ПӘнінің ОҚУ-Әдістемелік кешені 6М072800– «Өңдеу өндірістерінің технологиясы» мамандығы үшін



жүктеу 2.08 Mb.
бет3/14
Дата17.06.2016
өлшемі2.08 Mb.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14

Специфтік. Ферменттер әдетте өз субстратының қатынасы бойынша жоғары спецификация жүргізеді (субстратты специфика). Бұл ферментте субстрат молекуласында және субстратты байланыстыру орталығында зарядтар мен гидрофобтардың таралуы форманың жеке комплемантарлығымен жетеді. Ферменттер әдетте стереоспецифтік (стереоизомерлердің тек біреуінен өнім ретінде құрады немесе субстрат ретінде бір стереоизомер қолданады), региоселектифтік (субстраттың тек бір жағдайында ғана химиялық байланысты құрады немесе бөледі) және хемоселективтік (берілген жағдай үшін бірнеше мүмкіндіктен тек бір ғана химиялық реакцияны катализдейді) жоғары дәрежесін көрсетеді. Специфтіктік жоғары дәрежесіне қарамай, субстратты дәреже және реакционды специфтің ферменттері әр түрлі болады. Мысалы, эндопептидаза трипсин артындапролин болмаса, пептидті байланысты тек аргининадан кейін немесе лизинадан кейін бөледі, ал пепсин айтарлықтай аздау специфті және пептидті байланысты көптеген аминоқышқылдардан кейін бөледі.




2 – сурет. Модель «ключ-замок»



3 – сурет. Индуцирлі сәйкестегі Кошланд Гипотезі


Индуцирлі жағдайда шын ситуация. Дұрыс емес субстраттар — активті ейді олар өте үлкен немесе өте кішкентай.

1890 ж. Эмиль Фишер ферменттер специвтігі фермент пен субстраттың формасының нақты сәйкестігімен анықталады деп ұсынды. Мұндай болжау «ключ-замок» моделі деп аталады. Фермент субстратпен қысқа өмір сүргіш ферментті-субстратты комплекстерінің құрылуымен қосылады. Бірақ бұл модель ферменттердің жоғары специфтігін түсіндіреді, ол практикада байқалатын өткіш жағдайдағы стабилизацияны тьүсіндірмейді.


Индуцирлі дәлдіктегі модель

1958ж. Дениел Кошланд «ключ-замок» моделінің модификациясын ұсынды. Ферменттер , негізінен, — қатты емес, иілгіш молекулалар. Ферменттің активті орталығы субстратпен байланыстан кейін конформацияны өзгертуі мүмкін. Активті орталықтың аминоқышқылдарының жанғы топтары ферменттерге өзінің каталиткалық функциясын орындайтын жағдайды қабылдайды. Кейбір жағдайда субстрат молекуласы активті орталықпен байланыстан кейін конформациясын өзгертеді. «ключ-замок» моделіне қарағанда, индуцирлі жағдайөткінші жағдайдың стабилизациясын да түсіндіреді. Бұл модель «рука-перчатка» атауын алды.

Модификация.


Көптеген ферменттер ақуыз тізбегінің синтезінен кейін фермент өзінің активтілігін толықтай көрсете алмайтындай модификацияға төзеді. Мұндай модификация посттрансляционды модификация деп аталады (процессингом). Модификацияның ең көп тараған типтері — полипиптидті тізбектердің жанғы қалдықтарының химиялық топтарының қосылысы. Мысалы, фосфор қышқылының қалдығы фосфорлену деп аталады, ол киназо ферментімен катализденеді. Көптеген ферменттер гликозилирленгенді эукарилейді, яғни табиғи көміртекті олигомерамен модифицирлейді.

Посттранляционды модификацияның енді бір кең тараған түрі— полипептидті тізбектің ажырауы. Мысалы, химотрипсин (протеаза, тағам алмасуға қатысатын), химотрипсиногеннен полипиптидті бөлімді ажырату кезінде алынады. Химотрипсиноген химотрипсиннің активсіз із ашары болып табылады және ұйқы безінде синтезделеді. Активсіз форма асқазанда транспортирленеді, сонда химотрипсинге айналады. Мұндай механизм ұйқы безінің таралуынан және басқада ткандерден асқазанға фермент түскенге дейін қашу керек. Ферменттің активсіз із ашары «зимоген» деп аталады.



Дәріс №4. Тамақ өнімдеріндегі ферментативтік реакцияларды реттеу механизмдері
Дәріс жоспары:

    1. Ферменттердің әрекеті

    2. Энзимо-каталитикалық реакция

Ферменттер биокатализаторлар сияқты тамақ өнімдеріндегі барлық негізгі молекулалармен қарқынды өзара әрекеттесетін спецификалық қасиетке ие. Сондықтан, ферменттің көптеген түрі көптеген тамақ өнімдерінде оларды өңдеуге байланысты әр-түрлі тамақ өнімдерінде қоспа ретінде қолданылады. Бірақ кейбір ферменттер тамақ өнімдерінің сапасының тез бұзылуына әкеліп соғуы мүмкін. Тағамның сапасын сақтап және сақтау мерзімін ұзарту үшін бұл процесстерді бақылап отыру қажет.

Диетологтар тамақ өнімдеріндегі мұндай ферменттердің қажетсіз қарқындылығын бағыттау қасиеті және әр-түрлі механизмдер ойлап тапты. Бұл жоғары және төмен температурамен өңдеу, химиялық өңдеу және сусыздандыру мен тұздаумен қоса, су құрамы бойынша бақылау.

Бұл технологтар тамақ өнімдерінің алғашқы сапасының өзгеруінде мынандай шектеулер қояды, денсаулыққа қауіп факторлары, химиялық өңдеумен байланысты және тұтынушылардың қалауы бойынша қандайда бір тамақ өнімдерін өңделмеген немесе табиғи түрде қалауы. Сондықтан жаңа және потенциалды өмірге қабілетті әдістер, герметизация, ферменттерді қолдану (өлтіргіш ферменттер), ионды сәулелену, ферменттердің химиялық модефикациясы сияқты және ақуыздың басқа да табиғи ингибиторлары осы проблемены шешуге енгізілді.

Ферменттер – бұл өз табиғатында функция мен биокатолизаторлар ретінде барлық негізгі биокатализаторлар мен ақуыздар, көміртектер, липидтер және нуклейнді қышқылдар сонымен қатар аминоқышқылы, қант және витаминдер сияқты кіші молекулалар мен белсенді өзара қатынасқа түсетін спецификалық қасиетке ие ақуыз.

Энзимо – каталитикалық реакция өзгерусіз специвті, эффективті болған сияқты және айтарлықтай біркелкі жағдайда өзара қатынасқа түседі. Бұл бірден бір қасиет тамақ өндірісінде қолданудың басты негізгі себебі болып табылады, сонымен қатар кейбір ферменттер ірімшік, шұжық, нан-тоқаш бұйымдарын және шырындар мен жұмыртқаның ақуызының орнына қолданылатын тамақ өнімдерін өңдеуде қолданылады

Ал басқалары тұтқырлықты төмендетуде, сығындыны жақсартуда, биоконсервция жүргізуде, ажыратуды күшейтуде, функционалды мүмкіндіктерді жасауда, дәмі мен иісін жақсартуда қолданылады. Өсімдіктен алынған ферменттер папаин, бролилаин, фисин және амилаз және мал өнімінен алынған ферменттер трипсин, липаза және асқазан протеазы осы мақсаттың кейбіреулерінде қолданылады.

Кейбір ферменттің қолайлы әсері тамақ өнімін өңдеу кезінде қоспа ретін кіргізіп қолдануға болғанымен шикі немесе өңделген өнімдерге әсер ету дәрежесіне байланысты тамақ сапасын жақсартатын немесе нашарлататын басқада ферменттер бар.

Мысалы, оксидаз фенол шайдың, какаоның, кофенің және мейіздің дәмі мен иісін берегенімен, қортындысында энзимдередің әсерінен болатын түссізденуден сақтану үшін өңделетін жеміс пен жидекке тоқтаусыз әсерінің шегі болуы керек. Осындай жолмен липоксигенеза бобо иісін береді, ал кейбір дәнді дақыл өнімдері түссіздендіреді, түссіздендіру үшін бидай ұнында қолдануға болады және жаңа кесілген көкеніс иісін береді.

Тірі ағзада осы және басқада көптеген ферменттердің белсенділігін бақылап отыратын төтенше ойлану механизмдері болады. Мысалы, кесілмеген және бұзылмаған жемістерден және көкеністерден табиғи фенолды негіздер оксидаз полифенолдан күрделі бақылау иерархиясында каталитикалық функциялар жүзеге асатын, органелл шегіндегі кеңістік бөлімі жолымен бөлінеді.

Ферменттер қатары (мысалы, трипсин, пепсин, химотрипсин) сонымен бірге қарқынсыз формада да болып, сосын қажетіне қарай тканьдармен қарқынға түседі. Бұл реттеуіш механизмдері өлі тканьда функционалданбайды.

Осы ферменттердің әдістерінің дамуы шамадан тыс қарқындылығын бақылау үшін ғана емес, сонымен қатар тамақ өнімдерінің сапасын сақтау мен демеу мемлекеттік тамақ өнімдері органдарының реттеулерінің қатаң талаптарына және тұтынушылар санының өсу сұранымына жауап береді.

Диетологтар жоғары тапқырлы бақылау механизмд ерінің дамуы бойынша қиын тапсырманың шешіміне келді. Келесі тақырып тамақ ферменттерін талқылауға жатады, дегенмен бұл барлық ферменттерге жататын механизмдер.

Пролемалы ферменттер түзілген эдогенді ферменттерді құрайды. Бұл сол құрылуын анықтау үшін тамақ өнімдеріне алдын ала қосылғандарды және тамақта көрінбейтін және ластану микроорганизмдермен өңделетіндер.



Дәріс №5,6. Өңдеудің дәстүрлі тәсілдері. Ферменттерге термиялық әсер ету
Дәріс жоспары:

  1. Өңдеудің дәстүрлі тәсілдері.

  2. Ферменттерге термиялық әсер ету

Тамақ өнімдерін өңдеу өндірісінде қолданылатын ферменттерді зерттеу, ферменттердің термотұрақтылығын жақсартуға жұмылдырылады. Бұлар реакцияны каталитикалық қарқындылығын жоғарлататын және ластану микрофлордың өсуін құрайтын жоғары температура кезінде жүргізуге мүмкіндік береді.

Бұл high fructose corn syrups өндірісі үшін изомераз глюкозының ферментті мутанттарды анықтау жөнінде ақуыздар мысалдарында көрсетілген. Бір жағынан кейбір тамақ ферменттерінде қажетсіз қарқындылықты болдырмау үшін, мұндай ферменттердің термосезгіш болып қалуы дұрыс болады. Сондай әдіспен, тамақ өнімдерінің сапасына жағымсыз әсерін тигізбей, төмен температура кезінде инактивацияға жетуге болады.

Сонымен қатар төмен температура кезіндегі инактивация энергия шығынын төмендетіп, тамақ өнімдеріндегі қажетті компоненттерді сақтап және қажетсіз жана реакциясын кемітеді. Фермент қарқындылығына температура әсері бірнеше онжылдықтан бері белгілі. Олардың қарқындылығы үшін үйлесімді температура бір жағынан мобильді реагентке температураның жоғарлауы нейтрализдеу әсеріне және эффекті қағысуға әкеледі, ал бір жағынан денатурацияға әкеледі.

Бірақ денатурация процесінің (Q10) температура коэфиценті ферментативті – каталитикалық реакцияның коэфицентіне қарағанда айтарлықтай жоғары. Сонымен қатар, температура үйлесімділіктен жоғары көтерілген кезде денатурация жылдамдығы ферментативті – каталитикалық реакцияның жылдамдығына қарағанда бірнеше ретке жоғарлайды. Денатурация ферментері мұндай жоғары температура кезінде құрлымдарға каталитикалық белсенділік бермеу үшін табиғи құрлымды күшейтеді in a highly cooperative manner.

Ферменттерге термиялық әсер ету.

Әр ферменттің термиялық тұрақтылығы микроортадағы оның факторлары және құрлымымен байланысты. Кейбір факторлерден оның термиялық тұрақтылығына қабілетті ферменттің ішкі құрлымы, тұзды мостиктер қатарын, сутегі және дисульфидті байланыстар, лигандар (простетикалық топтар және металдар ионы), гидрофобты өзара әсерлер жүйелі аминоқышқылдарды қосады. Термотұрақтылыққа маңызды әсер етуі мүмкін микро ортадағы факторлар – бұл бос және сумен байланысты, рН және тұз қосындыларының айтарлықтай мөлшері.

Бір шетінен температуралық қисық денатурация кезінен көрі кинетикалық параметрлер кезінде болатын, белсенділіктің төмендеуі болып саналады. Ол төмен температура кезінде реагент молекуласының төмен кинетикалық энергиясы ферменттердің негізгі комплекстерінің құрылуы үшін қажет «эффективті қақтығыс» және мобильдіктің төмендеуіне әкеліп соғады.

Диссоцация субъединецтері олигамерлі ферменттерде (фосфорилаза және пируваткарбоксилаза) гидрофобты өзара әсердің әлсізденуінен болатын, сонымен қатар белсенді бөліктердің жеткіліксіздігін қамтамасыз ететін конформационды өзгерістер инактивация процесінде қатысуы мүмкін. Осындай әдіспен ферменттерді төмен және жоғары үйлесімді температураға түсіру олардың денатурациясы немесе белсенділіктің төмендеуі болуы мүмкін.

Егер температураны аяғында көтеретін болса төмен температура кезінде белсенділіктің төмендеуі қайтымды болады. Бір жағынан жоғары температуралы денатурация денатурация дәрежесіне байланысты қайтымды және қайтымсыз болуы мүмкін.

Жоғарыда көрсетілген ферменттерге термиялық әсер принцпі тамақ өнімдерінің сапасын төмендетпеу үшін тамақ өндірісінде ферменттерді инактивациялауда көрсетіледі. Жоғарытемпературалы өңдеу үшін қолданылатын температура тамақ өнімдерінің түрінен инакивирленген термотұрақты ферентерге тәуелді. Сонымен пастеризация кезінде 60 және 85оС арасындағы температура қолданылады, ол ферменттерді ғана емес ластану микрофлорында инактивирлейді.

Мысалы, 30 минут ішінде сүтті пастеризациялау кезінде сүт тің сілтілі фосфатазасын инактивирлеп және Coxiella burnetti жояды. Швейцарлық үлгідегі ірімшік өндірісінде қоюлатылған сүттегі химозин қалдығы 6,5Рн кезінде және 53-64оС температура кезінде инактивирленеді. Дәл солай, трескидің бұлшық ет ұлпаларында 50оС температурада 10 минуттың ішінде толықтай каталазды инакивирлейді, сонда фермент ретінде Pseudomonas u Micrococcus түрлері сәйкесінше 93және 73оС температурада инактивирленеді.

Басқа зерттеулерде балықта, протеазда, Тынық мұхиттық хеканың ет құрлымында, (Merluccius productus) 10 минуттың ішінде 70оС дейін жылдам қыздырып толықтай инактивирленді. Томаттардың пекат гидролизі көкеністер мен тұқымдық өнімдерінің тұтқырлығын жұмсартып және төмендететін екі эндоферменттерден тұрады.

Томат шырынын өндіру кезінде «суықтай өңдеу» бойы, пектиннің ферментативті қасиетін төмендете отырып 60оС төмен температурада жемісі езіледі. Сонымен қатар шырынның консистенциясына басты әсер ететін көптеген шел талшықтары өңделеді. Бірақ, петолитетік ферменттер 80оС температураға дейін жылдам қыздыру жолымен «ыстық өңдеу» бойы инактивирленеді, сондықтан шырын консистенциясы басынан интакті пектин болып анықталады.

Бірақ бұл температуралар жалпы ферменттік инактивацияда индекс ретінде қолданылатын жылуға тұрақты фермент пераксидаз үшін жарамайды.

Мұндай ферменттер бланширлеу әдісімен инактивирленеді, келесі өңдеуге дейін тамақ өнімдерінде айтарлықтай өзгеріс болмайтын дәрежеге дейін ферменттік белсенділікті төмендетудегі басты мақсат. Бланширлеу әдісі 70 тен 105оС температураға дейін немесе одан жоғары темпреатурада жүзеге асады.

Осыдан шамамен он жыл бұрын сумен бланширлеу әдісі ғана болатын. Бірақ экологиялық көзқараспен суды шамадан тыс қолдануға немесе оны қолданудан толықтай бас тарту ұсынылды. Осыдан бастап бумен және сусыз бланширлеу әдісі дамыды.

Мысалы, жеке тездетіп бумен бланширлеу (IQB) қолданылатын судың көлемін толықтай 75%-ға радикалды төмендетеді, сонда ыстық газбен бланширлеу кезіндегідей ол 90%-ға қысқарады. Автоматты ротационды бланширлеу аппаратында 82оС және одан жоғары температура кезінде 3,5минут жасыл бобоны бланширлеу, тіпті катализды, липоксигеназды және оксидаз полифенолды толықтай инактивирлейді.

Өңдеуге дейінгі салқындатылған сүттің құрамындағы кейбір бактериалар (бастысы pseudomonads) қысқа уақытта жоғары температурада өңдеуге (HTST) (71.5оС 15 сек ішінде) және тіпті қысқа уақытты ультражоғары температурада өңдеуге шыдайтын (UHT) (140оС 2-5 сек ішінде) липаза шығарады. Бірақ 60оС температурада 5 минут ішіндетұрған сүт UHT кейін фермент инакивирленеді.

Липаза, липоксигеназалар және пероксидаздар түрдегі дәнді ферменттер 12 минут ішінде қалақты екісатылы конвейрде бумен тоқтаусыз өңдеу кезінде дәнге шамамен 15% ылғалдылық беріп, 91оС немесе 96оС ға дейін қыздыру жолымен инактивирленеді. Мұндай жағдайда крахмалдың микроқұрлымын сақтай отырып екі жақты сыну қалыпты.

Тамақ өнеркәсібінде азықты булауды кең қолдануда ферменттік инактивациясынан басқа да бірнеше себептер бар. Мысалы, томатты шырын өндірісінде азықты булау оның консестенциясын сақтап қана қоймай, сонымен қатар алдындағы тазалау операциясынан қалған кішкентай дәндер, ұсақ жұмыр тастар, құм бөліктері сияқты бөтен материалдарды алады.

Жартылай асептикке сумен және қыздырып өңдеу жолымен жетуге болады, сонда кептіру сияқты (көлемін жоғалту) ауамен алу жолынан қашуға болады. Негізінен ауаны алу жеміс-жидектердің түсі мен сыртқы түрін жақсартады.

Бірақ тамақ өнімдерін өңдеу кезінде азықты булау әдісін қолдануға байланысты кейбір қиындықтар туындайды. Жылу инактивациясының қосалқы мақсатына жете алмаудан және сонымен бірге тамақ өнімдерінің сапасын сақтай алмаудан болады. Мысалы, 98оС температура кезінде 2 минут ішінде азықты булау әдісімен өңдеу кезінде қояншөптің шеттерінде гистологиялық бұзылу ұлғая түседі.

Жоғарыда айтылғандай тіпті азықты булау кейбір жеміс пен жидектердің түсін жақсартса, түстің ферментативсіз өзгеруіне, алмұрт пен шабдалының ақшыл қызыл болуын қамтамасыз етеді. Өнімдердің дәмі мен хош иісінде бір керемет болады. Өңделген саңырауқұлақтардың мысалында көрсетілгендей азықты булауда қажетсіз хош иістер мен дәмдерді алып тастағанмен, кейбір қажетті сапаларды жоғалтуы мүмкін.

Жоғары температура кезінде ферменттік инактивацияның теріс жағында, оның жоғары термотұрақтылығына байланысты жалпы инактивацияның универсалды индексі сияқты пероксидазды қолдану болып саналады. Пероксидазды изоферменттердің кейбіреулері азықты булау немесе жоғарытемпературада өңдеуде жоғары температураға тұрақтылығы қортындысында тіпті көп энергия жұмсайтын және өнімнің сапасы төмендететін шамадан тыс күшті қыздыруға әкеліп соғады.

Сондықтан, Williams және al кейбір тамақ өнімдерін азықпен булауға қажетті иникатор ретінде аз энергия қажет ететін және термотұрақты липоксигеназдарды қолдану ұсынылады.

Тамақ өнімдерін төмен температурамен өңдеу екі басты процестерде жүзеге асады: тамақ өнімдерінің түріне байланысты қолданылатын біреуін, мұздату және салқындату. Салқындату бұл- тамақ өнімдерін 0о-5оС температура кезінде уақытша сақтау. Бұл тамақ өнімдерінің спасын сақтай отырып қажетсіз ферменттердің әсерін ақырындататын болғандықтан қолдануда кең тараған.

Сондықтан кейбір тамақ өнімдері (брокколи, жидектер, шпинат, сиыр еті, горох, және т/б.) немесе алдынала суытылады, немесе төмен температурада сақталады. Банан, манго, авакадо, помидорлар және т/б сияқты өнімдер бұзылып кетуі мүмкін болғандықтан суытуға жарамсыз болады. Сондықтан олар өзіне тән температурада сақталуы керек (өнім бұзылмайтын төмен температурада).

Суыту прцесінде қолданылатын кейбір әдістерге мыналар қосылады: (1) ауа потогында суыту; (2) гидросуыту; (3) мұз қолдану арқылы суыту; және (4)вакуумды суыту.

Өнімінң сапасын ұзақ мерзімге сақтауда қолданылатын мұздатуда 18оС ға дейін немесе одан төмен температурада қортындыланады. Клеткалы взвесті (суспензия), су ертінділерін немесе тканьдер,суды суыту кезінде мұздатылған суда өте ұсақталған мөлшерде концентрленген сусыз компоненттерді қалдыра отырып су ертіндіден мұз кристаллдарына өзгереді.

Мұздату бөлімі өте динамикалы және рН – қа, ионды күшке, коллигативтіқасиетке, жоғарғы және фазааралық тартылысқа және қышқылды қайтақұру потенциалына елеулі өзгеріс енгізеді.макромолекулалар сонымен қатар ферментативті және басқада әрекеттер үшін дұрыс мүмкіндікті қамтамасыз ете отырып, жоғары концентрацияның қортындысында бір-біріне күшпен тартылады.

Бірақ, бар аралас тамақ жүйесінде, ингибитор құрайтын, субстрат жоғары концентрациясын ингибирлеу әсері, тездету әсеріне қарағанда тезірек болады. Сонымен қатар, аз жылдамдықпен болсада, субстраттың өзара жалғасуы үшін алынған ферментке әр уақытта жеткілікті сұйықтық болғандықтан квазимұздату жағдайы секілді, мұздатуды да қарауға болады.

І-кестеде ферменттік белсенділік мұздату кезіндегі секілді еріту кезіндеде ақырындайды, бірақ ол мұздату жағыдайында күштілеу. Белсенділікті төмендету дәрежесі мұздату жылдамдығына да және төмен температураның өзіне де байланысты. Мысалы, инвертаздың төмен белсенділігі өте төмен температура 60оС- ға дейін төмен жылдамдықта мұздату жолымен жетсе, тездетіп мұздату 40оС кезінде төмен белсенділік берді.

Бірақ, температураның төмендеуімен белсенділіктің жылдамдығының төмендеуіне қатысты бұл жалпы қортындылауда ерекшелік бар. Bengtsson және Bosund-та көрсетілгендей мұздатылған бұршақтағы липазалар үшін -5оС дан -20оС ға дейін температураны төмендету кезінде бес есе белсенділіктің төмендеуі жүрді, бірақ -26оС кезінде төмендету тоқтатылды. Сонымен қатар, кейбір ферменттер (гидролаза) 0отан -10оС дейін температуаны төмендеткен кезде белсенділік төмендетуді көрсеткенмен, басқа да фрменттер (кейбір оксидоредуктазы) белсенділенеді. Келесі -10оС дан төмен температурада төмендету әрдайым белсенділіктің төмендеуіне әкеледі.

Төмен температура кезіндегі ферментті инактивация механизмдерін түсіндіру үшін бірнеше гпотез/теориясы ұсынылған.Tappet көптеген қарапайым ертінділер, тұздың буферлі ертіндісі , қанттар және басқада көміртектер жоғары концентрация кезіндегі әсерлі ингибиторлар болып табылады.
Кесте – 1


Ферменттік белсенділікке мұздатудың ықпал етуі

Фермент

Температура

Мұздатылған және еріген жағдайдағы белсенділік (%)




Химотрипсин

Катепсин


Липаза

Липоксигеназа

Пероксидаза


-5

-2,8


-18

-5

-5,6



5

33

16-20



1

48




Сонымен, квазизмұздатылған жағдайда сұйықтығы бар концентрациясы жоғарылатылған ерітілген заттар субстарт сапасы мен ингибирлеу қортындысын жақсартады.

Fennema рН –ғы мұздатудың өзгеру қортындысын түсіндірді. Оның теориясындағыдай буферлі концентрациядағы өзгеріс және оның құрамы да рН тағы өзгеру себебі болар еді. Мұның қортындысында, судағыға қарағанда, мұздағы ион сутегісінің жылжуының өсуінен қышқылдық жоғарлайды.

Мысалы, фосфаттың буферлі ертіндісінің рН-ы мұздатудан кейін көптеген ферменттерді біржола инактивирлейтіндей 7 ден 3,5ке өзгереді. рН тағы сияқты ионды күштердің өзгеруі дегидрогеназа сияқты олигомерлі ақуыздардың қайта байланысуын және бірліктерін ыдырауына әкеліп соқтырады. Мұздату кезінде ферменттік инактивацияға әсер ететін басқа факторлар басқа ферменттердің ықпалына қажет сульфгидрильді топтардың бұзылуына әкеліп соғады.

Жоғарыда көрсетілген теорияларға қарамастан мұздату кезінде сусыздандыру әсері өзгерісті талап етеді деп санайды кәзіргі ғалымдар. Ал аяғында ферменттердің микроортасын дегидратация сияқты өзгеріске әкеледі.

Fennema-ға келіссек мұздатылған тамақ өнімдері Clausius Clapeyron теңдеуі бойынша температураға жатады:

aw =Kexp(∆H/RT)

Мұндағы К- констант, ∆H-мұздың еруінің жасырын (латентті) жылуы, R-газды тұрақтылық(константа) және T-абсалюттік температура.

2-кестеде көрсетілгендей, пикши липидтерінің гидролизі үшін 0оС төмен температурадан төмендеу aw белсенділіктің төмендеуінің жалғасуымен сәйкес төмендеуге түседі.

aw төмендеуінің қортындысында жартылай мұздату жүйесі, жоғары тұтқырлық және жоғарғытөмен температураға тура ықпал ету төменгі белсенділікке жазылған.

Төмен температурадағы инактивация, сол сияқты жоғары температураныңда өзіндік кемшіліктері бар. Мүмкін ,клеткалардың бұзылуының қортындысынан болған decompart-mentalization кейбір ферменттер, субстраттар, және активаторлар дәлелденген жақсы мысал болады.
Кесте – 2

Пикшадағы гидролиз липидтеріне судың әрекеті және мұздату әсері

Температура (оС)


aw


Майлы қышқылдар

(mg/100g)

-7

0,93

300

-14

0,87

200

-20

0,82

227

-29

0,75

103


1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14


©dereksiz.org 2016
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет