Охарактеризувати фактори, від яких залежить спорідненість гемоглобіну і міоглобіну до кисню.
Розслаблена форма гемоглобіну має властивість насичуватися киснем в 70 разів швидше, ніж напружена. Зміна фракцій напруженою і розслабленої форми в загальній кількості гемоглобіну в крові обумовлює S-подібний вигляд кривої дисоціації оксигемоглобіну, а отже, так звана спорідненість гемоглобіну до кисню. Якщо ймовірність переходу від напруженої форми гемоглобіну до розслабленої більше, то зростає спорідненість гемоглобіну до кисню, і навпаки. Ймовірність утворення зазначених фракцій гемоглобіну змінюється в більшу або меншу сторону під впливом кількох чинників.
Основний фактор - це зв'язування кисню з гемінових групою молекули гемоглобіну. При цьому чим більше гемінових груп гемоглобіну пов'язують кисень в еритроцитах, тим легшим стає перехід молекули гемоглобіну до розслабленої формі і тим вище їх спорідненість до кисню. Тому при низькому Р02 що має місце в метаболічно активних тканинах, спорідненість гемоглобіну до кисню нижче, а при високому Р02 - вище. Як тільки гемоглобін захоплює кисень, підвищується його спорідненість до кисню і молекула гемоглобіну стає насиченою при зв'язуванні з чотирма молекулами кисню. Коли еритроцити, що містять гемоглобін, досягають тканин, то кисень з еритроцитів дифундує в клітини. У м'язах він надходить в своєрідного депо кисню - в молекули міоглобіну, з якого кисень використовується в біологічному окисленні м'язів.
Дифузія кисню з гемоглобіну еритроцитів в тканини обумовлена низьким Р02 в тканинах - 35 мм рт. ст. Усередині клітин тканин напруга кисню, необхідний для підтримки нормального метаболізму, становить ще меншу величину - не більше 1 кПа. Тому кисень шляхом дифузії з капілярів досягає метаболічно активних клітин. Деякі тканини пристосовані до низького вмісту Р02 в капілярах крові, що компенсується високою щільністю капілярів на одиницю об'єму тканин. Наприклад, в скелетної та серцевої м'язах Р02 в капілярах може знизитися надзвичайно швидко під час скорочення. В м'язових клітинах міститься білок міоглобін, який має більш високу спорідненість до кисню, ніж гемоглобін.Міоглобін інтенсивно насичується киснем і сприяє його дифузії з крові в кістковий і серцевий м'язи, де він обумовлює процеси біологічного окиснення. Ці тканини здатні екстрагувати до 70% кисню з крові, що проходить через них, що зумовлено зниженням спорідненості гемоглобіну до кисню під впливом температури тканин і рН. Тому міоглобін залишається внутришньо клітиним резервом кисню навіть при фізичній праці і віддає кисень до дихальних циклів у мітохондріях тільки за умов глибокої робочої гіпоксії.
