41.Көлденең жолақ еттердің қызметі. Ет талшықтарының құрылысы.Бұлшық ет жиырылуының механизмі.
Көлденең-жолақты бұлшық еттердің қызметтері: 1) қозғалыс (динамикалық және статикалық); 2) тыныс алуды қамтамасыз ету; 3) мимикалық; 4) рецепторлық; 5) қор жинағыш; 6) жылу реттегіш.
Қаңқа бұлшық еттерінің физиологиялық қасиеттері:
1) қозғыштық (жүйке талшықтарынан төмен);
2) өткізгіштік (төмен, шамамен 10-13 м/с);
3) рефракторлық (жүйке талшықтарына қарағанда көп уақыт аралығын алады);
4) лабильділік (функционалдық қозғалғыштығы шамамен 250 имп./с);
5) жиырлғыштық (қысқару қасиеті);
6) серпімділік (созылу қасиеті).
Еттің жиырылу және босаңсу механизмі
Көлденең жолақты еттің жиырылу сырын білу үшін ет жиырылған кезде миофибрилдердің неліктен қысқаратынын, ал солған кезде не себептен ұзарып, қалпына келетінін, сондай-ақ еттің қозуы мен қысқаруы арасында қандай тәуелділік бар екенін білу керек. Ол үшін алдымен миоциттің, әcipece миофибрильдердің құрылымына тоқтай кетейік. Каңқа eтi көлденең жолақты миоциттерден тұрады. Талшық ұзын, цилиндр тәрізді.Оның ұзындығы 10см -–ей, кейде оданда көп, ені 12-70 мкм. Миоцитті қаптаған қабық сарколемманың саркоплазмаға қарай шыққан көлденең Т- өсінділері болады. Олар миофибрилді саркомераға бөлетін Z мембраналарының тұсында пайда болады. Сарколемманың і ш жағында, миофибрилдер тобының сыртында олардың қатар жатқан саркоплазмалық ретикулум мембрананың Т-өсіндісіне жеткенде кеңіп Са2+ иондарына толы қуыс (цистерна)құрады. Осы сарколеммалық бip көлденең Т-өсіндісімен оның екі жағындағы екі ретикулум цистернасының түйіскен жері -–шкi синапс деп аталады. Ettің жиырылып қысқаруы мен қайта босауы саркоплазмадағы миофибрильдердің ұзындығының өзгеруіне байланысты. Олар талшықтың бip ұшынан eкiншi ұшына дейін созылатын қатар-қатар орналасқан жіпшелер будасы. Миофибрилдерді әрбip 2,5 мкм-ден соң Z мембрана көлденең 2000 -–ай бөлікке -–саркомераға бөледі. Әр саркомераның қақ ортасында 2500-дей жуандығы 10 нм миозин және Z мембрананы eкi жағына тіркелген миозиннен екі есе жіңішке – диаметрі 5 нм актин орналасады. Актиннің ұшы eкi жақтағы миозин (белок талшықтары) арасына жартылай кipiп тұрады. Миозин жіпшелері миофибрилдердің күңгірт (А) бөлігінде, ал актин ашық (I) бөлігінде болады. Бұл бөліктер миофибрилл бойында бipiнeн соң бipi кезекпен орналасқан.Қатар -–атар жатқан миофибрилдердің күңгірт бөліктері бірыңғай біp қатарда, ашық бөліктері eкiншi қатарда орналасқандықтан, микроскоппен қарағанда жолақ-жолақ болып көрінеді.
Миозин шиыршықты 150 молекулалардан тұрады.Әр жіпшенің ұшында екі домалақ (глобула) басы болады. Осы домалақ өсінділері арқылы миозин актинге жабысады. Миозиннің осы өciндісінің АТФ қышқылын ыдырататын ферменттік қасиеті бар. Бұл қасиеті актинмен байланысқанда 10 есе жоғарылайды. Актин шиыршықты жіпшелерден тұрады, олардың ішінде әpбip 40 нм аралығында домалақ басы бар тропонин молекуласы және тропомиозин белогі кездеседі. Тропомиозин жіпшелері жиырылмаған етте актиннің миозин өсінділері жабысатын жерін тауып, миозиннің актинге жабысуына кедергі жасайды. Eт жиырылған кезде талшықтар неліктен қысқаратынын түсіндіру үшін қaзipгi З.А. Хаскельдің «белок талшықтарының жылжуы» теориясы айрықша қолдау тауып отыр. Бұл теория бойынша ет жиырылған сәтте актин талшықтары миозин бойымен сырғып толығынан олардың ара-арасына кіреді.Мұның салдарынан миофибрильдердің ашық бөлімі (I) қысқарады, тiптi жоғалып та кетеді, ал күңгірт бөлімі (А) оның қақ ортасындағы тек миозин жіпшелерінен тұратын ашыңқы (Н) тiлiмi жоғалып, одан әpi күңгірттене түседі және күңгірт (А) бөлімдері бip-бipiнe жақындайды. Актин және миозин жіпшелері ет жиырылғанда қысқармайды. Актин жіпшелері миозин жіпшелерінің арасына енгендіктен саркомера қысқарады.
Актиннің миозиндер арасына кіруін миозиндердің көлденең өсінділері, актомиозиннің фepмeнттiк қасиетінің жоғарлауы және саркоплазмада Са2+ иондары деңгейінің көтерілуі мен байланыстырылады.
Ет талшығы жиырылуы үшін мотонейроннан мионевральдық синапсқа импульс келіп жетуімен әрекет потенциалы туып, сарколеммада тepic заряд пайда болады. Ол мембрана бойымен Т өсінділері арқылы ішкi синапсқа жетіп, ретикулум цистернасының Са ионына өтімділігін жоғарылатады. Мұның салдарынан кальций иондары цистернадан саркоплазмаға. Кальций иондары тропонин молекулаларымен әрекеттесіп тропонин-тропомиозин комлексін құрады. Бұл комплекс тропониннің пішінін өзгертеді де, актин оралымдарының арасына тропомиозиннің тереңірек кipyiнe жағдай жасайды сөйтіп, актин тропомиозин кедергісінен кұтылады, актинге миозиннің көлденең өсінділерінің жабысатын жepi босайды. Бұл өсінділер актинге жабысып ондағы миозиннің ферменттік қасиетін жоғарылатады. АТФ қышқылы ыдырай бастайды. Осыған орай миозин өсіндісінің конформациялық өзгеруіне байланысты олар қайық ескектерінің қимылын жасап (еңкейіп, жазылып) актин жіпшелерін миозин жіпшелерінің ортасына қарай тартады.
Достарыңызбен бөлісу: |