«Адам және жануарлар физиологиясы» пәні, негізгі оқу пәні ретінде биология және биотехнология факультетінің биология, биотехнологияның және биология педагогика мамандықтары бойынша 3-курс студенттеріне оқылады
Жіпшелердің жылжу теориясы (Дж. Хэнсон, А. Хаксли 1954 ж.)
жүктеу/скачать 1.03 Mb.
|
| 2.2. Жіпшелердің жылжу теориясы (Дж. Хэнсон, А. Хаксли 1954 ж.)
Тыныштық күйде саркомерада белгілі бір деңгейде Mg++ ионы және АҮФ бар, бірақ Са++ ионының концентрациясы төмен. Осы жағдайда актин жіпшесі “жұмыссыз күйде” болады, себебі тропомиозин актинді ұстап тұрады, миозиннің “басы” жіпшенің ұзына бойында болады. Ет талшығына нерв импульсі келгенде сарколеммада деполяризация толқыны пайда болады да, ол Т – жүйе арқылы саркомераның ішіне кіреді. Импульс триадаға дейін жетіп, Са++ ионының босанып шығуына әсер етеді, сөйтіп саркоплазмада оның концентрациясы жоғарылайды. Одан кейін Са++ ионы С-тропонинмен байланысып, өз кезегінде І тропонинмен өзара байланысқа түсіп, актин мен миозин арасындағы “көпір” арқылы байланыс тудыруға кедергі жасаушы тропонин эффект жүйесіне жаяды. Сөйтіп, Са++ ионы миозиннің АҮФазалық белсенділігін жоғарылатады, одан әрі актиннің әсерінен күшейіп миозин “басы” актинмен байланысқа түсіп, көлденең актин-миозин “көпірін” түзейді. Осы “көпірді” жасауға кеткен энергия АҮФ-тың гидролиздеу реакциясынан пайда болады, осы энергияның әсерінен көлденең көпірлердің бұрышы өзгеріп, актин жіпшесі саркомераның ішіне қарай жылжиды. Барлық миофиламинеттердің белсенділігінің жоғарылауының, саркомераны тітіркендірудің нәтижесінде күш пайда болып, оның қысқаруына әсер етеді. Қозу саркомерада азая бастағаннан кейін Са++ ионын қайтадан АҮФазаның көмегімен кальций сорғышы арқылы цистернаға кіреді. Тропомиозин–тропонин кешені кезінде АҮФазаның активтілігі басылып, көлденең көпірлер ажырап, актин немесе миозин активтілігі жойылып, саркомера бұрынғы тыныштық күйіндегі деңгейіне келеді. Кәдімгі жағдайда еттің жиырылуы үшін қажет энергия гликогенді кейде май қышқылдарын пайдаланады. Осы заттардың ыдырауының нәтижесінде АҮФ түзіліп, энергия бірден жиырылады да, етке АҮФ АЕФ+Фн+энергия түзіледі. Тыныштық күйде етте АҮФ-тың саны онша көп емес, ол сегізге жақын жеке жиырылуға кетеді. АҮФ-тың осындай деңгейі аэробты зат алмасу кезінде болады. Ал жұмыс атқару кезінде АҮФ тез жұмсалып, оның тез арада қалпына келуі қамтамасыз етілуі керек, ол үшін басқа үдерістер іске қосылады. АҮФ қалпына келтіруге еттің құрамындағы креатинфосфат (КрФ) қатысады. Креатинфосфат арқылы еттегі түзілген АЕФ АҮФ-ке ауысады. АЕА + КрФ АҮФ+ Креатин. Осы үдеріс АҮФ қорын үздіксіз толықтырып, еттің жиырылуына мүмкіндік жасайды. Ал креатинфосфаттың деңгейі де төмендейді, бірақ оның деңгейін толықтыру гликогеннің немесе май қышқылдары тотығуының нәтижесіне байланысты. Нәтижесінде пайда болған АҮФ креатиннен креатинфосфатты ресинтездеуге пайдаланады. Кр + АҮФ КрФ + АЕФ Бұлшық ет өте жоғарғы қарқынмен жұмыс істегенде оған келіп отыратын О2 оның қызметін керекті деңгейде ұстап тұруға жеткіліксіз. Сондықтан да осы жағдайда гликолиздің ең ақырғы өнімі жүзім қышқылы Н+ ионының қатысуымен сүт қышқылына айналады. СН3 СОСООН + Н2 СН3 – СНОН – СООН Осы Н+ ионын байланыстырушы оттегі мөлшерінің жетіспеушілігінен болады. Оттегі етке “қарыз” болады. Бұл кездегі энергия аз бөлінеді, барлығы 7 %. Сонымен бірге сүт қышқылы өте улы, ағзадан сыртқа шығып отыруы керек. Сондықтан шаршау болады. Ал ет жұмысын тоқтатқанда немесе азайтқанда ғана, оттегі сүт қышқылын тотықсыздандырып, жартысын гликогенге айналдырады. Осы үдеріс бауырда жүреді. Осы жерде 1/5 сүт қышқылы толық көмір қышқылына және суға дейін тотығады. Осы реакция кезіндегі бөлінген энергия сүт қышқылының қалған бөлігін глюкозаға айналдыруға жұмсалады. Глюкозаның бір бөлігі етке қайтып келеді, сол жерде ең соңында гликогенге ауысады, қалғаны бауырда гликоген түрінде қорланады. Бұлшық ет талшықтарының жиырылу үрдісінде мынадай өзгерістер қалыптасып, алты кезеңнен тұратындығын дәлелденген. жүктеу/скачать 1.03 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|