Контрольные вопросы и упражнения по теме 1

23 
7. Чем обусловлены реакции осаждения белков? 
8. Каково практическое применение реакции осаждения белков? 
9. Каково применение цветных реакций на белки? 
10. В чем отличие простых и сложных белков? 
11. Каковы продукты гидролиза нуклеопротеинов? 
12. Как построена простетическая группа гликопротеинов? 
13. Какие функции выполняют сложные белки в организмах? 
14. Написать структурную формулу следующего пептида: сер-тир-три-
глю. Какой заряд несет молекула этого пептида в водной среде? Какими 
цветными реакциями можно обнаружить данный пептид? 
15. Написать схему диссоциации альбуминов и гистонов в нейтральной, 
кислой, щелочной среде. 
16. Написать формулы незаменимых аминокислот. 
17. Написать формулы аминокислот, у которых преобладают: а) кислот-
ные, б) щелочные свойства. 
18. Написать и назвать пептиды, которые можно получить из следующих 
аминокислот: вал-цис-гис, лиз-лей-мет. 
19. Написать формулы аминокислот, преобладающих в протаминах и ги-
стонах. 
20. Показать характер связи фосфорной кислоты и углевода с белком в 
соответствующих сложных белках. 
21. Указать характер связи глобина с гемом. 
ТЕМА 2. ФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ 
Ферменты – это белки, катализирующие химические реакции обмена 
веществ в живых организмах. По своей природе ферменты являются про-
стыми или сложными белками. В последнем случае они состоят из белко-
вой части (апофермента) и низкомолекулярного компонента (простетиче-
ской группы, или кофермента). Ферментативное действие оказывает толь-
ко фермент в целом: ни кофермент, ни белковая часть в отдельности не ак-
тивны. Многие коферменты являются производными витаминов и входят в 
так называемый «активный центр» фермента, который определяет катали-
тическую активность фермента. Как белковые вещества ферменты термо-
лабильны и теряют активность при температурах, когда происходит дена-
турация белка, т.е. обычно при температуре выше 50 
o
С. Для каждого фер-
мента существует оптимальная область значений рН, в которой он наибо-
лее активен. Важным свойством ферментов является также специфичность 
действия, т.е. способность катализировать строго определенные реакции. 
Действие ферментов можно усиливать определенными веществами, назы-
ваемыми активаторами. Противоположное (тормозящее) влияние оказы-

24 
вают на ферменты ингибиторы. Все известные ферменты делятся на шесть 
главных классов, названия которых отражают тип катализируемой реак-
ции: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. 
Внутри каждого класса существует деление на подклассы и подподклассы, 
уточняющие природу ферментативной реакции. Наряду с современной но-
менклатурой сохраняются и рабочие названия ферментов, давно вошедшие 
в употребление (тривиальные). 

жүктеу/скачать 1.21 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: