22
Домашнее задание по теме практического занятия №1:
1. Назовите заменимые и незаменимые аминокислоты.
2. Подберите к каждой из аминокислот (треонин, аспарагин, цистеин, лейцин, аргинин,
серин) соответствующее свойство радикала: а) гидрофильный положительно заря-
женный; б) гидрофильный отрицательно заряженный; в) гидрофильный незаряжен-
ный; г) гидрофобный.
3. Напишите и дайте название тетрапептиду из валина, лизина, глутаминовой кислоты и
триптофана. Определите его
заряд в водной среде, в какой среде будет Рi данного
пептида?
4. Объясните принципы цветных реакций на белки и аминокислоты: биуретовой, нин-
гидриновой, ксантопротеиновой, на тирозин, на серосодержащие аминокислоты.
5. Чем обусловлены реакции осаждения белков?
6. Напишите формулу трипептида: а) глутамилпролиллизин; б) аспартиллизилпролин; в)
пролиларгинилглутамат; г) гистидиллизилсерин.
7. Что такое изоэлектрическая точка белка? Какой заряд
будут иметь водные растворы
белка с избыточным количеством свободных карбоксильных групп?
8. Какой заряд будут иметь водные растворы белка с избыточным количеством свобод-
ных аминогрупп? В какой среде будет Р
i
такого белка?
9. Определить заряд молекулы лизина при рН= 1; 7; 14.
10. Дайте определение первичной структуры белка. Объясните свойства пептидной связи.
11. Что понимают под вторичной структурой белка? Какие связи стабилизируют ее?
12. Что понимают под третичной структурой белка? Какие связи принимают участие в
поддержании третичной структуры?
13. Что подразумевают под четвертичной структурой белка? Приведите примеры.
Дайте
определение понятиям: протомер, субъединица, мультимер.
14. Что такое денатурация белка? Дайте характеристику денатурирующим агентам.
15. Дайте общую характеристику и напишите схему выделения и очистки белков.
16. Опишите методы высаливания, электрофореза и ультрацентрифугирования, использу-
емые для разделения белков.
17. Опишите хроматографический метод разделения белков на сефадексах и ионообмен-
никах.
18. Какие методы используются для определения гомогенности выделенных белков?
Опишите их.
19. Напишите тетрапептид Асн-фен-глу-гис. При каком значении рН
данный пептид бу-
дет находиться в изоэлектрическом состоянии?
20. Напишите тетрапептид Тир-цис-лиз-вал. При каком значении рН данный пептид бу-
дет находиться в изоэлектрическом состоянии?
21. На чем основана биуретовая реакция?
22. На чем основана реакция Фоля? С какими пептидами она будет положительна?
23. Что открывает и на чем основана нингидриновая реакция? В каких целях в биохимии
используют нингидриновую реакцию?
24. Что понимают под диализом? Для каких целей используется метод диализа?
25. На каком различии основано фракционирование белков методом гель-фильтрации?
26. Напишите тетрапептид Глу-мет-лей-ала. При каком значении рН данный пептид бу-
дет находиться в изоэлектрическом состоянии?
23
27. Напишите тетрапептид Лей-лиз-три-асн. При каком значении рН данный пептид бу-
дет находиться в изоэлектрическом состоянии?
28. Дайте характеристику метода аффинной хроматографии.
29. Напишите формулу трипептида: Ала-про-гли. Объясните,
почему в этом пептиде не-
возможно образование водородной связи, необходимой для стабилизации α-спирали?
30. Гексапептид был гидролизован на дипептиды: ИЛЕ-ВАЛ, АЛА-ПРО и ЛИЗ-ЛЕЙ.
Карбоксипептидаза действует на пептид с высвобождением ВАЛ, 2,4-динитрофтор-
бензол дает после взаимодействия с пептидом и последующего гидролиза 2,4-динит-
рофенилаланин. Какова последовательность аминокислот в пептиде?
31. Для произвольного и обычного по свойствам белка укажите
его растворимость при
следующих условиях:
Условия опыта
pH<
pH=Pi
pH>>Pi
В отсутствие соли
+ (NH
4
)
2
SO
4
в высокой
концентрации
Кипячение
Достарыңызбен бөлісу: