I. Оксиллар биокимёси оксиллар ва уларнинг функцияси

Швед химики И.Я.Берцелиус 1938 йилда азот сакловчи органик бирикмаларни усимлик ва хайвон тукималаридан ажратиб олиб уни протеинлар деб номлаган (грекча protos - бирламчи - мухим демакдир).

Хозирги адабиётларда азот сакловчи юкори молекулали бирикмаларни оксиллар дейилади. Оксил термини - тухум оксилини киздирилганда ок ранг хосил булишига асосланган. Оксиллар хар кандай тирик организм тукимасининг асосли кисми хисобланиб тукимада буладиган хар хил жараёнларда мухим ахамиятга эга.

Оксил инсон организмини массасини 25% гача, куритилгандан кейин эса 45-50% ни ташкил килади. Оксилларнинг турли орган ва тукималардаги микдори турлича булади. Оксил инсон ва хайвон организмларда куйидаги вазифаларни бажаради.

1. 
   Структуравий фкнкция – барча тукималар, хужайралар ва органоидлар оксилдан ташкил топган.
   
2. 
   Каталитик функция – организмдаги биокатализаторлар ферментлар оксил табиатига эга ва барча биокимевий реакция содир булишини бошкарадилар, яъни реакциялар тезлигини маълум тартибда боришига ва бошкарилишига имкон беради.
   
3. 
   Энергетик функция – оксиллар ошкозон ичак трактида парчаланиб оддий аминокислоталар шаклида сурилади. Аминокислоталарнинг маълум кисми оксидланиб энергия хосил килади.
   
4. 
   Транспорт вазифаси. Оксиллар сувда, конда яхши эрийдиган хусусиятга эга ва сувда, конда эримайдиган моддалар билан комплекс хосил килиб уларнинг эрувчанлигини таъминлайди. Масалан еглар, егда эрийдиган витаминлар, гормонларни. Кон плазмаси оксиллари альбумин ва глобуминлар ёг кислоталар, липидлар, темир, мис каби ионларни ташийди.
   
5. 
   Кискарув функцияси – мушак оксиллардан ташкил топган. Уларни ташкил килувчи актин, миозин, тропонинлар кискарув кобилиятига эга. Бундай оксиллар мускуллар таркибига кириб механик иш бажаришда катнашади.
   
6. 
   Химоя функцияси. Организмга тушган бегона оксиллар, вирус лар, бактериялар токсинлари антигенлар деб хисобланади ва уларга карши химоя оксиллар антителолар хосил булиб антигенлар билан бирикиб зарасизлантиради.
   
7. 
   Кон плазмасидаги фибриноген ва тромбин оксиллари кон куюкланишида иштирок этиб организмни турли жарохатланиш содир булганда кон йукотишдан саклайди.
   
8. 
   Таянч вазифасини бажаради. Тери, суяк, тирнок, соч, пай, тогай, жун, ипак оксиллардан ташкил топган ва таянч вазивасини бажаради..
   
9. 
   Бошкарув вазифаси. Баъзи бошкарув моддалар гормонлар оксил табиатига эга. Масалан: инсулин гормони, юкори биологик актив моддалар булиб модда алмашинувида бошкарувида иштирок этади
   
10. 
    Ирсий вазифаси. Ирсий ахборотни сакловчи хромасомалар мурракаб оксиллар нуклеопротеидлардан иборат.
    

Оксилларнинг элементар таркиби куйдагича: углерод 50,6 - 54,5% ни ташкил килади, кислород 21,5-23,5%. . Оксил молекуласида азот микдори доимий булади ва уртача 16% ташкил этади Бу элементлардан ташкари оз микдорда фосфор темир, рух, мис, марганец, магний ва йод учрайди. Шу микдордан фойдаланиб плазмадаги оксил микдорини аникланади. Оксиллар кислота, асос ва фермент ёрдамида гидролизланганда аминокислоталар хосил булади.

Оксилларнинг аминокислота таркиби ва аминокислоталарнинг синфланиши.

Оксиллар таркибига 20 хил аминокислоталар киради. Бу аминокислоталар L-катор аминокислоталари хисобланади. Оксил молекуласидаги аминокислоталар куйидаг гурухларга булинади:

1. 
   Структураси буйича аминокислоталар 3 синфга булинади: алифатик, ароматик ва гетероциклик.
   
2. 
   Электрокимевий хоссалари буйича аминокислоталарни куйидаги уч синфга булиш мумкин: нордон, нейтрал ва асосли хоссага эга булган.
   
3. 
   Биологик ва физиологик функцияси буйича аминокислоталар алмашинадиган ва алмашаолмайдиган синфларга булинади.
   

Кисман алмашадиган аминокислоталар инсон танасида кам микдорда синтезланади. Шунинг учун бу аминокислоталарни инсон кисман озик-овкат оркали кабул килиб туриши лозим. Бу аминокислоталарга аргинин, тирозин, гистидинлар киради.

Алмашаоладиган аминокислоталар инсон танасида етарли даражада углевод, ва бошка аминокислоталар метаболитларидан синтезланади. Бу аминокислоталарсиз инсон танасида биокимевий жараёнлар узок вакт бузилмайди. Буларга глицин, аланин, серин, цистеин, пролин, цистин, аспарагин ва глутамин кислоталар киради. Аминокислоталар кимёвий жихатдан амфотер электролитлар дейилади. Сувда эриганда эритмада диполь ва гидрат кобиги хосил килади.

Глициндан бошка хамма аминокислоталар оптик актив моддалар булиб, улар фазовий изомер ёки стериоизомер холда булади ва D, L-изомер холда учрайди. Аминокислоталарнинг D ва L изомерлари фазовий изомер булгани сабабли модданинг кузгудаги куринишига ухшаш булади.

D-катордаги аминокислоталар оксил таркибида учрамайди. Улар антибиотик ва бактерия таркибидан топилган.

Хозирги пайтда барча оксиллар молекуласида айрим аминокислоталар куп микдорда учрайди. Масалан: протаминда 85% - аргинин, фибринда - 50% - глицин, коллагенда пролин, оксипролин ва лизинлар куп микдорда булади. Биокимеда аминокислоталарни кискартириб бош уч харфи билан ёзиш кабул килинган. Масалан: ала, гли, три, лиз, гис ва хокозо.

Оксиллар юкори молекулали биополимерлар булиб молекуляр массаси бир неча минг ва миллион дальтон атрофида булади.

Оксилларнинг массаси турли усуллар билан аникланади. Масалан ультрацентрафугирлаш, гельфильтрация ва электрофорез усуллари. Айрим оксилларнинг молекуляр массаси куйидаги дальтонга тенг булади.

Рибонуклеза	13700
Миоглабин	176600
Кон зардоб альбумини	69000
Кон зардоб глобулини	176000
Инсон фибриногени	450000
Актомиозин	5000000
Нуклеопротеид ВТМ	40,000000

Масса бирлиги дальтон (Да) водород атом массасига тугри келади. (1,0000). Масса бирлиги килодальтон (кДа) 1000 дальтонга тугри келади. Купчилик оксилларнинг массаси 10 дан 100 килодальтонга тенгдир.

ОКСИЛЛАР МОЛЕКУЛАСИНИНГ ШАКЛИ ВА УЛЧАМИ.

Оксил молекулаларининг шакли ультрацентрифугаллаш, рентгенструктура анализи асосида ёки электрон микроскопда аникланади. Текширишлар шуни курсатдики оксил молекулалари хар уч улчами буйича ассиметрик моддалардир.

Айрим оксиллар молекуласи глобуляр (шарсимон) шаклида, купчилиги эса фибриляр (ипсимон) холда булади. Масалан: эластин оксил молекуласини диаметри 70 нм булиб овал шаклда, гемоглобин оксилини диаметри 220 нм булиб озгина чузинчок шаклда, миозин молекуласини диаметри 100 нм булиб узунлиги минг ангстремга тенг. Шундай килиб миозин оксили толасимон булади.

?ГЛОБУЛЯР ВА ФИБРИЛЛЯР ОКСИЛЛАРИ.

Табиий оксиллар молекуляр шаклига караб 2 гурухга булинади: глобуляр ва фибриляр. Фибриляр оксилларининг молекуласи ипсимон булиб узунлиги диаметрига нисбатан 100 марта купрокдир.

Глобуляр оксил молекуласи сферик шаклга эга булиб унинг узунлиги диаметрига караганда 3-10 марта ошикдир.

Фибриляр ва глобуляр оксилларининг хоссаси хар хил булади. Айримлари сувда ва туз эритмаларида эрийди. Купчилиги сувда эримайди. Фибрилляр оксилларга - миозин, ипак, фибриноген, коллаген ва эластинлар киради. Оксиллар шаклига караб шарсимон, купчилик глобуляр оксиллари эса думалок, эллипс шаклда, яна бир хиллари эса таёксимон буладилар.

Оксиллар оптик актив моддалар булгани учун улар кутбланган нур сатхида маълум бурчак хосил килиб буради. Оксил эритмалари ёруглик нурини синдириш, таркатиш, ультрабинафша нурларини ютиш кобилиятига эга. Оксилларнинг бу физик хоссасидан фойдаланиб уларнинг микдорини, молекуляр массасини ва бошка курсаткичларини аниклаш мумкин. Оксилларнинг молекуляр массаси юкори булганлиги учун эритилганда коллоид эритмалар хосил килади. Оксиллар сувда эриганда сувнинг кутбли молекулалари оксил зарядига карама-карши жойлашиб сув кобиги хосил килади. Оксилнинг сувдаги заррачалари диаметри 0,001 мкм дан юкори булгани учун коллоид эритма хосил булади ва ёруглик сочиш (Тиндаль эффекти) хусусиятига эга булади. Оксиллар молекуласи хайвон ва инсон мембранасининг майда тешиклари оркали ута олмайди.

Оксилларнинг бу хоссасидан фойдаланиб ярим утказгич мембраналар ёрдамида улардаги кичик молекулали моддалардан тозалаш мумкин. Бу усулни диализ дейилади.

Гидрофил коллоидларнинг энг мухим хусусиятларидан бири гель хосил килишдир. Коллоид заррачалари узаро ёпишиб турсимон говак структура хосил килади. Хосил булган структура бушликларига сув молекулари йигилиб оксилни турли даражада буктириши мумкин.

Оксилларнинг молекуласида -NH₂ ва СОО- гурухлари борлиги амфотерлик хоссасини намоён килади. Оксил молекуласида эркин карбоксил гурухи кислотали, аминогруппа эса асосли хоссасини намоён килади. Уни куйидагича ифодалаш мумкин.

Оксил Молекуласини заряди таркибидаги зарядланган аминокислоталарга боглик. Моноаминомонокарбон аминоксилоталар оксил млекуласига нейтрал заряд белгилайди. Аксинча, моноаминодикарбон аминокислоталар оксил молекуласини манфий зарядлайди. Диаминомонокарбон аминокислоталар оксил молекуласини мусбат зарядлайди.

Оксил молекуласининг зарядланган заррачаларининг йигиндиси билан белгиланади. Бир вактда манфий ва мусбат заряд саклаган оксиллар иони амфотер хусусиятга эга.

Эркин карбоксил группанинг диссоцияланиш даражаси аминогруппана нисбатан озгина юкори булганлиги учун бу функционал группаларнинг микдори тенг булганда оксил молекуласининг заряди манфий булиши мумкин.

Эритмадаги водород ионлари концентрациясини, яъни мухитнинг рН курсатгичини узгартириш оркали оксил молекуласидаги амино ва карбоксил гурухларнинг диссоцияланишини кучайтириш ёки пасайтириш мумкин.

Эритма рН курсаткичининг узгартириш йули билан оксил молекуласининг зарядини нолга келтириш мумкин бунда оксиллар электр майдонида анод еки катод томон харакатлана олмайди. Бу холат оксилнинг изоэлекрик нуктаси дейилади. Оксил изоэлектрик холатда булган эритманинг рН курсаткичини шу оксилнинг изоэлектрик нуктаси (И.Э.Н.) деб аталади. Оксиллар изоэлектрик нуктада энг бекарор холатда булади. Турли таъсирлар ёрдамида оксиллар эритмадан жуда осон чукмага тушади. Шу усул билан турли биологик аралашмалардан оксилларни тоза холда ажратиб олинади. Яъни изоэлектрик нуктада оксилни чуктириш кулай хисобланади. Баъзи оксилларнинг изоэлектрик нуктаси куйидагича булади:

Электрофез ёрдамида оксиллар аралашмасидаги оксилларни (аминокислотларни) бир-биридан ажратиш мумкин. Эритмадаги оксил молекулалари нейтрал булса тузларнинг юкори концентрацияли эритмалари таъсирида узининг сув кобигини йукотиб чукмага туширилади. Хосил булган чукма тоза эритувчига яримутказгич мембрана оркали ажратиб олиш мумкин ва шиндан сунг туздан ажралган оксил кайтадан эрийди.

Тузлар эритмаси таъсирида оксилларининг чукишини уларни тузланиш дейилади. Тузлар ёрдамида оксилларни чуктирилганда оксилларни физик ва биологик хоссалари сакланиб колади. Шу хоссасидан фойдаланиб аралашмаларидан тоза холда оксилларни ажратиб олинади. Альбуминлар аммоний сульфат тузининг тула туйинган эритмасида чукмага тушади.

Глобулинлар эса ярим туйинган аммоний сульфат эритмасида чукади.Тузланиш усули билан оксиллар фракцияларни ажратиб олиш фармация саноатида кенг кулланади.

Рус олими А.Я.Даниловский ва немис биохимиклари Э.Фишер, Э.Абдерхальден ва бошкалар томонидан оксил молекуласидаги аминокислоталар узаро пептид (-СО-NH-) боги ёрдамида бирикиб полипетид хосил килиши аникланган. Шунга асосан икки молекула аминокислотадан дипетид хосил булади.

Дипетид молекуласидаги эркин амино ёки карбоксил гурухлари яна учинчи аминокислота молекуласини бириктириб трипетид хосил булади.

Трипетидга яна бир молекула аминокислота бирикиб тетрапептид, бешинчи аминокислота бирикиб пентапептид хосил булади. Шу йул билан гексапептид ва полипептидлар хосил булиши мумкин.

Оксил молекуласини тузилиши тугрисида жуда куп гипотезалар таклиф килинган. Булардан купчилик биохимиклар полипептид назариясини кабул килганлар.

Полипептид назариясини биринчи булиб 1902 йилда рус олими Даниловский ва немис олими Э.Фешер томонидан яратилган. Бу назарияга биноан оксил молекуласи аминокислоталарни узаро пептид боги ёрдамида бирикиб полипептидлардан ташкил топган. Бу назарияни исботлаш учун Э.Фишер ва Абергалден синтетик полипептидлар тайёрлаб уларни физико-кимевий хоссаларини урганган ва синтетик полипептидлар ва оксиллар уртасида ухшашлик борлигини аниклашган.

Аминокислота колдикларида эркин холда амин, карбоксил, гидрооксил, фенол, амид ва бошка группалари мавжуддир. Шу сабабли бу группалар полипептид занжирларининг фазовий конфигурациясига (шаклланишига) жуда катта таъсир курсатади.

Хозирги вактда оксилларнинг турт хил структура даражаси борлиги аникланган.

Бирламчи структураси.

Иккиламчи структураси.

Учламчи структураси.

Туртламчи структураси.

Оксилларнинг бирламчи структура деб аминокислоталарни полипептид занжирида кетма-кет жойланиш тартибига айтилади. Оксилнинг бирламчи структура аминокислоталарнинг сифат ва микдорига боглик булади.

Бирламчи структура асосини петид боглари ташкил этади.

Пептид богларининг узига хос хусусиятлари булиб яъни улардаги хамма атомлар боглари бир текисликда булади. Улар икки хил шаклда яъни кето хамда енол шаклларида булади.

Ундан ташкари аминокислоталар цис- ва транс- изомер шаклда хам учрайди. Фазода аминоксилоталар уз аро водород боги хосил килиш хоссасига эга. Оксил молекуласида полипептид занжирининг -NН₂ тутган охирига N охири ва -СООН тутган охирига эса С-охири деб аталади.

N - охирловчи аминокислота колдигини Сангер ва Эдман усуллари буйича оксил динитрофторбензол (ДНФБ) билан реакцияга киритилади. Бу реактив эркин холдаги аминогурух билан реакцияга киришади ва ДНФ - оксил бирикмасини хосил килади.

Хосил булган ДНФ-оксил гидролизланганда N-охирги аминокислота колдиги ажралиб чикади. Шундай килиб оксилнинг бирламчи структурасини урганиш мумкин.

Эдман усули буйича оксил фенилизотиоционат реактиви билан реакцияга киритилади. Фенилизотиоцианат оксилининг N -охирги аминокислотаси билан бирикади.

Хосил булган бирикмага сувсиз НСL таъсир этирилса охирги аминокислота фенилтиогидантионга айланади. Оксил молекуласининг колган кисми эркин холда ажралиб чикади.

С-охири аминокислота колдигини аниклашда япон олими Акабори томонидан гидразинолиз усули таклиф этилган. Бу усул буйича оксилга гидразин таъсир этиб, хосил булган бирикмани динитробензол билан реакцияга киритилади.

Аминокислоталар гидрозидларининг ДНФ хосиласи.

ДНФ аминокислота гидразиди ДНФ аминокислотадан сирка - этил-эфир ёрдамида экстракция килиб ажратиб булинади. ДНФ-аминокислота хромотографик усул билан аникланади.

Оксиллар С-охирги аминокислотани карбоксипептидаза ферменти ёрдамида аникланади. N ва С-охирги аминокислоталар аниклангандан кейин уларнинг микдорига караб оксил молекуласида полипептид занжиридаги аминокислоталар сони аникланади. Оксил молекуласидаги политептид занжири ёйилган хамда уралган холда булади.

Уралган полипептид занжирини айрим кисмлари узаро дисульфид (s-s) боги ёрдамида богланади. Масалан: рибонуклеаза битта полипептид занжирдан ташкил топган оксил булиб 4 жойидан дисульфид боглар оркали богланади. Дисульфид боглар оксидланиш ва кайтариш реакцияси ёрдамида исботланади.

Дисульфид боглари узилгандан кейин полипептидлар кисман гидролизланади. Бунда ферментлардан фойдаланади. Протеолитик ферментлардан трипсин аргинин ёки лизиннинг карбоксил ггурухи иштирокида хосил килган пептид богларини узса, пепсин ароматик (фениланин ёки тирозин) ёки моноаминодикарбон (аспартат ва глутамат) кислоталар хосил килган пептид богларни узади. Хосил булган пептидлар аралашмаси ажратиб алохида анализ килинади. Бунда хроматография ёки электрофорез усулларидан фойдаланилади.
ОКСИЛЛАРНИНГ ИККИЛАМЧИ СТРУКТУРАСИ.

Полипептид занжирининг альфа-спирал еки β-структурасини хосил килиши оксилларни иккиламчи структураси дейилади.

Полипетид занжирининг хамма кисми бир хилда спиралланган булмай оз кисми тугри аморф холда булиши мумкин. Оксилларнинг иккиламчи структураси полипептид молекуласининг фазодаги конфигурациясини (жойлашувини) белгилайди.

Оксил молекуласининг иккиламчи структураси хосил булишида карбонил ва имид гурухлари уртасида водород боглари хосил булиши ахамиятлидир.

Водород боглари ковалент богга нисбатан кучсиз булиб, улар сонининг куп булиши натижасида хосил булган спирал пружинадек мустахкам саклашга имкон беради. Оксилнинг иккиламчи структураси уч типга булинади d - спираль, B - бурмалик (кават-кават куринишида) ва коллаген спирал.

Полипептид занжир альфа-спираль ва β-структура куринишида булишини Полинг ва муаллифлар рентген структура анализи ёрдамида аникладилар. Альфа-спираль унг ва чап томонга буралган холда булиши мумкин.

Полипептид занжирнинг альфа-спиралланишида хар бир айланишига 3,6 та аминокислота колдиги тугри келади. Спираль кисмининг тулик такрорланиши 18 та аминокислота колдигидан кейин руй беради.

Уларнинг узунлиги 0,5 нм ва 2,7 нмга тенг ва хар бир аминокислота колдиги тугри келадиган масофа 0,15 нм га тенг. Оксил молекуласининг β - структураси полипептид занжири ёнма-ён жойланиши натижасида хосил булади. Водород боглари параллел ёки антипараллел холда жойлашган полипептид занжирининг пептид боглари уртасида хосил булади. Натижада полипептид занжирлари такрорланиб каватма-кават булиб жойлашади. Оксилларда альфа-структурадан β -структурага утиши мумкин ва у холда водород боглари кайта тузилиши мумкин. Бу холат сочдаги кератин оксилида кузатилган. Агар сочларни ишкорий эритмалар билан ювилганда оксилнинг спирал структураси бузилади. В-кератин альфа-кератинга айланади. Оксилининг иккиламчи структураси (альфа-спираль ва β -структура) киздириш натижасида бузилади бунда полипептидлар уртасидаги водород боглари узилади, полипептид занжири эса тартибсиз холатга келади.

Шундай килиб оксилнинг иккиламчи структура тургунлигини полипептид ва водород боглари ёрдамида таъминланади. Бундан бошка боглар (дисульфид богидан ташкари) иштирок этмайди. Купчилик оксилларда бир вактда альфа-спираль ва β -структура кисмлари булади.

Полипептид занжирининг узунлиги спирал хосил килгандан сунг 4 маротаба кискаради. Оксилларнинг учламчи структураси кучли (ковалентлик) ва кучсиз (кутибли, ван-дер-ваальс) боглар ёрдамида мустахкам ушлаб турилади. Ковалент богларига дисульфид (-S-S-), изопептид ёки псевдопептид боглари киради. Уларга лиз, арг аминогруппаси билан ён радикаллари орасидаги боглар киради. Ковалент богларга водород ва ион боглари киради. Водород боглари аминогруппалар билан аминокислоталар радикали орасида ва карбоксил группа билан бошка аминокислота орасида вужудга келади.

Ионли ёки электростатик богланиш эса лиз, арг, гис зарядланган группа билан ёг радиакаллари, вал, асп, глутаминнинг – СОО- орасида хосил булади. Полипептид занжирини учламчи структура конформациясини оксилининг хоссасига аминокислота радикалларининг хоссасига ва атроф мухит шароитига караб аникланади. Оксилларнинг полипептид богларини жойланишида энергетик кулай шаклига утиши кабул килинган булиб, оз микдорда эркин энергия хосил булишига асосланган. Шунинг учун кутбсиз радикаллар сувдан узоклашиб оксилнинг ички учламчи структура шаклини хосил килади. Улар асосан оксил структурасини ичига жойлашган булади.

Кутбли (гидрофил) аминокислота колдиклари оксил структурасининг ташки каватида жойлашиши ва сув молекулалари билан бириккан холда булади. Оксил таркибида пролин ва гидроксипролин аминокислоталар бор жойи занжирнинг кучсиз нуктаси булгани сабабли букилади ёки синади. Занжирдаги бу аминокислоталарда купрок харакатчанг булиб, бошка полипептид группалар билан якка водород боги килади. Бошка этилган жойда глицин булиб R-группада водород кам булади. Шунинг учун бошка аминокислоталарнинг R-группаси фазовий букилишига яъни глицин турган жойга бошка радикал гурухи жойланишига харакат килади. Ала, лей, гис каби бир канча аминокислоталар оксилининг спирал структурасини мустахкам саклашда иштирок этади. Мет, иле, асп аминокислоталари эса β -структура хосил килишда кулайлик келтиради.

Оксилнинг молекуласида учламчи структурасида альфа-спираль (спираллашган), β-структура (каватма-кават) ва тартибсиз жойлашган кисмлари булади. Факат оксилнинг тугри фазовий жойланиши оксилнинг активлигини оширади, уни бузилиши эса оксил хоссасини узгаришига олиб келади ва биологик активлигини йуколишига сабаб булади.

Цитохром С, лизоцим, рибонуклеазалар учламчи структураси билан фарк килади. Уларнинг полипептид занжири хар хил альфа-спирал сегментлари ва β -структура кисмлари булади.

Баъзи оксил молекулалари бир неча полипептид занжиридан иборат булиб улар суббирликлар еки протомерлар деб номланади. Хар бир протомер узига хос бирламчи, иккиламчи ва учламчи структураларига эга.

Оксилларнинг туртламчи структураси деб, фазода бир неча полипептид занжирини (суббирликларини) бирлашиб индивидуал оксил молекула хосил килишга айтилади. Айрим оксиллар учун туртламчи структурасида протомерлар глобуляр куринишда булади.

Масалан: гемоглобин оксил молекуласида полипептид спираллари винтсимон симметрик холда бирлашган булади.

Туртламчи структурага гемоглобулин, тамаки вируси оксили, РНК-полимераза, лактатдегидрогеназа, каталаза, аспартаткарбомоилаза ва бошкалар эга булади. Демак бир полипептид занжиридан иборат булган оксил молекуласи туртламчи структурага эга була олмайди.

Туртламчи структура эга булган оксил молкуласига олигомер дейилади.. Масалан: гемоглобин молекуласи (М=6500) 4та суббирликдан ёки полипептид занжирларидан ташкил топган. Бу полипептидларнинг хар бири бирламчи, иккиламчи ва учламчи структурага эгадир.

Туртта полипептид занжирининг хар иккитаси бир хил бирламчи структурага эга шунинг учун иккита альфа ва иккита β -полипептидлар гемоглобин молекуласини туртламчи структурасини хосил килади. Альфа-полипептид занжирида 141, β-полипептид занжирида эса 146 та аминокислоталар колдиги жойлашган. Гемоглобин оксили глобуляр конфигурацияда булади.

Соч ва жун оксили кератин эса учламчи структурага эга булиб, фибрилляр оксилларга киради. Оксилнинг туртламчи структурасида фибрилляр конформациясига эга. Хамма структура даражалари узаро богланган булиб, бирламчи структура оксил молекуласини конфигурация тузилишида катта ахамиятга эгадир. Оксилларнинг биологик активлиги уларнинг турт хил структура даражасига боглик булади.