Жылудың етке әсер етуі: бірқалыпты қыздыру. Колагеннің

75 
Полипептидтік тізбектерді жазу үшін тізбектер қыртыстары 
арасындағы кеңісікке кіре алатын судың болуы қажет. Су болмаса 100°С да 
жоғары қыздыру табиғисыздардыруды болдырмайды. Мысалы, құрғақ 
жұмыртқа альбумині өзінің ерігіштігін жоғалтпай 120°С бес сағаттық 
қыздырыла алады. 
Температураны біртіндеп көтері ақуызды молекуланың бүйірлі 
тізбектерінің полярлы топтарының өзгеруіне алып келеді, соның салдарынан 
олардың арасында тікелей байланыс орнату мүмкін болады. 
Одан әрі қарай қыздыру ақуызды глобуланы (макромолекла) түзетін 
полипептидтік тізбектердің жылулық қозғалысын күшейтеді.нәтижесінде 
табиғи қайталама байланыстар (мысалы, сутекті көпірлер) бұзылады және 
ақуызды молекуланың ерекше табиғи конфигурациясы жоғалады. Ақырын 
қыздырғанда бастапқы ковалентті байланыстар аса бұзылмайды. Бұл жөнінде 
мұндай табиғисызданудың жартылай қайтымдылығы – ренатурация себепші. 
Жылулық денатураттауда ақуызды глобулада полипептидті тізбектерді 
ұстап тұратын сутекті байланыстардың барлығы үзілмейді, тек біршама 
бөлігі ғана. 
Денатураттау кезіндегі бүйірлі тізбектердің дегидратталған полярлы 
топтары арасында қайталама тұзды және басқа байланыстар пайда болады, 
бірақ олардың саны мен орналсуы кездейсок сипатта және жылумен әсер 
етудің температурасы мен ұзақтығына байланысты. Егер табиғи ақуызда 
пептидті тізбектер қатаң бағытталған болса, онда денатуратталған ақуызда 
олар бағытсыздалған. 
Ақуызды молекуладағы пептидтік тізбектер арасындағы жаңа 
байланыстардың пайда болуы олардың өзара әрекеттесуі нәтижесінде 
полярлы топтарды оқшаулау есебінен сусіңіргіш орталар санын азайтуға 
алып келеді. Ақуыздың амфотерлі қасиеттері өзгеріп, нәтижесінде олардың 
изоэлектрлік күйі бейтарап аймаққа біршама жылжуы көрінеді. 
Ақуызды молекулалардың сусіңіргіш қасиеттерінің кемуі мен су 
жұқпайтын қасиеттерінің артуымен бірге олардың сумен байланысуымен 
жүреді. Бұл ретте гидратациялық қабаттардың полярлық топқа жанында 
қорғау 
(тұрақтандырғыш) 
әрекеті 
төмендеп, 
ақуызды 
бөлшектер 
молекулааралық күштер (когезия) есебінен бірігеді. 
Осылайша ақуызды молеуланың ішкі қайта құрылыуы (табиғисыздану) 
айналған полипептидтік тізбектердің ірі кластерлік түзілістерге бірігуінде 
жалғасын табады. Ішкі молекулалық байланыстар молекулааралық 
байланыспен алмасады. Осының артынша ерімейтін ұйыған түзіледі, яғни 
ақуыз ұйыды. 
Барлық жағдайларда ақуызды заттардың жылумен табиғисыздануы 
анықталатын зарядталған сульфгидрилді топтар санының өзгеруімен бірге 
жүреді. Ақуыздардың физиологиялық белсенділігін жоғалтумен бірге бұл 
топтар санының артуы табиғисыздануға тән ерекшеліктің бірі болып 
табылады. 

76 
Қыздыруға ең сезімтал миозин. Бұлшықет тінін 45°С дейін 
қыздырғанда, миозин құрылымында күрт өзгерістер байқалмайды, алайда 
оның ерігіштігі күрт азаяды. Актиннің табиғисыздануы мен өзгеруі шамамен 
50-55°С 
температурада, 
актомиозинде 
шамамен 
50°С 
басталады. 
Саркоплазманың негізгі ақуыздары күрт жеделденіп, тереңдейді. 
Бұлшықет тінін 70°С дейін қыздырғанда ақуыздардың анықталатын 
қышқылды топтарының мөлшері едәуір азаяды және негізгі топтар мөлшері 
өзгермейді. Осыған байланысты 50°С рН орта бейтарап аймаққа ығыса 
бастайды. 
70°С және 120°С арасындағы қыздыру рН аса өзгертпейді, себебі 
қышқылды және негізгі топтар саны бірдей деңгейде азаяды. Мұндай 
жылумен өңдеуде рН нақты шамасы мен бұлшықет ақуыздарының 
изоэлектрлік күйі жақындай түседі, ал бұл олардың суменбайланысу 
қабылеттілігінің төмендеу себебі болып табылады. 
Бұлшықет тіндерінің бос қышқылды топтары санының өзгерімен бірге 
40°С басталатын кальций мен магний иондары да босайды. 
70°С 
жақын 
температурада 
миоглобин 
мен 
гемоглобин 
табиғисызданады және глобин мен простатикалық топ - гем арасындағы 
байланыс бәсеңсиді. Гем үзілгенде глобин жанама реакцияға түсіп, түсін 
және қышқылдану деңгейін өзгертеді. Етті 80°С дейін екі сағат қыздырғанда 
алынатын пигменттердің 95% метформалар болып табылады. 
Сарысулы альбуминді қыздыру анықталатын сульфгидрилді топтар 
санының артуына алып келеді. 
Тауық жұмыртқасының ағы 57,5°С-тен бастап 82°С дейін бес түрлі 
температуралық 
деңгейлерде 
сатылы 
табиғисызданады. 
Жұмыртқа 
сарысының табиғисыздануы 60°С басталады, ал 70°С толық ұйыды. 
Сілтілі металлдардың бейтарап тұздары (мысалы, натрий хлориді)
жануарлар 
ақуыздарының 
жылулық 
табиғисыздануға 
төзімділігін 
арттырады.ұзын тізбекті органикалық аниондар (мысалы, көміртектік 
атомдар саны 7-12 майлы аниондар) мен басқа органикалық заттардың 
(мысалы, қанттар) қорғану әрекеті жоғары. Органикалық аниондардың 
қорғану әрекеті ақуызды молекулалардың оң зарядталған топтарымен 
бекітілуімен түсіндіріледі. 
Ақуызды молекулалардың жылулық табиғсыздану кезіндегі ішкі қайта 
орналасуы ақуыздардың ферменттің белсенділігін жоғалту мен ақуызды 
молекулалар құрылымына кіретін топтардың реакциялық қабылеттілігінің 
артуымен қатар жүреді. Ақуызды заттардың реакциялық қабылеттілігінің 
артуы 
табиғисызданған 
глобулды 
ақуыздардың 
пртеолитикалық 
ферменттерге деген сезімталдығының артуымен білінеді. Полипептидтік 
тізбектер ашылғанда ішкі пептидтік байланыстар ферменттердің әрекет 
етуіне ашылады, сондықтан біркелкі табиғисызданған ақуыздар асқорыту 
жолының ферменттерімен жақсы қорытылады. 

жүктеу/скачать 1.98 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: