Белки Химический состав
жүктеу/скачать 34.6 Kb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Белок - макромолекула. Белок - полимер.
- Образование дипептида: Структуры белка: Первичная структура белка
- Вторичная структура белка
- Четвертичная структура белка
- Химические свойства II и III структуры
- Свойства первичной структуры
Белки
C O H N иногда S, Fe, Cu, Zn, P гемоглобин Fe казеин молока Р
Mr (уксусной кислоты) = 60 C2H4O2 Mr (гемоглобина) = 152 000 С1864Н3021О576N465S21 Mr (миозина) = 500 000
Белок - высокомолекулярный непериодический полимер.
Функциональная группа АК: СООН - карбоксильная группа NH3 - аминогруппа Различных АК - 20. Белки чрезвычайно разнообразны, например, в организме человека их свыше 10 млн.
Первичная структура белка Последовательность аминокислотных остатков определяет его (молекулы) первичную структуру. Нитевидная молекула. Поддерживают пептидные связи. Вторичная структура белка П
олипептидная цепь, закрученная в спираль, образует вторичную структуру. Аминокислотные радикалы остаются снаружи, витки располагаются тесно. Между NH- на одном витке и СО-группой на другом витке образуется водородная связь. Из-за большого количества витков, водородные связи дают прочное соединение. В: полипептидная спираль представляет собой достаточно прочную структуру. Третичная структура белка П
олипептидная связь подвергается укладке, в результате чего возникает конфигурация, глобула. Эту структуру поддерживают гидрофобные связи, которые возникают между радикалами гидрофобных веществ. Эти связи слабее водородных. В воде, в клетке гидрофобные вещества отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Вода принуждает белковую молекулу принять определенную форму, упорядоченную структуру, и она становится биологически активной. Третичная структура не является высшей формой структурной организации белка. Ее поддерживают водородные связи, дисульфидные мостики. Четвертичная структура белка Соединение в пространстве нескольких глобул, образование агрегата. Например, 1 молекула гемоглобина = 4 глобулы, соединенные ионами Fe. Несколько полипептидных цепей соединены. Белок будет живым, рабочим только во вторичной или третичной структуре Денатурация белка - переход молекулы белка из третичной структуры во вторичную. В естественных условиях денатурация обратима. Если разрушается первичная структура, то денатурация необратима. Физические свойства
Химические свойства II и III структуры
Свойства первичной структуры
р-р белка + HNO3 конц. свертывание желтое окрашивание
р-р белка + щелочь + неск.кап. CuSO4 фиолетовое окрашивание Функции белка:
Пр.: клеточная мембрана
П  
пепсин р.: углеводы (крахмал) дисахарид моносахарид (глюкоза) б
Пр.: адреналин регулирует физиологические процессы инсулин регулирует углеводный обмен
Пр.: на проникновение в организм - особый вид лейкоцитов - лимфоциты, выделяют в кровь защитные белки, антитела, которые нейтрализуют бактерии. 5. Белок - источник энергии Пр.: 1 гр. белка = 4,3 ккал 6. Транспортная функция Пр.: гемоглобин присоединяет О2 и СО2 и переносит их
Пр.: миозин и актин - двигательные белки мышц
Пр.: белки мембраны узнают определенные вещества. В поверхностную мембрану клетки встроены белки (молекулы) способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. жүктеу/скачать 34.6 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|
елок аминокислота