Ментон константасы

  • Km – субстрат [S] концентрациясы, бұл кезде ферменттік реакцияның жылдамдығы V максималды жылдамдықтың жартысына тең
  • Реакция жылдамдығының фермент концентрациясына тәуелділігі
  • Фермент концентрациясы
  • V

Ферменттік реакция жылдамдығына температураның әсері

  • Температураның 10 градусқа жоғарылауы химиялық реакция жылдамдығын 2-4 есе арттырады
  • Температура жоғарылаған кезде фермент денатурацияға ұшырайды және белсенділігін жоғалтады
  • Ферменттік реакция жылдамдығы

Ферменттік реакция жылдамдығына рН әсері

  • Н+ концентрациясының өзгеруі ферменттің химиялық құрамын, оның құрылысын және каталитикалық белсенділігін өзгертеді
  • Н+ концентрациясының өзгеруі субстраттың химиялық құрамын, оның құрылысын және ферменттік реакцияға түсу қабілетін өзгертеді
  • Өте жоғары немесе өте төмен рН кезінде ферменттің денатурациясы

Ферменттік реакция жылдамдығының рН мөлшеріне тәуелділігі

  • Қайтымды
  • Ингибиторлар ферментпен әлсіз байланысады
  • Қайтымсыз Ингибиторлар ферментпен берік байланысады
  • Бәсекелестік
  • Бәсекелестік емес
  • Ингибиторлардың физиологиялық маңызы жоқ (ферменттік улы заттар болып табылады)
  • ИНГИБИТОРЛАУ
  • 1. Ингибитор құрылысы бойынша субстратқа ұқсас
  • 2. Белсенді орталық үшін субстратпен бәсекелеседі
  • 1. Субстраттың құрылымдық аналогы емес
  • 2. Белсенді орталыққа қосылмайды
  • 3. Аллостериялық орталыққа әсер етеді немесе химиялық модификатор ретінде әсер етеді

Қайтымсыз ингибиторлау

  • Қайтымсыз ингибиторлау кезінде ферменттің каталитикалық белсенділігін көрсетуге қажетті функционалды топтардың байланысуы немесе зақымдалуы жүреді.
  • Мысалы, диизопропилфторфосфат заты ацетилхолинэстеразаның белсенді орталығындағы сериннің гидрокситобымен берік және қайтамсыз байланысады, ал ацетилхолинэстераза жүйке синапстарында ацетилхолинді гидролизге ұшыратады.
  • Оның ингибирленуі синапсты қуыста ацетилхолиннің ыдырауын болдырмайды, нәтижесінде жүйке бойымен белгінің әрі қарай берілуі болмайды.
  • Ингибирленген фермент
  • Ацетилхолинэстеразаның белсенді орталығы


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10




©dereksiz.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет