Дисульфидтік байланыс – бұл ковалентті байланыс. Бірақ биологиялық тұрғыда ол пептидтік байланысқа қарағанда әлсіздеу. Бұл ағзада интенсивті өтетін тотығу-тотықсыздану үдерістері арқылы түсіндіріледі. Дисульфидтік байланыс бір полипептидтік тізбектің кез келген бөлігінде қалыптасуы мүмкін. Бұл жағдайда, ол тізбекті майысқан (жартылай доға тәріздес) қалпында ұстайды. Егер дисульфидтік байланыс екі полипептидтік тізбектің арасында қалыптасатын болса, онда ол екі молекуланы бір молекула ретінде қалыптастырады.
Ковалентсіз байланыстар
Ковалентті байланыстармен салыстырғанда он есе әлсіз. Әлсіз байланыстар – бұл кеңістіктік физико-химиялық әсерлесу болып табылады. Сондықтан, олар қоршаған ортаның өзгерістеріне (температураға, ортаның рН мәніне, ерітіндінің иондық күшіне, т.б.) өте сезімтал болады.
Сутектік байланыс – бұл екі электротеріс атомдар арасында, біреуі сутекпен ковалентті байланысқан, сутектік «көпірше» арқылы түзілетін байланыс. Сутектік байланыс ковалентті байланыстан жуық шамамен 10 есе әлсіз. Егер сутектік байланыстар бірнеше рет қайталанатын болса, онда полипептидтік тізбекті мықты ұстап тұрады. Сутектік байланыстар қоршаған ортаның әсеріне және ол ортадағы осындай байланыстарды түзуге қабілетті заттардың (мысалы, мочевинаның) болуына өте сезімтал.
Иондық байланыс – оң және теріс зарядталған топтар арасында (қосымша карбоксилдік және аминотоп) қалыптасады. Олар лизин, аргинин, гистидин, аспарагин және глутамин қышқылдарының радикалдарында кездеседі.
Гидрофобтық әсерлесу – протеин молекуласындағы гидрофобтық АҚ радикалдары арасында қалыптасатын спецификалық емес тартылыс. Ван-дер-Вальс күші әсерінен түзіледі және судың итеріп шығару күшімен қосымша толықтырылады.
Биомедициналық маңызы. АҚ протеиндер мен пептидтердің құрылымдық блоктары болып табылады. АҚ-дың метаболизмі нәтижесінде, биологиялық активтілікке қабілетті қосылыстар (биогендік аминдер) түзіледі. Кейбір аурулар АҚ-дың бұзылуының нәтижесінде дамиды.
Достарыңызбен бөлісу: |