1. Биохимия ғылымы: Биохимияның даму тарихы. Атақты биохимик ғалымдар. Биохимияның дамуы бір – бірімен шектес басқа пәндермен жалпы биологиямен, гистологиямен, цитологиямен, генетикамен, физикамен, биофизикамен, бейорганикалық, аналитикалық, органикалық
Ферменттердің химиялық табиғаты. Күрделі және қарапайым ферменттер. Маңызды коферменттер
жүктеу/скачать 413.22 Kb.
|
| 2. Ферменттердің химиялық табиғаты. Күрделі және қарапайым ферменттер. Маңызды коферменттер.
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан белоктық заттар. Ферменттің тездеткіштік қызметі оның малекуласында белок барлығына байланысты. Совет ғалымдары көптеген белоктардың ферментативтік қасиетке ие екендігін дәлеледеді. Мысалы, бұлшық өттердің миозині (В.А.Энгельгардт). Бұл жөнінде К.А.Тимирязевтің өзі былай деп айтқан болатын: «Белок затының бір шеңгелінде бүкіл тірі дененің механизмі берілген». Олай болса ферменттер де, молекуласының құрлысына қарай, белоктар сияқты қарапайым және күрделі болып екі топқа бөліпнеді. Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер болып келеді. Яғни, қарапайым ферменттер дегеніміз бұл қарапайым белоктар. Гидролиздегенде тек амин қышқылдарына ғана ыдырайды. Оған жататындар: рибонуклеаза,пепсин, химотрипсин, папаин, амилалар және т.б. гидролазалар. Күрделі ферменттер - күрделі белоктарды айтады. Олардың молекуласы белоктық жәнк белосыз заттардан тұратын екі компоненті ферментер. Белоктың бөлігін апофермент, ал белоксыз бөлігін кофермент немесе простетикалық топ деп атайды. Диализ кезінде белоктық бөлігі диализаторда қалады да, ал белок емес бөлігі емес бөлігі жартылай өткізгіш мембранадан өтіп кетеді. Ферменттер жай және күрделі белоктарға жатады. Күрделі белоктар түрінде құрылған кейбір ферменттердің простетикалық топтарына витаминдер кіреді. Мысалы: флавинді ферменттердің простетикалық тобына рибофлавин, ал кейбір декарбоксилаза (СО2 бөліп шығару) және декарбоксилдеуші (СО2байланыстыру) дегидрогеназа құрамына тиамин енеді. Ферменттердің физика-химиялық қасиеттері белоктың табиғатымен белгіленген. Ферменттер жартылай өткізгіш мембрана арқылы диализденбейді, тұзбен тұндыруға бейім белок тәрізді түсті және тұнба реакцияларын береді.Ферменттерді тұзбен түндыру, ацетонмен фракциялау және колонкалы хроматография әдістерімен бөліп алғанда, олар катализдік қасиеттерін жоғалтпайды. Кристалл күйінде бөлініп алынған ферменттер өте жоғары активті болады. Ағзада реакцияларды тездетуші ферменттер белок табиғатына байланысты, бейорганикалық катализаторлардан бірқатар маңызды айырмашылығы бар. Ферменттер температура әсеріне бейімделгіш әрекеті қатаң түрде тұрақты, электролит және т.б. заттардың қатысында рН ортасына байланысты активтігі күшті өзгереді.Көптеген ферменттер өзінің активтігін демеуге екі кофактордың да қатысуын керек етеді. Көптеген металдрдың иондары ферменттердің жақсы активаторлары: Na+, K+, Ca2+,Mg2+, Zn2+, Cu2+, Mn2+, Fe2+ т.б. Кофакторды (протетикалық топ) әдетте кофермент деп атайды. Кофферменттер (латын сөзінен «ко» бірге және ферменттер) ферменттің белокты бөлігімен әлсіз байланысқан белок емес органикалық қосылыстардан тұратын бөлігі. Бұған дегидрогеназалар мысал бола алады. Простетикалық топ деп ферменттің белокты бөлігмен берік байланысқан кофакторын айтады. Мәселен, гемоглобиндегі темірпорфирин комплексі (гем) белокпен берік байланысқан.Биохимиялық реакцияларда кофермент екі міндет атқарады: олар күрделі ферменттің активтік орталығын қалыптастыра отырып, ферментті субстрат молекуласымен түйістіреді. Сөйтіп, соңғысының катализдік өзгеруін іске асырады. Коферменттер катализдік процестің барысында электрондарды, протондары, жекелеген атомдары және олардың топтарын бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады. Жалпы айтқанда, катализдік процесті фермент өзінің бүкіл молекуласымен жүзеге асырады. Оның белоктық бөлігі ферменттің талдаушылық (іріктеушілік) қасиетін және реакцияның жылдамдығын аңықтайды. Апофермент субстратты уақытша қосып алады, ал коферменттерді, олардың қызметтері бойынша үш топқа бөлуге болады: 1. Оксидоредуктаза коферменті сутегін және электрондарды тасымалдаушылыр; 2. Трансфераза коферменттері атомдар тобының тасымалдаушылары; 3. Изомераза, лиаза және легаза (синтетаза) коферменттері. Көптеген коферменттердің құрамына витаминдер немесе олардың туындылары кіретіндігін байқап отырмыз. Бұдан, витаминдердің жетіспеуі коферменттің түзілуін тежейтіндігін, яғни фермент синтезінің бұзылуына алып келетінін түсінуге болады. Осыдан барып организмде зат алмасуының бұзылуы пайда болады. жүктеу/скачать 413.22 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|